Enzimas
sábado 24 de febrero de 2024 14:04
Que son las enzimas?
Son componentes vitales en los procesos biológicos, actuando como
catalizadores que aceleran rxnes químicas especificas sin ser
consumidas en el proceso.
• Uno de los hitos más importantes fue la formulación de la teoría de
la acción enzimática por Emil Fischer a fines del siglo 19.
• Fischer postuló que las enzimas y sus sustratos forman complejos
temporales llamados complejos enzima-sustrato.
• Un aspecto crucial de las enzimas es su estructura y especificidad.
• Una característica clave de las enzimas es su capacidad para reducir
la energía necesaria para que ocurran las reacciones químicas.
• Además, exhiben una notable especificidad, ya que cada enzima se
adapta perfectamente a su sustrato específico debido a su estructura
tridimensional única.
6.1 Propiedades de las enzimas
• Son específicas de las reacciones que catalizan, por lo tanto rara
vez se dan productos secundarios
• Disminuyen la energía de activación requerida para una rxón química
• Proponen una vía alternativa que requiere menos energía
• Realizan en segundos lo que tardaría horas.
¿Qué es la energía libre de activación?
Energía requerida para convertir 1 mol de moléculas de sustrato de
su estado fundamental al estado de transición. energía por la que
tiene que pasar para que suceda una rxón.
Sitio activo: superficie de unión en que las moléculas del sustrato
pueden unirse a través de interacciones débiles, no covalentes y
reversibles.
Cada enzima se une a un solo tipo de sustrato porque tienen
estructuras complementarias.
Componentes no proteicos:
• Cofactores enzimaticos: metales, iones de Mg o Zn
• Coenzimas: Moléculas orgánicas complejas (vitaminas)
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• Coenzimas: Moléculas orgánicas complejas (vitaminas)
Apoenzimas: el componente proteico de una enzima carece de un
cofactor esencial
Holoenzimas: enzimas con todos sus cofactores unidos
Tipos de enzimas
• Haloenzima: enzima activa con su componente no proteico
• Apoenzima: enzima inactiva sin su componente no proteico
• Cofactor: si la mitad no proteica es un Zn 2+ o Fe 2+
• Coenzima: molécula orgánica pequeña
6.2 Clasificación de las enzimas
Oxidorreductasas: catalizan rxón de oxidorreducción
• Deshidrogenasas: usan el oxígeno como agente aceptor de hidrógeno
• Reductasas: quitan hidrógenos
• Catalasas
• Peroxidasas: producen agua y oxígenos
Transferasas: transfieren grupos de una molécula donante a una
receptora.
• Transcarboxilasas
• Transmetilasas
• Transaminasas: fungen su funcionalidad en el hígado, puede ser TGO
Transaminasa glutámico axalacético o TGP Transaminasa glutámico
pirúvica
• Kinasas: fosforilan y dan grupos fosfatos (transferasas más
importantes)
Hidrolasas: participan en reacciones de hidrólisis
• Esterasas
• Fosfatasas
• Proteasas
• Peptidasas
Liasas: se encargan de eliminar el doble enlace entre moléculas por
mecanismos diferentes al enlace, eliminan o agrega doble enlace
• Descarboxilasas
• Hidratasas
• Deshidratasas
• Desamisas
• Sintasas
Isomerasas: intercambian iones por arreglo interno de una molécula,
forman isómeros
• Epimerasas
• Mutasas
Ligasas: rxón en la molécula usando a polímeros como fuente de
energía
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energía
• Sintetasas
6.3 Catálisis
Intermediario: especie que existe por un periodo finito de tiempo y
luego se transforma.
Puede ser un carbocatión, carbanión o radical libre.
Estado de transición: especie con la máxima energía libre, más que
los reactores y productos.
• Mecanismos catalíticos
Efectos de proximidad y orientación:
• El sustrato debe estar muy cerca de los grupos funcionales
catalíticos
• Los grupos funcionales del sitio activo y el sustrato dan
orientación del sustrato al grupo catalítico.
Efectos electrostáticos:
• Las interacciones electrostáticas débiles en el sitio activo como en
el sustrato contribuyen a la catálisis.
Catálisis general ácido-base:
Los grupos funcionales en las cadenas pueden actuar como:
• Ácidos generales: donantes de protones
• Bases generales: aceptores de protones
Catálisis covalente: mediante enlaces covalentes
• El papel de los aminoácidos en la catálisis enzimática
Las funciones de las cadenas laterales del sitio activo se dividen
en dos:
Catalíticos: participan directamente en el mecanismo catalítico.
No catalíticos: tienen funciones de soporte.
Comúnmente encontrados:
Diadas de arginina-arginina
Carboxilato-carboxilato
Carboxilato-histidina
• El papel de los cofactores en la catálisis enzimática
Metales
Alcalino y alcalinotérreos: tienen funciones estructurales.
Transición: desempeñan papeles fundamentales en la catálisis.
Coenzimas:
Moléculas orgánicas que proporcionan enzimas con versatilidad
química, poseen grupos reactivos que no se encuentran en las cadenas
laterales de aminoácidos. Pueden ser:
• Transferencia de electrones
• Transferencia de grupo
• Potencial de transferencia de alta energía
Efectos de temperatura y el pH sobre las rxón catalizadas
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• Efectos de temperatura y el pH sobre las rxón catalizadas
por enzimas
Temperatura
A medida aumenta la temperatura, aumentan las velocidades de
reacción.
pH
• Los cambios en la concentración de iones de hidrógeno pueden afectar
la ionización de los grupos de sitios activos
• Los cambios en los grupos ionizables pueden cambiar la estructura
terciaria de la enzima
Quimiotripsina: enzima que juega un papel importante en los
mecanismos catalíticos de las serina proteasas.
Alcohol Deshidrogenasa: catalizan la oxidación reversible de los
alcoholes para formar aldehídos o cetonas.
6.5 Regulación de Enzimas
La regulación es esencial por varias razones:
• Mantenimiento de un estado ordenado.
• Conservación de energía
• Capacidad de respuesta a los cambios climáticos
El control se logra mediante:
• Control genético: Respuesta a las necesidades metabólicas
cambiantes.
• Modificación covalente: puede ser activa o inactiva
• Regulación Alostérica
• Compartimentación: esta nos resuelve varios problemas
interrelacionados:
-Divide y controla: regulación coordinada que evita la
disipación innecesaria de recursos.
-Barreras de difusión: creando microambientes en los que
se concentran las enzimas y sus sustratos
-Condiciones de reacción especializadas: ciertas
reacciones requieren un entorno con propiedades únicas.
-Control de daños: protege otros componentes celulares.
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