UNIVERSIDAD DE EL SALVADOR
FACULTAD DE MEDICINA
BIOLOGÍA HUMANA
BIOQUÍMICA
PROTEINAS
Licda. Estefani Montano
AMINOACIDOS
• 1. Moléculas formadoras de las proteínas
• 2. Precursores de vitaminas
• 3. Intermediarios en la síntesis de otros aminoácidos
• [Link] en compuestos de las paredes celulares de bacterias.
• 5. Abundantes en plantas.
Definición
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina.
Un grupo carboxilo se desprotona y existe como el anión carboxilato
a un pH fisiológico de 7.35-7.45 mientras que un grupo amino se
protona y existe como el catión amonio. Por esta razón, los
aminoácidos existen en disolución acuosa principalmente en la
forma de un ion dipolar, o zwitterion (del alemán zwitter, que
significa "híbrido").
α-Aminoácidos
20 son los aminoácidos codificados en la síntesis de proteínas dirigida por el ADN
y todos, excepto la prolina, se caracterizan por la fórmula general que se muestra,
donde R es una cadena lateral. La prolina tiene una cadena lateral cíclica que
incluye la función a-amino.
Los grupos funcionales están
separados solo por un átomo
de Carbono.
Un α-aminoácido
Estereoquímica
La glicina es el Se identifican los cuatro grupos unidos
aminoácido más simple. directamente con el centro de quiralidad.
Es el único que es aquiral
α-aminoácidos
Sus cadenas ramificadas difieren respecto a su:
• Tamaño y forma
• Características electrónicas, propiedades ácido-base y capacidad
de acoplarse en enlaces iónicos, enlaces covalentes, puentes de
hidrógeno y fuerzas de Van der Waals.
Clasificación de AA según su grupo R
• Cadenas laterales no polares
• Cadena laterales polares pero no ionizadas
• Cadenas laterales ácidas
• Cadenas laterales básicas
• Aminoácidos no estándar
Propiedades y
Convenciones
Asociadas con
los aminoácidos
estándar presentes
en las proteínas.
No cargados
cargados
Legninger. Pág. 77
Tabla 25.1 las estructuras de los veinte aminoácidos naturales ácidos que se encuentran en las proteínas
Aminoácidos
con cadenas
laterales no
polares
Tabla 25.1 las estructuras de los veinte aminoácidos naturales ácidos que se encuentran en las proteínas
Aminoácidos
con cadenas
laterales
polares
Tabla 25.1 las estructuras de los veinte aminoácidos naturales ácidos que se encuentran en las proteínas
Aminoácidos
con cadenas
laterales ácidas
Aminoácidos con
cadenas laterales
básicas
Los 20 aminoácidos estándar
Según su grupo R
• No polares o hidrofóbicos
• Polares no cargados
• Polares con carga positiva
• Polares con carga negativa
No cargados
Lehninger, Pág. 79
Clasificación de α-aminoácidos
20
ESTÁNDAR
ESENCIALES (10) NO ESENCIALES (10)
Isoleucina, leucina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano, AMINOÁCIDOS
valina, arginina, histidina, y lisina NO ESTÁNDAR
Nuestro cuerpo puede sintetizarlo.
aminoácidos condicionalmente
esenciales.
Deben obtenerse de nuestra dieta
[Link]
Unión de aminoácidos
Los aminoácidos se acoplan entre sí mediante uniones amidas, que se
denominan enlaces peptídicos:
Las proteínas son polímeros de AA, en
los que cada residuo aminoácido
está unido al siguiente a través de un
tipo específico de enlace covalente.
El término residuo refleja la pérdida
de los elementos del agua cuando
un AA se une al otro.
EL GLUTATION EXHIBE ____RESIDUOS
DE AMINOÁCIDOS
Péptidos
• Cuando se unen unos pocos aminoácidos la estructura resultante se
denomina oligopéptido.
• Las moléculas denominadas polipéptidos tienen generalmente masas
moleculares menores a 10,000.
• Los que se denominan proteínas tienen masas moleculares superiores a
10,000
• Las proteínas pueden tener miles de residuos de aminoácidos.
Fig, 3.14 El pentapéptido serilgliciltirosilalanilleucina o Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu, o SGYAL
Número de cadenas
polipeptídicas
Datos de
algunas
proteínas
Lehninger, Pág. 87
Lehninger, Pág. 89
Niveles de organización proteica
Estructura primaria
Es una descripción de todos los enlaces covalentes (principalmente
enlaces peptídicos y puentes disulfuro que unen los aminoácidos de una
cadena polipeptídica. El elemento más importante de la estructura es la
secuencia de los residuos aminoácidos.
Estructura secundaria
Se refiere a disposiciones muy estables de los residuos aminoácidos que
dan lugar a patrones estructurales recurrentes.
• 1. Arreglo periódico y regular
• 2. Promovida y estabilizada por puentes
de H.
• 3. La cadena no está estirada, si no que
adopta plegamientos locales con
formas específicas y estables
Existen 3 tipos de estructura secundaria:
• α-hélice
• β-plegada
• Giros o vueltas
α-hélice
• Cadena helicoidal o en espiral
• Enrolladas hacia la derecha
• Los grupos R se encuentran hacia fuera
de la hélice.
• Formación de puentes de hidrógeno
con periodicidad regular entre el
hidrógeno del NH y el oxígeno de C=O
de los enlaces peptídicos de
aminoácidos no contiguos.
Hoja β, β-plegada o lámina β
• Es una estructura secundaria de las
proteínas
• Tiene una disposición planar en el
espacio.
• Está estabilizada por puentes de
hidrógeno entre el grupo amino y
carboxilo de los aminoácidos.
• Las cadenas pueden correr en
forma paralela o antiparalela.
• Los grupos R se encuentran hacia
arriba y hacia abajo del plano.
Estructura secundaria
Giros o vueltas
• Estructuras secundarias en forma de U
• Estabilizadas por puentes de H en sus extremos
• Formadas por 3 o 4 residuos
• Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente.
• Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica
que la reorienta hacia el interior
• Prolina favorece las vueltas o giros, así como la glicina.
• Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aa
extendidas (aunque con –hélices o -plegadas), y no serían
estructuras compactas.
Estructura terciaria
• Describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un
polipéptido.
• Es la forma con la que hace su actividad biológica (estructura
nativa)
• Los grupos polares tienden a estar en la superficie.
• Los grupos hidrofóbicos tienden a mantenerse internamente.
• Está dada por la manifestación de las interacciones entre los
grupos R de los aminoácidos
• Interacciones hidrofóbicas
• Interacciones electrostáticas
• Puentes de H
• Puentes disulfuro
Fig. 4-16 Estrutura terciária da mioglobina de cachalote.
Estructura cuaternaria
Cuando una proteína posee dos o más
subunidades polipeptídicas, que pueden
ser idénticas o diferentes, la disposición en
el espacio de estas subunidades constituye
la estructura cuaternaria.
Fig. 4-23 Estrutura quaternária da
desóxi-hemoglobina
• Las interacciones que unen a los oligómeros pueden ser
hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, iónicas y a veces
enlaces S-S.
• Si los monómeros que forman un dímero son iguales, se forma
un homodímero, y si son diferentes, se forma un heterodímero.
• Pueden haber proteínas diméricas, triméricas, tetraméricas
etc.
• Las proteínas con estructura cuaternaria pueden ser:
globulares (se pliegan en forma esférica) o fibrosa (largos
filamentos de proteínas) aunque también las proteínas con
solo estructura terciaria pueden serlo.
Niveles de organización proteica
Fig. 3-23 Niveles de estructura de las proteínas
