Bioquímica I
Aminoácidos
Dr. Rodrigo Pozo Torrico
Contenido
Características generales
Propiedades químicas
Funciones generales
Clasificación
Características generales
○ Grupo heterogéneo de moléculas con características
estructurales y funcionales comunes.
○ Existen al menos 300 AA; 20 codificados en el código
genético.
○ Al día, los riñones filtran más de 50 g de AA libres de
la sangre y se reabsorben casi por completo en el
túbulo proximal.
○ Pueden estar presentes en forma libre, pero en su
mayoría se encuentran formando péptidos y
proteínas.
Propiedades químicas
○ Poseen: carbono α, grupo carboxilo y grupo
amino, un hidrógeno y cadena lateral.
○ Carácter anfótero.
○ Tienen carbono quiral (excepto la Glicina).
○ Los aminoácidos proteinogénicos son
α-aminoácidos.
Carbono α COO
H3 N C H
R
Propiedades químicas
○ Los grupos carboxilo y amino pueden ionizarse.
○ Punto isoeléctrico: pH en el cual el AA tiene carga neta igual a 0.
Propiedades químicas
Zwitteriones: Las moléculas que contienen un número igual de grupos con
cargas positiva y negativa; no tienen carga neta.
pH fisiológico: 7.4
pH~: 2 pH~: 9-10
Carga: +1 Carga: -1
Propiedades químicas
○ El carbono “α” de cada aminoácido es
quiral (excepto la glicina).
○ Algunos aminoácidos son dextrógiros y
otros levógiros.
Propiedades químicas
○ Proyección de Fischer de dos enantiómeros: D y L.
Propiedades químicas
○ Todos los aminoácidos presentan por lo menos dos pK, uno que
corresponde a la disociación del ion Hidrógeno del grupo carboxilo
(pK1) y otro que corresponde a la protonación del grupo amino (pK2).
○ Los valores del pK representan las zonas donde se tiene capacidad
amortiguadora.
○ pKa: El punto en el cual las concentraciones del ácido y su base
conjugada son iguales.
Funciones generales de los
aminoácidos
○ Precursores de péptidos y proteínas.
○ La tirosina es precursor de:
✓ Tetrayodotironina (tiroxina, T4).
✓ Triyodotironina (T3).
○ La β-alanina y el ácido pantoico forman la
vitamina B5 (ácido pantoténico).
○ La tirosina y la fenilalanina se metabolizan a
noradrenalina, adrenalina y dihidroxifenilalanina
(DOPA, dihidroxifenilalanina).
Funciones generales de los
aminoácidos
○ El glutamato es un neurotransmisor y el precursor
del ácido γ-aminobutírico (GABA, ácido γ-
aminobutírico).
○ Donadores de grupos nitrogenados.
○ Participan en la síntesis de porfirinas, purinas,
pirimidinas.
Estructura del núcleo de porfirina
Aminoácidos de interés
○ Lathyrus sativus: es una leguminosa de la cual se
obtiene la almorta.
○ Las semillas de almorta se utilizan enteras o en
forma de harina para alimentación animal y
humana en diferentes países.
○ El consumo continuo provoca latirismo:
➢ Neurolatirismo.
Lathyrus sativus ➢ Osteolatirismo.
Almortas
Aminoácidos de interés
○ Neurolatirismo:
ß-N-oxalil-α,ß-diaminopropiónico similar al ácido L-
glutámico.
Parálisis espástica irreversible de los miembros
inferiores.
○ Osteolatirismo:
El γ-glutamil-β-aminopropionitrilo altera el
colágeno y elastina: debilidad osteomuscular y
fragilidad en las paredes de los capilares
sanguíneos.
D-aminoácidos
○ El peptidoglucano forma una capa similar a una
malla por fuera de la membrana plasmática de
la mayoría de las bacterias, formando la pared
celular.
○ Contiene aminoazúcares unidos a cadenas
cortas de aminoácidos.
○ Vibrio cholerae: D-leucina y D-metionina.
D-aminoácidos
○ Las biopelículas comunidades de
microorganismos que crecen agregados y
rodeados por una matriz.
○ La disgregación ocurre cuando la densidad
microbiana en el interior ha aumentado de
manera exponencial y los microorganismos en
ella han generado cantidades importantes de
metabolitos.
○ El Bacillus subtilis excreta: D-metionina, D-
tirosina, D-leucina y D-triptófano para inducir
esta fase.
Funciones de los aminoácidos
Aminoácido Funciones
L-Alanina Sustrato energético (gluconeogénesis).
Agente terapéutico: epilepsia e inmunosupresión.
Ácido L-glutámico Neurotransmisor excitatorio del SNC. Forma parte del GABA (ácido γ-aminobutírico):
neurotransmisor inhibidor.
L-Glutamina Síntesis de AA a partir de CA (transaminación).
L-cisteína Metabolismo energético (fosfocreatina).
Interviene en la síntesis de Glutatión (antioxidante).
Donador de Azufre.
Forma puentes disulfuro: esencial para la estructura y función de las proteínas.
L-arginina Eliminación de urea y amonio.
L-ornitina Síntesis de ADN.
Forman parte del líquido seminal.
La arginina es precursora de NO (relajante muscular) y fosfato de creatina.
Ácido L-aspártico Ciclo de la Urea.
Metabolismo del ADN.
Neurotransmisor; disminuidos en pacientes con depresión.
Funciones de los aminoácidos
Aminoácido Funciones
L-glicina Síntesis de ADN y colágeno.
Producción de energía (fosfocreatina).
Hipocolesterolemiante.
Plegamiento de proteínas.
L-tirosina Forma: DOPA, noradrenalina, adrenalina (catecolaminas).
Presente encefalinas (función analgésica).
L-metionina Estimula la síntesis de DOPA.
Efecto protector frente a radiaciones.
Donador de grupos metilo y azufre.
Interviene en la síntesis de fosfocreatina.
L-fenilalanina Precursor de tirosina y catecolaminas.
Forma parte de: somatostatina, vasopresina, melanotropina y encefalina.
L-triptófano Síntesis de serotonina (hormona de la felicidad, involucrada en la relación y sueño).
L-treonina Eliminación de sustancias tóxicas del organismo.
Funciones de los aminoácidos
Aminoácido Funciones
L-asparagina Participa en distintos procesos metabólicos del SNC.
L-histidina Precursor de Histamina (liberado en la alergia).
L-serina Interviene en el crecimiento muscular, metabolismo lipídico y de ácidos grasos.
L-prolina Síntesis de colágeno.
L-leucina Participan en el crecimiento y reparación de tejidos.
L-lisina
L-valina
L-α-Aminoácidos
• Histidina (His) H • Serina (Ser) S
• Valina (Val) V • Acido Aspártico (Asp) D
• Leucina (Leu) L • Asparagina (Asn) N
• Isoleucina (Ile) I • Glutamato (Glu) E
• Lisina (Lys) K • Glutamina (Gln) Q
• Metionina (Met) M • Arginina (Arg) R
• Treonina (Thr) T • Prolina (Pro) P
• Fenilalanina (Phe) F • Glicina (Gly) G
• Triptófano ( Trp) W • Alanina (Ala) A
• Tirosina ( Tyr) Y • Cisteína (Cys) C
El aminoácido 21
○ L-selenocisteína: similar a la cisteína (selenio en
lugar de azufre).
○ Existen aproximadamente 24 selenoproteínas
en el organismo humano.
○ Selenoproteínas: peroxidasas y reductasas,
selenoproteína P, yodotironinas desyodinasas.
Aminoácidos modificados
○ Muchas proteínas contienen derivados de AA
derivados de una modificación postraduccional.
○ Ejemplos: fosforilación glucosilación, prenilación,
acetilación, oxidación, carboxilación.
4-hidroxiprolina
○ Colágeno: los residuos de prolina y lisina unidos a
proteínas se convierten en 4-hidroxiprolina y 5-
hidroxilisina (estabilización del colágeno).
Prolina
Aminoácidos modificados
○ La carboxilación de los residuos de glutamil de
las proteínas de la cascada de la coagulación de
la sangre a los residuos de γ-carboxiglutamilo
(esencial para la coagulación de la sangre).
Ácido glutámico
Clasificación de Aminoácidos
Los aminoácidos se pueden clasificar de distintas
maneras:
○ Según el requerimiento dietario
○ Según las características de la cadena lateral
○ Según su naturaleza hidrofóbica e hidrofílica
○ Según el metabolito intermediario que generan
Según el requerimiento dietario
Aminoácidos Aminoácidos no
esenciales esenciales
Arginina Alanina
(semiesencial) Aspartato
Histidina Asparagina
(semiesencial) Cisteína
Isoleucina Glutamato
Leucina Glutamina
Lisina Glicina
Metionina Prolina
Fenilalanina Serina
Treonina Tirosina
Triptófano
Valina
Según las características
de la cadena lateral
○ Aminoácidos alifáticos no polares:
Prolina
Alanina
Según las características
de la cadena lateral
○ Aminoácidos aromáticos:
Según las características
de la cadena lateral
○ Aminoácidos polares sin carga:
Tipo amida
Tipo hidroxílico
Según las características
de la cadena lateral
○ Aminoácidos con azufre:
Tipo amida
Tipo hidroxílico
Según las características
de la cadena lateral
○ Aminoácidos con carga negativa:
Ácidos
Según las características
de la cadena lateral
○ Aminoácidos con carga positiva:
Básicos
Según las características
de la cadena lateral
○ Aminoácidos con carga negativa:
Ácidos
Según su naturaleza
hidrofóbica e hidrofílica.
Según el metabolito
intermediario que generan
GLUCOGÉNICOS: Alanina, Cisteína, Glicina, Serina,
Su esqueleto de carbono se degrada a metabolitos Treonina, Arginina, Glutamato,
intermediarios, que pueden formar glucosa. Glutamina, Prolina, Histidina,
Metionina, Valina, Aspartato,
Asparagina.
GLUCOCETOGÉNICOS: Triptófano, Isoleucina, Fenilalanina,
Su esqueleto de carbono se transforma a Acetil-CoA, Tirosina
que puede formar glucosa o lípidos.
CETOGÉNICOS: Leucina, Lisina
Su esqueleto de carbono se degrada a Acetil- CoA
que puede formar lípidos,
¡Gracias!
Nos vemos en la siguiente lección!!
