Universidad Cuauhtémoc
1b
Alumno: Jair Alejandro trejo martinez
Materia: bioquímica
Docente: alma angelica vuelvas solorzano
Trabajo: guía tercer parcial
¿Cómo se calcula la velocidad inicial de una enzima?
Conforme transcurre el tiempo, desaparece el 10% del sustrato y antes de que alcance su velocidad máxima se
mide esa pendiente. M=V0
1. ¿Qué función tiene las isomerasas y liasas?
Isomerasas: catalizan reacciones de reorganización de sustratos sin modificar la fórmula empírica
Liasas: catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace.
2. Describe cuatro características de los catalizadores biológicos
-alto grado de especificidad
-actúan sobre soluciones acuosas de acuerdo a la temperatura, pH y presión
-son proteínas
-Control alostérico
3. Explica la teoría de la cerradura y llave y modelo inducido
La especificidad de una enzima por su sustrato precede de sus formas complementarias geométricas.
4. Explica la regulación de la actividad enzimática
Las proteínas deben estar reguladas para no producir de más o de menos producto. La capacidad de regulación
radica en disminuir capacidad de sustrato, modificar la temperatura o pH para actuar y producir para frenar la
actividad enzimática.
5. Describe las tres formas de nomenclatura enzimática
- Nombre común: Es aquel impuesto por el autor.
- Nombre sistemático: Alude al tipo de reacción que tiene lugar.
- No. De clasificación: Designado por la comisión de enzimas.
6. Describe que es la cinética y cuáles son los objetivos de esta
La cinética estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas. Proporciona información de la
reacción catalítica y de la especificidad de la enzima.
Objetivos:
-Conocer el mecanismo de reacción
-Describe detalladamente los pasos de reacción y la secuencia en la que tiene lugar.
-Con la termodinámica se determina si un proceso puede ser espontáneo.
-La velocidad de reacción está ligada condiciones que hacen indicar su mecanismo de reacción.
7. ¿Qué tipo de inhibición hay cuando el inhibidor actúa sobre el complejo enzima sustrato?
Inhibición acompetitiva
8. Menciona 4 factores de las enzimas que se ven afectados por el pH
- La fijación del sustrato a la enzima
- La actividad catalítica de la enzima
- La ionización del sustrato
- Variación de la estructura proteica
9. ¿Cuáles 6 grupos en los que se clasifican las enzimas y que tipo de reacción realizan?
- Oxidorreductasas: óxido-reducción
- Transferasas: de transferencia de un grupo funcional a otro
- Hidrolasas: hidrólisis
- Liasas: reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace
- Isomerasas: de isomerización: catalizan reacciones de reorganización de sustratos sin modificar la
fórmula empírica.
- Ligasas: reacción de unión de sustratos que requieren la energía aportada por un nucleótido
trifosfato.
10. Explica la regulación alostérica
El metabolismo produce una sustancia (inhibidor) que va a actuar en el sitio alostérico (diferente al sitio de
acción) inhibiendo la actividad enzimática. El inhibidor actúa en el sitio alostérico.
11. En un cultivo de bacterias, la velocidad de reacción de un enzima E fue de 16 μg/min para una concentración de
sustrato de 6 mM. Si la concentración de sustrato es igual o superior a 11 mM, la velocidad no supera los 30
μg/min. Al añadir un inhibidor competitivo, la velocidad de la reacción fue de 20 μg/min para una concentración
de sustrato de 15 mM. Calcúlese la Km, la Vmax para este enzima y la Ki del inhibidor sabiendo que la
concentración de inhibidor añadido es de 5 mM.
12. Explica cómo se da una inhibición competitiva, no competitiva y acompetitiva. Explica
- Competitiva: es sustancia que compite directamente con un sustrato normal por un sitio de fijación
enzimático el cual no cambia su velocidad máxima, pero si aumenta su Km.
- No competitiva: es cuando el inhibidor se une a un sitio diferente que el sustrato. Afecta la velocidad
máxima disminuyendo su valor.
- Acompetitiva: el inhibidor se fija directamente al complejo enzima-sustrato, pero no a la enzima
libre, disminuyendo la velocidad máxima y Km.
13.
14. Menciona 3 factores por los que disminuye la actividad enzimática al inmovilizar una enzima y por que
- El sustrato tiene poros, dependiendo el tamaño puede no entrar a la enzima.
- Dependiendo de la enzima (su tamaño) puede no alcanzar a salir del sustrato. Se forma dentro pero
no sale.
- La relación enzima-sustrato se da por medio de enlaces, dependiendo de dónde se de ese enlace
- puede o no realizarse la unión y comenzar su actividad.
