Enzimas
Thursday, May 12, 2022 9:20 AM
Aceleran la velocidad de las reacciones hasta hacerlas compatibles en las condiciones en las que nos
movemos.
Hablamos de que son catalizadores biológicos y no fisiológicos porque son producidos por células
vivas.
La célula no produce más de lo que necesita en la cantidad que necesita. Es una respuesta de las
millones de reacciones en nuestro organismo.
Características de las enzimas
- En su gran mayoría de naturaleza proteicas (las ribozimas con capacidad catalíticas son de
origen de ácidos nucleicos.
○ Son susceptibles a la desnaturalización. Pueden volver a plegarse, como la lipasa por
ejemplo.
○ Disminuyen la velocidad de la reacción
○ Disminuyen la energía de activación.
Todas tienen un altísimo tamaño molecular. Siempre tienen estructura globular y son mucho más
grandes a los sustratos a los que catalizan para mantener una zona de interacción, llamado bolsillo
de la enzima, por donde entra el sustrato, generando una torción molecular llamada -enzima-
sustrato que facilita la liberación de los productos.
Ej: Hexoquinasa
Su poder catalítico es enorme. La más lenta de todas acelera las reacciones un millón de veces más
rápido. Necesitamos poca cantidad de enzima; es totalmente desproporcionada con el sustrato que
cataliza.
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La enzima no altera ninguna constante termodinámica.
No cambia la variación de energía libre, sólo acelera el proceso que se iba a dar de todas maneras.
CENTRO ACTIVO
El centro activo sirve para que la enzima pueda acelerar la velocidad de las reacciones por esta
estructura tri dimencional que le permite interactuar con el sustrato.
Formado por aminoácidos distantes, los que quedan juntos luego de los repliegues.
Dispone de diversos tipos de aminoácidos.
Especificidad de reacción:
Capacidad de una enzima de reconocer a un compuesto como su sustrato.
Puede ser absoluta o relativa, depende del tipo de relación entre el centro activo y el sustrato.
- Especificidad absoluta (Teoría de Fisher: Llave-cerradura)
Una enzima reconoce un ÚNICO compuesto como su sustrato.
- Especificidad relativa (Teoría de Koshland)
Una enzima puede reconocer a varios compuestos como sus sustratos.
Sustratos que tengan similaridad estructural
Con afinidad diferente por cada uno de ellos.
Km: Criterio de afinidad de una enzima por el sustrato.
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Km: Criterio de afinidad de una enzima por el sustrato.
Km es la constante de --- es un criterio de interacción entre la enzima y el sustrato. A menor Km
habrá mayor afinidad.
La torción en el complejo enzima-sustrato.
El estado activado del compuesto (#) se caracteriza porque el compuesto ha acumulado tanta
energía que puede formar o romper enlaces.
Con la enzima la reacción es la misma, pero hace que la reacción requiera menos energía de
activación.
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Unión Internacional de Bioquímica reconoce 6 grupos principales de enzimas:
1. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción (redox). Se ve mucho en la reacción NAD o FAD. Las
más frecuentes son:
○ Deshidrogenasas
Ej:
Etanol (alcohol) deshidrogenasa (ADH) y la acetaldehído deshidrogenasa
Cuando la reacción es al revés dirías acetato "reductasa".
Lactato deshidrogenasa o piruvato reductasa.
○ Oxidasas
2. Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos.
Si cambian los grupos…
- NH2 se llaman Transaminasas
- CH3 se llaman Transmetilasas
- CHO se llaman Transformilasas
Las más frecuentes de este tipo de enzimas fosforilan y catalizan reacciones de grupos fosfato.
Son:
- Quinasas o cinasas fosforiladas
El que da el fosfato en la reacción es el ATP o uno de sus primos (fosfato orgánico).
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Ej1:
Hexoquinasa o glucosa (o gluco) quinasa. Su activador es el Mg.
Ej2:
Fructo quinasa
Ej3:
Al revés igual se dicen quinasas.
- Fosforilasas:
El donador del grupo fosfato es un fosfato inorgánico.
3. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces por participación del agua) y su reversa.
Son las más abundantes de todas.
El agua figura como reactante.
En este grupo se encuentran las Fosfatasas
Los nombres comunes son variados, puede ponerse el sustrato seguido de "hidrolasa" o
simplemente añadir al nombre del sustrato -asa.
Ej1:
O úrea hidrolasa.
Ej2:Si actúa sobre lípidos se llamará "lipasa".
- Fosfatasas
El hígado es el único que puede regular el nivel de glucosa debido a la presencia de la
Glucosa-6-fosfatasa hidrolasa.
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La reacción de las fosfatasas es inversa a las de las fosforilasas. Te das cuenta porque El
agua en las fosfatasas está a la izquierda y en las fosforilasas está a la derecha.
4. Liasas
Catalizan reacciones de ruptura de enlaces.
Fructosa 1,6 bifosfatoliasa (también conocida como la aldolasa).
Es común verlo en enlaces:
C-C: Descarboxilasas
C-N:
C-S:
5. Isomerasa
Catalizan de reacciones de isomerización: re arreglos de átomos dentro de una molécula.
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa.
Ej:
Puede llamarse ribulosa-5p isomerasa, pero como son epímeros más específico es agregar
"epimerasa".
6. Ligasas
Catalizan reacciones de formación de nuevos enlaces.
Necesitan fuente de energía.
Pueden ser referenciadas a partir del nombre del producto, para eso se considera la fuente de
energía utilizada:
- Si usa ATP (o primos): "producto" sintetasa.
- Si no usa ATP: "producto" sintasa.
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Ej:
No se está fosforilando, por eso no es quinasa. Ya que sólo cumple la función de liberar
energía es: oxaloacetato sintetasa
Cuando menciono a los dos sustratos uso los dos puntos para separarlos:
Piruvato: CO2ligasa
Ej2:
Oxalacetato:Acetil-Coa ligasa o citrato sintasa
7. TRANSLOCASAS
Grupo de enzimas que catalizan el movimiento de iones o moléculas a través de las
membranas o su separación al interior de las membranas.
Varias enzimas translocasas involucran la hidrolisis del ATP y habían sido clasificadas como
hidrolasas a pesar de que la función hidrolítica no era la principal función de éstas.
Actualmente estas enzimas se clasifican como del grupo 7- Translocasas las reacciones
catalizadas por este tipo de enzimas se referencian como transferencia del sitio 1 al sitio 2 o de
afuera hacia adentro
Si el primer dígito del código se conoce como los números EC.
482611
Es una liasa
Deshidrogenasa que traslada metabolitos a través de las membranas. Ej: del Retículo
endoplasmático al citoplasma.
TIPOS DE ENZIMAS
1) Las que no requieren activación
Disponen del centro activo formado y su actividad catalítica depende solo de la
estructura y conformación del centro activo.
2) Zimógenos o proenzimas
Son sintetizadas al estado inactivo (que no pueden ejercer actividad catalítica porque: o
no tienen centro activo o su centro activo está tapado).
Para ejercer requieren ciertas condiciones en el medio para poder pasar al estado activo.
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Para ejercer requieren ciertas condiciones en el medio para poder pasar al estado activo.
Ej: El pepsinógeno que tiene el centro activo por un polímero. Pero cuando se junta con
HCl sucede su activación proteolítica (hidrólisis que libera al polipéptido) y pasa a
activarse en pepsina (una hidrolasa que rompe enlaces peptídicos de proteínas). La
activación es irreversible.
Esto sucede así porque si no hubiera alimento la pepsina degradaría nuestras
estructuras (actuaría sobre sustratos que no debería).
La célula produce proteínas de control, que son complementarios al centro activo de
algunas enzimas y se usan para taparlo para que no haga daño cuando ya no se necesita
a la enzima. Eso hace que el metabolismo reconozca a la enzima como un sustrato más.
Tripsinógeno y Quimiotripsinogeno. No tienen centro activo. Tiene que liberar
polipéptidos para que haya una torción molecular para que salga un centro activo.
3) Enzimas que requieren cofactor.
Cofactor:
Necesita unirse a la enzima para terminar a formar el centro activo o para ayudar a
mantener la estructura tridimensional del centro activo.
Puede ser un ion divalente o monovalente, una molécula orgánica, inorgánico, pero
nunca de naturaleza proteica.
En la mayoría de los casos vienen de las vitaminas.
Tipos de cofactor:
▪ Activador metálico
Son iones metálicos mono/di valentes (inorgánicos)
Son conocidos como micronutrientes.
El activador metálico se une a la enzima con enlace iónico.
La unión formando la holoenzima es sólo mientras se realiza el ciclo catalítico,
luego se disocian.
▪ Coenzima o cofactores enzimáticos
Son derivadas de vitaminas hidrosolubles (orgánicas).
Ej: Complejo B (B1-B2-B3…-B17 y vitamina C.
Las vitaminas liposolubles no tienen funcionen de cofactor, son para procesos
fisiológicos.
La unión para formar la holoenzima es de tipo iónico y sólo mientras se realiza el
ciclo catalítico.
▪ Grupos prostéticos
Son derivados del complejo B, pero se diferencian porque cuando se unen y
forman la holoenzima ya no se vuelven a disociar (enlace de tipo covalente
normalmente).
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Apoenzima:
Enzima sintetizada y liberada por la célula, pero inactiva por no tener completo el centro
activo.
Holoenzima:
Unión de cofactor y apoenzima.
Vitamina C: actúa como ácido ascórbico. Es directo, no se transforma.
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