¿Que son las enzimas?
Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las
reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la
"energía de activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de activación" al valor
de la energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que
dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas.
Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre
de la sustancia sobre la que actúan.
Composicion
La mayoría de las enzimas. como el resto de proteínas, están formados por cadenas
polipeptídicas que van desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de
alrededor de 2500.
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo
una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente
involucrada en la catálisis. La parte de la enzima donde se une el sustrato( Moléculas de
reactivo sobre la que funciona una enzimas) se llama el sitio activo. Aquí, la enzima cambia
levelmente de forma, encaja perfectamente con el sustrato y forma el complejo
enzima/sustrato. .
La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura
tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico. A veces
esta estructura también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras sustancias cuya
intervención es necesaria para producir el efecto buscado.
TEMPERATURA
Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de las
enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga
lugar la reacción catalizada. A temperaturas más altas, el incremento de temperatura facilita
la acción de la enzima y permite que se incremente aún más su velocidad de reacción para
generar más colisiones con las enzimas. La mayoría de las enzimas humanas son más activas
a temperatura óptima, que es de 37°C, o temperatura corporal. A temperaturas superiores a
50°C, la estructura terciaria, y por ende la forma de la mayor parte de las proteínas, se
destruye, lo que causa una pérdida de actividad enzimática.
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pH Las enzimas son más activas a su pH óptimo(7-7.5) el pH que mantiene la estructura
terciaria adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba(por encima de 10) o abajo del
pH óptimo ( por debajo de 4) se alteran las interacciones delos grupos R, lo que destruye la
estructura terciaria y el sitio activo. Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un
sustrato de manera adecuada y no ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el
pH, una enzima puede recuperar su estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones
respecto del pH óptimo destruyen de manera permanente la estructura de la enzima. Las
enzimas en la mayor parte de las células humanas tienen valores de pH óptimos a un pH
fisiológico de más o menos 7.4. Sin embargo, las enzimas en el estómago tienen un pH
óptimo bajo porque hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago. Por ejemplo, la
pepsina, una enzima digestiva que se encuentra en el estómago, tiene un pH óptimo de 1.5 -
2.0
I.3.5 Inhibición Los inhibidores son sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la
velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Inhibición competitiva. Algunos compuestos inhiben la actividad enzimática ocupando
temporalmente el centro activo de la enzima. Esta forma de regulación se conoce como
inhibición competitiva, ya que el inhibidor (compuesto parecido al sustrato) y el sustrato
compiten por unirse al centro activo. La inhibición competitiva es reversible.
Inhibición no competitiva En la inhibición no competitiva, el inhibidor que no necesita
parecerse al sustrato, se une a la enzima en un sitio distinto al centro activo. La unión del
inhibidor no competitivo a la enzima, no bloquea la fijación del sustrato e inactiva la enzima,
este presente o no el sustrato. Al igual que la inhibición competitiva, la inhibición no
competitiva es reversible.
Inhibición acompetitiva o incompetitiva En la inhibición acompetitiva el inhibidor se fija a un
sitio diferente al del sitio activo. Este inhibidor sólo se une a la enzima (E) cuando ya se ha
formado el complejo ES enzima-sustrato. El inhibidor sólo se une al complejoUna vez
formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva.
I.3.5.2 Inhibición irreversible Algunas sustancias inhiben a las enzimas irreversiblemente,
porque se unen permanentemente con grupos funcionales al centro activo o, porque
desnaturalizan completamente a las proteínas. Los inhibidores suicidas o “inactivadores
basados en el mecanismo”, son compuestos poco reactivos que en un inicio dejan que la
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reacción enzimática normal se realice, pero que al ser transformados, se convierten en
compuestos muy reactivos que se combinan irreversiblemente con la enzima.
Concentrtación de la enzima: aumentar la concentración de la enzima acelerará la reacción,
siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido,
la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo las enzimas adicionales se puedan
unir.
Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato también aumenta la
velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas se han adherido,
cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las
enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima capacidad.
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Timberlake, K. (2013). Química general, orgánica y biológica: estructuras de la vida.
México: Pearson Educación.
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Bibliografia
Raffino, Equipo editorial, Etecé (5 de agosto de 2021). Enzimas. Enciclopedia Concepto.
Recuperado el 29 de enero de 2025 de [Link]
Fuente: [Link]
