FINAL DE
BIOQUIMICA
• Transformam sustratos em energia y
otras moléculas
ENZIAMAS • Son catalizadoras
• Disminuyen la energia de activación y el
tiempo
• Tienem especificidad
OXIDORREDUCTASA
CLASIFICACIÓN TRANFERAZA
DE LAS HIDROLASA
ENZIMAS
LIASAS
ISOMERASA
LIGASAS
• OXIDORREDUCTASA = cuando el sustrato es el donante de H+ y se le
agrega la O2
• TRANFERAZA= cataliza reacciones transfiriendo un grupo de átomos de un
sustrato donante a otro aceptador
• HIDROLASA =catalizan la ruptura de uniones por adicción de H2O
• LIASAS= catalizan por un proceso distinta de la hidrolisis, eliminando
grupos del sustrato, formar doble ligadura, ciclos, o agregan doble ligadura
• ISOMERASA =interviene isómeros de cualquier tipo, óptico, geométrico, o
de posición
• LIGASAS =catalizan la unión de 2 moléculas, acopladas con la hidrolisis de
una unión de alta
Algunas enzimas están
constituidas en general por
aminoácidos. Son proteínas
simples. existen enzimas
formadas por asociación de
varias cadenas polipéptidos.
METALOENZIMAS
METALENZIMAS
• Algunas enzimas, la presencia de iones es indispensable para su
acción catalítica. Los iones metálicos contribuyen al proceso catalítico,
por su capacidad de atraer o donar electrones. Lo cual habilita para
unir al sustrato. Otras enzimas necesitan del metal para el
mantenimiento de sus estructuras 3º y 4º.
E+S ⇆ ES → E
+P
•↑E+Sla ⇆ ES → E +P
• velocidad y ↓ lay ↓
↑ la velocidad
energía
la energía
CATALISIS ENZIMATICA de
de activación
activación yy el
el
tiempo
tiempo
Es el sitio donde se cumple la acción catalítica. El
sustrato pose el sitio de unión a este sitio
catalítico
SITIO ACTIVO El sitio activo es una agrupación de un numero
de aminoácidos distribuidos espacialmente de
manera precisa gracias a sus estructuras 1º, 2º,
3º y 4 º
COENZIMAS
• Es un componente que ayuda la enzima ser
más eficaz
• Las coenzimas necesitan del complejo de Vit
B para lograr su síntesis
MECANISMO DE LAS
ENZIAMAS
CREARON 2 TEORIAS
• FISCHER
• KASHLAND
Teoría de Fischer = llave y cerradura .Esta explica la
especificidad de algunas enzimas, pero se conocen
algunos agentes que producen cambios
conformacionales en las enzimas y con eso aumenta su
unión al sustrato
Teoría de kashland = adaptación o ajuste
inducido. Cuan el sustrato se une a la enzima, induce
a cambios conformacionales en la molécula, y
entonces se acomoda los grupos funcionales para
asegurar la ubicación más efectiva
• Precursores enzimáticos
también denominados
pre y proenzima
• Por una
ZIMOGENOS reaccion forman una
enzima que antes era
una proteína simple
DISTRIBUCION
DE LAS • PERINUCLEARES
ENZIMAS • MITOCRONDIALES
• LISOSOMALES
• RIBOSOMALES
• COMPLEJO DE GOLDI
• CADENA RESPIRATORIA
SISTEMA MULTIENZIMATICO
Sistema multenzimatico
• El sistema multienzimatico , es un sistema donde el producto de la
primera enzima sirve de sustrato para la segunda ,donde esta
segunda agarra este sustrato lo convierte en producto que sirve de
sustrato para la próxima y sigue adelanto el mismo proceso.
• Un ejemplo que podemos ver de un sistema multienzimatico es la
glucolisis
CONCENTRACION DE LA ENZIMA
FACTORES QUE
MODIFICAN LA CONCENTRACION DEL SUSTRATO
ACTIVIDAD
ENZIMATICA TEMPERATURA
PH
FACTORES QUE
MODIFICAN LA
ACTIVIDAD
ENZIMATICA
• CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA
• CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
Cuanto mayor sea la concentración de
mi enzima menor será el tiempo para la
producción de producto. Cuanto menor
sea mi concentración de enzima mayor
será el tiempo para la producción del
producto.
También lo mismo va pasar con el
sustrato cuanto mayor sea la
concentración de sustrato mayor el
tiempo para la producción de producto.
Si disminuye la concentración más
rápido tenemos el producto
FACTORES QUE
MODIFICAN LA
ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• TEMPERATURA
• PH
Ambos factores van a
modificar la estructura de la
enzima y con eso alterando su
capacidad de funcionamiento
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
ENZIMATICOS
REVERSIBLES
irreversibles
Son inhibidores que se unen de forma permanente al sitio activo u otra
parte de la enzima y la inactiva de forma permanentemente.
COMPETITIVOS
INHIBIDORES
REVERSIBLES
NO COMPETITIVOS
ANTICOMPETITIVOS
COMPETITIVO
• ↑ El KM y mateine la
Vmax
• E+S ⇆ ES → E +
P ↓
I
↓
EI
NO
COMPETITIVO
• E+S ⇆ ES →E + P
• + +
• I I
• ↓ ↓
• EI + S → ESI
• →→→→
ANTICOMPETITIVO
• ↓ el Km y ↓ el Vmax
• E+S ⇆ ES →E + P
+
I
↓
ESI
REGULACION
ENZIMATICA
Enzimas
alostéricas
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
• Son enzimas que contine un sitio que no es el sitio activo ,donde se
une a moléculas que actúan en su regulación .
• Todas estas acciones son reversibles ,estimulando o suprimido .
• El activador puede ser el sustrato, lo cual me señaliza que tengo
una alte de este sustrato y lo tengo que convertir en sustrato. O
también el producto sirve de regulador de la vía activándola o
inhibiéndola
• Cuando un modulador se una al sitio alostérico ocurre un cambio
conformacional que lo traduce en su sitio catalítico aumentando su
afinidad por el sustrato.
• *** una enzima alostérica puede responder a distintas moléculas
alostéricas , y la vía es unidireccional
• En un mismo organismo o mismo
una célula pueden existir enzimas
pero dotadas de la
misma actividad enzimática .
• Ejemplo las amilasas que
ISOENZIMA tenemos salival, pancreática que
hacen la misma acción que es
cotar el almidón em A 1-4
DETERMINACION
DE ENZIMAS EM
LABORATORIO
