TEMA 4.

LAS PROTEÍNAS
1- CARACTERÍSTICAS GENERALES
Las proteínas pasan por ser las biomoléculas mayoritarias de los seres vivos; por ejemplo,
pueden suponer hasta el 50% del peso del cuerpo humano. Los bioelementos que los constituyen
son C, H, O, N y con frecuencia también incorporan S y P, y elementos metálicos como Fe, Cu, Mg,
etc.

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, según el número de éstos que contengan se
denominan:

2- LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son las unidades básicas (monómeros) de las proteínas. Se trata de
moléculas de bajo peso molecular que poseen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos a un
mismo átomo de carbono (el carbono ). A este último se une también el grupo R, que es la cadena
lateral o radical, que cambia de unos aminoácidos a otros y le confiere unas propiedades
particulares.
Entre los aminoácidos que constituyen las proteínas existen
H 20 distintos, que se diferencian por su grupo R. En los tejidos,
 pueden existir otros aminoácidos o derivados de los anteriores,
pero que en ningún caso forman parte de las proteínas.
H2N - C - COOH
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el organismo
 humano no puede sintetizar, por lo que se han de incorporar por la
R dieta. Son ocho: ( Val- valina, Ile- isoleucina, Leu- leucina, Met-
metionina, Treo-treonina-, Trp-triptófano, Phe-fenilalanina y Lys-
lisina).

Los 20 aminoácidos primarios se designan con las abreviaturas formadas por las primeras
tres letras de su nombre en inglés (Ala = alanina; Phe = fenilalanina). Sus nombres hacen referencia,
generalmente, al producto biológico donde se aislaron por primera vez. Por ejemplo, la asparagina
se encontró en el espárrago y la glutamina en el gluten del trigo.
Las principales fuentes de proteína son lácteos, huevos, carnes, pescados, cereales, leguminosas y
frutos secos.
2.1. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
En función de la polaridad de la cadena lateral R o la tendencia a interaccionar con el agua a pH
biológico (próximo a 7) los 20 aminoácidos proteicos se clasifican en cuatro grupos.

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2.2. PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Isomería óptica:
Salvo en el caso de la glicina, el carbono  es asimétrico, lo que genera una actividad óptica
consistente en la desviación del plano de la luz polarizada al atravesar una disolución de
aminoácidos. De este modo pueden ser dextrógiros (si desvían el plano de la luz polarizada hacia la
derecha) o levógiros (si lo desvían hacia la izquierda).
Isomería espacial:
Por otra parte, existen dos estructuras espaciales en los aminoácidos, originando dos
estereoisómeros:
- D - aminoácidos: grupo amino a la
derecha.
- L - aminoácidos: grupo amino a la
izquierda.
Estas dos formas L y D son además
enantiómeros, es decir, imágenes
especulares.
Las proteínas naturales se componen de L-
aminoácidos. En los seres vivos, sólo existen D-
aminoácidos en la pared bacteriana y en algunos
antibióticos. La disposición D o L es independiente

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 de su actividad óptica levógira o dextrógira.

2.2. PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

El punto isoeléctrico (P.I.) es el valor del pH en el cual la carga neta del aminoácido vale 0, y es
propio de cada uno de ellos. El comportamiento anfótero de los aminoácidos (y por extensión de
las proteínas) permite mantener constante los valores del pH del medio intracelular, por lo que
constituyen un sistema amortiguador o tampón.

3- EL ENLACE PEPTÍDICO

En un péptido, los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico: un enlace

covalente de tipo amida que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido con el amino
del otro, con liberación de una molécula de agua en el proceso. Se trata, por tanto, de una reacción
de condensación.
Por convenio, los aminoácidos de una cadena polipeptídica se numeran desde el extremo
N-inicial al C- terminal.

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  Los grupos laterales R no participan en el enlace.
 Se puede romper el enlace peptídico por adición de agua (hidrólisis ácida) y por acción
de enzimas específicas (enzimas proteolíticas), como las secretadas por el estómago e
intestino para hidrolizar las proteínas de los alimentos.
 Por convenio, el extremo amino libre marca el inicio de la cadena peptídica, mientras
que el extremo carboxilo libre corresponde al último aminoácido.

4- LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas poseen una disposición tridimensional única que les confiere una
actividad biológica específica. Se definen en las proteínas cuatro niveles de complejidad
estructural, cada una de las cuales genera la siguiente. En general, conforme se avanza en nivel
estructural, los enlaces son cada vez más débiles y se unen aminoácidos cada vez más alejados.

4.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

4.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria deriva de la primaria ya que es la disposición que adopta ésta en
el espacio. Se produce gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos. El tipo de
estructura que se forma depende del número de enlaces de hidrógeno intramoleculares o
intermoleculares entre los grupos -NH- y -CO- integrados en los enlaces peptídicos de la cadena.
Supone un plegamiento de la cadena, por lo que aparece ya una disposición en el espacio. Las
modalidades de estructura secundaria más frecuentes son la lámina β y la hélice α:
a) Hélice α.: Se forma a partir de un solo poli-
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 péptido gracias a los puentes de H intramo-
leculares/intracatenarios que hace que todos
los grupos -CO- y -NH- estén unidos por
dichos enlaces. Consiste en una hélice
dextrógira (gira hacia la derecha) con 3,6
aminoácidos por vuelta de modo que un
aminoácido se une con el que se sitúa 4
puestos más adelante. Las cadenas R quedan
hacia afuera en la hélice y no están
implicados en los enlaces. Existen tres casos
de aminoácidos que desestabilizan la hélice y
originan giros o codos:
- Prolina: Al tener el grupo amino dentro
de una estructura cíclica, una vez
formado el enlace peptídico, el átomo
de nitrógeno no tiene ningún átomo de
hidrógeno unido a él, por lo que no se
pueden establecer los enlaces de
puente de hidrógeno.
- Aminoácidos con grupos R muy
voluminosos: Sobre todo los que tienen
ciclos, ya que hay falta de espacio.
- Aminoácidos con grupos R de misma
carga: Se repelen las cargas iguales.
Un ejemplo son las α-queratinas, unas
proteínas filamentosas abundantes en
las células epidérmicas.

b) Conformación β o lámina plegada:

La cadena de aminoácidos se
dispone extendida en forma de
zigzag debido a la falta de
enlaces de hidrógeno entre los
aminoácidos próximos. Si la
cadena se repliega se pueden
establecer enlaces de hidrógeno intramoleculares/intracatenarios entre los segmentos,
antes distantes, que ahora han quedado cercanos dando lugar a una lámina en zigzag
muy estable, llamada lámina plegada. Los carbonos α quedan en las aristas del
plegamiento. Los enlaces peptídicos se sitúan en los planos entre dos aristas y los restos
R de los aminoácidos de disponen alternativamente por encima o por debajo de la
lámina.
Esta estructura también se puede formar entre dos o más cadenas polipeptídicas
diferentes, estableciéndose enlaces de hidrógeno intermoleculares/intercatenarios que
mantienen unidas las cadenas. La fibroína, proteína que producen las arañas o el gusano
de la seda durante la segregación de hilo, adopta esta conformación.

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 c) La hélice del colágeno: La cadena polipeptídica de la proteína de colágeno es rica en
aminoácidos como la glicina, prolina e hidroxiprolina.
Los radicales de estos aminoácidos presentan una
estructura que dificulta la formación de enlaces de
hidrógeno, por lo que no forman una hélice α sino una
hélice especial algo más extendida con solo 3 aminoácidos
por vuelta y un giro levógiro.
La estabilidad de la hélice de colágeno viene dada por la
asociación de 3 hélices que originan una superhélice o
molécula de colágeno. Las tres hélices de unen mediante
enlaces covalentes y enlaces débiles como los enlaces de hidrógeno.
4.3. ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura Terciaria aparece por plegamientos de la estructura secundaria porque se
forman enlaces de tipo débil entre los grupos R de los aminoácidos y en el caso de las
cisteínas enlaces fuertes. Representa la disposición definitiva de la proteína en el espacio, ello
dará origen a una estructura tridimensional y una forma propia para cada proteína. Esta
conformación tridimensional de cada proteína determinará su función.
Los enlaces débiles que forman las estructuras terciarias son:
- Enlaces de hidrógeno entre aminoácidos polares. CH2 - NH2-----------O = C.
- Interacciones iónicas entre aminoácidos con carga opuesta. NH3+----------------- OOC.
- Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre aminoácidos apolares. CH(n).
El enlace fuerte que se produce es:
-
Puentes disulfuro entre grupos SH de Cisteínas. S(H)-----------(H)S.

En algunos casos es frecuente la repetición de segmentos con Hélice α y Conformación β en la misma proteína,
denominados dominios estructurales. Estos dominios desempeñan funciones importantes en la actividad biológica
de la proteína.

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4.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Este tipo de estructura solo está presente en aquellas proteínas constituidas por dos o más cadenas
polipeptídicas (iguales o diferentes), cada una de las cuales, a su vez, presenta estructura primaria,
secundaria y terciaria.
Las proteínas con estructura cuaternaria se denominan oligoméricas y cada cadena polimérica se
llama subunidad o protómero. Según el número de protómeros que se asocian las proteínas se denominan
dímeros, como la insulina; trímeros como el colágeno; tetrámeros, como la hemoglobina; pentámeros, como
la ARN polimerasa, etc.
Las distintas subunidades o protómero se asocian entre sí estableciéndose, entre los grupos R de los
aminoácidos de diferentes cadenas polipeptídicas, Enlaces similares a los que estabilizan la estructura
terciaria (enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofónicas, fuerzas de Van der Waals y Puentes disulfuro).
La estructura cuaternaria (si la posee) es la responsable de la actividad biológica de la proteína. L la
separación de las subunidades suele conducir a la pérdida de la función biológica de la proteína.

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas tienen una serie de características que les son propias como la capacidad
de desnaturalizarse, una solubilidad variable y su especificidad.
5.1 DESNATURALIZACIÓN
La desnaturalización se define como la pérdida de configuración espacial de una
proteína porque se rompen los enlaces de tipo débil que mantienen estable su estructura
secundaria, terciaria y terciaria. Los factores que lo producen pueden ser:
- Físicos: como variaciones de temperatura y de presión que proporcionan la energía
suficiente para romper los enlaces débiles.
- Químicos: los cambios de pH provocan cambios en el estado de ionización en radicales
de aminoácidos básicos o ácidos, lo cual altera los enlaces de tipo iónico. También la
presencia de iones (salinidad del medio) u otras sustancias (disolventes orgánicos,
detergentes, etc.) puede provocar estos cambios
iónicos.
- Una proteína desnaturalizada no es funcional, al
desnaturalizarse adopta una conformación filamentosa-
fibrosa, insoluble, que hace que precipite en grandes
coágulos y pierda su función biológica. El proceso de
desnaturalización puede ser de dos tipos:
- Reversible: se produce cuando los factores son poco
intensos o de baja duración. Al volver a las condi- ciones iniciales, las proteínas vuelven
a las condiciones iniciales, en un proceso que se denomina renaturalización.
- Irreversible: al ser los factores más intensos, no hay renaturalización (por ejemplo, al
coagularse la ovoalbúmina al freir/cocer un huevo).

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5.2 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS
La solubilidad de las proteínas en el agua depende de la presencia o no de los
aminoácidos hidrófilos ( con radicales polares ) que lo facilitan. En general, las proteínas
fibrilares/fibrosas son insolubles, mientras que las globulares son solubles. En éstas, los
aminoácidos hidrófilos se disponen en el exterior, formando una capa de solvatación que se
rodea de moléculas de agua, mientras que los hidrófobos (con radicales apolares) se sitúan en
el interior.
5.3 ESPECIFICIDAD
Las proteínas tienen una secuencia primaria propia (determinada por el orden en que se
enlazan los distintos aminoácidos) que, como hemos visto, va a generar una disposición
tridimensional exclusiva. Con esta disposición propia de la proteína, las cadenas laterales R de
algunos aminoácidos pueden interaccionar con otras moléculas mediante enlaces débiles. Estas
uniones selectivas con otras moléculas hacen que de esta forma propia se genere una función
específica de la proteína en el ser vivo que no pueden asumir otras proteínas.

5.4 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteínas, al igual que los aminoácidos que las integran, tienen un comportamiento
anfótero; es decir, pueden comportarse como un ácido(liberan protones) o como una
base(captan protones). Por ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones del
pH del medio, son disoluciones tampón o amortiguadoras.

6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas llevan a cabo una gran diversidad de funciones, entre las que destacan:
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 7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Para su clasificación se utiliza en diferentes criterios. Según su composición química se clasifica en:
Holoproteínas:
Las holoproteínas o proteínas simples son aquellas que se componen únicamente de
cadenas polipeptídicas, por lo que generan únicamente aminoácidos por hidrólisis. Entre ellas
están:

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Heteroproteínas:
Las heteroproteínas o proteínas conjugadas se componen de una cadena polipeptídica y
de un grupo prostético de naturaleza no proteíca.

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