BIOLOGÍA 2º Bachillerato 2024/25

UNIDAD 4: LAS PROTEÍNAS, ENZIMAS Y

VITAMINAS
Contenidos Selectividad
5. Proteínas.
5.1. Concepto e importancia biológica.
5.2. Aminoácidos. Enlace peptídico.
5.3. Estructura de las proteínas.
5.4. Funciones de las proteínas.
6. Enzimas.
6.1. Concepto y estructura.
6.2. Mecanismo de acción y cinética enzimática.
6.3. Regulación de la actividad enzimática: temperatura, pH, inhibidores.
7. Vitaminas: concepto, clasif icación y carencias

Orientaciones Selectividad

16. El alumnado debe saber def inir qué es una proteína y destacar su
multif uncionalidad.
17. Debe ser capaz de definir qué son los aminoácidos, escribir su f órmula general
y clasif icar los según sus radicales.
18. El alumnado debe saber identif icar y describir el enlace peptídico como
característico de las proteínas.
19. Será necesario que el alumnado pueda describir la estructura de las proteínas y
reconocer que la secuencia de aminoácidos y la conf ormación espacial de las
proteínas determinan sus propiedades biológicas.
20. Es conveniente resaltar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización
de proteínas.
21. Se debe incidir en describir las f unciones más relevantes de las proteínas:
catálisis, transporte, movimiento y contracción, reconocimiento molecular y celular,
estructural, nutritiva y reserva y hormonal.
22. El alumnado debe ser capaz de explicar el concepto de enzima y de describir el
papel que desempeñan los cof actores y coenzimas en su actividad. Además, debe
poder describir el centro activo y resaltar su importancia en relación con la
especif icidad enzimática.
23. Se sugiere que el alumnado conozca y sea capaz de reconocer que la velocidad
de una reacción enzimática es f unción de la cantidad de enzima y de la
concentración de sustrato.
24. El alumnado debe conocer el papel de la energía de activación y de la
f ormación del complejo enzima-sustrato en el mecanismo de acción enzimático.
25. El alumnado debe comprender cómo af ectan la temperatura, el pH y los
inhibidores a la actividad enzimática. Además de ser capaz de def inir la inhibición
reversible y la irreversible.
26. El alumnado debe conocer la importancia de las vitaminas para el
mantenimiento de la vida. También debe conocer los dif erentes tipos de vitaminas y
relacionar la f unción de las mismas con las enf ermedades que previenen o que
producen debido a su carencia.

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CONTENIDOS DEL TEMA

1. Introducción
2. Aminoácidos
a. Clasificación
b. Propiedades
3. Los péptidos y el enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
a. Primaria
b. Secundaria
c. Terciaria
d. Cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
6. Funciones de las proteínas
7. Enzimas
8. La acción enzimática
9. Regulación de la actividad enzimática
10.Vitaminas. Definición, tipos y carencias

1. DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS
Definición: Las proteínas son biomoléculas orgánicas de elevado peso
molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno
(O) y nitrógeno (N) aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P)
y otros elementos en menor proporción, estos elementos químicos se
agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados
AMINOÁCIDOS, existen 20 aas distintos cuya repetición da lugar a la
proteína.(las proteínas son polímeros de los aminoácidos)
Las múltiples combinaciones posibles que pueden realizarse con los 20
aminoácidos permite la formación de una gran variedad de moléculas 3D
dotadas todas ellas de funciones distintas: multifuncionalidad

2. LOS AMINOÁCIDOS
Definición:
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación
responde a la composición química general que presentan, en la que un
grupo amino (-NH 2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen
covalentemente a un carbono central (C ), al cual también se unen un átomo
de hidrógeno y una cadena lateral que se denomina radical (-R), que es lo
que cambia en los distintos aminoácidos (aa).

Se conocen unos 200 aminoácidos de los cuales 20 forman parte de las

proteínas y que se diferencian por la polaridad de los grupos R. El resto se

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encuentran libres o combinados y desempeñan funciones biológicas, como

precursores del metabolismo la de moléculas mensajeras en la comunicación
celular. Este es el caso de glicina, la noradrenalina y dopamina son
neurotransmisores. La tiroxina derivada de tirosina que es una hormona.
Los organismos heterótrofos, entre ellos el ser humano, solo son capaces de
sintetizar algunos aminoácidos proteicos a partir de compuestos más
sencillos; el resto no los puede sintetizar y los tienen que tomar en la dieta.
A estos aminoácidos se les denominan aminoácidos esenciales. En la especie
humana son (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
triptófano, valina, durante la infancia además la histidina y la arginina)
A. Clasificación

Los 20 que forman parte de las proteínas se diferencian por la polaridad de

los grupos R. Los radicales confieren al aminoácido unas características
propias. Por ello, estos radicales se utilizan como criterio de clasificación de
los aminoácidos.

a) Aminoácidos neutros apolares (con grupo R apolar): A pH=7 su carga

neta es 0. R hidrófoba (baja solubilidad). Valina, leucina.

b) Aminoácidos neutros polares (con grupo R polar sin carga): A pH=7

su carga neta es 0. R hidrófila (alta solubilidad). Glicina y serina.

c) Aminoácidos básicos (con grupo R con carga positiva). A pH=7 su

carga neta es +. R lleva un grupo amino con carga. Lisina y arginina

d) Aminoácidos ácidos (con grupo R con carga negativa). A pH =7 su

carga neta es -. R lleva un grupo con carga carboxilo . Ácido aspártico y ácido
glutámico

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B. Propiedades

Los aminoácidos son compuestos de bajo Pm, sólidos, incoloros,

cristalizables, de elevado punto de fusión y solubles en agua. Además
presentan estereoisomería, actividad óptica y comportamiento anfótero .

1. ESTEREOISOMERÍA: Todos los aa, excepto la glicina, tienen un

carbono asimétrico (C). Son posibles 2 estereoisómeros: D y L.
Por convenio se denominan D los que presentan el grupo amino
a la derecha y L los que lo presentan a la izquierda. Estos
estereoisómeros son enantiómeros (imágenes especulares). La
configuración natural de los aa es la L. La forma D sólo está
presente en la pared bacteriana.

2. ACTIVIDAD ÓPTICA: Esta propiedad hace clasificar a los

aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz
polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la
izquierda. La actividad óptica es independiente de que el aa sea
D o L.

3. COMPORTAMIENTO ANFÓTERO: Los aminoácidos presentan

cargas. Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al
medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se
encuentren. En las disoluciones acuosas neutras (pH próximo a
7,0) los aminoácidos están ionizados, forman iones dipolares: el
grupo carboxilo pierde un protón y se carga negativamente; el
grupo amino gana un protón y lo hace posivamente. Cuando
están doblemente ionizados se dice que están en forma
"Zwitteriónica" o forma dipolar.
Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se
comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden
protones y se comportan como un ácido. Por tener este
comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros.

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El comportamiento anfótero de los aa los capacita para actuar

como amortiguadores del pH o sistemas tampón

3. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces

peptídicos que son enlaces covalentes. Los aa se pueden unir
formando cadenas, tendremos en orden creciente:
→ aminoácido.
→ péptido (2-9 aa). Prefijos di-, tri-, tetra-…
→ polipéptido (10 -99 aa)
→ proteína (100 o más aa)

En realidad, la distinción polipétido/proteína no es estricta, se

considera proteína a todo aquel polipéptido con 100 o más aa y con
una estructura 3D determinada que realiza una determinada función.
Cada péptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a
derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo
amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre.

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el

grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2)
del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua.

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CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

1. Enlace covalente tipo amida.

2. Presenta resonancia, es decir, tiene carácter parcial de doble

enlace ya que los átomos de N, O y C comparten sus electrones,
lo que le proporciona rigidez ya que no permite giros, el enlace
es más corto.

3. Los enlaces del C sí se pueden girar.

La consecuencia de todo esto es que el esqueleto de la cadena

polipeptídica se asemeja más a una sucesión de placas planas
articuladas que a un rosario de cuentas.

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante

en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir,
implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4
tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal

de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica
qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.
El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es

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arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta

estructura define la especificidad de cada proteína.

Características

1. Tiene un eje formado por el Cα, el carbono carboxilo y el

nitrógeno amino (CαH-CO-NH-), Este eje se dispone en zigzag,
debido a la capacidad de rotación que tienen los enlaces que
forma el Cα.

2. Las cadenas laterales de los aminoácidos -R salen de los Cα,

disponiéndose alternativamente a uno y otro lado del eje.

3. Todas las cadenas llevan en un extremo un aminoácido con un

grupo amino libre, llamado N-terminal y en el otro extremo un
aminoácido con el grupo carboxilo libre, llamado C-terminal

La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición

espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida
que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos
que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del C  y de
la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

Las formas que pueden adoptar son:

a)  - hélice, Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que

las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta
estructura proteínas que poseen elevado número de
aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las
cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean.

Cada vuelta sucesiva de la α- que actúan proporcionando

hélice se mantiene unida a estabilidad a la estructura.
las vueltas adyacentes
mediante varios puentes de
hidrógeno intracatenarios

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b) lámina- .También se denomina hoja plegada o lámina plegada.

Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del
enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los
aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando
puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma
molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa
forma plegada. Esta estructura aparece en muchas regiones de
proteínas globulares y, también en proteínas estructurales como
fibroína de la seda que forma las telas de las arañas y la β-
queratina.

c) Giros o codos  aparece entre tramos de hélices o láminas que

cambian de dirección bruscamente.

El colágeno es una proteína que abundancia del aminoácido

forma parte de los tendones, prolina no puede adoptar
piel, huesos y en general de los ninguna de las estructuras
tejidos conectivos. Presenta una secundarias anteriores, forma
estructura particularmente una superhélice de tres cadenas
rígida. Debido a que tiene que giran a la izquierda.

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La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los

superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria,
constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas.
Se estructura se mantiene gracias a diferentes enlaces que se
establecen entre las diferentes cadenas laterales R a lo largo de la
cadena como son:
Enlaces que mantienen la estructura terciaria:

a) Interacciones electrostáticas,
debido a su carácter anfótero se producen
atracciones entre grupos con carga opuesta.
b) Enlaces por puentes de hidrógeno,
entre grupos R polares sin carga (-OH, -NH-
, -CO-, etc.)
c) Interacciones hidrofóbicas y
fuerzas de Van der Waals, Son enlaces
débiles que se establecen entre los restos
apolares de las cadenas laterales
d) Enlace por puentes disulfuro,
Constituyen fuertes enlaces covalentes entre
dos grupos tiol(-SH) que pertenecen a dos
aminoácidos cisteína.

La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una

proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización
inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta,
adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura
fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona
su función biológica. Según la estructura terciaria tendremos dos tipos
de proteínas:

• Proteínas globulares: La estructura secundaria se pliega y

adopta una forma tridimensional compacta más o menos

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esférica. Proteínas solubles en agua (mioglobina, muchos

enzimas).

• Proteínas fibrosas: La estructura secundaria no se pliega y la

proteína tiene una forma alargada. Proteínas insolubles idóneas
para realizar funciones estructurales. Entre ellas, las más
conocidas son el *colágeno de los tendones y del tejido
conjuntivo, la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...;
la fibroína del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del
tejido conjuntivo.

La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento

de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras
terciarias que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no
covalentes. Esta estructura no la poseen todas las proteínas. Un ejemplo
es la hemoglobina, formada por cuatro cadenas con estructura terciaria.

Como conclusión podemos afirmar que la secuencia de aminoácidos

(estructura primaria) contiene la información necesaria y
suficiente para determinar la conformación tridimensional de
una proteína a sus diferentes niveles de complejidad
(estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) que van a ser
responsables de su función

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los

grupos radicales de los aminoácidos que las componen.

1. Solubilidad: La solubilidad se debe a los grupos -R que al ionizarse

establecen puentes de H con el agua. En general, las proteínas
globulares son solubles en las disoluciones acuosas al quedar rodeadas
de moléculas de agua que impiden que se unan a otras proteínas. De
ocurrir esto último, se formarían grumos y precipitarían, dejando de

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estar disueltas. Así, por ejemplo, en la leche cortada, los grumos que
se observan corresponden a que la proteína de la leche (Caseína),
pierde su estructura cuaternaria globular, debido a un cambio del pH
del medio; la estructura terciaria es filamentosa y por tanto insoluble.
Dicha variación del pH de la leche la produce una bacteria
(Lactobacillus), al convertir la lactosa en ácido láctico.
Por el contrario, las proteínas fibrosas son insolubles en agua y
desempeñan funciones estructurales o protectoras.
2. Especificidad: La especificidad puede ser de dos tipos: De especie y
de función.
a. La especificidad de especie. Cada especie tiene sus propias
proteínas específicas e incluso dentro de la misma especie hay
diferencias entre individuos. El análisis de las semejanzas entre las
proteínas de distintos grupos de organismos permite establecer el
parentesco evolutivo de las especies.
b. Especificidad de función: Cada proteína realiza una función
específica. Su función se basa en la unión selectiva con otras
moléculas. Esta especificidad de unión, se basa en el plegamiento
particular de cada proteína que en última instancia depende de la
secuencia de aminoácidos. Por lo tanto, cualquier cambio en la
secuencia de aminoácidos de una proteína puede ocasionar una
modificación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (si
la tiene). Un ejemplo de esto lo constituye la anemia falciforme. Los
eritrocitos de personas con esta anemia, tienen forma de hoz en lugar
de la forma aplanada normal. Se demostró que esta alteración se debe
exclusivamente a que en las cadenas beta de la Hemoglobina, se
sustituyó un aa (ácido glutámico) por otro (valina) y la proteína pierde
la afinidad por el oxígeno (pérdida de función)
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos
como la compatibilidad o no de trasplantes de órganos; injertos
biológicos; etc. o los procesos alérgicos.
3. Desnaturalización: La desnaturalización (alteración de la estructura
espacial) de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que
mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas
se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan
hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes
que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo;
sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta

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salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de este

fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biológica. Si el cambio de estructura es
reversible, el proceso se llama renaturalización. Ejemplos de
desnaturalizaciones irreversibles son la clara del huevo cocida o la
caseína de la leche cortada.

6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Cada proteína tiene una función específica, entonces hay tantas

funciones como proteínas distintas, sin embargo, podemos agrupar a
todas las proteínas en 7 funciones:

Función transportadora: como por ejemplo la hemoglobina, mioglobina

y hemocianina que transportan oxígeno en sangre, músculo y en el líquido
de transporte de algunos invertebrados, respectivamente. También
existen en la sangre proteínas transportadoras como la seroalbúmina
(transporta sustancias químicas diversas como aminoácidos, ácidos grasos…) y las
lipoproteínas. Las lipoproteínas transportan lípidos en sangre como el LDL
(“colesterol malo”) y el HDL (“colesterol bueno”). En las membranas
celulares también existen proteínas transportadoras para regular el paso
de sustancias.

Función de reserva (energética): aunque las proteínas por lo general

no son la principal fuente energética, hay ciertas clases de proteínas que
constituyen un almacén de aminoácidos, dispuestos para ser utilizados
por el embrión en desarrollo como fuente energética y unidades
estructurales, por ejemplo, la lactoalbúmina de la leche y la ovoalbúmina
del huevo.

Función estructural: muchas proteínas fibrosas tienen función

estructural como el colágeno que da resistencia en tejidos conectivos
como el óseo y cartilaginoso, la elastina que aparece en tejidos sometidos
a estiramientos como los pulmones, vasos sanguíneos, la dermis de la
piel…, y la queratina que aparece en la piel, pelo, uñas, lana…

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Función enzimática: las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es

decir, que aceleran la velocidad de las reacciones químicas en los seres
vivos, son enzimas. Se conocen aproximadamente 3.000 enzimas,
algunos ejemplos son la amilasa que digiere almidón y glucógeno, la lipasa
que digiere grasas, la lactasa que digiere la lactosa…

Función hormonal: muchas hormonas son proteínas como la insulina y

el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) , la hormona del
crecimiento y la tiroxina.

Función defensiva: las inmunoglobulinas, también llamadas -globulinas

(gamma globulinas) son proteínas conocidas con el nombre de
anticuerpos, forman parte de nuestro sistema inmunitario y se unen a
determinadas sustancias extrañas (antígenos). La trombina y el
fibrinógeno son proteínas que intervienen en la coag ulación sanguínea.

Función contráctil: son proteínas que permiten el movimiento o

contracción, son la actina y miosina del músculo, la dineína en cilios y
flagelos y la flagelina en el flagelo bacteriano.

Función de reconocimiento molecular y celular: los receptores de

membrana son proteínas que se encuentran dispersas por la superficie de
la bicapa lipídica de las células y son capaces de unirse de manera
específica con una molécula portadora de un mensaje (hormona,
neurotransmisor…). Esta unión produce una señal que provoca una
respuesta: apertura de un canal, estimulación mitosis, síntesis enzimas,
contracción…

7. ENZIMAS

CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR
Las reacciones químicas son procesos en los que se produce la
transformación de unas sustancias iniciales o reactivos en otras
sustancias finales o productos. Este paso no se produce directamente,
sino que se realiza a través de una etapa intermedia, denominada
etapa de transición o estado activado. Este es un estado que dura
muy poco tiempo, inestable y altamente energético en el que, los
reactivos se activan debilitándose alguno de sus enlaces, favoreciendo
su ruptura y la formación de otros nuevos. Para que los reactivos
alcancen la etapa de transición y la reacción se produzca es necesario
suministrarles una cierta cantidad de energía, a esta energía se la
denomina energía de activación. Esta energía se la podemos
suministrar calentándolos a Tª elevadas, sometiéndolos a descargas
eléctricas o mediante otras fuentes de energía.

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Los catalizadores son compuestos

químicos de distinta naturaleza que
facilitan y aceleran las reacciones
químicas porque disminuyen la
cantidad de energía de activación que
se necesita para que estas ocurran.
Los catalizadores no se consumen en
la reacción que catalizan, actúan
únicamente mediante su presencia.
Por ello cuando termina la reacción quedan libres y pueden volver a
utilizarse de nuevo, por lo que se necesitan en pequeñas cantidades.
Los catalizadores que actúan en los seres vivos se denominan
biocatalizadores y son imprescindibles para que se produzcan las
reacciones adecuadamente por dos razones:
1- En los seres vivos los reactivos no pueden ser calentados a Tª
elevadas, ni se pueden someter a fuertes descargas eléctricas ya que
eso destruiría a las propias células.
2- En los seres vivos se producen una enorme cantidad de
reacciones químicas lo que haría necesario una enorme cantidad de
energía para que se pudieran llevar a cabo.
Los biocatalizadores son las enzimas, vitaminas y hormonas,
aunque las que realmente intervienen como catalizadores son las
enzimas. Las hormonas coordinan el funcionamiento del cuerpo, y por
tanto, las reacciones enzimáticas y las vitaminas son también
necesarias para el correcto funcionamiento del cuerpo, incluso muchas
vitaminas actúan de cofactores enzimáticos (necesarias para que
funcionen enzimas).
En resumen: un biocatalizador es una sustancia presente en
los seres vivos que aumenta la velocidad de una reacción
química al hacer que disminuya la energía de activación que
necesita dicha reacción química (todas las reacciones químicas necesitan
una energía de activación) .

ENZIMAS DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS (actividad y

especificidad enzimática)
Los enzimas son
biocatalizadores producidos en
las células, que facilitan y
aceleran las reacciones
químicas que tienen lugar en los
seres vivos, ya que disminuyen
la energía de activación que se
necesita para que tengan lugar
dichas reacciones.

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Características que distinguen las enzimas de los demás

catalizadores (actividad y especificidad)

Las enzimas cumplen las dos características de todos los catalizadores:

- Son sustancias que, incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran

la reacción química. Es decir, no es que se obtenga más producto, sino
que, gracias a ellas, se consigue la misma cantidad, pero en menos
tiempo.

- No se consumen en la reacción y al finalizar ésta quedan libres

pudiendo utilizarse de nuevo.

Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas

tienen otras características:
Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada reacción
sin alterar otras.
Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo.
Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción más
de un millón de veces, muy superior a los catalizadores no biológicos.
Presentan un peso molecular muy elevado.

Generalmente las enzimas son proteínas, aunque

excepcionalmente existen algunas moléculas de ARN con función
catalítica que se llaman ribozimas.
Las enzimas suelen nombrarse con el sufijo –asa, por ejemplo, los
siguientes enzimas digestivos: la lactasa es el enzima que hidroliza la
lactosa, la amilasa hidroliza el almidón, la lipasa hidroliza las grasas, la
peptidasa hidroliza las proteínas… pero la enzima gástrica pepsina que
digiere proteínas no acaba en –asa, es una proteasa.

8. LA ACCIÓN ENZIMÁTICA O MECANISMO DE ACCIÓN

ENZIMÁTICA

El mecanismo de acción de la enzima es unirse a uno o varios

sustratos (molécula/s que van a reaccionar) por un lugar de la enzima llamado
centro activo y el sustrato/s se/son transforman/ados en producto/s
(molécula/s que se obtienen tras la reacción) .
Podemos definir el centro activo como el lugar de la enzima por
donde se une el o los sustratos e induce modificaciones para formar el
producto.
La unión del sustrato/s con la enzima forma el llamado complejo
enzima-sustrato (para que se unan los sustratos al centro activo, debe
haber un reconocimiento relacionado con la forma y el volumen), cuando
se produce esta unión se facilita que se debiliten ciertos enlaces para
permitir la formación de nuevos enlaces, es decir, las enzimas inducen
modificaciones químicas en los sustratos a los que se une produciendo

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ruptura, formación o redistribución de sus enlaces, o bien,

introducción o pérdida de un grupo funcional. Tras estas
modificaciones los sustratos se transforman en otras sustancias, los
productos. Una vez producida la acción enzimática, el complejo enzima-
sustrato (complejo E-S) se desintegra quedando libre por un lado el
enzima, el cual podrá volver a ser utilizado de nuevo y, por otro lado, el
sustrato ya convertido en producto.
Con la actividad enzimática, la enzima acelera la velocidad de la
reacción química porque disminuye la energía de activación necesaria
para que se produzca la reacción y al finalizar la enzima no se ha alterado
o modificado, por lo que puede seguir funcionando continuamente (por
eso se dice que los enzimas son eficientes).

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

Una de las características más importantes de los enzimas es su alta

especificidad sobre la reacción que catalizan. Cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la
complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo
del enzima. Para explicar la especificidad enzimática se han propuesto
varios modelos:

En 1894, Emil Fischer propuso el modelo de la llave y la cerradura

para explicar la especificidad enzimática. Según esta hipótesis la
especificidad entre la enzima y el sustrato es como la que existe entre
una llave y su cerradura, se pensaba que el centro activo tenía una forma
tridimensional determinada y el sustrato sería complementario a él y
encajaría perfectamente.

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En 1958 Daniel Koshland propuso el modelo del ajuste inducido o

de la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad. Dice
que la especificidad radica en los aminoácidos de unión del centro activo,
que son los encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato.
Realizada la fijación la enzima posee libertad para cambiar su forma y
amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede
correctamente situado. Esta teoría afirma que no hay una adaptación
predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura, sino
una adaptación inducida por los aminoácidos de unión.

La especificidad se establece a dos niveles:

Especificidad de acción: Es decir un enzima solo puede realizar
un determinado tipo de reacción: hidrólisis, óxido-reducción, etc.
Especificidad de sustrato: Esto significa que cada enzima sólo
puede actuar sobre un sustrato, o sobre un reducido número de
sustratos. Esta especificidad puede ser:
Absoluta. El enzima actúa sobre un único sustrato. Ej. ureasa actúa
sobre la urea y la desdobla en CO 2 y NH3.
De grupo. El enzima actúa sobre un grupo de sustratos que
presentan un determinado tipo de enlace. Ej las descarboxilasas eliminan
un grupo CO2 de los aminoácidos.
Estereoquímica. La enzima actúa sobre un estereoisómero y no
sobre el otro. Ej. la aspartasa actúa sobre el L-aspártico y no sobre la
forma D.

9. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad enzimática depende de la concentración de sustrato/s, la

temperatura, pH, inhibidores y cofactores.

9.1. Concentración de sustrato

En toda reacción catalizada por un enzima, si se mantiene
constante la concentración del enzima, la velocidad de la reacción
aumenta exponencialmente al incrementarse la concentración del
sustrato, ya que al existir más moléculas de sustrato es más probable el

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encuentro con el enzima y la formación del complejo E-S. Este aumento

de velocidad es rápido para concentraciones bajas de sustrato y, a
medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta que la
concentración del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual,
aunque aumente la concentración del mismo, no aumenta la velocidad
de la reacción. Esto es debido a que el enzima esta saturada por el
sustrato; es decir, todas las moléculas del enzima están unidas al
sustrato formando el complejo E-S (los centros activos de los enzimas
están todos ocupados). Cuando ocurre esto, se dice que la reacción ha
alcanzado la velocidad máxima.

En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variación

de la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración
del sustrato y propusieron la siguiente ecuación, que es válida para
concentraciones de sustrato no saturante.

[S]
Ecuación de Michaelis-Menten: V = Vmax . --
---------

Km + [S]
Donde:

V es la velocidad de la reacción para una determinada concentración

de sustrato.
Vmax es la velocidad máxima de la reacción.
[S] es la concentración del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es
característica de cada enzima.

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Km. Se puede definir como la concentración de sustrato

necesario para que la velocidad de la reacción sea la mitad de la
velocidad máxima. Se mide en unidades de concentración.
La K m nos indica la afinidad de un enzima por su sustrato:
- Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el
sustrato ya que se necesita una concentración de sustrato elevada para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
- Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el
sustrato ya que se necesita una concentración de sustrato baja para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima.

Estas dos gráficas pertenecen a enzimas distintos ¿cuál de las

enzimas tiene mayor afinidad por el sustrato? (aunque en la
concentración del sustrato no aparece las unidades de concentración,
suponemos que usen la misma escala)

9.2. Temperatura
Al aumentar la Tª aumenta la actividad enzimática. Esto se debe a
que al aumentar la Tª aumenta el movimiento de las moléculas y, por
tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E. En general
por cada 10ºC que aumente la temperatura la velocidad de la reacción
aumenta de 2 a 4 veces . Esta regla se cumple hasta que la temperatura
alcanza un valor máximo (Tª óptima) donde la actividad es máxima. Si
la Tª aumenta por encima de la Tª óptima, disminuye e incluso cesa la
actividad enzimática debido a que la enzima se desnaturaliza (al
desnaturalizarse pierde su estructura terciaria o cuaternaria, por lo que
pierde su función). Cada enzima posee una Tª óptima, en las enzimas
humanas suele estar alrededor de 37ºC. Los animales poiquilotermos o
ectotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la Tª corporal, se ven
obligados a hibernar en la estación fría pues la actividad de sus enzimas debido a las
bajas temperaturas es muy baja.

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9. 3. pH
El pH es otro factor que influye en la actividad
enzimática, debido a que el pH influye en la
ionización de los grupos funcionales de los
aminoácidos que forman la proteína enzimática.
Pequeñas variaciones del pH ocasionan grandes
cambios en la actividad de los enzimas, pues se
modifican las cargas, alterando la estructura
terciaria o cuaternaria del enzima. Esto explica
que si por ejemplo hay un cambio importante del
pH de la sangre puede producir la muerte (visto
en el tema 1 en la función tamponadora de las
sales minerales). Cada enzima realiza su acción dentro de un
determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habrá un pH
óptimo donde la actividad enzimática será máxima. Por debajo del pH
mínimo o por encima del pH máximo el enzima se inactiva ya que se
desnaturaliza. En la mayoría de las enzimas el pH óptimo esta próximo
a la neutralidad, aunque hay excepciones como la pepsina del estómago
que funciona mejor a pH ácido o la quimotripsina y tripsina del intestino
que su pH óptimo es básico.

9.4. Inhibidores enzimáticos

Son sustancias que se unen al enzima y

disminuyen o incluso impiden su actividad.
Estas sustancias pueden ser de distintos
tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces
el producto final de la reacción. A la acción
que realizan se la denomina inhibición.
La inhibición y los inhibidores pueden ser
de dos tipos:

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a. Inhibidores irreversibles o Inhibición irreversible: Cuando el

inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática, bien
porque se une de forma permanente (se une con enlaces covalentes
estables con grupos funcionales importantes del centro activo) o bien
porque altera su estructura. A estos inhibidores se les denomina
venenos y a la inhibición que realizan se la denomina
envenenamiento del enzima. Ejemplo de inhibidores irreversibles
son: la penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared
bacteriana, el ión cianuro actúa sobre la citocromo oxidasa (enzima
respiratorio) deteniendo la cadena de transporte de electrones,
pesticidas, determinados medicamentos (además de la penicilina ya
vista)...

b. Inhibidores reversibles o Inhibición reversible: El inhibidor se

une al enzima de forma temporal mediante enlaces débiles e impide
el normal funcionamiento del mismo, pero no la inutiliza
permanentemente, pues cuando se separe del enzima, el enzima
podrá seguir funcionando. Puede ser de dos tipos:

• Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al

centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir,
ambos inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del
enzima. La acción suele anularse aumentando la concentración del
sustrato

• No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede

actuar de 2 formas:
-Sobre el enzima, uniéndose a el en un lugar diferente al centro
activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se
pueda unir con el sustrato.
-Sobre el complejo E-S uniéndose a él y dificultando su
desintegración y por lo tanto la formación de los productos.

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¿Cuál de las imágenes corresponde a un inhibidor competitivo y cuál a

un inhibidor no competitivo? ¿por qué?

9. 5. Cofactores enzimáticos

Las enzimas pueden estar formadas solo por cadenas polipeptídicas o

poseer sustancias no proteínicas de baja mas molecular denominadas
cofactores. En este último caso se denominan holoenzimas y están
constituidas por:
- La apoenzima, que es la fracción proteíca, que proporciona la
estructura espacial específica que permite la unión al sustrato.
- El cofactor, que es el responsable de la acción catalítica de la
enzima. Puede estar formado por iones como K+, Ca2+, Zn 2+,
Fe2+, Fe3+ o Mg 2+, o por una molécula orgánica, denominada
coenzima.
Holoenzima = apoenzima + cofactor
(enzima completo y activo) = (parte proteica) + (parte no proteica)

Tanto la apoenzima como el cofactor son inactivas por si mismas, han

de estar unidas para que la enzima (holoenzima) sea activa. El
apoenzima determina la especificidad de la reacción, es decir determina
el sustrato sobre el que puede actuar, mientras que el cofactor presenta
los grupos que permiten la transformación del sustrato. Un mismo
cofactor puede ser constituyente de diferentes holoenzimas.
El cofactor puede ser de distinta naturaleza:
- Pueden ser cationes metálicos como: K+, Ca2+, Zn 2+, Fe2+, Fe3+,
Mg 2+, Cu 2+ etc. Ejemplo: la enzima citocromo oxidasa que tiene como
cofactor un átomo de hierro y uno de cobre.
- Pueden ser moléculas orgánicas complejas, en este caso se
denominan:
• Coenzimas si se unen débilmente y de forma temporal al
apoenzima, por ejemplo el NAD +, FAD, etc, algunos de ellos tienen en su
composición una vitamina.
• Grupo prostético si se unen mediante enlaces covalente y de
forma permanente al apoenzima, por ejemplo el grupo hemo del
citocromo c.

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Ejercicio: ¿Por qué la carencia de vitaminas y minerales no permite el

normal funcionamiento del cuerpo?

11. VITAMINAS

Definición, Clasificación y Función de las vitaminas

hidrosolubles como coenzimas. Carencias

El termino vitamina significa "aminas necesarias para la vida" fue

utilizado por primera vez en 1912 por el bioquímico Funk, debido a que
la primera que se describió la B1 tenia un grupo amino, hoy se sigue
utilizando, aunque se sabe que no todas tienen grupo amino.

Definición: Son compuestos orgánicos de composición variada, que

son indispensables en cantidades muy pequeñas (mg o µg diarios) para
el correcto funcionamiento del organismo.

Son sintetizadas por vegetales y microorganismos pero no por los

animales salvo algunas excepciones (aves sintetizan vitamina C), por ello
tenemos que tomarlas obligatoriamente en la dieta, bien como tales
vitaminas o en forma de provitaminas (sustancias precursoras que en
el organismo se transforman en vitaminas), por ejemplo el β-caroteno
es un pigmento rojo-anaranjado presente en zanahorias, tomates... que
actúa de provitamina, ya que nuestro organismo puede sintetizar
vitamina A a partir del β-caroteno.
Algunas actúan como coenzimas o forman parte de ellas, y otras
intervienen en funciones especializadas. Se destruyen fácilmente por el
calor, la luz, las variaciones de pH, el almacenamiento prolongado, etc.
Tanto su déficit como su exceso originan trastornos metabólicos más
o menos graves para el organismo. Estas alteraciones pueden ser de tres
tipos:
- Avitaminosis: Se produce por la ausencia total de una vitamina.
- Hipovitaminosis: Se origina por el déficit de alguna vitamina.
Estas dos alteraciones dan lugar a las llamadas enfermedades
carenciales, que pueden resultar mortales.
- Hipervitaminosis: Se produce cuando hay exceso de alguna
vitamina, en el caso de las vitaminas liposolubles A y D puede resultar
tóxico por su dificultad para ser eliminadas.
Atendiendo a su solubilidad las vitaminas se dividen en dos grupos:

1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES.

VITAMINA A (retinol)

Función: Protección de la piel e interviene en el proceso de visión de

la retina

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Los principales síntomas de deficiencia de vitamina A son pérdida de

visión y ceguera. La pérdida de visión comienza a menudo con
problemas de ajuste de visión en la oscuridad, o ceguera nocturna.
Las personas con ceguera nocturna no ven bien en la oscuridad,
pero pueden ver normalmente si hay luz suficiente.
Se encuentra en el aceite de hígado de bacalao, hígado, huevos, frutas de color
naranja y amarillo (zanahoria). Otras fuentes de betacaroteno como el brócoli,
la espinaca y la mayoría de las hortalizas de hoja verde. En derivados lácteos
como la mantequilla, nata y quesos curados.

VITAMINA D (calciferol)

Función: es esencial para la correcta absorción intestinal de calcio y

del fósforo para los huesos.

Se forma en la piel con la acción de los rayos ultravioleta Si tomamos

el sol de vez en cuando, no tendremos necesidad de buscarla en la
dieta. El déficit de vitamina D puede producir descalcificación de los
huesos (osteoporosis), caries dentales graves o incluso raquitismo.

El raquitismo es una enfermedad que se produce por déficit de

vitamina D. Es más común en la infancia y se caracteriza por
deformidades esqueléticas causadas por un descenso de la
mineralización de los huesos y cartílagos debido a niveles bajos de
calcio y fósforo en la sangre.

Se encuentran en los pescados grasos, como el salmón, el atún y la caballa se

encuentran entre las mejores fuentes de vitamina D. El hígado vacuno, el queso
y la yema de huevo y los lácteos contienen cantidades menores.

2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES

VITAMINA C (ácido ascórbico)

Función: Como antioxidante. Evitar el envejecimiento prematuro.

Participa en la síntesis del colágeno del tejido conectivo (proteger el
tejido conectivo, la "piel" de los vasos sanguíneos). Facilita la
absorción de otras vitaminas y minerales.

El escorbuto es una enfermedad producida por el déficit de vitamina

C, se caracteriza por problemas en la cicatrización, encías sangrantes,
caída de dientes, debilidad y pérdida de peso.

Se encuentra en frutas cítricas (naranjas y pomelos) y sus jugos, así como

pimientos rojos y verdes y kiwi, y verduras, como brócoli, fresas, melón y
tomates.

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VITAMINAS DEL COMPLEJO B

Las vitaminas del complejo vitamínico B actúan como coenzimas o

forman parte de ellos. Son muy importantes para el normal
funcionamiento del metabolismo, para obtener energía y
desempeñar todas las funciones vitales.

VITAMINA B9 (ácido fólico):

Función: Importante en la formación de glóbulos rojos y síntesis de
ácidos nucléicos

La principal causa de la espina bífida es la deficiencia de ácido fólico

en la madre durante los meses previos al embarazo y en los tres
meses siguientes
La espina bífida es una malformación en la que existe un cierre
incompleto del tubo neural al final del primer mes de vida
embrionaria y posteriormente, el cierre incompleto de las últimas
vértebras. Esto puede dañar los nervios y la médula espinal.
Se encuentra en Hortalizas de hojas verdes: como espinacas, grelos, coles,
lechuga. En algunas frutas, como cítricos, melón o plátano. Legumbres (habas,
frijoles, judías). Carne (sobre todo de hígado y riñones)

VITAMINA B12 (cianocobalamina)

Función: Participa en el metabolismo de los aminoácidos y de los

ácidos nucleicos, formación de glóbulos rojos y síntesis de
neurotransmisores

Su déficit produce la anemia perniciosa que es una enfermedad que

produce malformación de los glóbulos rojos y por lo tanto pérdida de
su funcionalidad

Se encuentra en alimentos de origen animal, como pescado, carne, aves,

huevos, leche y productos lácteos

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