Tema 5: Proteínas. Los Aminoácidos.
La Carga Eléctrica de los
Aminoácidos. Aminoácidos Proteicos y No Proteicos. Los Péptidos. Las
Proteínas: Concepto y Estructura. Proteínas Conjugadas o
Heteroproteínas.
Concepto y funciones de las proteínas
Las proteínas son biomoléculas esenciales para los seres vivos, formadas por
cadenas de aminoácidos unidas mediante enlaces peptídicos. Son
fundamentales en la mayoría de los procesos biológicos, actuando en funciones
tan diversas como la estructura celular, la catálisis de reacciones (enzimas), el
transporte de moléculas (hemoglobina), la respuesta inmune (anticuerpos), y el
almacenamiento de nutrientes (caseína, ferritina).
Además, las proteínas son cruciales para la señalización celular, la contracción
muscular, la formación de tejidos y la regulación genética. Su diversidad
estructural y funcional está vinculada a la secuencia específica de aminoácidos
y su organización tridimensional.
Los aminoácidos: estructura y clasificación
Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Son compuestos
orgánicos que contienen un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH),
junto con una cadena lateral única que les confiere sus propiedades.
1. Estructura general de los aminoácidos:
o Un átomo de carbono central (carbono alfa).
o Un grupo amino (-NH₂).
o Un grupo carboxilo (-COOH).
o Una cadena lateral (R) que varía entre diferentes aminoácidos.
o El grupo R es responsable de las propiedades químicas y
estructurales del aminoácido.
2. Clasificación de los aminoácidos:
o Aminoácidos proteicos: Son los aminoácidos que forman parte
de las proteínas. Existen 20 aminoácidos proteicos principales, que
incluyen tanto aminoácidos esenciales (que deben ser obtenidos de
la dieta) como no esenciales (que pueden ser sintetizados por el
cuerpo). Ejemplos: glicina, alanina, serina, fenilalanina, lisina.
o Aminoácidos no proteicos: No participan directamente en la
formación de proteínas, pero desempeñan roles importantes en el
metabolismo celular. Ejemplos: ornitina, citrulina, taurina.
3. Propiedades de los aminoácidos:
o Amfóteros: Los aminoácidos tienen una doble capacidad de
reaccionar como ácidos o bases debido a la presencia de los grupos
amino y carboxilo. En solución acuosa, los aminoácidos pueden
ceder un protón (actuando como ácidos) o aceptarlo (actuando
como bases).
o Punto isoeléctrico: El pH en el que un aminoácido tiene carga
neta cero. En este punto, el aminoácido no migrará en un campo
eléctrico. El valor del punto isoeléctrico varía según el aminoácido.
La carga eléctrica de los aminoácidos
La carga neta de un aminoácido depende de su pH y de la ionización de sus
grupos funcionales (carboxilo y amino). Los aminoácidos pueden existir en
varias formas iónicas dependiendo del pH del entorno:
1. A pH bajo (ácido): El grupo amino se encuentra protonado (-NH₃⁺), y el
grupo carboxilo está sin protonar (-COOH). La carga neta es positiva.
2. A pH alto (básico): El grupo amino se desprotona (-NH₂), y el grupo
carboxilo se encuentra en su forma iónica (-COO⁻). La carga neta es
negativa.
3. A pH neutro (punto isoeléctrico): El grupo amino está protonado y el
grupo carboxilo está desprotonado. En este punto, la carga neta es cero.
El pH del entorno puede afectar la solubilidad y la estructura de las proteínas,
ya que altera las interacciones entre los aminoácidos.
Los péptidos
Los péptidos son cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Los
enlaces peptídicos se forman mediante una reacción de condensación entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una
molécula de agua.
1. Péptidos y oligopeptidos:
o Los dípeptidos son moléculas formadas por dos aminoácidos.
o Los trípeptidos contienen tres aminoácidos, y los oligopeptidos
tienen entre 4 y 10 aminoácidos.
2. Polipéptidos: Son cadenas largas de aminoácidos, que, al alcanzar un
número considerable de unidades, pueden formar una proteína completa.
La longitud de la cadena determina la complejidad y función del
polipéptido.
Estructura de las proteínas
La estructura de las proteínas es clave para su función biológica y se organiza
en varios niveles:
1. Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos en la
cadena polipeptídica, determinada por la información genética en el ADN.
Esta secuencia es única para cada proteína y determina su estructura
tridimensional y, por ende, su función.
2. Estructura secundaria: Se refiere a la disposición local de la cadena
polipeptídica en estructuras repetitivas como la hélice alfa y la lámina
beta. Estas estructuras son estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre
el grupo amino y carboxilo de los aminoácidos vecinos.
3. Estructura terciaria: Es la forma tridimensional global de la proteína,
resultado del plegamiento de la cadena polipeptídica debido a
interacciones como enlaces disulfuro, fuerzas hidrofóbicas, interacciones
iónicas y enlaces de hidrógeno. La estructura terciaria es esencial para la
función biológica de la proteína.
4. Estructura cuaternaria: Algunas proteínas están formadas por varias
cadenas polipeptídicas (subunidades) que interactúan entre sí para
formar una estructura funcional. Ejemplo: la hemoglobina, que consta de
cuatro subunidades.
Proteínas conjugadas o heteroproteínas
Las proteínas conjugadas son aquellas que, además de aminoácidos, contienen
un grupo no proteico denominado prostético. Este grupo puede ser de
naturaleza química diversa, como un carbohidrato, un lípido, un metal o un
ácido nucleico. Las proteínas conjugadas son esenciales en diversas funciones
biológicas.
1. Clasificación de las proteínas conjugadas:
o Glicoproteínas: Proteínas unidas a carbohidratos. Se encuentran
en las membranas celulares y en muchas proteínas del sistema
inmunológico (como los anticuerpos).
o Lipoproteínas: Proteínas unidas a lípidos. Son esenciales para el
transporte de lípidos en el organismo, como en las lipoproteínas de
baja densidad (LDL).
o Metaloproteínas: Proteínas unidas a iones metálicos. Ejemplo:
hemoglobina, que contiene hierro.
o Nucleoproteínas: Proteínas unidas a ácidos nucleicos. Ejemplo:
ribosomas, que contienen ARN ribosómico.
2. Importancia biológica: Las proteínas conjugadas son esenciales para la
funcionalidad y estabilidad de una amplia variedad de procesos celulares,
desde la catalización de reacciones hasta el transporte de moléculas.
