Resumen Biologia(borrador)
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1. Los aminoácidos- moléculas orgánicas sencillas que contienen
un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral
(grupo R), unidos a un átomo de carbono(carbono alpha)--------
Son monómeros cuya union de lugar a proteínas y péptidos.
Clasificación de los aminoácidos
Aminoácidos apolares: Tienen cadenas laterales hidrofóbicas sin carga, como glicina,
alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y metionina.
Aminoácidos polares: Cadenas laterales hidrofílicas pero sin carga neta, como serina,
treonina, cisteína, tirosina, asparagina y glutamina
Aminoácidos ácidos: grupo carboxilo cargado negativamente en su cadena lateral.Como
ácido aspártico y ácido glutámico.
Aminoácidos básicos:grupo carboxilo cargado positivamente en su cadena lateral Como
lisina, arginina e histidina.
Pregunta---¿ Que aminoácidos no es capaz de fabricar el ser humano?-->Fenilalanina
Valina- Treonina- Triptofano- Metionina- Leucina- Isoleucina- Lisina- Histidina
Propiedades aminoácidos
- Solubles en agua
- Poco solubles en disolventes orgánicos( debido a baja masa molecular de sus
cadenas, y la presencia de grupos ionizados)
- Cristalizables y solidos( ya que el punto de fusión es alto)
- Debido a la presencia de grupo amino y carboxilo, unidos a carbono alpha,
presentan comportamiento anfótero y estereoisomería
Pregunta---¿Por qué los aminoácidos tienen isómeros de posición (estereoisómeros)?--->
Los aminoácidos tienen isómeros de posición debido a la presencia de un carbono quiral,
que está unido a cuatro grupos diferentes. Esto da lugar a dos configuraciones posibles,
conocidas como enantiómeros (D y L)
Pregunta 2----¿Conoces alguno que no cumpla esta propiedad? ¿Cuál? ¿Por qué?--->
Sí, la glicina no tiene isómeros de posición porque su carbono α no es quira; está unido a
dos átomos de hidrógeno, lo que impide que tenga cuatro grupos diferentes.
Comportamiento anfótero de los aminoácidos
Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o bases, según el pH de la disolucion
acuosa en la que se encuentran.
Este comportamiento permite amortiguar los cambios de pH, actuando como un
sistema tampón natural, y se debe a la capacidad de grupo carboxilo y amino para
ionizarse.
- En disolución acuosa:el grupo carboxilo se carga negativamente por la
perdida de un protón , el grupo amino se carga positivamente , asi se genera
un ion dipolar al rededor de carbon alpha----------el ph al que esto sucede varia
para cada aminoácido y se denomina punto isoeléctrico
Pregunta---¿Qué significa que son anfóteros? ¿Todos los aminoácidos lo son?
Ser anfótero significa que una molécula puede actuar tanto como un ácido (donar un protón)
como una base (aceptar un protón). Sí, todos los aminoácidos son anfóteros debido a su
estructura, que incluye un grupo amino y un grupo carboxilo.
Pregunta 2¿Qué papel tienen en el organismo los compuestos anfóteros?
Los compuestos anfóteros, como los aminoácidos, regulan el pH del organismo, actúan
como tampones, son bloques de construcción de proteínas y participan en diversas vías
metabólicas
La estereoisomería de los aminoácidos
- Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen estereoisomería debido a su
carbono alpha que tiene cuatro radicales diferentes unidos a el.
- cada estereoisomería es una imagen especular no superponibles del otro, es
decir, son enantiómeros
- Es las proteínas de los sers vicios, excepto algunas bacterias solo se
encuentran aminoácidos de configuración L.
Enlace peptídico→ union entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de
otro aminoácido.
- Resulta de la reacción de condensación entre el grupo carboxilo y un grupo amino
para dar lugar a una amida--una vez unidos se denominan residuos de aminoácidos
- La ruptura del enlace se produce pir una reacción de hidrólisis
- Los enlaces peptídicos no se rompen por ejemplo por el aumento de Tº
Formación de péptidos
Péptidos→polímeros formados por aminoácidos unidos por enlace peptídicos---su función
depende del numero de secuencias de los aminoacido que los componen
- oligopéptidos:entre dos y dez aminoácidos(dipeptidos,tripeptidos)
- polipéptidos(entre diez y sesenta aminoácidos)
- Proteínas(con mas de 60 aminoácidos)
Caracteristicas enlace peptidico----Presenta resonancia--gran movilidad en una pareja de
electrones del enlace amida
- Es un enlace covalente
- Tamaño intermedio,entre doble y simple
- Enlace tipo trans
- Enlace rígido, en el que los átomos implicados quedan en un solo plano
- Los carbonos alpha pueden rotar
Pregunta 3.- ¿Qué tiene de especial el enlace peptídico?
El enlace peptídico es especial porque se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y
el grupo amino de otro, liberando agua. Proporciona rigidez a la cadena polipeptídica,
influyendo en la conformación de las proteínas. Además, al ser un enlace polar, permite
interacciones en medios acuosos.
Glosario punto 1
Aminoácido:moléculas orgánicas sencillas que contienen un grupo amino,un
carboxilo y una cadena lateral
Comportamiento anfótero:Donde lo aminoácidos pueden comportarse como
ácidos o bases
Residuo: En el contexto de las proteínas, un residuo se refiere a un aminoácido que
forma parte de una cadena polipeptídica. Cuando los aminoácidos se unen para
formar una proteína, cada aminoácido se convierte en un residuo en la cadena.
Punto isoeléctrico (pI):es el pH específico en el cual el aminoácido tiene carga
neta cero en solución acuosa. En este pH, el grupo carboxilo (-COO⁻) está cargado
negativamente debido a la pérdida de un protón, mientras que el grupo amino
(-NH₃⁺) está cargado positivamente, formando un ion dipolar o zwitterión alrededor
del carbono alfa.
Aminoácido esencial: Son aquellos aminoácidos que no pueden ser sintetizados
por el organismo y deben ser obtenidos a través de la dieta. En los humanos, los
aminoácidos esenciales incluyen, entre otros, la lisina, la metionina y la treonina.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructura primaria--secuencia ordenada de los aminoácidos que constituyen la proteína.
- Forma lineal n la que se distingue un esqueleto en zig zag
Estructura secundaria - plegamiento local de la cadena de aminoácidos en cada seccion
- Estructura alpha-hélice: la cadena polipeptídica gira a derechas formado hélice
dextrógira
- Estructura B-laminar: dos cadenas polipeptídicas se disponen paralelas o
antiparalelas en forma de zigzag
Estructura terciaria:es la forma que adopta en el espacio la cadena polipeptídica
- Puentes de hidrógeno: entre los grupos CO y NH
- Interacciones electrostáticas: entre grupos con carga opuesta
- Interacciones hidrofóbicas:entre las cadenas laterales de los aminoácidos
hidrofóbicos
- Puentes disulfuro: enlaces covalentes entre los átomos de azufre de la cadena
lateral de la cisteína
Las proteínas pueden adoptar dos tipo de conformaciones:globular(estructura
tridimensional compacta y esferica que contribuye a la solubilidad), y fibrosa(
estructura tridimensional alargada, que hace a la proteína insoluble)
Estructura cuaternaria :la union de varias cadenas polipeptídicas o monómeros
- Se presenta solo en algunas proteínas
Estructura nativa : es la única conformación tridimensional en la que la proteína es
biológicamente activa.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructura Características Enlaces que la mantienen
Primaria Estructura tridimensional, enlace peptídico
Puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del
grupo carbonilo de un aminoácido,y el
estructura a hélice:3,6 aminoácidos por vuelta
hidrógeno del amino que esta 4 posiciones
mas adelante
Secundaria
Estructura B-laminar:diferentes cadenas Puentes de hidrógeno entre los esqueletos
polipeptídicas,procedentes o no de la misma peptídicos ,entre fragmentos o cadenas
proteína,paralelas o antiparalelas en zigzag polipeptídicas diferentes
Enlaces de débiles:puentes de
hidrógeno,interacciones
electrostáticas,interacciones hidrofóbicas(son
Es la forma que adopta la proteína en el espacio, es la los radicales de aminoácidos que se aislan del
Terciaria
conformación de la proteína agua)
Y enlaces fuertes como los puentes disulfuro(y
el único aminoácido que tiene azufre es la
cisteína)
Enlaces de débiles:puentes de
hidrógeno,interacciones
electrostáticas,interacciones hidrofóbicas(son
los radicales de aminoácidos que se aislan del
No todas las proteínas tienen estructura cuaternario, agua)
Cuaternaria
solo aquellas que tienen protómeros Y enlaces fuertes como los puentes disulfuro(y
el único aminoácido que tiene azufre es la
cisteína)
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
- Solubilidad:debido a la presencia de aminoácidos polares, cuyas cadenas laterales
establecen puentes de hidrógeno con el agua.------- Proteínas globulares
solubles-----proteínas fibromas:insolubles en agua
- Especificidad: consecuencia del elevado numero de combinaciones en la secuencia
de aminoácidos que determina la función----a nivel de función: dependiendo de la
secuencia de aminoácidos,cada proteína lleva a cabo una función determinada-----a
nivel de especie:a diferencia de lípidos y glúcidos, las proteínas son exclusivas de
los seres vivos, se denominan proteínas homologas aquellas que desarollan la
misma funcion en diferentes especies.
- Desnaturalización: consiste en la perdida de estructura de la proteína cuando se
rompen los enlaces y las interacción que la mantienen-----la consecuencia es que la
proteína deja de ser activa,coagula y precipita---se produce por un aumento de
temperatura,cambios extremos de pH, la presencia de determinadas sustancias
químicas---la desnaturalización puede ser reversible
- Capacidad amortiguadora de pH:las proteínas son sustancias anfóteras que
pueden comportarse como ácido o base y amortiguar asi las variaciones de pH del
medio.
Ejercicio diferencias:La desnaturalización es el proceso en el que una proteína pierde su
estructura tridimensional específica debido a factores externos como cambios de
temperatura, pH, presencia de agentes químicos o fuerzas mecánicas-----La
renaturalización, en cambio, es el proceso mediante el cual una proteína desnaturalizada
recupera su estructura
La especificidad de función se refiere a la capacidad de cada proteína de realizar una
función específica en el organismo debido a su estructura y secuencia única de
aminoácidos. Por ejemplo, la hemoglobina está diseñada para transportar oxígeno en la
sangre---La especificidad de especie, por otro lado, significa que algunas proteínas pueden
ser exclusivas o diferentes en función de la especie, debido a variaciones en la secuencia
de aminoácidos y a adaptaciones evolutivas. Estas diferencias permiten que las proteínas
realicen funciones específicas adaptadas a las necesidades biológicas de cada especie
Las proteínas globulares y fibrosas difieren notablemente en su solubilidad y en sus
funciones biológicas.
CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS
- Abundancia:en los animales las proteínas son las biomoléculas orgánicas mas
abundantes
- Variabilidad:las proteínas presentan una gran diversidad debido a cambios
estructurales como consecuencia de muchas combinaciones entre los aminoácidos
- Diversidad funcional: la funciones de las proteinas estan especificadas por la
secuencia de aminoácidos
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
FUNCIÓN DESCRIPCIÓN EJEMPLOS LOCALIZACIÓN
Encargadas de proporcionar soporte -Actina y tubulina forman los Citoplasma
mecánico,a nivel celular(glucoproteínas forman microtúbulos del citoesqueleto
parte de las membranas celulares, ),a de los cilios y los flagelos
ESTRUCTURAL nivel tisular( histonas con mol ADN forman
Queratina y colágeno(IMP) fibras cromatina
-queratinas(pelo o uñas)
El paso de las sustancias -aquaporina: proteína que Glóbulos rojos
a nivel celular transporta oxigeno
TRANSPORTE A nivel de organismo -Hemoglobina o
hemocianina(transportan Hemolinfa
oxigeno a través de la sangre)
Algunas proteínas almacenan y aportan ovoalbúmina del huevo Clara del huevo
compuestos Caseína
RESERVA Reserva de aminoácidos Leche
Algunas proteínas colaboran con el Colágeno: Proporciona la piel, tendones y
mantenimiento de la homeostasis del soporte y estructura a ligamentos.
medio interno regulando presión osmótica tejidos como
HOMEOSTÁTICA
y manteniendo el pH Queratina: proporciona
resistencia y protección.
En condiciones del medio, como el pH Para proteger el pH, todas Presente en el cabello,
las proteínas uñas y la capa externa
TODAS LAS ANTERIORE de la piel;
Proteínas que defienden el organismo de inmunoglobulinas Sangre,linfa,tejidos
patógenos o antígenos fibrinógeno y mucosos- IF
DEFENSIVA Y trombina(intervienen en la
PROTECTORA coagulación sanguínea Plasma Sanguíneo T
tras una herida)
Actúan por todo el organismo,regulando FSH, y LH, regulan el Glándula Pituitaria
procesos como la reproducción y el ciclo ovárico Anterior:FSH y LH
HORMONAL metabolismo Se producen en el
cerebro y se liberan en
la sangre
Función de contracción muscular Actina y miosina Musculo
esquelético,cardiaco…
CONTRÁCTIL
se refiere a su papel como enzimas, que Amilasas: Catalizan la Boca,intestino delgado
son proteínas que aceleran reacciones descomposición del
químicas en los organismos. almidón en azúcares. Estomago,intestino
CATALIZADORA Proteasas: Descomponen delgado
las proteínas en péptidos
o aminoácidos.
Pregunta:¿en que consiste la función homeostática de las proteínas?---La función
homeostática de las proteínas consiste en su papel en el mantenimiento del equilibrio
interno del organismo, regulando los procesos que mantienen constantes las condiciones
físicas y químicas internas a pesar de los cambios externos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Holoproteínas: Compuestas exclusivamente por aa
Ejemplo Función Localización
Fibrosas: Forma Colágeno Se utilizan en las industrias alimentarias para tejidos
alargada ,suelen ser conseguir gelatina conjuntivos,cartilaginosos
insolubles y realizan y óseos
una función
estructural Fibroína tienen una gran resistencia mecánica Insectos,Forman hilos de
seda de arañas e
insectos,
Elastina No dan lugares a gelatinas , función Tendones y vasos
estructural sanguíneos
Fibrina Intervienen en la coagulación sanguínea sangre
Queratina Constituyen formaciones epidérmicas, función Células epiteliales
estructural
Histonas Proteinas basicas de baja masa molecular Se hallan en el núcleo de
Globulares: Forma Función de sosten o donde se localiza el adn las células eucariotas
más o menos asociadas al ADN
esférica. Suelen ser
solubles Globulinas Elevada masa molecular Ovoglobulina-huevo
en agua. Seroglobulina-sangre
Reserva energetica, tienen una reserva inmunoglobulina:anticuerp
o
Albúminas proteínas de elevada masa molecular media ovoalbúmina-huevo
Reserva de aminoácidos lactoalbúmina-leche
seroalbúmina-sangre
Heteroproteínas: Son las que están compuestas por aminoácidos y otras sustancias no proteicas
Grupo prostético Función Localización
Glucoproteínas glúcido La respuesta inmune, la fertilidad y la coagulación Sangre,tejidos,membrana…
sanguínea.- Proteínas de membrana En la superficie celular
Lipoproteínas lípido transporte de lípidos en el torrente sanguíneo sangre,hígado,intestinos
Nucleoproteínas ácido nucleico Forman parte de estructuras como los ribosomas Núcleo celular
(ARN ribosómico y proteínas) y el núcleo celular. Citosol
se encuentran asociadas a histonas formando
fibras de cromatina
Fosfoproteínas ácido fosfórico Juegan un papel en la regulación de la actividad vitelina yema de huevo
enzimática y en la señalización celular caseína-leche
Procesos celulares
Cromoproteínas anillo tetrapirrólico Participan en procesos de transporte y Sangre
almacenamiento de gases Cloroplastos
porfirínicas
Transporte de oxigeno en la sangre,
Cromoproteínas contiene cationes hemocianina- transporte de oxigeno en los Moluscos
metálicos moluscos
no porfirínicas
LAS ENZIMAS
COENZIMAS Y VITAMINAS
- Las coenzimas son cofactores de naturaleza orgánica que se unen a enzimas
mediante interacciones débiles
- Cofactor:la parte no proteica de un holoenzima
- Las vitaminas son moléculas orgánicas de composición química muy variada
,responsables de la regulación de gran cantidad de procesos celulares
Trastornos vitamínicos
- Avitaminosis- se produce como consecuencia de la carencia de alguna vitamina- las
avitaminosis mas frecuentes afectan a vitaminas soluble sen agua
- Hipervitaminosis- se produce como consecuencia del exceso de alguna vitamina-
exceso de vitaminas insolubles en agua . Las mas toxicas son vitamina A y D
Clasificación vitaminas
Según su solubilidad en:
- Hidrosolubles:se disuelven en agua debido a la naturaleza polar de sus moléculas,
son moléculas inestables que no se acumulan en el organismo, su exceso se
degrada o se excreta a través de la orina
- Liposolubles:insolubles en agua , se disuelven en disolventes apolares como gras ay
aceite,son mas estables se pueden almacenar en el tejido graso por lo que no es
necesario digerirlo diariamente.
Pregunta:¿En que diferencian las vitaminas de los macronutrientes como glucidos,lipidos o
proteínas?------Las vitaminas son micronutrientes, lo que significa que el cuerpo las necesita
en cantidades muy pequeñas para realizar funciones esenciales, como el metabolismo, el
crecimiento y la inmunidad. En cambio, los glúcidos, lípidos y proteínas son
macronutrientes, requeridos en grandes cantidades, ya que aportan energía y forman la
estructura principal de las células y tejidos del cuerpo.
LOS NUCLEÓTIDOS
Nucleótidos:monómeros que constituyen las moléculas responsables de la transmisión y la
expresión de la información genética.
Estructura----> base nitrogenada,una pentosa y un ácido fosfórico
- Bases nitrogenadas:compuestos orgánicos que contienen dos o mas átomos de
nitrógeno- existen dos tipos: bases púricas(mas grandes)(contienen un anillo de
purina, son la adenina y guanina), bases pirimidinas(mas pequeñas)(anillo de
pirimidina, son la citosina,timina y el uracilo)
- Pentosa:monosacárido de 5 átomos de carbono, y puede ser(D-ribosa(ARN),
D-2-desoxirribosa(ADN), los nucleótidos pueden ser -- Ribonucleótidos(ribosa),
Desoxirribonucleótidos(desoxirribosa)
- Ácido fosfórico:se encuentra ionizado, en forma de ion fosfato(PO43-), por lo que
los nucleótidos,ácidos nucleicos tienen carga negativa
