Tema 4: Prótidos

SOn moléculas orgánicas formadas por (C), (H), (O) y (N) y puede contener P, Fe, Mg…
Tienen diversas funciones estructural, trasportadora, contráctil (parte flagelada), inmunológica,
enzimática…

Aminoacidos ( aa)
Oligopéptidos ( pocos aa)
Holoproteinas/ Esteroproteínas o proteínas filamentadas
Polipéptidos Proteínas simples Esteroproteínas o proteínas globulares
Prótidos Péptidos o Fosfoproteínas
Proteínas Heteroproteínas/ Cromoproteínas
( muchos Proteínas conjugadas Glucoproteínas
aa) ( aa + otras móleculas) Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Aminoacidos
Son moléculas orgánicas formadas por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono central,
Carbono α (Cα), al Características físico- químicas
que también se le Sólidos, blanquecinos o incoloros, fácilmente cristalizables, la mayoría solubles
une un radical (R) en agua
Presentan isomerías: el Cα es un carbono asimétrico o quirial (- glicina)
- Esteroisomerias: existen 2 formas para cada aa, se diferencian por la posición
del grupo (-NH2), derecha es D e izquierda es L (abundan en la naturaleza) y
entre si son enantiómeros.
- Isomería óptica: de manera que la disolución atraviesa la luz polarizada puede
desviar el plano de polarización. Si se desvía a la derecha será dextrógiro (+)
y a la izquierda será levógiro (-) Medio pH ácido= captan H+
Carácter anfótero: amartigua las variaciones de pH +
Medio pH básico= ceden H

3.1 Clasificación
Los prótidos son uniones de aa, existen 20 que forman los prótidos, se diferencian por su grupo R, de
ellos 9 esenciales ,no podemos sintetizarlo y tenemos que ingerir en la dieta.
Gicina(Gly) Leucina(Leu)
Grupo R Alanina(Ala) Isoleucina(Ile)
apolar Prolina(Pro) Metionina(Met)
alifático Valina(Val)
Grupo R Fenilalanina(Phe)
aromático Tirosina(Try) Triptófano(Trp)
Serina(ser) Asparagina(Asn)
Grupo R polar Treonina(Thr) Cisteína(Cry)
sin carga Glutamina(Gln)
Grupo R polar Aspartato(Asp) Glutamato(Glu)
carga
negativa
Histidina(His) Lisina(Lys) Arginina(Arg)
Grupo R polar
carga positiva
Otra clasificación puede ser por apolares o hidrofofobicos; polares o hidofílicos; carga-, carga positiva.
 3.2 Enlace peptídico
Los aminoácidos se unen mediante enlaces covalentes llamados enlaces peptídicos que dan lugar a
proteínas. Se forman por la condensación entre el grupo carboxilo del primer aa y el grupo amino del
segundo aa, liberando una molécula de agua. No puede rotar libremente y es rígido.

Enlace peptídico

Extremo N-terminal
Extremo C-terminal

Oxitocinina: (hipófisis) y estimula contracciones del útero

La unión de pocos aa = oligopéptidos
Insulina y glucagón:(páncreas) y controlan la concentración glucosa en sangre

Peptidos

Cada proteína tiene una disposición en el espacio (“estructura nativa”) para poder realizar una función.
4.1 Estructura primaria
La variedad de secuencias que pueden formarse es prácticamente ilimitada, ya que la secuencia de una
proteína está determinada por el número, el tipo y el orden de los aminoácidos encontrados.
No todas las posibles secuencias lineales de aa adoptan una conformación espacial, y por tanto son
funcionales, en una proteína. En algunos casos, el cambio en un solo aa puede alterar la
conformación espacial de una proteína y en consecuencia pierde su función. El primer aminoácido
tiene un grupo amino-terminal “amino libre” (N-terminal) y el útimo aminoácido tiene un grupo
carboxilo-terminal “carboxilo libre” (C-terminal)

4.2 Estructura secundaria

Es la disposición en el espacio de una cadena polipeptídica, la secuencia de aa determina la forma en la
que en la que se pliega la proteína dando a una estructura tridimensional única que determina la función,
los plegamientos se crea por los enlaces Cα-C y N-Cα. Existen dos posibilidades de estructuras
secundarias que son la hélice α y la conformación β o lamina pegada (lamina β) ambos de los tipos de
estructuras pueden convivir en la misma proteína.
hélice α: la cadena polipetidica se enrolla sobre si misma formando un esqueleto helicoidal dextrógiro (la
espiral gira en el sentido de las agujas del reloj) Se forman puentes de hidrógeno intracatenarios que
mantienen la estructura en hélice y la mantienen unida la estructura. Cada vuelta de hélice ocupa 5,4 Â y
contiene 3,6 aa. En la α-queratina y la mioglobina predomina la α. Los(R) se sitúa en exterior de la hélice

lámina β o lámina plegada:

es una conformación extendida en zig-zag formando una estructura similar a una hoja plegada, los restos
de aa se dirigen a los extremos. La fibroína de la seda (β- queratina).

.
Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la
estructura de α-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aa, el primer aa es Gly y los
otros dos son Prolina e Hidroxiprolina y otro aa cualquiera. Estos tienen una estructura ciclada, en forma
de anillo, formando una estructura, también rígida, en el C asimétrico, lo que le imposibilita girar.La glicina
sin cadena lateral, permite la aproximación entre distintas hélices, de forma que 3 h,elices levógiras se
asocian para formar un helicoide dextrógiro.
4.3 Estructura terciaria
Describe los aspectos del plegamiento tridimensional de una proteína. Determina
la función que va a tener la proteína en el organismo. Si la organización
tridimensional de la cadena fuera distinta, quizás realizaría su función con menor
o mayor eficacia, o realizaría otra distinta o ninguna. Se mantienen por enlaces
entre los restos: enlaces de H, fuerzas de Van der Waals, puentes de disulfuro
entre cisteínas… Estas pueden ser de dos tipos:
Fibrosa (o filamentosa): Están formadas por cadenas de polipeptídicas que se disponen en largas hebras u
hojas. Por ejemplo, la α-queratina (estructura 2ª en hélice α) y la fibroína de la seda (estructura 2ª en
conformación β). Su importancia de biológica es estructural y protectora que aportan soporte, forma y
protección.

Globular: La cadena polipeptídicas, se pliegan sobre sí misma adoptando forma globular o de ovillo, que
puede provenir por estructuras 2ª hélice α, plegamientoβ o las dos. Existen fragmentos o regiones,
denominadas dominios estructurales, que se pliegan de forma estable e independiente y pueden aparecer
en proteínas distintas. Su importancia biología es metabólica y fisiológica, ya que actúan como enzimas,
proteínas reguladoras…
 4.4 Estructura cuaternaria
Es estructura tridimensional de una proteína formada por dos o más cadenas polipeptídicas cada una con
sus estructuras 1ª, 2ª y 3ª. Estas cadenas pueden ser iguales o distintas entre sí y se mantiene unidas
mediante enlaces entre los restos de aa. Está depende de la estructura 3ª.
 La α-queratina tiene una 3ª fibrosa, formada por dos cadenas o hebras (2ª hélice α) enrolladas una
sobre otra formando un enrollamiento en superhélice. Estos dímeros se unen entre ellos formando
estructuras de orden superior que constituyen la estructura del cabello
 La hemoglibina tiene estructura 3ª globular,está formada por 4 subunidades polipeptídicas, 2 cadenas
α idénticas y 2 cadenas β idénticas. Cada cadena contiene un grupo prostéetico hemo responsable del
trasporte de 02 por la sangre.

4.5 Relación estructura-función.

La función de una proteína está relacionada con su estructura. Cada una adopta una disposición en
el espacio única llamada: conformación nativa, su mantenimiento necesario para realizar la función
biológica correspondiente.
Cada uno de los niveles estructurales son importantes. La 1º es la más sencilla, pero es la más
importante porque determina que la proteína pueda adoptar los siguientes niveles. En algunos casos,
el cambio en un solo aa de la cadena puede alterar la conformación espacial de una proteína y en
consecuencia pierde su función.
La 3º y 4ºes la que confiere la actividad biológica a la proteína. Cuando la proteína pierde su conformación
espacial (desnaturalización) pierde su actividad biológica y no realiza su función en la célula.

5.1 Especificidad
 Nivel molecular: cada una tiene una estructura 1ª especifica en relación a su forma como a su función
 Nivel de especie: cada especie tiene sus propias proteínas determinada por su ADN
 Nivel de individuo: cada individuo tiene unas proteínas propias que no tiene ningún otro ser vivo.
5.2 Desnaturalización o renaturalización
Es la perdida de la estructura tridimensional de una proteína y
de su función biológica por causas ambientales como el pH,
calor…La desnaturalización suele ser irreversible, aunque en
alguna ocasión si se recuperan las condiciones, la proteína se
puede renaturalizar.
5.3 Solubilidad
 Las proteínas de estructuras 3ª fibrosas son insolubles en agua, por los restos de hidrofóbicos hacia el
exterior.
 Las proteínas con estructuras terciarias globular son solubles en agua y por lo tanto difunden con
facilidad en células y tejidos, debido a los restos hidrofóbicos hacia el interior.

6.1 Holoproteínas
Son moléculas formadas por solo por la unión de aa pueden ser de dos tipos:
Tipo Proteína Función Localización Proporciona
α-Queratina Estructural Cabello, uñas, lana, capa Fuerza y flexibilidad
externa piel
Fibrosa Colágeno Estructural Tejido conjuntivo: tendones Fuerza
Miosina Contráctil Tejido muscular Fuerza de contracción
Elastina Estructural Tejido conjuntivo elástico Elasticidad
Globulinas Defensa Sistema inmunitaio Protección contra
Globular (inmunoglobinas) antígenos
Histonas Estructural Unidas al ADN células Plegamiento ADN
eucariotas
Lactoalbúmina Reserva aa Leche Nutrientes(aa)
Albúmina Ovoalbúmina Reserva aa Huevos Nutrientes(aa)
Albúmina Trasporte Sangre Ácidos grasos a tejido y
sérica organos
6.2 Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Son moléculas formadas por una parte proteica (proteína) y otra no (grupo prostético)
Proteína grupo prostético Ejemplo Función
Fosfoproteínas Fosfato Caseína(leche) y Reserva aa, fosfato y energía
vitelina( huevo)
Glucoproteínas Glúcido Inmuniglobina G Defensa en el sistema
inmunitario
Lipoproteínas Lípido Quilomicroes,VLDL, Trasporte lípidos en sangre
LDL,HDL
Cromoproteínas Porfirínicas Grupo hemo Hemoglobina Trasporte O2 vertebrados
Citocromos Trasporte e- metabolismo
Porfirínicas Variado Hemocianina Trasporte O2 invertebrados
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Nucleosoma Formación cromatida

Son proteínas globulares que catalizan las reacciones

metabólicas de los seres vivos, son biocatalizadores, facilitan y
aceleran las reacciones químicas, presentan alto grado de
especificidad y no se trasforman en el proceso. Disminuyendo la
energía de activación para que las reacciones metabólicas se
lleven a cabo más rápidamente sin alterar su equilibrio (Aumenta
la velocidad de reacción)
7.1 Propiedades
-Todas las enzimas son proteínas globulares. Presentan estructura 3ª o 4ª.
-Poseen las mismas propiedades que las proteínas, por ejemplo, se desnaturalizan al ser sometidas a
cambios de pH, variaciones de temperatura o concentraciones salinas elevadas.
-La diferencia fundamental frente a los catalizadores no biológicos, está en que las enzimas son
altamente específicas de las reacciones en las que intervienen y de los sustratos a los que se unen. Esto
significa que existe una enzima para cada tipo de sustrato y para cada reacción química.
-Las enzimas no se alteran y no se consumen en el transcurso de las reacciones, por lo que una misma
molécula puede actuar repetidamente.
7.2 Naturaleza química. Concepto de cofactor y de coenzima
Pueden ser de 2 tipos:
 Simples formadas únicamente por proteína
 Complejas requieren otros grupos químicos para su actividad, la enzima activa se denomina
holoenzima, la parte proteica apoencima y la no proteica Cofactor
PROTEINA + MOLÉCULA NO PROTEICA ENZIMA ACTIVA
(Apoencima) (Cofactor) (holoenzima)
Iones metálicos (moléculas inorgánicas): Fe2+,Mg2+, Cu2+…
Molécula orgánica compleja: NAD+, FAD… (Son coenzimas)

La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la unión a

los sustratos.
El cofactor es el componente que lleva a cabo la reacción. Cuando la unión entre el cofactor y la
apoenzima es permanente y mediante un enlace covalente, el cofactor se denomina grupo prostético.
Sin embargo, lo más habitual es que cofactor y apoenzima no permanezcan unidos siempre, sino solo
para intervenir en la reacción.
Coenzimas se unen al apoenzima transitoriamente por enlaces débiles durante la reacción. Podrán
incorporarse al centro activo de numerosos encimas.

7.3 Mecanismo de acción. Concepto centro activo

Las enzimas (E) se unen específicamente al sustrato (S) formando un complejo enzima-sustrato(ES),
facilitando la transformación en el producto (P). Una vez esté formado la enzima se separa y está en
disposición de unirse a uno nuevo.
Centro Activo: es la región de la enzima que se une al sustrato. Es una región pequeña, tridimensional,
formada por una secuencia específica de aminoácidos que determina la especificidad de la enzima.

1ºFormación del complejo enzima-sustrato -> por especificidad

2º Transformación sustrato en producto-> verdadera catálisis (en centro activo)

3º Liberación producto-> enzima se separa por no tener afinidad el producto

7.4 Especificidad enzimática
Está relacionado con su estructura espacial (la forma del
sitio activo), puede ser absoluta una enzima se une a un
único sustrato (hipótesis de “la llave y cerradura”) de Emil
Fisher o puede ser relativa que la enzima se puede adaptar
a diferentes sustratos (hipótesis de “la mano y el guante”) de
Daniel E. Koshland

7.5 Inhibición de la actividad enzimática

Inhibidores: sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente su
actuación. Algunos inhibidores beneficiosos son: la penicilina, que combate las infecciones bacterianas
porque inhibe las enzimas que regulan la síntesis de la pared bacteriana, y el AZT, que retrasa el desarrollo
del sida porque inhibe la enzima transcriptasa inversa. Muchos tratamientos clínicos se basan en la
inhibición enzimática, por ejemplo, la aspirina, que inhibe la enzima que cataliza la síntesis de
prostaglandinas, moléculas lipídicas causantes del dolor. Por otro lado, los venenos y toxinas son ejemplos
de inhibidores irreversibles.
 Tipos de inhibición enzimática:
a. Inhibición irreversible: el inhibidor altera la estructura de la enzima y la inutiliza permanentemente
(Ejemplo: venenos metabólicos)
Ejemplo: cianuro inhibe la actividad de la enzima citocromo oxidasa que interviene en la cadena
respiratoria.

b. Inhibición reversible: la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminado el inhibidor.
Competitiva: el inhibidor se une al centro activo impidiendo la unión del sustrato. Existe una competencia
entre ambos por ocupar el centro activo. Esto se produce porque la forma espacial del inhibidor es
semejante a la del sustrato (análogos metabólicos, por ejemplo, las sulfamidas que inhiben la síntesis de
ADN bacteriano)

No competitiva: el inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une a otra zona de la enzima distinta
del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima dificultando la unión del sustrato.
(fármacos, como los inhibidores de la transcriptasa inversa de los retrovirus)

7.6 Cinemática enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas (concentración de
producto por unidad de tiempo) y la forma en que cambia la velocidad en respuesta a cambios en los
parámetros experimentales. Los primeros estudios de cinética enzimática, fueron los realizados en 1913
por Leonor Michaelis y Maud Menten, que estudiaron como afecta la concentración de sustrato a la
velocidad de la reacción enzimática y propusieron una ecuación de velocidad que explica el
comportamiento cinético de los enzimas.
V0 es la velocidad inicial con la que la reacción
Vmax es la velocidad máxima, depende de la concentración enzima
KM es la constante de Michaels y Menten(concentración de sustrato
a la que una enzima alcanza la mitad de la velocidad máxima).es la
misma para una enzima particular en una determinada reacción.
[S] es la concentración del sustrato
Hay algunas enzimas con un comportamiento distinto, no siguen la
ecuación de Michaels y Menten.
Manteniendo constante la concentración de la enzima y a unos valores dados de pH y temperatura, la velocidad de
reacción aumenta en forma lineal a medida que aumenta la concentración de sustrato, luego continúa aumentando,
aunque no lineal, hasta que alcanza una Vmax que es constante y se vuelve independiente de la concentración de
sustrato
Cuando [S] inicial es pequeña, la V0 es directamente proporcional a la concentración de sustrato. A altas [S]
iniciales, la enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]. En este punto,
(Vmax), que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuentra unido al sustrato .
7.7 Factores que afectan a la actividad enzimática
 Temperatura: al aumentar la acelera una reacción, y al bajar la hace más lente. En temperaturas
extremas altas pueden causar que la enzima se desnaturalice y pierda su función.
 pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango hará más lenta la
actividad de la enzima valores de pH extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima
 Concentración de enzimas: al aumentar la enzima acelera la reacción (hasta que todo el sustrato
este unido).
 Concentración de sustrato: Aumenta la concentración de sustratos y aumenta la velocidad de
reacción y una vez que todas las enzimas están saturadas cualquier aumento de sustrato no tendrá
efecto alguno en la velocidad de reacción.

Tema 5: Vitaminas
Las vitaminas son sustancias orgánicas imprescindibles en pequeñas cantidades o dosis para el
funcionamiento celular, crecimiento y desarrollo normal de los organismos. N o pueden ser sintetizadas
por animales por lo que tiene que ser digeridas en la dieta, por lo que son nutrientes esenciales y son
sustancias lábiles, se alteran con el calor, pH…
Pueden clasificarse en dos grupos: las hidrosolubles (“vitaminas buenas”) son solubles en agua y las
liposolubles (“vitaminas malas”) insolubles en agua, pero solubles en disolventes orgánicos apolares estas
se pueden acumular en el hígado
TIPOS NOMBRE FUNCION FUENTE AVITAMIONOSIS
Cereales, Beriberi
Coenzima trasferencia grupo Legumbres, Sindrome de Wernicke-
Vitamina B1 ( tiamina) aldehído Huevo, cerdo, korsakoff
hígado
Forma parte de FAD Cereales,
-
Vitamina B2 (riboflavina) Coenzima trasportadora de e Legumbres, Lesiones en
Huevo, lácteos, labios,lengua,piel
Hidrosolubles
hígado
(exceso + +
Vitamina B3 ( niacina) Parte del NAD Y NADP Cereales, carne Palegra (hombre)-
toxicidad) -
Coenzima trasportadora de e vacuno ,lácteos, Lengua negra (perros)
huevos (aa esencial) (enfermedad de las “tres
D”)
Vitamina B5 ( ácido Parte de la coenzima A Cereales,
pantoténico) Trasportadora de grupos acilo Legumbres, Hormigueo,
Huevo, lácteos, entumecimiento y perdida
hígado sensibilidad
Vitamina B12 Coenzima trasferencia Bacterias flora
(5´desoxiadenosilcobalamina) intermolecular de grupo entre intestinal, carnes Anemia perniciosa
carbono adyacentes rojas , marisco
Actúa reacciones Citricos,kiwi,fresas,fr Escorbuto, procesos
Vitamina C (ácido ascórbico) hidroxilacion y síntesis de ambuesas, infecciones
colágeno, antioxidante, arandonos,hojas
estimula las defensas verdes
Interviene percepción visual y Leche y derivados Ceguera nocturna,
Vitamina A (retinol) crecimiento protege tejido lácteos, Zanahoria… sequedad en piel,
epitelial problemas crecimiento
Liposolubles Vitamina D3 ( colecalciferol) Regula absorción intestinal Leche y derivados Raquitismo (niños)
(exceso Ca y concentración en lácteos, pescado Osteoporosis(adultos)
hipervitamino riñones y huesos azul, salmón
sis) Vitamina E (tocoferol) Antioxidante Aceites vegetales, Piel escamosa, debilidad
nueces,avellanas… muscular, esterilidad,
anemia
Vitamina K (filoquinona) Coagulación sangre Bacterias de Hematomas y sangrado
microbiota instentinal
 Tema 6: Ácidos nucleicos
Los ácidos c son moléculas orgánicas por Carbono, Hidrogeno, Oxígeno, Nitrógeno y fosforo. Los dos
tipos más importantes son:
 ADN o ácido desoxirribonucleico  ARN o ácido ribonucleico
Son los depósitos moleculares de la información genética, la transmiten generación tras generación y
dirigen y controlan el funcionamiento celular.

Los ácidos nucleicos son polímeros formados por la unión de nucleótidos (un monómero) y estos se
producen por la unión de un ácido fosfórico, un monosacárido pentosa (puede ser ribosa o desoxirribosa)
y una base nitrogenada (que puede ser la adenina, guanina, citosina, timina o uracilo).
La unión de la pentosa y la base nitrogenada se denomina nucleótido.

NUCLEÓTIDO= ÁCIDO FOSFÓRICO+ PENTOSA+BASE NITROGENADA

NUCLEÓSIDO
2.1 Componentes estructurales
 ácido fosfórico o cuando este se ioniza en el medio se llama fosfato

 Pentosas: pueden ser β-D-ribofuranosa (ribosa) en el caso de ARN y 2´-desoxirribofuranosa

(desoxirribosa) en el ADN.

 Bases nitrogenadas: pueden ser purínicas o pirimidínicas.

- Las purínicas derivan del anillo de la purina, son dos la guanina y adenina ambas están en el ADN
como en el ARN,
- Las pirimidínicas derivan del anillo de la piramidina, son tres la citosina, timina y uracilo. La citosina
aparece en el ADN y ARN, pero la timina solo se encuentra en el ADN y el uracilo solo en el ARN

2.2 Formación y nomenclatura de los nucleósido

Están formados por la unión de una pentosa con una base nitrogenada por un enlace β-D-glucosídico que
forma una molécula de agua.
Esta unión se realiza por el grupo OH- del C1 de la desoxirribosa o ribosa con el –H del N1 en pirimidínicas
y en las N9 en purínicas, liberando una molécula de agua formándose el enlace β-D-glucosídico
 Base ARN ADN
Adenina Adenosina Desoxiadenosina
Guanina Guanosina Desoxiguanosina
Citosina Citidina Desoxicitidina
Timina Desoxitimidina
Uracilo Uridina

2.3 Formación y nomenclatura de los nucleótidos

Se forman por la unión de del fosfórico a la pentosa del nucleósido por un enlace éster fosforico liberando
a su vez una molécula de agua.
La unión se realiza entre el grupo –OH del C5 de la pentosa al –OH del fosfórico dando lugar a un
pentosafosfato. Base ARN ADN
Adenina Adenosina 5´monofosfato Desoxiadenosina 5´monofosfato
Guanina Guanosina 5´monofosfato Desoxiguanosina 5´monofosfato
Citosina Citidina 5´monofosfato Desoxicitidina 5´monofosfato
Timina Desoxitimidina 5´monofosfato
Uracilo Uridina 5´monofosfato

Existen nucleótidos libres que no forman partes de los ácidos nucleicos y presentan funciones biológicas
específicas.
3.1 Función energética
Estas moléculas están formadas por ribosa, una base nitrogenada (mayormente adenina) y 2 o 3 fosfatos.
El más habitual es la adenosina 5´trifosfato o ATP, formado por ribosa, adenina y 3 fosfatos.

Su función energética es debido a los enlaces entre los grupos fosfato almacenan gran cantidad de
energía se libera rompiendo los enlaces por hidrolisis y es la moneda energética del organismo.

3.2 Intermediarios celulares va estímulos extracelulares

Células son capaces de captar señales e inducir un proceso químico como respuesta celular“transducción de señales”.
Estas señales llegan a las células en formas de moléculas que actúan como “primer mensajero” la unión de este con
los receptores de membrana provoca la formación, en el interior de la célula, de un “2º receptor” responsable de mover
los cambios para dar la respuesta celular. A menudo los 2º mensajeros son nucleótidos y el más habitual es la
Adenosina (AMP cíclico “Camp”)
 El mecanismo de acción del cAMP es: Una hormona (1º mensajero) contacta con un
receptor de membrana, lo que impulsa la formación
de cAMP (2º mensajero) a partir de ATP. El cAMP
activa las enzimas que intervienen en reacciones
cuyo resultado es la respuesta celular. (1º forma)
El receptor de membrana es la adenilato ciclasa,
cuando el primer mensajero (hormona) se une,
provoca un cambio de conformación que activa una
subunidad interna que capta ATP y lo transforma en
AMPc y éste, al aumentar su concentración, se une a
enzimas reguladores (alostéricos) que activan una
ruta metabólica cuyo producto final es la respuesta
3.3 Función coenzimática fisiológica. (2º forma)
Existen dinucleótidos que tienen función catalizadora ya que actúan como coenzimas. Entre ellos
destacan
NAD+ (“nicotinamida adenina NADP+ (“nicotinamida adenina FAD (“flavina adenina
dinucleótido”) dinucleótido fosfato”) dinuclótidos”)
Los tres influyen en reacciones de los catalizadores como coenzimas de enzimas deshidrogenasas,
trasportando electrones en las reacciones de oxidación y reducción. También pueden presentar función
vitamínica como el FAD (forma activa Vitamina B2) y la vitamina B3 forma parte del NAD+ y NADP+

Los ácidos nucleicos, tanto ADN y ARN son polímeros de nucleótidos. Estos se unen entre sí al
reaccionar un –OH del fosfato unido al C5, de un nucleótido con el –OH del C3 del nucleótido anterior. Así
el grupo fosfato hace “puente” entre dos nucleótidos consecutivos formándose un enlace fosfodiester y
liberando una molécula de agua.
El primer nucleótido de la cadena tendrá un extremo 5´con un grupo
fosfato libre y el último nucleótido de la cadena tendrá un extremo
3´con un –OH libre

5.1 Localización
El ADN se encuentra en células eucariotas, procariotas y estructuras a celulares como el virus.
En el núcleo Cromatida (interfase) o cromosomas (división celular)
 Células eucariotas Asociadas a histonas (proteínas)
Circular
En mitocondrias y cloroplastos No asociado histonas
 Células procariotas Disperso en el citoplasma Circular
No asociado histonas

Bicatenario
 Virus En el interior de la cápsida (“cabeza”) Monocatenario
Lineal
Circular
 5.2 Historia del descubrimiento del ADN

5.3 Estructura
El ADN es una molécula bicatenaria, formada por dos cadenas de polinucleótidos unidos por enlace
fosfodiester. Cada una de estas cadenas constan de dos partes:
- Un esqueleto de pentosa—fosfato (exterior de la cadena) es igual en todos los seres vivos.
- Una secuencia de bases nitrogenadas (interior de la cadena) propia de cada ser vivo.

5.4 Funciones
Tiene dos funciones biológicas:
 Dirige el funcionamiento y actividad de la célula bebido a que contiene los genes
cuyas secuencias portan información para la síntesis de proteínas. La formación
de estas a partir de un fragmento del ADN incluye la transcripción de la molécula
del ARNm y la traducción de la proteína a partir de esta molécula de ARNm

 Trasmite la información genética a las células hijas. Para ello el material

genético se duplica durante el periodo S de interfase y posteriormente,
durante mitosis se reparte entre células hijas de manera que estás
tengan la misma información genética que su progenitora.

5.5 Organización en eucariotas

El ADN presenta 2 aspectos: cromatida (en interfase el ADN) y cromosomas (cuando está en división la
cromatida se condensa). La longitud del ADN completo, es aproximadamente de 2 metros, que implica
que tiene sufrir un alto grado de plegamiento, superenrollamiento, para situarse en el interior del núcleo.
Esto se explica en niveles jerarquizados de organización. Qué son:
  ESTRUCTURA PRIMARIA: ADN monocatenario, lineal y circular.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA: ADN bicatenario, doble hélice.
 ESTRUCTURA TERCIARIA: cromatina
 ESTRUCTURA CUATERNARIA: cromosomas
ESTRUCTURA TERCIARIA: cromatina
- Nucleosoma: los nucleosomas son las unidades básicas de empaquetamiento del ADN con las
histonas. Cada nucleosoma está formado por un grupo de ocho histonas (dos unidades de cada uno de
los tipos H2A, H2B, H3 yH4), rodeado por la fibra de ADN que constituye la partícula central del
nucleosoma y utiliza 147 parares de nucleótidos. Entre las 2 partículas centrales hay un fragmento de
ADN de enlace denominado ADN conector.

- “Collar de perlas” o fibra de cromatina de 100 A (10 nm), no observable al microscopio optico. Se
corresponde a la fibra formada por el ADN y las histonas asociadas. Las “cuentas” del collar se
corresponden con los nucleosomas. Entre cada dos nucleosomas se sitúa la histona H1 favoreciendo
una aproximación entre ellos.

- Fibra cromatínica de 300 A (30nm). La fibra anterior se enrolla sobre sí misma adoptando una
estructura denominada solenoide en forma de bucle, donde los nucleosomas se aproximan entre sí
y las histonas H1 quedan en el centro.

ESTRUCTURA CUATERNARIA: cromosomas

- Fibra cromatínica de 300 – 700 nm. La fibra en solenoide sufrirá diversos repliegues y
enrollamientos, formando bucles, rosetones y espirales de rosetones, que terminaran
produciendo una máxima condensación, al inicio de la mitosis, dando lugar a los cromosomas. Que
son visibles al microscopio óptico y esta condensado el ADN 10 mil veces más

5.5 Organización en Procariotas

El ADN es bicatenario, circular y no está unido a histonas (“desnudo”) pero si se encuentra
asociado a un pequeño número de proteínas. El cromosoma bacteriano se pliega como una
superhélice en forma de ochos y da lugar a una serie de bucles que le permiten ocupar un
mínimo espacio formando el nucleoide (ocupa región citoplasma) pero está limitado por la
membrana. Esta unido por uno o más puntos a la superficie interior de la membrana plasmática.
 ESTRUCTURA Y LOCALIZACIÓN DEL ADN EN CÉLULAS Y FORMAS ACELULARES

ADN de múltiples formas: Cromosoma bacteriano: ADN del núcleo: ADN lineal bicatenario asociado a
Una sola molécula ADN bicatenario circular proteínas histonas (Cromatina) se compacta con
Monocatenaria / Bicatenaria no asociado a histonas superenrollamientos (nucleosoma, “collar de perlas”,
y con enrollamiento en solenoide,…) hasta hacerse visible al m.o. (Cromosoma)
bucles.
Lineal ADN fuera del núcleo: Dentro de mitocondrias y cloroplastos
Circular Plásmidos: moléculas de existe ADN circular bicatenario similar al de procariotas.
ADN circular más
pequeñas

La molécula de ADN es muy estable en condiciones fisiológicas. Sin embargo, la estructura de doble
hélice se puede perder, separándose las hebras, cuando se alteran las condiciones de pH o se calienta a
temperatura en torno a los 100º C. Este fenómeno se conoce como desnaturalización y se produce por la
rotura de los puentes de H. Cuando esto ocurre, ambas cadenas se separan y se enrollan individualmente
al azar.
La temperatura a la que se desnaturaliza una molécula de ADN depende de la proporción de
guaninascitosinas y adeninas-timinas que contenga dicha molécula. Puesto que entre las primeras se
establecen 3 enlaces de hidrógeno y entre las segundas solo 2, la molécula que tenga mayor proporción
de guaninascitosinas tendrá una tº de desnaturalización más alta.
El proceso de desnaturalización puede ser reversible. Esto ocurre cuando se mantienen las hebras
complementarias durante un tiempo prolongado a una temperatura entorna a los 65º C. En estas
condiciones se forma una nueva hélice, y el proceso se denomina renaturalización o hibridación del ADN.
Este proceso tiene una aplicación práctica en las llamadas técnicas de hibridación en las que se puede
conseguir la hibridación de 2 cadenas de ADN de distinta procedencia (dos individuos distintos, e incluso
dos especies distintas). Cuanto más relacionados estén los ADN, mayor porcentaje de hibridación habrá.
Por ejemplo, entre el ratón y el hombre existe un porcentaje de hibridación en torno al 25 %.
Estas técnicas se utilizan para detectar secuencias complementarias y localizar genes en distintas
poblaciones o diagnosticar enfermedades genéticas.

Es un polímero de nucleótidos que a nivel molecular presenta las siguientes diferencias respecto al ADN:
- Tiene ribosoma (β-D-ribofuranosa)
- Tiene en las bases nitrogenadas uracilo en vez de timina
- Es monocatenario (formado por una sola cadena)
- Es de menor tamaño
- Se pliega sobre sí mismo formando bucles
6.1 Tipos
Los principales tipos son el ARNm, ARNt, ARNr, aunque también existen el micro-ARN (miARN) que son
reguladores y controlan la expresión de los genes, ARNi (ARN de interferencia) protegen a las células de
as infecciones.
 ARNm: formado por una secuencia de nucleótidos, se sintetizan en el núcleo eucariota y nucleoide en
procariotas a partir del gen o fragmento de ADN que lleva la información de la síntesis de una proteína
este proceso se llama trascripción.
- En procariotas la transcripción ocurre de manera continua a partir de un segmento interrumpido de ADN
que es transcrito a ARNm y, en los ribosomas, se traducirá a una proteína sin ningún tipo de
procesamiento adicional.
- En eucariotas el ADN está dentro del núcleo y ahí ocurre la transcripción. Sin embargo, antes de su salida
al citoplasma para ser traducido en ribosomas, este pre-ARNm (antes de estar maduro) debe sufrir un
procesamiento o maduración para dar lugar a un ARNm maduro. El proceso tiene 3 fases
El encapuchamiento (1) se produce una vez iniciada la transcripción, es la unión de un casquete o
capucha de 7-metilguanosina al extremo 5´.
La poliadenilación (2) consiste en la adición de una secuencia de 150 nucleótidos de adenina llamada cola
poli-A al extremo 3´.
El corte y ensamblaje (3) se produce debido a una característica de las células que están formados por
segmentos denominados exones que llevan información para la síntesis de proteínas y segmentos de
intrones que no llevan la información de la síntesis de proteínas. Así el pre-ARNm tiene exones que se van
a traducir e intrones no lo hacen y son eliminados y los exones se unen entre ellos por un mecanismo de
corte y embalaje formando un mensajero que contenga la información para traducirse en una proteína. Los
ADNm así formados salen al citoplasma y se dirigen a los ribosomas, orgánulo citoplasmático donde son
leídos y traducidos a una proteína.

 ARNt: es una molécula de bajo peso molecular por estar formado por 73-93 nucleótidos, un solo
filamento que se pliega sobre si mismo dando lugar a una estructura de “hoja de trébol” con tres bucles o
brazos llamados, brazos D, brazo T y brazo anticodón. cadena de unos 80 nm
En el extremo 5´ hay un nucleótido de guanina y en extremo 3´ una secuencia de C-C-A
El brazo anticodón tiene un triplete de bases complementarias al triplete de bases (codón) del ARNm

 ARNr: unido a proteínas forma la estructura de los ribosomas, hay diferentes tipos que se diferencian
por la velocidad a la que sedimentan cuando son sometidos a un campo centrifugo. La unidad es el
coeficiente de sedimentacian o Svedberg (s).
En los ribosomas eucariotas aparecen ARNr 28S, 18S, 5, 8S y 5S y en procariotas 23S, 16S, 5S.
 Tema 7: La célula
Todos los organismos vivos están formados por células y todas se forman por crecimiento y división de
células preexistentes, por lo, heredan sus características. El hecho de que las células actuales se hayan
formado a partir de un antepasado común tiene importantes implicaciones biológica celular y molecular
1.1 Resumen histórico
Autor Año Logro científico
Robert Hooke 1665 Observación al microscopio de una lámina de corcho: termino célula
Van Leeuwenhoek 1674 Observación células libres y organismos microscópicos (1º microscopio)
Schleiden y 1838 – 1839 Iniciación teoría celular: células nucleadas unidad básica tejidos animal
Schwann y vegetal
Virchow 1858 Células aparecen por la división de otras
Ramón y Cajal 1881 Neuronas son células individuales
1.2 Postulados
 Todos los seres vivos están formados por células
 La célula es la unidad vital Entidad más pequeña que tiene vida
 La célula es la unidad estructural Todos los seres vivos están
 La célula es la unidad fisiológica Realizan las funciones vitales
 La célula es la unidad reproductiva Proceden de otras por división
 La célula es la unidad bioquímica Realizan las reacciones que constituyen el metabolismo
 La célula es la unidad genética Contiene y trasmiten a células hijas la información necesaria para
mantener la vida

 El poder resolución de un microscopio es la distancia mínima a la que se pueden discriminar o

distinguir 2 puntos, de la longitud de onda (luz visible) y de 2 lentes la ocular y el objetivo.
 El micrótomo es un instrumento para cortar muestras en secciones (rebanadas)
 Técnicas de tinción sirven para distinguir, resaltar, contrastar mejor las muestras al microscopio que
por ejemplo azul de metileno.
2.1 Tipos
Microscopio Sist. observación Imagen Preparación muestra
Aumento:1000 veces Fijación, Deshidratación
Óptico ( inicio S.XVII) Lentes + luz normal Poder resolución:200nm Impregnación parafina,
corte, tinción
Óptico fluorescencia (S.XX) Luz ultravioleta Aumento:1000 veces
+ Poder resolución:200nm Colores fluorescentes
Fluorescencia súper-resolución filtros luz
(S.XXI) Poder resolución:20nm
Haces de electrones Aumento:1 millón veces Secciones muy delgadas
Electrónico trasmisión ( MET) + Poder resolución:2nm Tinción con sales de
(S.XX) bobinas magnéticas metales pesados
Electrónico de barrido Haces de electrones Imagen tridimensional Se cubre con una
(MEB) (S.XX) + Poder resolución:3-20nm película de metal pesado
bobinas magnéticas
La teoría endosimbiótica de Lynn Margulis propone que las células eucariotas se originaron a partir de
una primitiva célula urcariotas que en un momento determinado englobaría a otras células u organismos
procarióticos, estableciéndose entre ambos una relación endosimbionte.

4.1 Célula procariota Mesosomas para aumentar la superficie membranosa se crean

invaginaciones, en ellas se encuentran enzimas que intervienen en la
 Estructura simple respiración celular, en la división celular y anclaje para el ADN bacteriano
 No tiene núcleo diferenciado (ADN disperso citoplasma y material genético extra Plásmidos)
 Único orgánulo citoplasmático: ribosomas 70S
 Citoesqueleto simple no endocitosis ni exocitosis
 No tienen esteroles en la membrana.
 Pared de peptidoglucanos
 Organismos unicelulares (reino monera)
 Un único cromosoma (genes continuos)
 División celular directa (al azar) del citoplasma
por bipartición.
 Nutrición: Formas anaerobias estrictas, anaerobias facultativas y aerobias.
 Relación: Flagelo bacteriano simple, cuando existe, contiene flagelina
4.1 Célula procariota
 Estructura compleja
 Núcleo diferenciado (ADN rodeado membrana nuclear y material genético mitocondrias y cloroplastos)
 Tiene distintos orgánulos citoplasmáticos (ribosomas 80S, retículo endoplasmatico, mitocondrias…)
 Citoesqueleto complejo (corrientes citoplasmáticas y procesos endocitosis y exocitosis)
 Membrana con esteroles
 Organismos unicelulares o pluricelulares (protoctistas, hongos, metafitas “planta” y metazoos “animal”)
 División del núcleo por Mitosis y división del citoplasma por bipartición, gemación, esporulación...
 Nutrición: Formas aerobias (generalmente)
 Relación: Cilios y flagelos, Sí existen, contienen tubulina, dineína, nexina (estructura microtúbulos).
Esta célula puede presentar 2 modelos la animal y la vegetal que se diferencian entre sí por:

 Las procariotas: pared de peptidoglucanos  Eucariotas (hongos): pared de quitina

 Eucariotas vegetales: pared de celulosa  Eucariota animal: bomba de iones
 Eucariotas (amebas): vacuolas contráctiles
(acumular exceso de agua)

Está dividida en dos dominios bacterias (o eubacterias) y archea (o arqueobacterias)

5.1 Bacteria
Son organismos procariotas, unicelulares, materia genético no rodeado por una membrana celular y único
orgánulo ribosomas (70S)
MORFOLOGIA

ESTRUCTURAS EXTERNAS

ESTRUCTURAS CELULARES
 El glucocaliz es una capa gelatinosa de polisacáridos y polipéptidos, situada fuera de la pared celular
Su función es proteger de la deshidratación, regular el intercambio de nutrientes y facilitar la
adherencia de las bacterias a las superficies o a otras células. Puede ser de varios tipos:
- Capa mucilaginosa: si tiene estructura poco organizada y débilmente unida a la célula
- Cápsida si presenta una estructura bien organizada y firme adherida a la célula en bacterias
patógenas sirve de defensa.
 Pared bacteriana envoltura semirrígida que rodea la membrana plasmática, formada por una red
molecular peptidoglucano (NAG –NAM) o mureina.
Su función es dar forma, protegerla de posibles roturas por lisis, regular el intercambio de moléculas y
servir de lugar de anclaje de flajelos

Desarrollaron una técnica de tinción “Gram” permite diferenciar 2 grupos de bacterias en base a la
estructura de su pared.

 Membrana plasmática estructura que rodea el citoplasma. Compuesto por una doble capa de
fosfolípidos que se insertan proteínas y carece de esteroles. Algunos casos hay pliegues en el interior
llamados cromatóforos o tilacoides con pigmentos y enzimas de la fotosíntesis
Su función es limitar la bacteria, actuar como barrera selectiva y contener encimas
CITOPLASMA
Medio interno limitado por la membrana, formado por agua 80%, proteínas, lípidos, glúcidos, sales…Su
estructura principal son:
 Los ribosomas: orgánulos globales compuestos por ARNr y proteínas,
tiene 2 subunidades y su función es la síntesis de proteínas.
 Inclusiones: gránulos formados por depósitos de sustancias de reserva
(glucógeno, almidón…) Su función es almacenar sustancias de reserva.

 Nucleoide: región del citoplasma, no delimitada por la membrana, donde están los cromosomas
bacterianos, de ADN unido a la membrana. Su función es contener la información genética y dirigir el
funcionamiento de la célula
 Plásmido: pequeñas moléculas de ADN circular independientes del cromosoma bacteriano y portan
genes adicionales y se trasfieren unas a otras.

6.1Membrana plasmática
Es una envoltura continua y laminar que rodea la célula.
COMPOSICION QUÍMICA
- Lípidos: fofoglicéridos, esfingolípidos, y esteroles (colesterol)
90%
- Proteínas: depende del tipo celular
- Glúcidos. glucolípidos y glucoproteínas + algunos iones + agua 10%
MODELO MOSAICO FLUIDO (SINGER Y NICOLSON,1972)
Esto propone que la membrana no es rígida, sino que es fluida o dinámica, esta fluidez es determinante
para realizar sus funciones. Y los lípidos y proteínas están se sitúan de forma asimétrica.

Las proteinas asociadas a los lipidos hay dos tipos según su diposicion de la bicapa:
- Proteínas de membrana integrales están fuertemente unidas a la membrana.
 Proteína transmembranales ocupan todo el espesor de la bicapa lipídica
 Proteínas ancladas a la lámina interna unidas a la lámina interna de la bicapa hacia el citosol
 Proteínas externas a la membrana fuera de la bicapa unidas a lípidos de la membrana por
enlaces covalentes
- Proteínas de membrana periférica unidas a membrana débilmente
 Proteínas unidas por otras proteínas fuera de la bicapa por enlaces no covalentes

En células animales algunas proteínas tienen unidas en la cara externa una fracción glucídica que forman
parte del glucocaliz.

FUNCIONES
  Estructura: delimita y da forma a la célula
 Transporte de sustancias: permite el paso de sustancias (permeabilidad selectiva)
 Interacción celular
 Recepción y transmisión de estímulos
Transporte
MECANISMOS DE TRANSPORTE

DE MOLÉCULAS DE ESCASA MASA MOLECULAR

DE MOLÉCULAS DE ELEVADA MASA MOLECULAR
(Sin deformación de la membrana)
(Con deformación de la membrana)

Transporte pasivo Transporte activo Endocitosis Exocitosis

(Sin gasto de energía) (Con gasto de energía)
Fagocitosis
Difusión Difusión facilitada Endocitosis
simple Pinocitosis mediada por
receptor
Proteínas canal Proteínas
transportadoras
(Permeasas
)
- Trasporte pasivo: no gasta energía (ATP) y va a favor de gradiente y puede ser de concentración que
las moléculas atraviesan hacia el interior al exterior y se mueve desde el medio de mayor
concentración hacia el menos concentrado o electroquímico los iones y solutos cargados se mueven,
según la carga, hacia el exterior o interior, esto determina la dirección del trasporte.

- Hay varios tipos:

 Difusión simple: las moléculas difunden a través de la bicapa lipídica como CO2, O2…

 Difusión facilitada: pasan las moléculas a través de proteínas transmembranales, pueden ser
aminoácidos, azúcares, nucleótidos o iones Na+… y pueden ser de dos tipos:
> Las proteínas de canal: tiene un canal interno por donde pasan las moléculas de un lado a otro y
puede estar abierto siempre (son el paso de iones inorgánicas o moléculas orgánicas polares) o
apertura regulada (habitualmente esta cerado y se puede abrir por la unión de un ligado, porque
cambie el potencial, en cuyo caso son de voltaje y es el paso de iones como Na+, K+… Y los ligados
están formados por proteínas cuyo canal presenta en la parte externa un receptor al que debe unirse
un ligado para que el canal se abra)

> Proteínas transportadoras (permeasas) Realizan el transporte mediante un cambio conformacional.

Une y transporta selectivamente moléculas pequeñas y específicas Ej: glucosa

- Trasporte activo: se realiza en contra de del gradiente de concentración o electroquímico, requiere

gasto de energía, lo realizan proteínas transportadoras capaces de aprovechar una fuente de energía.
Hay 3 tipos:
 Bombas impulsadas por el gradiente: transportan simultáneamente 2 moléculas, una a favor u otra en
contra de gradiente.
 Bombas impulsadas por ATP: acoplan el transporte de una o dos moléculas en contra de gradiente
con el hidrolisis de ATP como la bomba de Na+-K+
 Bombas impulsadas por luz: transporte de una molécula con la energía luminosa (bacterias)

- Trasporte de macromoléculas: entran o salen de la célula incluidas en el interior de vesículas

formadas, el proceso de entrada es la endocitosis y la salida exocitosis.
 Endocitosis: mecanismo en el que capta material del medio mediante invaginación de la membrana
formado vesículas endociticas o endosomas. Se puede dividir en dos categorías:
I. Pinocitosis: captación inespecífica de líquido extracelular con cualquier molécula que está en el
medio
II. Endocitosis mediada por receptor: captación de macromoléculas específicas
 Exocitosis: mecanismo por el que la célula secreta la mayoría de las moléculas y son empaquetadas
en vesículas.

 Fagocitosis (ameba)
Interacción celular
Es la más importante ya que es la relación entre las células ya que posibilita que las células se
reconozcan y se envíen señales, se adhieran cuando es necesario y que intercambien información.

Recepción y transmisión de estímulos

Puede percibir estimulo del medio y dar una respuesta. En ocasiones la respuesta celular implica
reacciones en el interior del citoplasma se produce una transducción de señales, es decir, una
transcripción de la señal extracelular en una señal intracelular. Como por ejemplo el sistema de
transducción adenilatociclasa.

UNIONES CELULARES
Las células se mantienen unidas mediante estructuras o diferenciaciones en la membrana y pueden ser de varios tipos
 Unión estrecha: sellan la unión entre células
 Demosomas: unen células vecinas
 Hemisdesmosoma: uniones adherentes
 Unión comunicante (GAP): canales que comunican el citoplasma de las células vecinas.