República Bolivariana de Venezuela.

Ministerio del poder popular para la Educación Superior.

Universidad Nacional Experimental Simón Rodríguez

Cumaná Estado Sucre.

PNF Medicina Veterinaria

Enzimología

participantes:

Erick Franco C.I 20.346.343

Mariana Marcano C.I 28.250.536

Anayivel Figueroa C.I 31.334.590

Yoselin Guillen C.I 30.636.034

Fabiolys González C.I 28.765.595

Gloriannys González C.I 30.989.929

Materia: Bioquímica ¡

Tramo 1/ trayecto 1

Sección “02”

Facilitador: Ing. Alejandro Márquez

Noviembre 2024
 Índice

Introducción…………………………………………………………………………. 03
Desarrollo……………………………………………………………………………
1. Enzimología………………………………………………………………… 04
2. Importancia de la enzimología…………………………………………… 04
3. Enzimas……………………………………………………………………. 05
4. Importancia de las enzimas……………………………………………… 05
5. Clasificación sistemática de las enzimas………………………………. 06
6. Cinética enzimática………………………………………………………. 08
7. Factores que influyen en la cinética enzimática………………………. 08
8. Unidades de medida de la actividad enzimática………………………. 09
9. Inhibidores de la acción enzimática……………………………………. 09
10. Regulación enzimática…………………………………………………… 11
11. Que son las Isoenzimas…………………………………………………. 15
Conclusión…………………………………………………………………………. 17
Bibliografía ………………………………………………………………………… 18
 Introducción

La enzimología es una disciplina bioquímica centrada en el estudio y

caracterización de las enzimas, las cuales son definidas en un artículo de la revista
digital Study Smarter como proteínas cruciales en los procesos biológicos. Estas
macromoléculas catalizan y regulan todas las reacciones químicas necesarias para
la vida. El campo de la enzimología es fundamental para comprender cómo las
reacciones biológicas ocurren en los organismos y cómo pueden ser manipuladas
para usos industriales y médicos.
Las enzimas aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de
naturaleza proteica, pero también existe de ácido ribonucleico (ARN, ribozimas).
Las enzimas modifican la velocidad de reacción, en reacciones energéticamente
favorables. Los enzimas actúan sobre los sustratos de reacción, facilitando su
conversión en productos. Los sustratos se unen al centro activo del enzima, que es
la parte del enzima dónde tiene lugar la catálisis, formada por un sitio de unión del
sustrato y un sitio catalítico. Debido a que los enzimas son extremadamente
selectivos con sus sustratos y reacciones, el conjunto de enzimas de una célula,
que viene determinado por lo genes que expresa, determina el tipo de metabolismo
que tiene la célula. Como todos los catalizadores, los enzimas actúan disminuyendo
la energía de activación (ΔG), acelerando la tasa de reacción. Los enzimas no
alteran el balance energético, ni modifican el equilibrio de la reacción. Una reacción
catalizada por un enzima alcanza el mismo equilibrio, pero mucho más rápido, que
la misma reacción no catalizada.
La actividad de los enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los
inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las
enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan su actividad.
En resumen, las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan todas las
reacciones químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo.
 Desarrollo

1. Enzimología.
Enzimología, una rama especial dentro de la bioquímica clínica es la
aplicación de la ciencia de las enzimas al diagnóstico y tratamiento de
enfermedades. Es uno de los campos más importantes de la química clínica
contemporánea. La enzimología es la rama de la bioquímica que estudia las
enzimas, catalizadores biológicos esenciales que aceleran las reacciones químicas
en los organismos vivos. Comprender cómo funcionan las enzimas es crucial para
aplicaciones como la ingeniería genética, la biotecnología y el desarrollo
farmacéutico. Además, conocer su estructura y mecanismo de acción ayuda a
diseñar inhibidores en tratamientos médicos, lo que resalta su importancia en
investigaciones científicas avanzadas.
El Origen y evolución de la enzimología se centra en El estudio de las
enzimas que comenzó en el siglo XIX, cuando los científicos descubrieron que
ciertos extractos de levadura podían fermentar carbohidratos en alcohol. Esto llevó
a la identificación de las enzimas como catalizadores biológicos.
Enzimología en la medicina veterinaria: La clínica veterinaria ha buscado
diversas herramientas que auxilien al clínico en el diagnóstico de los trastornos que
afectan a distintos órganos. La enzimología clínica persigue determinar la actividad
plasmática de enzimas para establecer la presencia de daño en algún tejido de los
animales. Dentro de ellas, el Médico Veterinario dispone de algunas enzimas con
características propias para cada especie, que en el día a día auxilian en el
diagnóstico clínico de las enfermedades hepáticas.

2. Importancia de la enzimología.
La enzimología es una disciplina bioquímica sumamente importante ya que
está centrada en el estudio y caracterización de las enzimas, que
son biomoléculas proteicas o ribonucleicas que catalizan reacciones químicas en
los sistemas biológicos. Estudia, por ello: la implicación de las enzimas en
el metabolismo; su estructura; su cinética; su posible aplicación en la biotecnología;
su variabilidad en la filogenia; los adyuvantes enzimáticos, como los cofactores y
las coenzimas; etc.

3. Enzimas.
Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar
(disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones
químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto quiere decir
que son sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general
disminuyendo la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.
Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000
reacciones químicas conocidas, siempre que sean estables las condiciones
de pH, temperatura o concentración química, ya que las enzimas, al ser proteínas,
pueden también desnaturalizarse y perder su efectividad.
La primera enzima fue descubierta a mediados del siglo
XIX por Anselme Payen y Jean-Francois Persoz, aunque los experimentos en torno
a la fermentación de Louis Pasteur ya habían intuido la presencia de alguna
sustancia orgánica “aceleradora” en dichos procesos, que para la época se
consideraban puramente químicos.
Las enzimas hoy en día son ampliamente conocidas y de hecho
aprovechadas por diversas industrias humanas (alimentos, químicos, agricultura,
petróleo, etc.), además de formar parte indispensable de los componentes
que mantienen el balance interno de nuestro organismo, acelerando reacciones
necesarias (como aquellas que suministran energía), activando y desactivando
otras selectivamente (como hacen las hormonas) y un variopinto etcétera.

4. Importancia de las enzimas.

La importancia de las Enzimas radica en que las enzimas tienen una enorme
variedad de funciones dentro de la célula ya que: degradan azúcares, sintetizan
grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética, participan en el
reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan de degradar
subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. La
identidad y el estado fisiológico de un ser vivo está determinado por la colección de
enzimas que estén funcionando con precisión de cirujano y con la velocidad de un
rayo en un momento dado dentro de las células. Así, a lo largo de millones de años
de evolución, la naturaleza ha desarrollado una gran diversidad de enzimas para
mantener el complejo fenómeno de la vida.
Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones
químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que
son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima.

5. Clasificación sistemática de las enzimas

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de
la siguiente manera:
 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,
transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro.
Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y oxidasa.

 Transferasas: Catalizan reacciones en las que hay una transferencia de grupos

de una molécula a otra.
 Hidrolasas: Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura
de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.

 Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica de grupos (H2O, CO2

y NH3) para formar un doble enlace o se añaden grupos para romper un doble
enlace.

 Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una

molécula en su variante geométrica tridimensional.

 Ligasas: Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión

de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales
como el ATP o el GTP).
6. Cinética Enzimática
La cinética enzimática es el estudio de las velocidades de reacción
catalizadas por enzimas y de los factores que afectan a las velocidades de reacción
enzimática. Estos parámetros suelen incluir la temperatura, el pH y la concentración
de sustrato. La relación de estos parámetros con la velocidad de reacción puede
modelarse matemáticamente, lo que permite conocer las condiciones ideales para
una determinada reacción enzimática y los posibles mecanismos de control
fisiológico.

7. Factores que influyen en la cinética enzimática

Las propiedades catalíticas de las enzimas, y en consecuencia su actividad,
están influenciadas por numerosos factores, todos los cuales deben optimizarse y
controlarse para que las mediciones de actividad se realicen de manera útil y
reproducible. Estos factores incluyen las cantidades físicas (temperatura o presión),
las propiedades químicas de la solución (pH o fuerza iónica) y las concentraciones
de todos los sustratos, cofactores, coenzimas e inhibidores relevantes. El papel de
los cofactores (inorgánicos) o coenzimas (orgánicos) suele ser aceptar o donar
electrones en una reacción o estabilizar temporalmente el sustrato en el transcurso
de la reacción. Dependiendo del tipo de interacción con la enzima, se hace una
distinción entre coenzimas solubles y grupos protésicos.
La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como
temperatura, pH y concentración.
 Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y
bajar la temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas
extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda su forma (se
desnaturalice) y deje de trabajar.
 pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango
hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar
la desnaturalización de la enzima.
 Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima acelerará
la reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que
todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay
algo a lo las enzimas adicionales se puedan unir.
 Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato también
aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las
enzimas se han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno
en la velocidad de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas y
trabajando a su máxima capacidad.

8. Unidades de medida de la actividad enzimática.

Unidad Internacional (UI): Número de micromoles de sustrato transformado
por miligramo de enzima por minuto.
Katal: Moles de sustrato transformado por segundo
Actividad Específica: Micromoles de sustrato transformado por minuto por
miligramo de proteína
UI/miligramo de proteína (medida de la pureza de la enzima)

9. Inhibidores de la acción enzimática.

Las enzimas pueden ser inhibidas o activadas por interferencia de otros
compuestos. Estos influirán en la reacción cambiando el KmKm o VmaxVmax de la
reacción. La mayoría de los inhibidores enzimáticos actúan reversiblemente y no
causan cambios permanentes en la enzima. Sin embargo, también existen
inhibidores irreversibles que modifican la enzima diana de manera covalente y
permanente. Estos se denominan inhibidores del suicidio.
Los inhibidores pueden clasificarse como:
a. Inhibidores irreversibles: enlazan covalentemente a la enzima.
b. Inhibidores reversibles: unión no covalentemente con la enzima.
Los inhibidores reversibles se clasifican en:
 Competitivos: Poseen una estructura semejante a la del sustrato, siendo
reconocidos por el centro activo de la enzima. Su efecto puede ser
contrarrestado al incrementar la concentración del sustrato.
 No competitivos: Se unen a la enzima por un sitio diferente al que lo hace el
sustrato, por lo que puede unirse tanto a la enzima libre, como al complejo E-S.
No afecta la afinidad de la enzima por el sustrato.
 Acompetitivos: Se unen al complejo E-S formando un complejo ternario ESI
catalíticamente inactivo. Aumentan la afinidad de la enzima por el sustrato.

Figura 1 (a). Figura 1 (b)

Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo

Los inhibidores competitivos se unen a la enzima en el sitio activo y compiten

con el sustrato por la unión. Muchos funcionan como análogos de sustrato. En
presencia del inhibidor, por lo tanto, se necesita una mayor concentración de
sustrato para lograr una tasa semi máxima; la constante de Michaelis
KmKm aumenta. Cuando las concentraciones de sustrato son elevadas, esto
finalmente desplazará al inhibidor, y se VmaxVmax alcanzará. La tasa máxima,
VmaxVmax, por lo tanto, no está influenciada por inhibidores competitivos. En este
caso, no hay ningún cambio VmaxVmax ya que la competencia puede superarse
aumentando la concentración de sustrato, pero hay un incremento en lo aparente
KmKm, ya que se necesita una mayor concentración de sustrato para alcanzar
VmaxVmax. (Figura 1 (a))
Por el contrario, los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un
sitio alternativo al sitio de unión al sustrato y, por lo tanto, sus efectos no pueden
superarse aumentando el sustrato. En este caso, KmKm permanece sin cambios,
pero kcatkcat (la tasa de formación del producto), y así VmaxVmax, disminuye. Los
inhibidores irreversibles generalmente resultan en un tipo de inhibición no
competitiva porque la concentración de enzima activa [E] disminuye (figura 1(b)).
La acción de los inhibidores se puede ilustrar claramente en la gráfica
Lineweaver—Burk. En este tipo de gráficas, la intersección de las líneas de
aproximación con el eje y corresponde a 1/VmaxVmax, mientras que la intersección
del eje x da el valor de −1/KmKm. Es por ello que las líneas rectas obtenidas en
ausencia (azul) y presencia de un inhibidor competitivo (A, rojo) se cruzan en el eje
y (1/VmaxVmax, sin cambios), mientras que los inhibidores no competitivos (B, rojo)
dan como resultado una línea recta con una mayor intercepción y pero intercepción
x sin cambios (1/VmaxVmax incrementada, KmKmsin cambios).

10. Regulación enzimática

No existe un mecanismo único de control, pero la regulación enzimática
desempeña un papel fundamental en el control de todos los procesos metabólicos.
Razones por las cuales es necesaria la regulación:
 Mantenimiento de un estado ordenado: Producción de metabolitos requeridos
para el mantenimiento de la estructura y el funcionamiento celular sin
desperdicio de recursos
 Conservación de la energía: Las reacciones que generan energía solo son
activadas para satisfacer los requerimientos energéticos de las células.

a) Regulando el número de moléculas de enzimas

 Inducción - Represión de la síntesis enzimática:
La síntesis de enzimas se produce en respuesta a las variaciones de las
necesidades metabólicas, lo cual permite que la célula responda a las variaciones
del ambiente.
Ejemplo: Bacterias que han crecido en un medio con ausencia del disacárido
lactosa inicialmente no pueden metabolizar este azúcar cuando es introducido al
medio de cultivo de la bacteria. Luego de la introducción de la lactosa se activan los
genes que codifican las enzimas necesarias para utilizar la lactosa como fuente de
energía
El producto final de una ruta metabólica puede inhibir la síntesis de enzimas
claves de dicha ruta, en un proceso denominado represión enzimática.

 Hidrólisis o degradación de las enzimas:

Implica la hidrólisis por enzimas proteolíticas, este proceso depende de la
ausencia de sustrato y cofactores lo cual va afectar la conformación de la enzima
haciéndola susceptible a la proteólisis.

b) Regulando la eficiencia catalítica de las enzimas

 Disponibilidad de sustratos y cofactores.
Compartimentación: Consiste en la separación espacial de enzimas,
sustratos y moléculas reguladoras en diferentes regiones o compartimentos
celulares, permitiéndole a la célula usar de forma eficaz recursos relativamente
escasos.
Asociaciones multi enzimáticas: Son organizaciones de varias enzimas que
participan en una misma vía metabólica en asociaciones que pueden ser de
naturaleza diversa, con el fin de lograr sistemas de máximo rendimiento energético.
 Tipos de asociaciones multi enzimáticas:
Agregados o complejos multi enzimáticos, en el que varias enzimas se
agrupan para constituir un complejo único. Ej: Complejo de la Piruvato
deshidrogenasa
Enzimas unidas a membranas y ordenadas en función de su participación en
la vía. Ej: Cadena de transporte de electrones
Enzimas multifuncionales o conjugados multi enzimáticos, que son moléculas
de enzimas asociadas covalentemente. Ej: Ácido graso sintetasa.

 Regulación alostérica.
Las enzimas alostéricas son invariablemente proteínas, con múltiples lugares
activos, presentan cooperatividad de unión de sustrato (homoalosterismo) y una
regulación de su actividad por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo)
El homoalosterismo permite un control más estricto a nivel del sustrato, ya
que la unión de una molécula de sustrato a uno de los sitios catalíticos modifica la
estructura de la enzima, aumentando la afinidad de los otros sitios por el sustrato
Heteroalosterismo En el heteroalosterismo los efectores pueden ser
inhibidores o activadores, ya sea que produzcan una disminución o aumento en la
afinidad de la enzima por su sustrato, respectivamente
El modelo Michaelis—Menten de catálisis enzimática asume que la
estructura espacial de la enzima no se altera con la unión al sustrato. Sin embargo,
muchas enzimas están presentes en diversas conformaciones, las cuales tienen
diferentes propiedades catalíticas. Las enzimas alostéricas pueden ser reconocidas
por sus curvas de saturación en forma de S (sigmoidales), las cuales no pueden
describirse usando la ecuación de Michaelis—Menten. En las enzimas alostéricas,
la eficiencia de unión aumenta inicialmente al aumentar [S], debido a que la enzima
libre está presente en una conformación de baja afinidad, la cual se convierte
gradualmente en una forma de mayor afinidad. Es solo a valores altos de [S] cuando
se nota la falta de sitios de unión libres y la eficiencia de unión vuelve a disminuir.
Por lo tanto, la afinidad de las enzimas alostéricas no es constante, sino que
depende del tipo y concentración del ligando. Los inhibidores y activadores
(efectores) influyen en la actividad de las enzimas alostéricas estabilizando ciertas
conformaciones. Estos efectos juegan un papel importante en la regulación del
metabolismo.
Similar a los inhibidores no competitivos, los efectores alostéricos se unirán
a sitios alternativos al sitio activo. Los activadores alostéricos generalmente
estabilizan la conformación relajada de una enzima (R) y aumentan la velocidad de
unión al sustrato de las subunidades posteriores. A esto se le llama cooperatividad.
Por el contrario, los inhibidores alostéricos estabilizarán la conformación tensa (T)
de una proteína y aumentarán la velocidad de separación (liberación) del sustrato.
El mejor ejemplo de esto es con la unión de oxígeno a la hemoglobina, que tiene
una estructura cuaternaria con cuatro sitios de unión para el oxígeno.

c) Modificación covalente
La función enzimática también se puede modificar mediante modificación
covalente tal como fosforilación. Estas son típicamente modificaciones pos
traduccionales que pueden tener lugar en el Golgi o a través de interacciones
mediadas por quinasas. Por ejemplo, el glucógeno fosforilasa requiere fosforilación
para su activación. La fosforilación será un medio integral de regulación de las
enzimas durante las vías metabólicas.
Zimógenos o pro enzimas: Algunas enzimas se sintetizan en una forma
catalíticamente inactiva, llamada pro enzima o zimógeno. Para pasar a la forma
activa la pro enzima debe sufrir una proteólisis parcial, en la que pierde un fragmento
de su molécula y varía su conformación, de tal manera que se organiza su sitio
catalítico.
Modificación covalente reversible: (Fosforilación y desfosforilación): Algunas
enzimas se regulan por la interconversión reversible entre sus formas activa e
inactiva. Estos cambios son producidos por diversas modificaciones covalentes. La
actividad de estas enzimas puede ser controlada por la unión reversible de grupos
fosforilo (en mamíferos) o de nucleótidos (en bacterias) en residuos específicos de
serina y treonina.

11. Que son las Isoenzimas.

Formas diversas de una misma enzima que catalizan la misma reacción pero
que presentan propiedades cinéticas y/o regulaciones diferentes.
Las izosimas o isoenzimas son convenientemente definidas como formas
moleculares múltiples de una enzima dada que actúan sobre el mismo sustrato y
catalizan la misma reacción, se pueden presentar en un mismo individuo o en
diferentes miembros de una misma especie y algunas de ellas se han definido como
marcadores genéticos porque los genes para una isoenzima particular están
estrechamente relacionados a un locus genético y la variación en la población es
una indicación de una simple variación genética Mendeliana
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de
aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen
mostrar diferentes parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o
propiedades de regulación diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el
ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un
determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioquímica, las isoenzimas
son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos
casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el tiempo.
Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de
diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de
diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reacción, los dos términos se
suelen usar indistintamente.
Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante
de hexoquinasa que no es inhibida por la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes
funciones de regulación y su menor afinidad por la glucosa (en comparación con
otros hexoquinasas), le permiten tener diferentes funciones en las células de
determinados órganos, como el control de la liberación de insulina por las células
beta del páncreas, o la iniciación de la síntesis de glucógeno por las células del
hígado. Ambos procesos deben ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante,
u ocurre algún problema.
 Conclusiones

A modo de conclusión podemos decir que Las enzimas son potentes

catalizadores, fácilmente manipulables y con una buena interacción con el entorno
y son de naturaleza proteica y altamente estructuradas que catalizan
reacciones químicas por otra partes una reacción química puede verse afectada por
varios factores entre ellos están el pH donde cada enzima tiene un rango de pH en
el que su actividad enzimática es óptima, la Temperatura donde se puede decir que
la mayor temperatura aumenta la velocidad de la reacción hasta que llega u punto
en el que la velocidad disminuye con el aumento de calor. Las también enzimas
pueden ser inhibidas o activadas por interferencia de otros compuestos, Estos se
denominan inhibidores del suicidio y se clasifican como, Inhibidores irreversibles e
Inhibidores reversibles. Las enzimas tienen Formas diversas que catalizan la misma
reacción pero que presentan propiedades cinéticas y/o regulaciones diferentes a la
que se le conoce como Isoenzimas.
 Bibliografía

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