Escudo Universidad
Valle de Bravo
“GUIA DE EXPLORACION
FISICA DEL SISTEMA
RESPIRATORIO ”
Jorge Jafet Tadeo Jiménez.
Dra. Alondra Lira Rentería
Reynosa, Tamaulipas.
11/11/2024
Identificación de la Enzima Catalasa en
Diferentes Fuentes Biológicas
Objetivos
• Identificar la presencia de la enzima catalasa en diferentes muestras biológicas.
• Observar la reacción de la catalasa con peróxido de hidrógeno (H₂O₂).
• Comparar la actividad enzimática en distintas fuentes.
Fundamentos
La Enzima Catalasa
La catalasa es una enzima antioxidante clave que se encuentra en la mayoría de los
organismos aerobios, donde descompone rápidamente el peróxido de hidrógeno (H₂O₂),
un subproducto tóxico de la respiración celular y otras reacciones metabólicas. Sin catalasa,
las células serían susceptibles a los daños por estrés oxidativo, ya que la acumulación de
H₂O₂ puede inducir procesos que dañan proteínas, lípidos y ácidos nucleicos. La reacción
catalizada por la catalasa es rápida y libera oxígeno en forma de burbujas, que pueden
observarse visualmente como indicador de la actividad enzimática.
Reacción de Catalasa con H₂O₂
La presencia de burbujas de oxígeno cuando H₂O₂ se mezcla con un extracto que contiene
catalasa, como papa, zanahoria o levadura, es un indicador directo de la actividad de esta
enzima. La reacción es exotérmica, lo cual significa que, además de liberar oxígeno,
también se libera calor. Cuanto mayor sea la actividad de la catalasa en una muestra, mayor
será la cantidad de burbujas observada, indicando una reacción eficiente en la
descomposición de H₂O₂.
Comparación de la Actividad Catalasa en Diferentes Fuentes Biológicas
Diferentes organismos y tejidos tienen niveles variados de catalasa. Esto se debe en parte
a las diferentes tasas metabólicas y a la exposición al oxígeno de cada tipo de célula. Las
células vegetales, como las de papa y zanahoria, contienen catalasa para descomponer
H₂O₂ generado en procesos como la fotosíntesis y la respiración celular. La levadura, que
respira oxígeno, presenta también una actividad de catalasa elevada. Al comparar
diferentes muestras, se puede observar cómo la actividad de la catalasa varía en función
de las adaptaciones metabólicas específicas de cada tejido u organismo.
Fundamento del Calentamiento en Baño María
Calentar las muestras en baño maría antes de añadir el H₂O₂ tiene un propósito específico:
alterar la estructura de la catalasa para analizar cómo la temperatura afecta su actividad.
La exposición al calor puede acelerar la reacción, así como puede desnaturalizar la enzima,
es decir, cambiar su estructura tridimensional, lo que afecta su capacidad de catalizar
reacciones. El calentamiento permite demostrar cómo las condiciones ambientales pueden
inhibir la actividad enzimática y resalta la importancia de la estructura en la función de las
proteínas. La catalasa, como muchas enzimas, es sensible a la temperatura; en su
estructura natural, actúa eficientemente a temperatura ambiente, pero al aumentar la
temperatura, se desnaturaliza, y la reacción de descomposición de H₂O₂ disminuye o cesa.
Esta parte del experimento ilustra visualmente el concepto de desnaturalización de
proteínas debido a cambios en la temperatura.
Aplicaciones en Biotecnología y Medicina
La catalasa tiene aplicaciones en biotecnología e investigación médica, debido a su
capacidad para eliminar H₂O₂ de forma eficiente. En biotecnología, la catalasa se utiliza en
procesos donde el H₂O₂ residual debe ser eliminado, como en la producción de alimentos
y fármacos. Además, la actividad catalasa es un indicador de la salud celular y se estudia
en investigaciones sobre enfermedades oxidativas y envejecimiento, en las cuales se
observa una disminución en la actividad de esta enzima. La evaluación de catalasa en
diferentes tejidos permite entender su rol en la protección contra el estrés oxidativo, lo cual
es esencial para diseñar tratamientos que mitiguen daños celulares en enfermedades
relacionadas con el estrés oxidativo.
Metodología
Resultados
Identificación de la Enzima Catalasa
Extracto Tiempo Intensidad
Papa 34 seg Alto
Zanahoria 1 min Poco
Levadura 1 min Moderado
Cebolla 31 seg Moderado
Identificación de la Enzima Catalasa 2 (con baño María)
Extracto Tiempo Intensidad
Papa Al instante de sacarlo Alto
Zanahoria Al instante de sacarlo Poco
Levadura Al instante de sacarlo Alto
Cebolla Al instante de sacarlo Moderado
Variabilidad entre Extractos: La papa mostró la mayor actividad catalasa, indicada por
una rápida y fuerte producción de burbujas, lo que sugiere una alta concentración de esta
enzima. En contraste, la zanahoria produjo pocas burbujas, indicando una menor cantidad
de catalasa.
Influencia de la Temperatura: El calentamiento mediante baño María incrementó la
velocidad y fuerza de reacción en todos los extractos. Esto sugiere que la actividad de la
catalasa se ve favorecida por el calor, ya que facilita la descomposición del peróxido de
hidrógeno en agua y oxígeno de manera más eficiente.
Aplicación de los Resultados: Este análisis es relevante en estudios en los que la
catalasa es un indicador de actividad metabólica o de respuesta antioxidante, y demuestra
cómo el ambiente influye en la eficiencia enzimática.
Observaciones Generales
1. Papa: Mostró una alta actividad enzimática en ambos procedimientos (a
temperatura ambiente y en baño María). Al agregar H₂O₂, la reacción fue intensa,
con burbujeo rápido y en abundancia, lo que causó desbordamiento del tubo en
algunos casos.
2. Zanahoria: Exhibió una actividad enzimática baja en ambos procedimientos. La
reacción fue más lenta y produjo una cantidad mínima de burbujas, lo que sugiere
una menor concentración de catalasa en comparación con otros extractos.
3. Levadura: Aunque su reacción fue moderada a temperatura ambiente, en el baño
María mostró una reacción rápida e intensa, indicando que el aumento de
temperatura incrementa su actividad catalasa.
4. Cebolla: La actividad enzimática fue moderada en ambos casos, con burbujeo
constante y notable aunque no tan intensa como en la papa o levadura en el baño
María.
Observaciones Adicionales
• Tiempo de reacción: Al aplicar calor en el baño María, las reacciones fueron casi
instantáneas al agregar H₂O₂, confirmando que la temperatura influye en la
velocidad de la reacción enzimática.
• Variabilidad de intensidad: Las diferencias en la intensidad de la reacción sugieren
que cada extracto tiene una concentración distinta de catalasa.
• Inconsistencias Iniciales: La falta de reacción en el primer intento con baño María
sugiere que la preparación o condiciones no fueron óptimas para observar la
actividad catalasa. Esto podría deberse a factores como el tiempo de calentamiento
previo al H₂O₂, que quizás fue excesivo causando una desnaturalización de la
enzima.
Conclusión
Este experimento permitió identificar la presencia de la enzima catalasa en varios extractos,
evidenciando variaciones en su actividad enzimática dependiendo del tipo de material y de
la temperatura. La papa y la levadura demostraron una actividad catalasa
considerablemente alta, especialmente cuando se les aplicó calor, mientras que la
zanahoria mostró la menor actividad enzimática en ambas condiciones. Estos resultados
reflejan diferencias en la concentración de catalasa en las distintas fuentes y la influencia
de la temperatura en la eficiencia de la enzima.
Referencias:
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future perspectives. International Journal of Health Sciences, 18(2), 1.
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