Proteínas

Características generales
Biomoléculas orgánicas más abundantes de las células ( 50% peso en seco). Su importancia no
radica únicamente su abundancia sino también ve en la variedad de funciones que desempeña
Formadas por C,H,O,N,P,S,Fe y Cu
Macromoléculas de gran peso molecular y tamaño. Polímeros de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos ( 2 dipéptido, 3 tripéptido ) si hay menos de 10 aminoácidos se
denominan oligopéptidos. Si son más de 10 se llaman polipéptidos. Solo se considera proteína
cuando el polipéptido tiene 50 o más.
Se sintetizan en los ribosomas, estructuras globulares en células eucariotas y procariotas
formadas por ARNm y proteínas. En eucariotas el aparato de Golgi y el retículo endoplasmático
participan en su glicosilacion, almacenamiento y transporre

Son únicas para cada especie e individuo, determinando la identidad biológica y expresando la
información genética

Aminoácidos
Moléculas orgánicas pequeñas, monómeros de proteínas y péptidos. Son cristalinos, suelen
ser dulces, y tienen isomería debido a su C asimétrico (4 radicales dif):
Grupo carboxilo (ácido)
Grupo amino (básico)
Un hidrógeno
Un radical característico de cada aminoácido, que le con ere características propias.
Sirven como criterio de clasi cación de aminoácidos

El grupo carboxilo esta en un extremo, mientras que el grupo amino puede estar en diferentes
posiciones dando lugar a,b...aminoácidos según su ubicación respecto al carbono del grupo
carboxilo. En la naturaleza, en la mayoría de casos, ambos grupos se unen al mismo carbono
formando a-aminoácidos

Las proteínas son polímeros de a-aminoácidos, que se liberan por hidrolisis. Aunque existen
unos 200 aminoácidos, solo 20 forman parte de las proteínas y son casi los mismos en todos
los seres vivos. De esos, 9-10, son esenciales para los humanos. Las diferencias entre los 20
aminoácidos proteicos se deben a que cada uno presenta una cadena lateral diferente

Glicina

Alanina
Se nombran con
Cisteína sus 3 iniciales si
son cadena
larga se pone
solo 1
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fi
 Clasificación

Proteicos ( 20) forman proteínas y no proteicos no forman

Capacidad del organismo para sintetizarlos:

Los no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo mientras que los
esenciales deben ser ingeridos en la dieta. Son unos 8.

La calidad nutritiva depende del número y cantidad de aminoácidos esenciales que

aportan. Las proteínas de origen animal tienen un alto valor biológico. En peces,
leche, huevos y carnes. Son la principal fuente del aporte proteico en la dieta. Las
de origen vegetal tienen menos aminoácidos esenciales lo que les hace tener menos
calidad biológica. Las leguminosas, especialmente la soja, aportan proteínas de
buena calidad, mientras que las frutas, hortalizas y venduras tienen muy poca
proteína. Los cereales se encuentran un punto intermedio en cuanto a calidad
cantidad de proteínas.

Características des grupo radical concretamente en su ionización a ph neutro y su

polaridad
Aminoácidos neutros: sus cadenas laterales no tienen grupos carboxilo ni grupos
amino, por lo que su carga neta es 0 a ph neutro. Pueden ser:
neutros apolares: su cadena lateral hidrocarbonada tiene grupos hidrofóbicos lo
que les hace menos solubles en agua.
neutros polares: su cadena lateral tiene grupos hidró los, lo que les permite
formar puentes de H y ser solubles
Aminoácidos ácidos (polares)
Tienen un grupo carboxilo en su cadena lateral, lo que les da una carga negativa a ph
neutro, ya que el grupo libera un H +

Aminoácidos básicos (apolares)

Tienen un grupo amino en su cadena lateral, lo que les da una carga positiva a
ph neutro, ya que el grupo capta un H+

A ph siológico, los aminoácidos libres tienen carga eléctrica debido a los grupos amino y carboxilo.
Pero cuando se unen para formar polímeros mediante enlaces peptídicos la cargas desaparecen

La glicina, tiene un radical H, es un aminoácido polar sin embargo, en el contexto de las proteínas, se
considera no polar debido al pequeño tamaño de su cadena, que no interactúa, apenas con el agua.

Propiedades de los aminoacidos

Esteroisomería:
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen C asimétrico y presentan actividad
óptica, es decir, que desvían el plano de luz polarizada (dextrógiros a la derecha y
levógiro si a la izquierda)
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 Debido al C asimétrico, cada aminoácido tiene 2 con guraciones espaciales, llamadas
esteroisómenos D y L, según la posición del grupo amino. Estos esteroisómeros son imágenes
especulares no superponibles, es decir, enantiómeros. Todos los aminoácidos proteicos
pertenecen a la serie L.

Los aminoácidos son anfóteros, lo que signi ca que pueden ionizarse y actuar como
ácidos o bases, dependiendo del ph del medio. Esto se debe al grupo carboxilo y amino.
Como ácido: los [Link] liberan protones.
Como base: los [Link] captan protones

Debido así comportamiento anfórero los aminoácidos pueden neutralizar variaciones de ph.
En un medio ácido, actúan como bases, - COO,capta protones y pierde su carga negativa.
En un medio básico, actúan como ácidos, el NH3 + libera protones, perdiendo su carga
positiva

El punto isoléctrico es el ph en el que un aminoácido adopta una forma dipolar neutra

(zwitterión) con cargas positivas y negativas equilibradas. Cada aminoácido tiene un punto
distinto , debido a las variaciones en las cadenas laterales y se determina según el pKA*.

EL pKA es una medida que indica el ph al que un grupo an una molécula acuosa tiende a
disociarse.

La presencia de grupos polares (como el amino y el carboxilo y aveces las cadenas

laterales) permite que los aminoácidos formen puentes de H, Io que aumenta su
solubilidad y sus puntos de fusión y ebullición

El enlace peptídico
Los aminoácidos se unen para formar peptidos mediante enlaces peptídicos, en el que el grupo
carboxilo de un aminoácido interactuara con el grupo amino, liberando una molécula de [Link]
ser hidrolizado separandolos. El conjunto de 2 dipéptido y 3 tripeptidos
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Características del enlace
Es un enlace tipo amida

En enlace peptídico se estabiliza por compartición de electrones entre el O,N y C, lo que

genera 2 formas resonantes que otorga al enlace entre el C y N un carácter parcial de doble
enlace

El carácter parcial de doble enlace crea rigidez, inmovilizando los átomos de C, N y O en un

mismo plano denominado plano de la amida. Los enlaces de su alrededor si pueden girar

La disposición espaciaI de los 4 átomos en el enlace peptídico es ja, manteniéndo las distancias
cte y los ángulos entre ellos

El enlace péptico es polar con la aparición de densidades de carga en el O y en el N, lo que

permite la formación de enlaces de hidrógeno entre los pépticos, contribuyendo a la estructura
secundaria de las proteínas.

Los radicales de los aminoácidos no participan en los enlaces pépticos, y se disponen

alternativamente hacia arriba y hacia abajo en el polipéptido.

Péptidos
Formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos,. Si tienen menos de 10
aminoácidos, se llaman oligopéptidos y si tienen más de 10, polipéptidos. Ejemplos son: la insulina
(dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos), la encefalina ( 5 aminoácidos, que elimina el dolor), y la
oxitocina ( 9 aminoácidos, que produce contracciones uterinos).

Proteínas
Las proteínas sintetizan en los ribosomas, pero el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi
intervienen en la glicosilacion, almacenamiento y transporte de proteínas.

La proteínas son compuestos formados por la unión de aminoácidos, con más de 50 aminoácidos
o un peso molecular superior a 5000. Están compuesta por una o varias cadenas polipeptídicas y
aunque solo se componen de 20 aminoácidos diferentes, cada célula contiene miles de proteínas
con funciones especí cas.

La actividad biológica de una proteína depende de la disposición espacial de su cadena

polipeptídica. A medida que se sintetizan, la cadena se pliega debido a la naturaleza de los
radicales, adoptando una estructura tridimensional, con hasta cuatro niveles de complejidad:
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada uno construido sobre el anterior.

Estructura proteínas
La estructura de una proteína depende la la disposición de sus cadenas
polipéptidicas. En condiciones normales de pH y temperatura, adoptan una única
conformación responsable de sus funciones biológicas. Debido a su complejidad se
estudian a diferentes niveles de organización.
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 Estructura de las proteínas.

Estructura primaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y ordenados desde el primer
aminoácido hasta el último. Esta secuencia determina los aminoácidos que componen la cadena y
su disposición. La función biológica de cada proteína depende directamente de esta secuencia, ya
que in uye en la forma que la proteína adopta. Todas las proteínas tienen dos extremos.

Extremo N-terminal: contiene el primer aminoácido con su grupo amino libre,

denominado aminoácido, N-terminal

Extremo C-terminal: contiene el último aminoácido con su grupo carboxilo libre

denominado aminoácido C-terminal

Tiene una disposición en zigzag debido a la rotación de los enlaces alrededor del carbono a . Los
enlaces pépticos son rígidos y mantienen los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno en un mismo
plano.

Aunque existen solo 20 aminoácidos, la variedad de secuencias peptídicas es prácticamente in nita,

ya que pueden formarse 20 N polipéptidos diferentes, donde N es el número de aminoácidos en la
cadena.
La estructura primaria es crucial, ya que determina todos los niveles estructurales de la proteína.
Cambiar la secuencia de aminoácidos puede generar una proteína distinta, perder su actividad
biológica o adoptar una función diferente. Dos polipéptidos con los mismos aminoácidos serán
distintos y su orden varía.

Estructura secundaria
Esta disposición espacial de la secuencia de aminoácidos que depende de los aminoácidos
que la forman. Esta determinada por los enlaces del carbono a y los radicales de los
aminoácidos. Se estabiliza mediante puentes de H entre los grupos -CO y -NH de los
enlaces peptídicos. Se conocen tipos de estructura:
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 a-helice
Nombrada en referencia a la a-queratina, abundante en las células
de la epidermis. La cadena polipeptítica se enrolla en espiral hacía
la derecha gracias a la rotación de Ca. Se estabiliza mediante
puentes de hidrógeno entre el el -NH de un aminoácido y el grupo
- CO del cuarto aminoácido de la cadena

La α-hélice tiene 3,6 aminoácidos por vuelta. Los grupos –CO y –

NH se orientan en direcciones opuestas, mientras que los radicales
(R) se proyectan hacia el exterior. Esta estructura se encuentra en
proteínas como la α-queratina del cabello y las uñas, y en la
miosina muscular

Las cadenas laterales de los aminoácidos no participan en los

enlaces de la estructura secundaria, lo que permite que proteínas
con estructuras primarias distintas puedan tener la misma estructura
secundaria. Esta estructura es común en proteínas con aminoácidos
de grandes radicales o hidró los, donde las cargas interactúan con
el agua circundante. Además, es el nivel estructural más alto
alcanzado por las proteínas brilares

La lámina plegada o lámina β

Es una estructura en la que la cadena polipeptídica se pliega en zig-
zag, con los carbonos alfa actuando como puntos de plegamiento. En
esta con guración, tramos distantes de la cadena quedan enfrentados y
se unen mediante puentes de hidrógeno entre los grupos -NH y -CO de
los aminoácidos. Los radicales de los aminoácidos se alternan,
ubicándose por encima y por debajo de la estructura. Esta forma es
característica de proteínas como la β-queratina en uñas, pelos y
plumas.

La hélice de colágeno.
la triple hélice del colágeno, proteína que forma parte de los tendones y
los tejidos conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida y
prácticamente exclusiva del colágeno.

El colágeno tiene una hélice especial, más alargada que la a-hélice,

debido a la alta concentración de glicina, prolina e hidroxiprolina. Estos
aminoácidos di cultan la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que
no se forma una a-hélice, sino una hélice levógira más estirada, con solo
tres aminoácidos por vuelta. Esta estructura única le otorga rigidez y
estabilidad, característica esencial para su función en tejidos conectivos
como tendones y ligamentos.

Para alcanzar estabilidad, tres hélices levógiras de colágeno se enrollan

entre sí en sentido dextrógiro, y se mantienen unidas mediante puentes
de hidrógeno. Debido a que involucra la asociación de tres cadenas
polipeptídicas, algunos bioquímicos consideran esta disposición como
una estructura cuaternaria.
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 Estructura terciaria
La estructura terciaria es la con guración espacial de nitiva que adopta la cadena polipeptídica. La
estructura secundaria se pliega sucesivamente, como un ovillo, hasta formar esta disposición
tridimensional nal. Se mantiene por enlaces entre las cadenas laterales (-R) de los aminoácidos.
Estos enlaces pueden ser:
Puentes disulfuro: Enlaces covalentes fuertes entre los grupos -SH de dos cisteínas.
Fuerzas electrostáticas: Interacciones entre grupos con carga opuesta (-NH₃⁺ y COO⁻).

Puentes de hidrógeno: Formados entre grupos polares no iónicos en las cadenas laterales.
Fuerzas de Van der Waals y atracciones hidrofóbicas: Entre radicales apolares.

En la estructura terciaria de una proteína se encuentran tramos con estructura secundaria (a-hélice y
conformación B) y otros sin forma regular. La estructura primaria de una proteína determina su
estructura secundaria y terciaria. Si se sustituye un aminoácido, se alterará su estructura
tridimensional, afectando los enlaces y la interacción con otras moléculas. Esta disposición espacial
es crucial para las propiedades biológicas de la proteína.

En general, se puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:

Globulares. Poseen un alto grado de plegamiento y adoptan formas esféricas. Son solubles en
agua, formando dispersiones coloidales y realizan funciones enzimáticas, de transporte o
hormonales. En su estructura, los radicales hidrófobos se agrupan en el centro, mientras que
los hidró los quedan en la super cie, excepto en las proteínas de membrana, donde los
radicales hidrófobos están en la super cie debido a su ambiente lipídico.

Fibrosas o lamentosas. Tienen un menor plegamiento, adoptando formas alargadas. Son

insolubles en agua y en disoluciones salinas, desempeñando funciones estructurales. Ejemplos
incluyen la queratina, el colágeno y la elastina. Algunos autores consideran que la estructura
lamentosa carece de estructura terciaria, ya que estas proteínas mantienen su disposición
alargada sin retorcerse

Algunas proteínas tienen capacidad de transformarse de globulares a lamentosas para cumplir su

función. Por ejemplo, el brinógeno y la protrombina, inicialmente globulares y solubles en sangre,
adoptan una estructura brilar insoluble durante la coagulación sanguínea.
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 Estructura cuaternaria
Se presenta cuando una proteína está compuesta por varias cadenas polipeptídicas, llamadas
subunidades proteicas o protomeros. Estas subunidades pueden tener o no estructura terciaria.

Se mantienen mediante enlaces similares a los de la estructura terciaria (puentes disulfuro, fuerzas
electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals), pero estos se forman entre los
radicales de aminoácidos de distintas subunidades o protómeros. Esta estructura, o la terciaria en
proteínas monoméricas, es responsable para la actividad biológica de la proteína.

La estructura cuaternaria se encuentra en la hemoglobina (proteína globular compuesta de 4

cadenas polipeptídicas) y las inmunoglobulinas.

En proteínas brosas como el colágeno, tres cadenas helicoidales forman una triple hélice
resistente. La estructura cuaternaria depende de la terciaria, la cual se basa en la secundaria,

Propiedades de las proteínas

SOLUBILIDAD
Las proteínas brosas son insolubles en agua y cumplen funciones estructurales. Las globulares,
hidrosolubles, forman dispersiones coloidales por su elevado peso molecular. En estas, muchos de los
aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la proteína, y los radicales (-R) libres de los aminoácidos
polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que quedan por el exterior. La
proteína se recubre con una capa de agua (capa de solvatación) que impide que se una a otras proteínas.
Si esta capa se pierde, las interacciones internas de la proteína la hacen insoluble, lo que provoca su
precipitación.

La solubilidad de las proteínas se debe a los radicales (R) de sus aminoácidos, que al ionizarse forman
puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, creando una capa de solvatación que impide la unión
entre proteínas y previene su precipitación.
ESPECIFICIDAD
La función de una proteína depende de su estructura primaria, que determina sus estructuras superiores.
En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros manteniendo ésta su función.
Durante la evolución, se han producido variaciones en las proteínas, lo que permite que cada especie
tenga sus proteínas especí cas y que, incluso, aparecan diferencias entre individuos de la misma
especie(como se pone de mani esto en los procesos de rechazo de órganos en los trasplantes).

Las diferencias entre proteínas homólogas, que realizan la misma función en diferentes especies, son más
notorias entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas. A diferencia de
los glúcidos y lípidos, las proteínas son muy especí cas, lo que signi ca que cada especie tiene proteínas
únicas que no se encuentran en otros organismos. Incluso cuando las proteínas de distintas especies tienen
funciones similares y estructuras tridimensionales parecidas, sus secuencias de aminoácidos pueden variar
ligeramente.
Se distinguen dos tipos de especi cidad:
Especi cidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada función. La secuencia
de aminoácidos en una proteína determina su estructura terciaria o cuaternaria, las cuales son clave
para su función especí ca. Incluso un pequeño cambio en esta secuencia puede alterar su estructura y
hacer que pierda su función.
Especi cidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las proteínas con funciones
similares entre especies suelen tener composiciones y estructuras parecidas. Estas proteínas, llamadas
homólogas, como la insulina, pueden compartir secuencias similares, aunque cada especie tenga su
versión especí ca. Por ejemplo, la cadena A de la insulina es idéntica en especies como el ser
humano, cerdo, perro, conejo y cachalote.
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 DESNATURALIZACIÓN y RENATURALIZACIÓN
Consiste en la ruptura de los enlaces que mantienen su estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria, conservando sólo la estructura primaria. Esto hace que la proteína adopte una
conformación lineal, perdiendo solubilidad y pudiendo precipitar.

La desnaturalización provoca la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína, lo que

conlleva a la pérdida de su actividad biológica.

La desnaturalización puede ser causada por factores físicos, como el aumento de temperatura,
radiación ultravioleta o agitación molecular, o por factores químicos, como cambios en el pH o la
concentración salina.

Si en una dispersión coloidal de proteínas ocurren cambios desfavorables, los enlaces que
mantienen la conformación globular pueden romperse, causando que la proteína adopte una forma
lamentosa. Esto provoca que la proteína precipite y pierda sus propiedades funcionales.

El aumento de temperatura provoca una mayor agitación molecular, lo que debilita las interacciones
que mantienen la estructura de la proteína, llevando a su desnaturalización. Un ejemplo es la
coagulación de la albúmina en la clara de huevo al cocinar o freír.

Las variaciones de pH alteran la ionización de los grupos funcionales, lo que debilita las
interacciones que estabilizan la proteína, como los enlaces iónicos y los puentes de hidrógeno,
provocando su desnaturalización Ejemplo: La leche que se corta cuando la caseína, que era soluble,
se desnaturaliza y precipita formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias han transformado la
lactosa en ácido láctico provocando un descenso de PH).
la desnaturalización, no afecta los enlaces pépticos, pero se alteran los fuentes de disulfuro, los
puentes de hidrógeno y las interacciones débiles.

Si la desnaturalización es leve o breve, la proteína puede recuperar su conformación original y

actividad biológica. Sin embargo, si los cambios son intensos y prolongados, la desnaturalización se
vuelve irreversible.

Ejemplos comunes de desnaturalización incluyen el corte de la leche por la desnaturalización de la

caseína, la coagulación de la clara de huevo al calentar la ovoalbúmina, y el rizado del cabello por
el calor que afecta las queratinas.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas, al igual que los aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento
anfótero, lo que signi ca que pueden actuar tanto como ácidos (liberando protones) como bases
(captando protones). Esto les permite amortiguar las variaciones del pH en su entorno,
contribuyendo a mantener un equilibrio en los uidos biológicos.
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 Clasificación de las proteínas

Las proteínas se clasi can en 2 grandes grupos según si están compuestas exclusivamente por
aminoácidos o no

Holoproteínas o proteínas simples

Formadas únicamente por aminoácidos

Proteínas brosas
Son resistentes e insolubles en agua, desempeñando funciones estructurales. Se
encuentran sobretodo en animales. Pertenecen a este grupo la queratina, el colágeno, la
actina, la miosina , la elastina y las broínas

Proteínas globulares
Son solubles en agua o disoluciones polares y cumplen funciones dinámicas.
Pertenecen a este grupo: las albúminas (ovo, lacto y seroalbúmina), las globulinas,
histonas, etc. También la actina que forma los micro lamentos celulares.

Heteroproteínas o proteínas complejas

Formados por una parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica denominada grupo
prostético. Según la naturaleza del grupo prostético se clasi can en:
fi
fi
fi
fi
fi
 Glucoproteínas:
Proteínas cuyo grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena
polipeptídica. Estas proteínas cumplen diversas funciones en el organismo, y muchas de ellas
se encuentran en membranas celulares, donde tienen un papel importante en la función
antigénica. Las inmunoglobulinas o anticuerpos, la protrombina, son también glucoproteínas y
el mucus que protege los sistemas respiratorio y digestivo también está formado por
glucoproteínas.
La variabilidad en la cadena glucídica de las glucoproteínas en las membranas de los
eritrocitos es responsable de los diferentes grupos sanguíneos.

Fosfoproteínas.
Su grupo prostético es el ácido fosfórico. La caseína de la leche y la vitelina de la yema del
huevo pertenecen aquí.

Lipoproteínas:
Son proteínas que contienen un lípido como grupo prostético. Muchas de ellas forman parte
de las membranas plasmáticas, pero un grupo especial circula en el plasma sanguíneo para
transportar lípidos como colesterol y triglicéridos desde el intestino hasta los tejidos. Entre las
lipoproteínas más conocidas se encuentran la LDL (Low Density Lipoprotein), conocida como
"colesterol malo", y la HDL (High Density Lipoprotein), conocida como "colesterol bueno".

Cromoproteínas:
Son proteínas con un grupo prostético que contiene un pigmento coloreado,
generalmente basado en una estructura por rínica con un catión metálico en el centro.
Estas proteínas están involucradas en funciones como el transporte de oxígeno (ej.,
hemoglobina) o en procesos como la fotosíntesis (ej., cloro la).
Si es un catión ferroso (Fe2+), la por rina se llama grupo hemo. Este grupo lo
tienen, por ejemplo:

La hemoglobina, que transporta el oxígeno en la sangre.

La mioglobina, que transporta el oxígeno en los músculos.

Si es un catión férrico (Fe3+), la por rina se llama grupo hemino, y aparece, por
ejemplo, en las enzimas peroxidasas y catalasas. En algunas moléculas, como los
citocromos, el ion ferroso puede oxidarse a férrico y este ion, a su vez, puede
reducirse.
La hemocianina es un pigmento que, a diferencia de la hemoglobina, no contiene
por rina. En su lugar, posee un ión de cobre (Cu²⁺) que le otorga un color azul.
Desempeña una función similar a la hemoglobina en algunos invertebrados, como
moluscos y crustáceos

Nucleoproteínas.
Su grupo prostético es un ácido nucleico. Se consideran núcleoproteínas la asociación entre
el ADN y las histonas para formar la cromatina. Otro ejemplo, las ribonucleoproteínas que
forman los ribosomas.
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 Funciones de las proteínas
Son moléculas capaces de adoptar una gran variedad de estructuras tridimensionales, lo que les
permite llevar a cabo numerosas funciones.

Estructural:
Son fundamentales para formar diversas estructuras celulares, como las glucoproteínas en
las membranas celulares y las histonas que se asocian al ADN en la cromatina o las
proteínas de los microtúbulos del citoesqueleto. A nivel histológico se pueden citar las
queratinas del pelo y uñas, o el colágeno del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo.

De transporte.
Además de las proteínas en las membranas celulares que regulan el paso de moléculas,
existen proteínas extracelulares que transportan diversas sustancias. Ejemplos clave
incluyen la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre de vertebrados, la
mioglobina, que lo hace en músculos estriados, las lipoproteínas transportan lípidos en el
plasma sanguíneo, la hemocianina función similar al oxígeno en algunos invertebrados, los
citocromos son responsables del transporte de electrones en procesos bioquímicos.

Función inmunológica y defensiva.

Las inmunoglobulinas o anticuerpos son capaces de defender a los organismos contra las
infecciones. Las mucinas son germicidas y protectoras de las mucosas digestivas y respiratorias.
La trombina o la brina (y sus formas solubles, protrombina y brinógeno), que contribuyen a la
formación del coágulo en una herida.

Función hormonal.
Hay hormonas de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón del páncreas, que
regula el metabolismo de la glucosa, o la hormona del crecimiento, secretada por la hipó sis.

Función contráctil.
Debido a la posibilidad que tienen algunas para cambiar de forma manteniendo su estabilidad.
La actina y la miosina llevan a cabo la contracción y relajación en el músculo estriado. La
dineína de los cilios y agelos, tubulinas de los microtúbulos y micro brillas, etc

Función enzimática o catalizadora.

Las reacciones químicas que tienen lugar en la célula están catalizadas por enzimas, que
aumentan la velocidad de dichas reacciones. Todas las enzimas son proteínas, aunque
también pueden tener otros componentes químicos.

Función de reserva.
Algunas proteínas almacenan aminoácidos a la espera de que sean utilizados por la
cé[Link]: la ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche, etc.

Función homeostática.
Algunas proteínas sanguíneas, como la seroalbúmina, regulan el pH, gracias a su capacidad
amortiguadora.

Reconocimiento molecular y celular.

Las glucoproteínas en la membrana plasmática reconocen señales químicas (como hormonas,
neurotransmisores, anticuerpos, virus y bacterias). Al unirse a estas señales, las glucoproteínas
sufren un cambio conformacional que activa una respuesta en la célula.
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