CONCEPTO BRENDA

COMPOSICION ABAD
CLASIFICACION YOS
Oxidorreductasas YOS
Transferasas YOS
Hidrolasas YOS
Liasas LIZBETH
Isomerasas LIZBETH
Ligasas LIZBETH
CARACTERISTICAS ABAD
FUNCIONES BRENDA
METABOLISMO
 CONCEPTO
ENZIMAS
Los enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas
son catalizadores, es decir, sustancias que, sin
consumirse en una reacción, aumentan notablemente su
velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles,
sino que sólamente aceleran las que espontáneamente
podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones
fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.

Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000 reacciones
químicas conocidas, siempre que sean estables las condiciones de pH, temperatura o
concentración química, ya que las enzimas, al ser proteínas, pueden también
desnaturalizarse y perder su efectividad.

La primera enzima fue descubierta a mediados del siglo XIX por Anselme Payen y
Jean-Francois Persoz, aunque los experimentos en torno a la fermentación de Louis Pasteur
ya habían intuido la presencia de alguna sustancia orgánica “aceleradora” en dichos
procesos, que para la época se consideraban puramente químicos.

Las enzimas hoy en día son ampliamente conocidas y de hecho aprovechadas por diversas
industrias humanas (alimentos, químicos, agricultura, petróleo, etc.), además de formar
parte indispensable de los componentes que mantienen el balance interno de nuestro
organismo, acelerando reacciones necesarias (como aquellas que suministran energía),
activando y desactivando otras selectivamente (como hacen las hormonas) y un variopinto etcétera.

Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la
particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían tantas
enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biológicos
son inespecíficos.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es
decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se
convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible se expresa de la
siguiente manera:
COMPOSICION
La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy
variable: desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de
2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados directamente en la
catálisis de la reacción, conocidos como centro activo.

La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura

tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico. A
veces esta estructura también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras sustancias
cuya intervención es necesaria para producir el efecto buscado.

Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan con cualquier cosa ni
intervienen en cualquier reacción. Tienen un cometido bioquímico muy puntual y preciso,
que llevan a cabo con un porcentaje bajísimo de errores.
 CLASIFICACION
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente
manera:

 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia

de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las
enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
 Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del
 hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.
 Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas
mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
 Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el
acetato descarboxilasa.
 Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una molécula
en su variante geométrica tridimensional.

Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos,

mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el GTP).
Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás
conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados
en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa
sobre la actividad de un enzima son:

 pH
 temperatura
 cofactores

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.)
en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el
pH del medio, estos grupos pueden tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformación de las proteínas depende, en parte, de
sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad
catalítica. Este es el llamado pH óptimo. (Para activar la animación de la Figura
de la derecha, pulsar la opción "Recargar" del navegador).

La mayoría de los enzimas son muy sensibles

a los cambios de pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su
actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH
óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la
izquierda). Como ligeros cambios del pH
pueden provocar la desnaturalización de la
proteína, los seres vivos han desarrollado
sistemas más o menos complejos para
mantener estable el pH intracelular:
Los amortiguadores fisiológicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD

ENZIMÁTICA

En general, los aumentos de temperatura

aceleran las reacciones químicas: por cada
10ºC de incremento, la velocidad de reacción
se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo,
al ser proteínas, a partir de cierta temperatura,
se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima (Figura
de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no

proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula
orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula
de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo
hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma
catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético,
se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama
apoenzima, de forma que:

apoenzima + grupo prostético= holoenzima

 CARACTERISTICAS
Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:

1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de

ciertas reacciones químicas.
2. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por genes.

Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio, mediante
el concepto de Información. En el trabajo Una nueva teoría acerca de las ‘diluciones
homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de una
determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente biológico-, en
presencia del receptor adecuado. La Información latente en la compleja microestructura
proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que solamente se puede hacer
activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es
el sustrato correspondiente.

La Información se expresa, como ya sabemos, únicamente existiendo un estado

neguentrópico. Y ese estado neguentrópico lo encontramos cada vez que hay una reacción
química lejos de su equilibrio. Así, entonces, cuando alguna enzima está frente a su
sustrato específico, actúa constituyendo con él un complejo reversible, el ya
mencionado complejo enzima-sustrato.

La formación de este complejo representa el punto culminante de la acción catalizadora

de una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce la
"activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.

Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el
primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía
necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor que en el segundo
caso. De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para
acelerar cierta específica reacción química.
 FUNCION
Las enzimas generalmente bajan la energía de activación al reducir la
energía necesaria para que los reactantes se junten y reaccionen. Por
ejemplo:
 Las enzimas juntan los reactantes para que no gasten energía
moviéndose hasta que choquen al azar. Las enzimas unen las
moléculas reactantes (llamadas substrato ), específica y
fuertemente, en un sitio de la enzima llamado sitio
activo ( Figura siguiente ).
 Al unir reactantes en el sitio activo, las enzimas también posicionan
correctamente los reactantes para que estos no tengan que superar
fuerzas inter-moleculares que de otra forma los separarían. Esto le
permite a las moléculas interactuar usando menos energía.

 Las enzimas también son capaces de permitir que las reacciones

ocurran por caminos diferentes, en los que se tiene una menor
energía de activación.
El sitio activo es específico para los reactantes de las reacciones
bioquímicas que cataliza la enzima. Similar a como las piezas de un
rompecabezas calzan, el sitio activo solo puede unir ciertos substratos.

La reacción representada por este gráfico es una reacción de combustión que involucra a
las reactantes glucosas (C 6 H 12 O 6 ) y oxígeno (O 2 ). Los productos de la reacción son
dióxido de carbono (CO 2 ) y agua (H 2 O). También se libera energía durante la reacción.
La enzima acelera la reacción al bajar la energía de activación que se necesita para que
comience la reacción. Compara la energía de activación con y sin la enzima.
METABOLISMO
El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por
enzimas, donde los productos de una reacción se convierten en los
reactivos de la siguiente, lo que se conoce como VÍAS METABÓLICAS.
Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a
través de reguladores enzimáticos. los inhibidores naturales regulan el
metabolismo mientras que los artificiales son utilizados por la medicina,
para destruir plagas, etc.

 Inhibición reversible: pueden inhibidores competitivos, los que

se unen a la enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo así
su enlace con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen
a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la
forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus
efectos son reversibles.
 Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen
covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unión es
permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de
unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el aminoácido serina
del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola
irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de
propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como
gas nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque
terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION
(insecticida).

El gas nervioso ejerce su efecto letal al unirse con la enzima

ACETILCOLINESTERASA, que es la encargada de disociar la molécula de
ACETILCOLINA para su posterior síntesis. Este proceso no se puede
llevar a cabo sin la primera disociación y sus consecuencias son trágicas.
Al no poder ser sintetizada, la Acetilcolina comienza a acumularse en los
centros de transmisión, como entre neuronas, ganglios, uniones
neuromusculares, impidiendo la transmisión de ordenes a los músculos
tanto de acción voluntaria como de acción involuntaria. Así, todos los
músculos quedan bloqueados. Los primeros síntomas son un sudor
copioso, dificultad en la respiración, presión en el pecho, fallos
respiratorios, mareos, perdida de visión... Al aumentar la dosis de gas
nervioso los efectos son cada vez mayores, llegando a producir
espasmos y la perdida de la conciencia casi en el acto. Finalmente la
muerte se produce tras pocos minutos por asfixia. Entre los antídotos,
con el fin de reactivar el proceso de síntesis a cargo de la encima
acetilcolina, el mas usado es el basado en la ATROPINA, dado que es el
único eficaz si se aplica con extrema rapidez.