Temas 5-6-7-Proteinas

Enzimas y ...

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1º Prueba de Acceso a la
Universidad

PEvAU Andalucía, Ceuta, Melilla y

Centros en Marruecos

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la
transformación de esta obra. Queda permitida la
impresión en su totalidad.
1.concepto de proteínas

2.los aminoácidos:unidades estructurales de las

proteínas
 Clasificacion aa
 Aa esenciales
 Propiedades físicas aa
 Propiedades químicas

3.el enlace peptidico

4.estructura de las proteínas

 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

5.propiedades de las proteínas

 Solubilidad
 Desnaturalización
 Especificidad
 Capacidad amortiguadora

6.clasificación de las proteínas

 Holoproteinas:globulares y fibrosas
 Heteroproteinas: Glucoproteinas,
lipoproteinas,nucleoproteinas,
cromoproteinas,fosfoproteinas

7.funciones de las proteínas

Las proteínas son biopolimeros de elevado peso molecular ;compuestos químicos

muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.
Formadas por C, H, O, N y S en menor cantidad. Pueden tener P,Fe,Cu,Mg,I.

Las proteínas son las moléculas orgánicas más

abundantes en las células
Importantes por las variadas funciones biológicas
Químicamente, las proteínas formadas por la unión de muchas moléculas sencillas y no hidrolizables:
aminoácidos
Existen 20 aa distintos formadores de proteínas.
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos .
Según su tamaño molecular, pueden ser dipéptidos, tripéptidos, oligopéptidos, formados por no más de
10 aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 aa. Cuando el número de aa supera los 50 o 100 y el
polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla de proteínas

Son compuestos orgánicos no hidrolizables de bajo peso molecular.

un carbono central (ɑ)* se une a:

 Un grupo carboxilo (-COOH), ácido.
 Un grupo amino (-NH2), básico.
 Un hidrógeno.
 Un radical

El radical R es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aa

El grupo carboxilo -COOH tiene tendencia a ceder H+, lo que le da carácter ácido.
El grupo amino –NH2 tiende a aceptar H+, por eso es básico.

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
-Si el radical R es o no polar y si tiene carga o no la tiene (es neutro).
1. Aminoácidos neutros(sin carga)con R no polar
2. Aminoácidos neutros con R polar
3. Aminoácidos con carga - , ácidos.
4. Aminoácidos con carga + , básicos.

Aa neutros con R apolar (R hidrófobo).

-Son poco solubles en agua
Pueden ser apolares alifáticos o apolares aromáticos.
• Apolares alifáticos: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina y prolina.
• Apolares aromáticos:fenilalanina y triptófano

Aa neutros con R polar.

pH neutro, la cadena R no tienen carga.
La cadena R grupos polares hidrófilos ( -OH, -NH2, -SH) que pueden formar
puentes de H con moléculas polares( agua) son solubles en agua.
Son: serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina y glicina
Aa con carga
• Ácidos: ac arpártico y ac glutámico
• Básicos: lisina, arginina, histidina
AA ESENCIALES
son los que nos pueden ser sintetizados y deben ser ingeridos
EN ADULTOS: 8
Fenilalanina. Metionina
Isoleucina. Treonina
Leucina. Triptofano
Lisina. Valina
EN NIÑOS: anteriores + Arginina histidina
-proteínas de alta calidad : ricas en aa esenciales.

PROPIEDADES FÍSICAS

-sólidos cristalinos, punto de fusión superior a 200C (al tener grupos amino y
carboxilo, ambos polares, se forman puentes de H, explica sus elevados puntos de
fusión y ebullición)
-Incoloros
-solubles
-Tienen actividad óptica y estereoisomería
ACTIVIDAD ÓPTICA :

Todos aa menos glicola o glicerina. C α asimétrico

Por esta característica, presentan actividad óptica,son

capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
g. disolución de aminoácidos.
Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina
dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aa
y el grupo amino (–NH2) de otro aa, dando lugar a la pérdida de una molécula de
agua.

Clasificación según el nº de aa

- Dipéptido: 2 aa
- Tripéptido: 3 aa
- Oligopéptido: menos de 50 aa
- Polipéptido o proteínas: cadenas largas de más de 50 aa

Características del enlace

- Es un enlace covalente más corto que la mayor parte de enlaces C-N por lo que
tiene carácter parcial de doble enlace que le da rigidez y evita la rotación.
- Tiene estructura coplanaria, los cuatro átomos del enlace (C=O y N-H) y los dos
átomos de C están sobre un mismo plano. Esto hace que no pueda girar.

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Las proteínas son macromoléculas formadas por una o varias cadenas polipeptídicas
que resultan de la unión de un elevado número de aa por enlace peptídico. Debido a
su diversidad estructural tienen varias funciones.

La estructura de una proteína es la disposición que adoptan las cadenas polipeptídicas

en el espacio y determina su función biológica.

Por su complejidad, se distinguen cuatro niveles estructurales conocidos como:

 Estructura primaria.
 Estructura secundaria.
 Estructura terciaria.
 Estructura cuaternaria.

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Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados desde el primer aa

hasta el último y unidos por enlace peptídico entre el grupo carboxilo (–COOH) de
un aa y el grupo amino (–NH2) del siguiente aa.

Indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y en qué

orden se encuentran. Es la más sencilla y más importante porque

determina el resto de estructuras.

Se caracteriza por su disposición en zigzag determinada por el enlace peptídico por la

capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α. Los enlaces
peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que
participan en ellos se sitúan en el mismo plano.

La función de cada proteína depende de su secuencia de aminoácidos que la forman

y de la forma que ésta adopte.

Si la proteína se desnaturaliza, no se pierde la estructura primaria. La secuencia de aminoácidos

permanece.
Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su
totalidad.
Estructura secundaria

Es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria

para ser estable. Es la consecuencia directa de la capacidad de rotación de los enlaces
que forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el
polipéptido adquiera una disposición espacial estable.

Hay tres tipos de estructura secundaria:

- La α-hélice (más abundante).

- La lámina plegada o lámina β.
- La hélice de colágeno.

 α-hélice

La cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma de forma dextrógira dejando los grupos R hacia el
exterior.

Los giros se mantienen por la formación de enlaces de hidrógeno intracatenarios entre

el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo C=O del cuarto aa que le sigue.

 Lámina β plegada

La cadena polipeptídica adopta forma de zigzag por la rigidez del enlace peptídico y la
ausencia de enlace de hidrógeno entre los aa cercanos. La cadena se queda extendida
en vez de enrrollada.

Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y –NH de las cadenas
paralelas formando la lámina plegada.

Puede ser:

- Paralela cuando es en el mismo sentido N-C y N-C

- Antiparalela cuando cambia el sentido N-C y C-N

 Hélice de colágeno

Es muy rígida ya que forma los tendones y tejidos conectivos, siendo la estructura que adopta el
colágeno.

Está compuesta por prolina y debido a la repetición de este aa no puede adoptar

ninguna de las formas anteriores.

Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno,
por lo
que no se forma una α-hélice sino una hélice levógira algo más estirada que la α-
hélice, teniendo únicamente tres aminoácidos por vuelta.

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Estructura terciaria

Es el modo en el que la proteína nativa (estructura tridimensional de una proteína más

estable) se encuentra plegada en el espacio.

Es estable por las uniones débiles que se producen entre los radicales de aa en posiciones muy
alejadas.

- Enlaces por puente de hidrógeno.

- Enlaces iónicos.
- Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
- Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre dos grupos tiol.

Las características de una proteína y sus funciones biológicas dependen

de esta estructura. Está constituida por varios dominios que son muy

estables.

La estructura terciaria puede ser de dos formas:

 Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con forma

de esfera. Son solubles en agua y tienen función enzimática, de transporte u
hormonal.
 Fibrosas: si la estructura secundaria no se pliega, queda una estructura alargada.
Son insolubles en agua y disoluciones salinas y suelen tener función estructural.

Estructura cuaternaria

Son proteínas que se componen de dos o más cadena polipeptídicas agregadas en una
macromolécula funcional. Son las globulares y fibrosas.

- Colágeno: es una proteína fibrosa compuesta por 3 cadenas polipeptídicas

helicoidales entrelazadas para formar una hélice más grande (muy
resistente).
- Hemoglobina: es una proteína globular constituida por 4 cadenas polipeptídicas.

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Desnaturalización

Es la rotura de los enlaces que mantienen la configuración espacial de la proteína

(estado nativo), perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria (principalmente) y
cuaternaria. Pierde sus propiedades y no pueden realizar su función (pierde actividad
biológica). Los enlaces peptídicos no se ven afectados por tanto no afecta la
estructura primaria.

La desnaturalización puede ser:

- Irreversible: si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su

funcionalidad.
- Reversible: se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación

nativa y funcionalidad. Suelen precipitar porque las atracciones entre los grupos

hidrófobos hacen que se agrupen entre sí.

En la renaturalización se repliegan y adoptan su conformación nativa recuperando

también la actividad biológica.

Solubilidad

Se debe a la presencia de aa con radicales polares, que establecen puentes de

hidrógeno con las moléculas de agua y forman a su alrededor una capa llamada capa
de solvatación que impide su unión con otras proteínas. Si esta capa de solvatación
se rompe, se unen con otras proteínas y precipitan.

Las proteínas globulares son solubles y las proteínas

fibrosas no lo son. Factores:

 pH del medio
 Tamaño
 Estructura
 Aminoácidos que las forman

Especificidad

Es lo más característico de las proteínas. La función de una proteína viene

determinada por la estructura primaria.

En algunas proteínas, si se sustituye algún aminoácido, su función no varía. Esto ha

hecho que por evolución hayan surgido proteínas específicas para cada especie y que
las especies alejadas evolutivamente tengan proteínas muy diferentes aunque tengan la
misma función.

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 Hay dos tipos de especificidad:

- Especificidad de función: cada proteína está especializada en una determinada

función por la posición de sus aa. La secuencia de aa condiciona la estructura
cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su
función característica. Una variación en la secuencia de aminoácidos puede
provocar la pérdida de la función.

- Especificidad de especie: son proteínas exclusivas de cada especie. Son

proteínas homólogas que desempeñan la misma función en diferentes
especies, suelen tener una composición y estructura similares.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aa. Pueden funcionar
como ácidos o como bases y son capaces de amortiguar las variaciones del pH del
medio en el que se encuentren.

Holoproteínas

Están compuestas únicamente por aminoácidos.

 Fibrosas (Función estructural)

 Colágeno
 Miosina
 Queratinas
 Fibrina
 Elastina

 Globulares (Función transporte)

 Albúminas
 Globulinas
 Actina

Heteroproteínas

Son la unión de un aa (proteico) y un grupo prostético (no proteico que determina su función).

Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su
totalidad.
Función de reserva

Almacenan compuestos químicos para usarlos como elementos nutritivos o formación de embrión.

- Ovoalbúmina en la clara de huevo

- Caseína en la leche
- Gliadina de la semilla de trigo
- Zeína en el maíz

Función de transporte

Transportan sustancias como moléculas a través de un medio acuoso.

- Lipoproteínas que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo

- Citocromos que transportan electrones por las membranas
- Hemoglobina que transporta el oxígeno
- Mioglobina

Función contráctil

Permiten el movimiento a los organismos.

- Actina y miosina que son las responsables de la contracción y relajación muscular

Función protectora y defensiva

- Inmunoglobulinas que defienden de infecciones

- Trombina que interviene en la coagulación, impidiendo la pérdida de sangre en las heridas

Función hormonal

Algunas proteínas actúan como hormonas que controlan funciones celulares.

- Insulina y glucagón que regulan la glucosa

- Hormona de crecimiento

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Función enzimática

Las enzimas impulsan las reacciones químicas aumentando su velocidad y se clasifican

según la reacción que catalizan.

- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas

Función estructural

Son proteínas fibrosas que dan soporte mecánico a las

células y tejidos. En células:

 Las glicoproteínas (membrana plasmática)

 La tubulina
 Las

histonas En

tejidos:

 El colágeno (mantiene unidos los tejidos)

 La elastina
 La queratina (forma uñas, pelo…)

Función homeostática

Conservan el equilibrio del medio interno y el pH.

Reconocimiento de señales químicas

Son las glucoproteínas, están en la superficie exterior de las membranas celulares y

sirven para identificar hormonas, virus…

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R
e
Son proteínas que catalizan de forma específica algunas reacciones bioquímicas
uniéndose a la molécula que van a transformar (sustrato) formando una nueva
sustancia (producto). Debido a su naturaleza proteica tienen que ser sintetizadas.

Tienen una zona determinada centro activo que es la región de la enzima donde se
acopla el sustrato. Cuando encajan la velocidad aumenta. Hace que cada enzima sea
específica.

La unión enzima-sustrato (E-S) implica un reconocimiento estérico, por ello la variedad

es incalculable. Son específicas para cada sustrato.

Son catalizadores

- No se alteran ni se consumen durante la reacción.

- Favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos
tiempo, no modifican el equilibrio

Holoenzimas

Estas enzimas están asociadas con otro tipo de moléculas no proteicas y de las cuales depende su
actividad.

 Parte proteica: Apoenzima

 Las moléculas no proteicas: Cofactores que son:

- Cationes metálicos como Zn2+ y Ca2+

- Coenzimas que son moléculas
orgánicas complejas que se
asocian a la parte proteica (NAD+,
FAD, NADP+).
- Grupos prostéticos son moléculas
fuertemente unidas por enlaces
covalentes a la cadena
polipeptídica.

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Clasificación de las enzimas

Se clasifican atendiendo al tipo de reacción que catalizan y el nombre alude tanto al

sustrato como al tipo de reacción. Se añade el sufijo -osa a la raíz del nombre del
sustrato sobre el que actúa.

- Hidrolasas, que son aquellas que catalizan reacciones de hidrólisis rompiendo el enlace
covalente.
 Amilasa
 Lipasa

La Ea (energía de activación) es la energía que se usa para comenzar una reacción

bioquímica, la cual se reduce con la enzima (el mismo tiempo pero usando menos
energía).
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Especificidad

Es una característica importante y es que son específicas para la reacción que catalizan.

El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES). Esta

unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo que para cada tipo de
sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta.

 Modelo de llave-cerradura

El centro activo de la enzima posee, por sí mismo, una forma complementaria a la del sustrato.

- La ‘‘llave’’ es el sustrato
- La ‘‘cerradura’’ es el centro activo de la enzima

 Modelo de acoplamiento inducido

El centro activo se adapta a la forma del sustrato, la unión no es rígida.

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Reacción enzimática

Una reacción bioquímica catalizada por enzimas transcurre siempre mediante la

unión del sustrato a la enzima, formándose el complejo enzima-sustrato.

Enzima + Sustrato → Enzima-Sustrato → Enzima + Productos

La velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el

que se produce la saturación de la enzima.

En ese momento, la velocidad solo dependerá de la rapidez con la que la enzima sea
capaz de procesar el sustrato. La velocidad de la reacción catalizada depende
inicialmente de la concentración de sustrato, al aumentar la concentración de sustrato,
aumenta también la velocidad de la reacción.

Res

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Temperatura

Las variaciones de temperatura inducen cambios en configuración en la estructura

terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando su filtro activo y su actividad
biológica.

Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación, dentro de un intervalo de

tolerancia. Cuando la temperatura se aleje de esa Tº, la actividad de la enzima
disminuirá o quedará anulada.

La mayoría de las enzimas actúan a la temperatura corporal de los seres vivos,

inactivando se a temperaturas superiores a 50 o 60°.

La desnaturalización suele ser irreversible, y aunque vuelva a disminuir la

temperatura, la enzima no recupera su estructura tridimensional nativa. En ocasiones,
si ha estado sometida durante poco tiempo a factores desnaturalizantes y a baja
intensidad, la desnaturalización puede ser reversible.

pH

Las variaciones del pH del medio provocan un cambio en las cargas eléctricas
superficiales en las enzimas, modificándose también su estructura de terciaria y por
tanto su actividad.

Para cada enzima existe, dentro de un pequeño intervalo de tolerancia, un pH óptimo.

Por ejemplo, las enzimas intestinales (tripsina) actúan a un pH ligeramente alcalino,
las deshidrogenasas tienen un pH óptimo de 7,5, mientras que la pepsina del
estómago actúa a pH ácido.

Activadores

Algunos iones favorecen la unión enzima-sustrato, como el ión Mg2+

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Inhibición

Si a la enzima se une un objeto extraño, no podrá entrar el sustrato. La actividad

enzimática puede inhibirse si su centro activo es ocupado por una molécula extraña
siempre que sea muy similar a la del sustrato.

Inhibidores
reversibles, se unen
de forma transitoria y
son inhibidores
competitivos porque
compiten con el
sustrato para unirse al
centro activo.

Inhibidores irreversibles
(venenos), se unen de
forma permanente al
centro activo y suprimen
por completo su actividad.

Alosterismo

Hay diversas moléculas (ligandos o efectores) que son capaces de unirse

específicamente a la enzima y provocar en ella un cambio conformacional. Este
cambio origina la transformación entre la forma inactiva de la enzima y la activa o
viceversa.

Estos ligandos se unen a la enzima en los centros reguladores. Hay dos tipos de ligandos:

- Ligandos activadores que son los sustratos.

- Ligandos inhibidores que son los productos, impiden la reacción enzimática.

Las enzimas que son reguladas por el sustrato y el producto de la reacción se conocen
como enzimas alostéricas.
Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su
totalidad.
R
e

Las vitaminas son biomoléculas de composición química variada que no pueden ser
sintetizadas por los animales y tienen que ser ingeridas en la dieta.

Son nutrientes que actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos,
actuando algunas como cofactor de las enzimas.

Se pueden clasificar según su solubilidad

 Vitaminas liposolubles
- Vitamina A o retinol
- Vitamina D o calciferol

 Vitaminas hidrosolubles
- Complejo vitamínico B (Ácido fólico + B12)
- Vitamina C

Problemas que pueden ocasionar

- Avitaminosis: carencia total de una vitamina determinada.

- Hipovitaminosis: carencia parcial de una vitamina determinada.
- Hipervitaminosis: exceso de una vitamina determinada.

Enfermedades que previenen o producen por su carencia

- Escorbuto (carencia de vitamina C)

- Espina bífida (carencia de vitamina B9)
- Anemia perniciosa (carencia de vitamina B12)
- Ceguera nocturna (carencia de vitamina A)
- Raquitismo (carencia de vitamina D)

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