PROTEINAS[AMINOACIDOS ]

1. ¿Qué es una proteína?

Una proteína es un polímero formado por largas cadenas de aminoácidos unidos
mediante enlaces peptídicos. Desempeñan funciones esenciales en los organismos
vivos, como la catálisis de reacciones, el transporte de moléculas, la defensa inmunitaria
y el soporte estructural.
Monomero de una proteína: Aminoacidos
Enlace que une a aminoácidos: E. peptidico
2. Escriba la fórmula general de un aminoácido indicando los grupos funcionales.
La fórmula general de un aminoácido es:
H2N-CH(R)-COOH
 Grupo amino (-NH2): Grupo funcional básico.
 Grupo carboxilo (-COOH): Grupo funcional ácido.
 Cadena lateral (R): Varía según el tipo de aminoácido y determina sus
propiedades.
 H: Átomo de hidrógeno unido al carbono central.
3. Escriba la estructura de los aminoácidos básicos.
Los aminoácidos básicos tienen cadenas laterales con grupos funcionales que actúan
como bases. Ejemplos:
 Lisina (Lys): H2N-(CH2)4-NH2
 Arginina (Arg): H2N-C(=NH)-NH-(CH2)3-NH2
 Histidina (His): Tiene un anillo imidazol que actúa como base.
4. Señale la importancia de los aminoácidos y por qué se llaman esenciales.
Importancia de los aminoácidos:
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y son
necesarios para el crecimiento, la reparación celular, la producción de
hormonas y neurotransmisores, y el mantenimiento del sistema inmunológico.
 Aminoácidos esenciales:
Se llaman esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizarlos, por lo
que deben obtenerse a través de la dieta. Los 9 aminoácidos esenciales son:
o Leucina, isoleucina, valina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y
histidina
5. Clasifique las proteínas y mencione sus funciones.
1. Por forma:
o Fibrosas:
Función estructural (Ejemplo: colágeno, queratina).
o Globulares:
Función dinámica, como catalizadores o transportadores (Ejemplo:
hemoglobina, enzimas).
2. Por composición:
o Simples: Formadas solo por aminoácidos (Ejemplo: albúmina).
o Conjugadas: Asociadas a otros grupos químicos (Ejemplo: glicoproteínas,
hemoproteínas).
3. Por función:
o Catalíticas: Enzimas (Ejemplo: amilasa).
o Estructurales: Dan soporte (Ejemplo: colágeno).
o De transporte: Movilizan sustancias (Ejemplo: hemoglobina).
o Defensivas: Protegen al organismo (Ejemplo: anticuerpos).
o Reguladoras: Hormonas (Ejemplo: insulina).
o De reserva: Nutrientes (Ejemplo: caseína).
6. Hable del enlace peptídico y su función.
 Enlace peptídico: Es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo
(-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro aminoácido,
liberando una molécula de agua.
Fórmula del enlace:
-CO-NH-
Este enlace une aminoácidos, formando cadenas polipeptídicas que, al
plegarse, dan lugar a proteínas funcionales.
 Función:
Permite la formación de las proteínas, que son esenciales para llevar a cabo
diversas funciones biológicas, como catálisis, transporte y estructura
7¿Cuáles son las funciones principales de las proteínas en los organismos vivos?

o Estructural: Forman parte de tejidos como el colágeno (en huesos y piel).

o Catalítica: Actúan como enzimas, acelerando reacciones químicas.
o Transporte: Transportan moléculas como el oxígeno (hemoglobina).
o Defensiva: Participan en la defensa inmunológica (anticuerpos).
o Reguladora: Funcionan como hormonas (insulina).
o Reserva: Almacenan nutrientes (ovalbúmina en el huevo)
8¿De qué están formadas las proteínas?
Las proteínas están formadas por largas cadenas de aminoácidos unidas por
enlaces peptídicos.
 9¿Qué es un enlace peptídico?
: Es el enlace químico que une el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido con
el grupo amino (-NH2) de otro, liberando una molécula de agua.
10¿Qué niveles de organización estructural tienen las proteínas?
o Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
o Estructura secundaria: Plegamientos locales (hélice alfa o lámina beta).
o Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional completo.
o Estructura cuaternaria: Asociación de varias cadenas polipeptídicas.
11¿Qué ocurre con una proteína cuando se desnaturaliza?
Respuesta: La proteína pierde su estructura tridimensional debido a factores
como cambios de temperatura, pH extremo o agentes químicos, lo que resulta
en la pérdida de su función biológica.
6¿Qué son los aminoácidos?
Respuesta: Son las unidades básicas de las proteínas, compuestos por un
grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral (R) unida a un carbono central.
7¿Cuántos aminoácidos son mas importantes en el cuerpo humano?
El ser humano puede sintetizar 11 aminoácidos no esenciales, mientras que los otros 9
aminoácidos esenciales deben obtenerse a través de la dieta.
Aminoácidos que sintetiza el cuerpo humano (No esenciales):
1. Alanina (Ala, A)
2. Asparagina (Asn, N)
3. Ácido Aspártico (Asp, D)
4. Ácido Glutámico (Glu, E)
5. Arginina (Arg, R) (Condicionalmente esencial: necesaria en ciertas etapas,
como el crecimiento infantil o recuperación de enfermedades)
6. Cisteína (Cys, C) (Condicionalmente esencial)
7. Glicina (Gly, G)
8. Prolina (Pro, P)
9. Serina (Ser, S)
10. Tirosina (Tyr, Y) (Derivado de la fenilalanina)
11. Glutamina (Gln, Q) (Condicionalmente esencial)
Esenciales se obtienen atraves de una dieta.
Histidina (His, H)
Isoleucina (Ile, I)
Leucina (Leu, L)
 Lisina (Lys, K)
Metionina (Met, M)
Fenilalanina (Phe, F)
Treonina (Thr, T)
Triptófano (Trp, W)
Valina (Val, V)
6.
7. ¿Qué significa que un aminoácido es polar o no polar?
o Los aminoácidos polares tienen cadenas laterales que interactúan con el agua.
o Los no polares tienen cadenas hidrofóbicas que no interactúan con el agua.
8. ¿Qué aminoácido contiene azufre en su estructura?
9. } La cisteína contiene azufre y forma enlaces disulfuro, estabilizando la
estructura terciaria de las proteínas.
Preguntas sobre laboratorio
10. ¿Qué pruebas se utilizan comúnmente para el reconocimiento de
proteínas en el laboratorio?
o Prueba de Biuret: Detecta enlaces peptídicos. Un cambio a color violeta indica
la presencia de proteínas.
o Prueba de Xantoproteínas: Reacciona con aminoácidos que tienen anillos
aromáticos (como la tirosina), produciendo un color amarillo.
o Prueba de Ninhidrina: Detecta aminoácidos libres, cambiando a color púrpura
o azul.
11. ¿Qué resultado esperarías si usas la prueba de Biuret en una muestra sin
proteínas?
El reactivo no cambia de color y permanece azul, lo que indica ausencia de
enlaces peptídicos.
12. ¿Por qué la prueba de Xantoproteínas produce un color amarillo?
Porque los aminoácidos con anillos aromáticos reaccionan con ácido nítrico,
formando compuestos nitro derivados que tienen color amarillo
13. ¿Qué diferencia hay entre proteínas fibrosas y globulares?

o Las proteínas fibrosas tienen estructuras largas y lineales, proporcionando

soporte estructural (colágeno, queratina).
o Las proteínas globulares son compactas y solubles en agua, desempeñando
funciones dinámicas como enzimas o anticuerpos.
14. ¿Qué es una proteína completa?
Es una proteína que contiene todos los aminoácidos esenciales en cantidades
adecuadas. Un ejemplo es la proteína del huevo.
15. ¿Por qué las proteínas son sensibles a cambios de temperatura?
Porque los enlaces no covalentes que mantienen su estructura terciaria y
cuaternaria son débiles y pueden romperse con el calor, causando
desnaturalización.

1. ENZIMAS
2. ¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos,
acelerando las reacciones químicas en el cuerpo sin consumirse en el
proceso.
3. ¿Qué es el sitio activo de una enzima?
El sitio activo es la región de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la
reacción química.
4. ¿Qué es un sustrato?
El sustrato es la molécula específica sobre la cual actúa una enzima.
5. ¿Qué es la especificidad enzimática?: Es la capacidad de una enzima para
reconocer y unirse únicamente a un sustrato específico debido a la
complementariedad entre el sitio activo y el sustrato.
6. ¿Qué factores afectan la actividad enzimática?
Los factores que afectan la actividad enzimática incluyen la temperatura, el
pH, la concentración de sustrato y la presencia de inhibidores o activadores.
7. ¿Qué son las coenzimas y los cofactores, y cuál es su función?
Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas (como las vitaminas)
que ayudan a las enzimas en su función, mientras que los cofactores son
iones metálicos o moléculas inorgánicas que también participan en la
actividad enzimática.
8. ¿Qué significa que las enzimas disminuyen la energía de activación de
una reacción?
Significa que las enzimas hacen que las reacciones químicas ocurran más
rápido al reducir la cantidad de energía necesaria para que la reacción
comience.
9. Menciona un ejemplo de enzima y su función.
La pepsina es una enzima digestiva que descompone las proteínas en
péptidos en el estómago.

Menciona tres ejemplos de enzimas y su función.

 Amilasa: descompone el almidón en azúcares simples.

 Pepsina: descompone las proteínas en péptidos en el estómago.
 Lactasa: descompone la lactosa (azúcar de la leche) en glucosa y galactosa.

¿Qué enzima está involucrada en la descomposición del peróxido de

hidrógeno?
Respuesta: La catalasa, que convierte el peróxido de hidrógeno en agua y
oxígeno.

Da un ejemplo de una enzima específica de una ruta metabólica y explica su

función.
La hexoquinasa, que cataliza la fosforilación de la glucosa en el primer paso
de la glucólisis

ACIDOS NUCLEICOS

1. ¿Qué son los ácidos nucleicos?

Son macromoléculas formadas por nucleótidos que almacenan y transmiten la
información genética. Los principales tipos son el ADN (ácido
desoxirribonucleico) y el ARN (ácido ribonucleico).
MONOMERO: Nucleotidos
ENLACE QUE UNE NUCLEOTIDOS: Fosfodiester

2. ¿Cuáles son las diferencias entre el ADN y el ARN?

Característica ADN ARN
Azúcar Desoxirribosa Ribosa

Bases
A, T, C, G A, U, C, G
nitrogenadas

Estructura Doble hélice Cadena simple

 Característica ADN ARN

Almacenar información Participar en la síntesis

Función
genética de proteínas

3. ¿Qué es un nucleótido y cuáles son sus componentes?

Un nucleótido es la unidad básica de los ácidos nucleicos, compuesto por:
1. Un grupo fosfato (PO4³⁻).
2. Un azúcar pentosa: ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN).
3. Una base nitrogenada: purina (Adenina, Guanina) o pirimidina (Citosina,
Timina/Uracilo).

4. ¿Cuáles son las bases nitrogenadas y cómo se aparean?

 Bases nitrogenadas: Adenina (A), Timina (T, solo en ADN), Guanina (G),
Citosina (C), Uracilo (U, solo en ARN).
 Emparejamientos:
o ADN: A-T (2 puentes de hidrógeno), C-G (3 puentes de hidrógeno).
o ARN: A-U, C-G.

5. ¿Qué funciones tienen el ADN y el ARN?

 ADN: Almacenar la información genética hereditaria y dirigir la síntesis de ARN.
 ARN: Participar en la síntesis de proteínas, con tres tipos principales:
o ARN mensajero (ARNm): Lleva la información genética del ADN a los
ribosomas.
o ARN de transferencia (ARNt): Transporta aminoácidos a los ribosomas.
o ARN ribosómico (ARNr): Componente estructural de los ribosomas.

6. ¿Qué significa replicación del ADN?

Es el proceso mediante el cual el ADN se copia antes de la división celular,
asegurando que cada célula hija reciba una copia idéntica. Es
semiconservativa, ya que cada molécula hija conserva una hebra original y
sintetiza una nueva.

7. ¿Qué es la transcripción y la traducción?

 Transcripción: Proceso en el que el ADN se copia en una molécula de ARN
mensajero.
 Traducción: Proceso en el que el ARN mensajero se usa como plantilla para
ensamblar proteínas a partir de aminoácidos.

8. ¿Qué enzimas participan en la replicación del ADN?

1. Helicasa: Desenrolla la doble hélice del ADN.

2. ADN polimerasa: Añade nucleótidos complementarios a la hebra molde.
3. Primasa: Sintetiza cebadores de ARN.
4. Ligasa: Une los fragmentos de Okazaki en la hebra retrasada.

9. ¿Qué significa que el código genético es universal y degenerado?

 Universal: El mismo código genético es usado por casi todos los organismos.
 Degenerado: Varios codones pueden codificar para el mismo aminoácido.

10. ¿Cuáles son las principales diferencias entre la replicación, transcripción y

traducción?
Proceso Molécula involucrada Resultado final

Replicación ADN ADN

Transcripción ADN ARN

Traducción ARN Proteína