Tema 4.
Proteinas
1-Los aminoácidos:Compuesto orgánico de baja masa molecular que poseen un grupo ácido y un grupo amino.
● Sólidos,cristalinos,solubles en H2O,pto de fusión alto y actividad óptica(Excepto la Glicina,en todos los aa el C alpha es
asimétrico,formas D y L,y Dextrógira o Levógira)
Aa primarios:Forman las proteí[Link] un g. amino y ácido unidos al C alpha. Los otros 2 enlaces se unen a un H y a una
cadena radical de variables composició[Link]ún sea R,distinguimos 20 aa primarios.
● Para designarlos se usan abreviaturas
● 8 de estos aa son esenciales
● Hay aa que no forman proteínas
Clasificación de los aa
● aa no polares o hidrofóbicos
● aa polares sin carga a pH 7
● aa polares con carga + a pH 7
● aa polares con carga - a pH 7
Comportamiento anfótero:Los aa en disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos y bases.A pH neutro,el g. COOH cede H
+ y el NH2 capta H +,ambos grupos ionizado(Punto isoeléctrico,carga neta y ionizados)
● Partimos del pH [Link] se acidifica el medio(aumenta H+),el COO- capta H+(se comporta como una base),transformándose
en COOH y amortiguando el pH de la disolución
● Si se basidifica el medio(disminuye H +),el NH3 +,se desprenden protones(se comporta como un ácido),se transforma en
NH2 y amortiguando el pH.
[Link] peptídico(-CO-NH-)
● Los aa se unen entre sí mediante enlace peptídico para formar pé[Link] un enlace covalente entre el carboxilo del
primer aa y el amino del siguiente.
● La disposición en el espacio del e. péptido hace que los átomos del [Link] y del g. amino se coloquen en el mismo
[Link] cierta rigidez.,aunque es simple se aproxima a un enlace doble,por lo que no tiene posibilidad de
giro,esto debido a la resonancia.
[Link] de las proteínas
● Proteínas:Polipéptido de más de 50 aa,masa molecular [Link] proteínas contienen otras moléculas distintas a
los aa.
3.1-Estructura primaria:Secuencia de [Link] los aa que componen las proteínas y el orden en el que se disponen.
● Extremos inicial (aa1) se llama N-inicial y es el que tiene el g. amino libre.
● El extremos final(ultimo aa),se llama C-terminal,tiene el g. carboxilo libre.N-inicial al C-final
3.2-Estructura secundaria
● Disposición de la cadena de aa en el espacio.
● Se gira gracias a los enlaces no peptídicos,siendo estable.
● EL tipo de est II se estabilizan mediante los p. de H,por lo que también depende de la secuencia de [Link] establece los
p. de H entre los CO y NH del enlace peptídico
○ Las zonas en las que no se estabiliza ningún enlace,se forman codos.
○ Alpha-hélice:
■ Enrollamiento helicoidal de forma dextrógira de la estructura I sobre sí misma mediante puentes de
H. entre:
➢ El O del -CO- de un aa
➢ El -NH- del cuarto aa siguiente
■ Todos los O del g. -CO- se quedan orientados en el mismo sentido y los H del g. -NH- se orientan en
sentido contrario.
■ Los R se orientan hacia el exterior de la hélice(tiene 3,6 aa por vuelta)
■ Compatible con los aa polares sin carga
■ Incompatible con:
➢ Prolina:Interrumpe la estructura helicoidal.
➢ Los aa cargados interrumpen la estructura debido a la formación de enlaces iónicos o al
repelerse.
➢ Los aa con cadenas largas también interfieren en la formación de esta estructura.
○ Hélice de colágeno
■ El colágeno es una proteína estructural estable formada por 3 hélices que originan una
superhélice(se unen mediante enlaces covalentes y p. de H).
■ Son levógiras y más alargadas que la alpha-hélice,por la alta concentración de Prolina e
Hidroxiprolina
■ Los radicales de estas moléculas dificulta la formación de p. de H y no se forma una alpha-
hélice,sino una hélice más distendida con 3 aa por vuelta.
○ Beta-lámina plegada:
■ No forma hélice,sino una cadena distendida en forma de zig-zag debido a la ausencia de p. de H
entre aa próximos.
■ Cuando se repliega se forman p. de H entre zonas antes distantes que como consecuencia del
plegamiento quedan [Link] origina una lamina zig-zag estable
3.3-Estructura terciaria:
● Disposición que adopta la estructura. III en el espacio cuando se pliega sobre sí misma.
● Conformación globular
● R apolares al interior,polares al exterior.
● Facilitando a las p. globulares son solubles en H2O y disoluciones salinas
● Se mantienen mediantes interacciones:
○ No covalentes:
■ Iónicas
■ Hidrofóbicas
■ P. de H
■ Fuerzas de Van Der Waals
○ Covalentes:
■ En algunos casos(P. disulfuro)
● En determinadas regiones se localizan diferentes enlaces de las estrc. II
3.3.1-Proteínas fibrosas:Algunas proteínas no llegan a hacer estructuras III globular y mantienen una estructura II alargada.
● Son insolubles en H2O y tienen función estructural:
○ Colágeno
○ Queratina
○ Fibroína
3.4-Estructura cuaternaria:
Proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica con estructuras III,idénticas o no,unidas mediante enlaces no covalentes
y no a veces por enlaces [Link] se llama protómero.
[Link] de las proteínas
● Solubilidad:Por los aa con R [Link] p. de H con las moléculas de H2O,así quedan recubiertas por una capa
de moléculas de H2O
● Desnaturalización:Pérdida de todas las estructuras de orden superior,quedando la proteína reducida a un polímero con
una estructura primaria.
○ Se produce mediante
■ Cambios del pH
■ Variación de la Tª
■ Alteración en las sales
■ Agitación o sustancias desnaturalizantes
○ Cuando se desnaturaliza
■ Pierde la solubilidad
■ Sus funciones también se pierden
● Especificidad:Para interactuar con otras moléculas,lo hacen con estructuras tridimensionales.
● Capacidad amortiguadora:Por el comportamiento anfótero
Funciones de las proteínas
● Estructural
● Reserva
● Transportadora
● Enzimática
● Contráctil
● Hormonal
● Defensa
● Homeostática
Clasificación:
● Holoproteínas
○ Filamentosas
○ Globulares
● Heteroproteinas(G. prostéticos los que no son aa)
○ Cromo
○ Gluco
○ Lipo
○ Núcleo
○ Fosfo
