ENZIMAS
QUE SON LAS ENZIMAS?
•Proteínas
•Catalíticas
•Específicas
•Susceptibles de ser reguladas…
LAS ENZIMAS SON PROTEÍNAS
• Catalizan reacciones químicas necesarias para la
sobrevivencia celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan
lentos que las células no podrían existir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la célula ,
fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.
CARACTERÍSTICAS
• Gracias a su carácter proteico, que les
permite adoptar estructura terciaria y
cuaternaria, las enzimas son las únicas
moléculas que pueden adaptarse a la
sustancia o sustrato al cual se unen y
modifican…
• Por ser proteínas, son termolábiles…
CATÁLISIS ENZIMÁTICA
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMÁTICA
ESTADO DE TRANSICIÓN:
Corresponde al momento en el que el sustrato se convierte a su estado de
mayor energía, el cual es necesario para que la reacción pueda producirse.
ENERGÍA DE TRANSICIÓN
LAS ENZIMAS REDUCEN LA ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN
Incrementando así la velocidad de reacción
ENZIMA - CATALIZADOR
• Tanto la enzima como el catalizador aceleran la
velocidad de una reacción química.
• Una enzima puede transformar 1000 moléculas de
sustrato/ segundo
• Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
– Especificidad por el sustrato
– Se inactivan por desnaturalización
– Pueden ser reguladas
ENZIMAS COMO
CATALIZADORES
• Uno de las principales funciones de las proteínas es ser catalizadores
biológicos.
• Un catalizador biológico es aquel que acelera las reacciones químicas
de la célula mas de 1 millón de veces
PROPIEDADES
1. Aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin ser consumidas o
alteradas permanentemente.
2. Aumentan la velocidad de la reacciones sin alterar el equilibrio químico
entre sustratos y productos
• Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación
• Cada enzima tiene una forma única con un
sitio o centro activo en el que se une al
sustrato
• Después de la reacción, enzimas y
productos se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar en la
reacción
Enzima
Sustrato
Sitio activo
Sustrato: es la molécula sobre la cual actúa la enzima
• La actividad catalítica implica la unión:
E + Sà ESàEP à E + P
E E E E
n El sustrato se une a una región específica de la enzima,
llamado Sitio o Lugar activo.
n Durante la unión ES, el sustrato se convierte en el producto,
para luego separarse de la enzima.
SITIOS ACTIVOS
Los lugares activos son grietas o hendiduras en la superficie de la enzima,
generalmente compuestos por aminoácidos.
Es una interacción muy específica, que se da de 2 maneras:
1. Modelo de llave-cerradura
2. proceso de ajuste inducido
MODELO DE LLAVE - CERRADURA
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Tanto la enzima como
el sustrato sufren una
alteración en su
estructura por el hecho
físico de la unión.
CLASIFICACIÓN GENERAL DE
LAS ENZIMAS
1.
Oxidorreductasa
2.
6. Ligasas
Transferasas
ENZIMAS
5. Isomerasas 3. Hidrolasas
4. Liasas
TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo de átomos
de un sustrato a otro.
Ejemplos:
• Las AMINOTRANSFERASAS: (ó transaminasas)
transfieren grupos amino…
• Las QUINASAS: transfieren grupos fosfato…
HIDROLASAS
Catalizan la ruptura de un enlace químico mediante la adición de una
molécula de agua.
ÓXIDO-REDUCTASAS
Catalizan reacciones de transferencia de átomos de
hidrógeno ó electrones.
Ej: las deshidrogenasas…
ISOMERASAS
Son las que interconvierten isómeros de cualquier
tipo, ópticos, geométricos o de posición…
Ej: triosa fosfato isomerasa
LIASAS
Catalizan la ruptura de enlaces químicos, excluyendo enlaces
peptídicos, por un proceso distinto al de la hidrólisis.
Ej: la aldolasa…
Catalizan la formación de enlaces entre C y O, N, S ú
otros átomos, generalmente, utilizando energía de
hidrólisis del ATP…
Ej: Glutamina sintetasa
Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones reversibles de remoción de grupo de átomos del sustrato.
Resultado del proceso de ruptura se forman frecuentemente nuevos dobles enlaces
o nuevas estructuras en anillo (este grupo no incluye las hidrolasas):
A-B A+B
Ejemplo
Nombre sistemático:
Histidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3)
Nombre común:
Histidasa
Cinética Enzimática
Ø La cinética enzimática es el análisis cuantitativo del efecto de cada
uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática, que
se evalúa a través de la velocidad de la reacción catalizada.
Ø Las variables más importantes son:
1. Concentración de enzima, sustratos y productos
(incluyendo inhibidores y/o activadores)
2. pH
3. Temperatura
Efecto del pH en la ENZIMA
Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad
El pH afecta las interacciones iónicas
Efecto del pH
1. Sobre la fijación del substrato al centro activo:
- Grupos disociables de la enzima
- Grupos disociables del substrato
2. Sobre la transformación catalítica del substrato
3. Sobre la estructura de la proteína enzimática
Efecto de la temperatura en la ENZIMA
Aumento de la Desnaturalización
velocidad por calor
Cada enzima
tiene una
temperatura
óptima.
15º 40º 75º
Temperatura
Efecto:
1. Aceleración de la reacción
2. Desnaturalización térmica de la proteína
COFACTOR
• Componente no proteico, termoestable y de baja masa
molecular, necesario para la acción de una enzima.
• El cofactor se une a una estructura proteica, denominada
apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el
nombre de HOLOENZIMA.
COENZIMA
Son moléculas orgánicas de bajo peso molecular, que trabajan en
conjunto con las enzimas en el proceso de catálisis.
Sirven como transportadores de distintos tipos de grupos químicos:
H+ , OH, CH3 .
La enzima sin la coenzima recibe el nombre de APOENZIMA
Ejemplo: NAD+ (Nicotinamín adenin dinucleótido), actúa como
transportador de electrones en reacciones de oxido reducción.
EL NAD ES UNA COENZIMA ACEPTORA DE H
Sustrato
oxidado
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN
REGULACIÓN ALOSTÉRICA
La unión del
inhibidor al sitio
alostérico induce
un cambio
conformacional de
la enzima e impide
la unión del
sustrato.
FOSFORILACIÓN
