PROTEINAS SOLOMON
La mayoría de las enzimas son
proteínas
Las proteínas son los principales
componentes de las célula y de los
tejidos.
El carbono asimétrico es conocido
como carbono alfa. Los
aminoácidos en disolución con pH
neutro, son iones dipolares. Cada
grupo carboxilo dona un protón y
se ioniza, mientras que cada grupo
amino acepta un protón y se
convierte en –NH3+. Los
aminoácidos son importantes
amortiguadores biológicos.
En las proteínas se encuentran 20
tipos de aminoácidos. La alanina
tiene un grupo metilo. Los
aminoácidos clasificados por tener
cadenas laterales no polares
tienden a presentar propiedades hidrófobas. Los aminoácidos de carácter acido tienen
cadenas laterales con un grupo carboxilo. Las cadenas laterales acidas y básicas son
hidrofilicas
El colágeno es un componente principal de cartílagos, huesos y otros tejidos conectivos
Los aminoácidos se unen químicamente mediante una reacción de condensación que une
el carbono del grupo carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo amino de otra.
Este enlace covalente se llama enlace peptídico.
Una proteína consta de una o más cadenas polipepticas.
Las proteínas tienen cuatro niveles de organización
Estructura primaria: secuencia de aminoácidos, unidos por enlace peptídicos. Ej:
glucagón
Estructura secundaria: se clasifica en dos:
Hélice α: región donde la cadena polipeptidica adquiere la forma de espiral
helicoidal uniforme. Se mantiene firme debido a la formación de enlaces de
hidrogeno, este enlace se forma entre un oxigeno con carga negativa y un
hidrogeno con carga positiva. Ubicado en la cuarta posición de la cadena
polipeptidica. En cada vuelta completa de hélice hay 3.6 aminoacidos. Es la
unidad estructural básica de algunas proteínas fibrosas como la lana, el
pelo, la piel y las uñas.
Lamina plegada β:la lámina se pliega en zigzag, es flexible y resistente, pero
no elástica. La fibroína, la proteína de la seda, se caracteriza por una
estructura en lamina plegada β
Estructura terciaria: forma global que toma cada una de las cadenas polipeptidicas
Estructura cuaternaria: compuestas entre dos o más cadenas polipetidicas. Es la
estructura 3-D resultante. Por ejemplo una molécula de anticuerpo funcional está
compuesta de cuatro cadenas polipeptidicas unidas por puentes disulfuro. Los
puentes disulfuro son una característica común de los anticuerpos. La hemoglobina
consta de 574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptidicas: dos alfa y
dos beta que son idénticas entre sí.
El colágeno tiene una estructura cuaternaria de tipo fibroso.
Las carabinas moleculares median en el plegamiento de otras moléculas proteínicas.
La conformación de las proteínas determina su función:
Una sola proteína puede tener más de una región estructural diferente llamada dominio.
Muchas proteínas son modulares.
La actividad biológica de una proteína puede alterarse por un cambio en la secuencia de
aminoácidos que da como resultado un cambio en su conformación. La anemia de las
células falciformes se debe a una mutación que hace que el ácido glutámico de la posición
6 se sustituya por valina en la cadena beta de la hemoglobina
Cuando una proteína se caliente, se somete a cambios significativos en su pH, su
estructura se desorganiza y los plegamientos de las cadenas peptídicas se deshacen. Estos
cambios de forma y la perdida de la actividad biológica se llaman desnaturalización de la
proteína. Una enzima desnaturalizada perdería su capacidad para catalizar una reacción
química.
La enfermedad de las vacas locas y las enfermedades relacionadas en los seres humanos y
otros animales son causadas por proteínas mal plegadas llamadas priones.
