INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL
ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA GENERAL
“Efecto de la concentración del sustrato e inhibición enzimática”
Hernández Jiménez Juan Carlos, Maldonado de los santos Héctor.
Resultados
Tubo Absorbancia Absorbancia µm de [s] 1/[s] Vo 1/Vo Vo (UI) 1/Vo
(inhibidor) azúcar (UI) (Inhibidor) (Inhibidor)
reductor
1 0.089 0.017 10 13.93 0.071 1.393 0.717 1.151 0.868
2 0.269 0.009 20 20 0.05 2 0.5 1.124 0.889
3 0.566 -0.60 30 30 0.033 3 0.33 0.892 1.121
4 0.723 -0.82 50 35.28 0.028 3.528 0.283 0.818 1.222
5 0.906 -0.095 80 41.44 0.024 4.144 0.241 0.774 1.291
6 0.507 -0.099 100 28.01 0.035 2.801 0.357 0.760 1.315
Tabla 1. Valores de absorbancia y concentraciòn de sustrato
µm de azúcar reductor:
(sacarosa) 0.2 M—1L—1000 ml
(0.1ml x 0.2 mol)/1000 ml= (2x10-5)/2= 1x10-5= 10 µm
1 0.906
0.723
0.8
0.566
0.6 0.507
0.4 0.269 Absorbancia
Absorbancia
0.2 0.089
0.017 0.009 Absorbancia (inhibidor)
0 -0.095 -0.099
10 20 30 50 80 100 Lineal (Absorbancia)
-0.2
-0.4
-0.6 Lineal (Absorbancia
-0.6 (inhibidor))
-0.82
-0.8
-1
µm de azúcar reductor
y= mx + b, por lo tanto, x= (y-b)/m y= Absorbencia x= [s] [s]= (y-b)/m
m= 0.0297 b=-0.325 Velocidad= [Azúcar Reductor]/ 10 min
1.4 1.291 1.315
1.222
1.2 1.121
1 0.868 0.889
0.8 0.717
1/Vo
0.6 0.5 1/Vo
0.357 1/Vo (Inhibidor)
0.4 0.33
0.283
0.241
0.2
0
0.071 0.05 0.033 0.028 0.024 0.035
1/[s]
Discusión
Los resultados obtenidos de absorbancia permitieron determinar la concentración de
azúcares reductores y, a partir de esto, la velocidad de reacción. Se observa una relación
proporcional entre la concentración del sustrato y la velocidad de reacción, con un punto
máximo en el que la enzima deja de reaccionar debido a la saturación. La presencia de un
inhibidor afecta la actividad enzimática, demostrando que hay competencia entre inhibidor y
enzima ya que cuentan con un Km diferente.
Se muestra que la velocidad de reacción aumenta gradualmente con una mayor
concentración de sustrato hasta alcanzar un punto máximo. Después de este punto, la
enzima se satura y la velocidad de reacción se vuelve constante. La presencia de un inhibidor
afecta la velocidad de reacción, disminuyéndola.
Conclusiones
• A mayor concentración de sustrato mayor será la actividad enzimática hasta un punto
máximo.
• Los inhibidores disminuyen la actividad enzimática.
Referencias
-Horton, H. (2008). “Principios de bioquímica” 4ta edición, editorial Pearson educación,
México, pág. (226, 234-239).
- González, J. (2017). Efecto dela concentración de sustrato en laactividad enzimática.
Universidaddel País Vasco
