TEMA 4 – LAS PROTEÍNAS
1. CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos,
representando aproximadamente el 50% del peso seco de las células. Su importancia se
debe no solo a su abundancia, sino a dos características exclusivas:
1. Especificidad: Cada organismo tiene proteínas únicas que definen su identidad
biológica. En gemelos univitelinos, las proteínas son idénticas, lo que explica su
similitud genética y biológica.
2. Acción catalizadora: Algunas proteínas actúan como enzimas, catalizando
reacciones metabólicas esenciales para la vida.
Además, existen varios tipos de proteínas con funciones variadas:
Estructurales: Forman estructuras celulares como membranas y fibras.
Fisiológicas: Participan en movimientos, homeostasis, transporte y como
hormonas.
Regulación genética: Actúan en la activación e inactivación genética.
Inmunitarias: Incluyen antígenos y anticuerpos que protegen al organismo.
2. LOS AMINOÁCIDOS
La hidrólisis de las proteínas libera aminoácidos, moléculas que, al unirse, forman
cadenas polipeptídicas. Los aminoácidos contienen al menos un grupo amino (-NH₂) y
un grupo carboxilo (-COOH). Según la posición del grupo amino respecto al grupo
carboxilo, existen α, β y γ-aminoácidos.
Los aminoácidos que forman las proteínas son α-aminoácidos, donde el grupo amino
está unido al carbono α, contiguo al grupo carboxilo. Existen 20 α-aminoácidos en
proteínas, diferenciados por su grupo R o cadena lateral.
Algunos aminoácidos pueden sintetizarse en el organismo; sin embargo, otros (los
aminoácidos esenciales) deben obtenerse de la dieta, y en humanos, se consideran
esenciales ocho de ellos. Además, en los seres vivos se han hallado unos 150
aminoácidos no proteicos que cumplen otras funciones.
2.1. PROPIEDADES DE LS AMINOACIDOS
Los aminoácidos tienen propiedades derivadas de su estructura. Gracias a sus grupos
polares (amino y carboxilo), pueden formar enlaces de hidrógeno, lo que aumenta su
punto de fusión, ebullición y solubilidad en agua.
Una propiedad importante es su carácter anfótero, lo que significa que pueden actuar
como ácidos o bases según el pH. Esto es posible porque el grupo carboxilo (-COOH)
puede donar protones (H⁺), mientras que el grupo amino (-NH₂) puede aceptarlos.
En un medio ácido, los aminoácidos tienen carga positiva, ya que el grupo -COO⁻ capta
un H⁺. En un medio básico, el grupo -NH₃⁺ pierde un H⁺, quedando el aminoácido con
carga negativa.
El punto isoeléctrico es el pH en el que el aminoácido tiene carga neta cero, equilibrando
sus cargas positivas y negativas.
ESTEREOISOMERÍA
El carbono α de los aminoácidos es asimétrico,
permitiendo la existencia de dos estereoisómeros: D y
L. En los aminoácidos proteicos, solo se encuentra la
forma L, aunque algunos D-aminoácidos aparecen en
estructuras biológicas específicas, como la pared
bacteriana y ciertos antibióticos.
2.2. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Para nombrar aminoácidos, se usan abreviaturas de tres letras o una sola letra para
secuencias largas, por ejemplo, la lisina es "Lys" o "K". Los aminoácidos proteicos (20 en
total) se clasifican según su cadena lateral en tres grupos:
1. Aminoácidos neutros: No tienen carga neta a pH neutro y se dividen en:
o Apolares: Su cadena lateral es hidrófoba y menos soluble en agua (ej.
glicina, alanina, valina).
o Polares: Poseen grupos hidrófilos y son muy solubles en agua (ej. serina,
treonina).
2. Aminoácidos ácidos: Tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral, que les da
carga negativa a pH 7 (ej. ácido aspártico, ácido glutámico).
3. Aminoácidos básicos: Poseen un grupo amino en la cadena lateral, lo que les
permite adquirir carga positiva (ej. arginina, lisina).
3. EL ENLACE PEPTÍDICO
El grupo carboxilo de un aminoácido puede unirse al grupo amino de otro aminoácido,
formando un enlace peptídico y liberando una molécula de agua en un proceso de
condensación. Esta unión crea un dipéptido, y el enlace formado es de tipo amida. Este
enlace peptídico puede hidrolizarse para separar los aminoácidos y presenta dos formas
resonantes, dándole un carácter parcial de doble enlace, lo que lo hace rígido y plano.
El dipéptido puede seguir uniéndose a otros aminoácidos para formar tripéptidos,
tetrapéptidos, y así sucesivamente, creando cadenas de polipéptidos. Los radicales de
los aminoácidos no participan en el enlace peptídico y quedan proyectados hacia arriba
o abajo de la cadena polipeptídica.
4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición
espacial de su cadena polipeptídica, que se pliega para poder cumplir su función. Estos
plegamientos crean una estructura compleja con cuatro niveles: primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria. Cada nivel de organización se construye sobre la base del nivel
anterior, contribuyendo a la forma y función final de la proteína.
4.1. ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una proteína es la
secuencia específica de aminoácidos en su cadena
polipeptídica, con un extremo amino libre
(terminal) y un extremo carboxilo libre (terminal).
La secuencia se numera desde el extremo amino.
Los enlaces peptídicos no pueden rotar, lo que alinea los átomos de carbono, nitrógeno
y oxígeno en el mismo plano, formando una cadena de planos articulados. Además, los
radicales de los aminoácidos se alternan hacia arriba y hacia abajo a lo largo de la
cadena.
4.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
La cadena polipeptídica puede adoptar varias formas, pero la conformación más estable
se llama estructura secundaria, que incluye la hélice alfa (α) y la lámina plegada o beta
(β). Ambas estructuras suelen coexistir en las proteínas.
ESTRUCTURA EN α-HELICE
La hélice alfa (α), nombre asociado a la α-queratina en la epidermis, es una estructura
helicoidal que resulta del plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica. Este
enrollamiento sigue el sentido de las agujas del reloj y se estabiliza por enlaces de
hidrógeno entre el grupo -NH- de un aminoácido y el grupo -CO- del cuarto aminoácido
siguiente. Estos enlaces se forman debido a cargas parciales opuestas entre los grupos.
Si se rompen, la estructura se pierde. Las cadenas laterales de los aminoácidos no
participan en los enlaces y se proyectan hacia el exterior de la hélice, lo que permite que
proteínas con secuencias diferentes tengan la misma estructura secundaria. Sin
embargo, si las cadenas laterales son grandes o tienen cargas similares, la hélice puede
desestabilizarse, provocando tramos desorganizados en la proteína.
ESTRUCTURA EN LÁMINA PLEGADA
La lámina plegada o estructura beta (β) es una estructura secundaria presente en
proteínas como la β-queratina de plumas y picos de aves. A diferencia de la hélice alfa,
esta estructura forma un patrón en zigzag, similar a un fuelle, generado por segmentos
de una misma cadena polipeptídica o de varias cadenas conectadas por enlaces de
hidrógeno transversales. Las cadenas laterales de los aminoácidos se alternan por
encima y debajo de la lámina, y no pueden ser muy grandes para evitar impedimentos
estéricos que desestabilizarían la estructura.
4.3. ESTRUCTURA TERCIARIO
La estructura terciaria es el nivel de plegamiento tridimensional estable de las proteínas,
crucial para su función biológica. Cualquier cambio en esta disposición puede causar la
pérdida de actividad. Esta estructura se forma por interacciones entre las cadenas
laterales (R) de los aminoácidos, mediante:
1. Puentes disulfuro: Enlaces covalentes fuertes entre
grupos SH de cisteínas.
2. Fuerzas electrostáticas: Enlaces iónicos entre grupos
con cargas opuestas.
3. Enlaces de hidrógeno: Entre grupos polares con
cargas parciales.
4. Fuerzas de Van der Waals e interacciones
hidrofóbicas: Enlaces débiles entre aminoácidos
apolares.
La estructura primaria determina la estructura terciaria, ya
que la sustitución de un aminoácido puede alterar los
plegamientos. Existen dos tipos de formas tridimensionales:
globulares (muy plegadas y esferoidales) y fibrilares (menos
plegadas y alargadas).
4.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria es un nivel estructural que aparece en proteínas formadas por
varias cadenas polipeptídicas, llamadas subunidades proteicas. Esta estructura describe
la disposición relativa entre las subunidades, unidas mediante los mismos tipos de
enlaces que estabilizan la estructura terciaria, pero entre las cadenas laterales de
aminoácidos de distintas subunidades.
5. PROPIEDADES DE PROTEINAS
5.1. ESPECIFICIDAD
Las proteínas son específicas de cada especie, por lo que algunas proteínas son
exclusivas de ciertos organismos. Incluso proteínas con funciones y estructuras
tridimensionales similares pueden variar en su secuencia peptídica entre especies. Estas
diferencias permiten realizar estudios filogenéticos que ayudan a entender las
relaciones evolutivas entre especies. La especificidad proteica también se observa entre
individuos de una misma especie, con importantes consecuencias a nivel genético,
evolutivo e inmunitario.
5.2. SOLUBILIDAD
Las proteínas fibrilares con estructura terciaria son insolubles en agua, mientras que las
proteínas globulares suelen ser solubles. En solución, las proteínas globulares forman
disoluciones coloidales donde los aminoácidos apolares quedan en el interior y los
polares, capaces de formar enlaces de hidrógeno con el agua, se sitúan en la periferia,
creando una capa de solvatación de agua que evita su agregación.
Si esta capa se pierde, las proteínas se agrupan y precipitan. Esto sucede cuando
aparecen iones (como sales) que compiten con los aminoácidos por el agua, rompiendo
la capa de solvatación.
5.3. ESTRUCTURA ESPACIAL
La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional o
conformación nativa. Cualquier alteración de esta conformación, como la ruptura de
enlaces en sus estructuras cuaternaria, terciaria o secundaria, afecta su funcionalidad y
provoca desnaturalización. Este proceso puede ser reversible (si los factores actúan
poco tiempo o con baja intensidad), permitiendo la recuperación de la conformación
nativa mediante renaturalización, o irreversible, cuando la proteína no puede volver a
su estado original. Factores como cambios de presión, temperatura, pH o concentración
salina pueden causar desnaturalización.
6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas pueden clasificarse según su composición y complejidad en dos grandes
grupos:
Holoproteínas o proteínas simples: Formadas solo por cadenas polipeptídicas; su
hidrólisis produce únicamente aminoácidos.
Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas: Contienen cadenas
polipeptídicas y una parte no proteica llamada grupo prostético.
6.1. HOLOPROTEÍNAS
Las holoproteínas se dividen en:
Globulares: Altamente plegadas y solubles.
Fibrilares: Menos complejas y son insolubles.
Algunas proteínas globulares, como el fibrinógeno, se transforman en fibrina durante la
coagulación sanguínea, formando una red que atrapa los glóbulos rojos y genera el
coágulo.
PROTEÍNAS GLOBULARES
En las proteínas globulares, los aminoácidos apolares están en el interior y los polares
en la periferia, lo que explica su solubilidad. Algunos ejemplos de proteínas globulares
son:
Albúminas: Transportan moléculas o almacenan aminoácidos. Se dividen en
lactoalbúminas, ovoalbúminas y seroalbúminas según su origen.
Globulinas: Son grandes proteínas, como la hemoglobina, con una estructura
globular perfecta.
Histonas: Tienen baja masa molecular y están asociadas al ADN, regulando
procesos génicos.
Proteínas enzimáticas: Catalizan reacciones metabólicas.
PROTEÍNAS FIBRILARES
Las proteínas fibrilares tienen funciones principalmente estructurales. Algunos ejemplos
son:
Queratina: Presente en la epidermis, pelo, uñas y escamas, rica en cisteína.
Colágeno: Proporciona resistencia al estiramiento y se encuentra en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos y óseos, con una estructura de triple hélice.
Miosina: Participa en la contracción muscular, representando entre el 60% y 70%
de las proteínas musculares.
Elastina: Tiene alta elasticidad, permitiendo la recuperación de la forma original,
y se encuentra en órganos como pulmones, arterias y la dermis de la piel.
6.2. HETEROPROTEÍNAS
Las heteroproteínas se clasifican según su grupo prostético:
Fosfoproteínas: Grupo prostético es ácido ortofosfórico (ej. vitelina, caseína).
Glucoproteínas: Grupo prostético es un glúcido (ej. gammaglobulinas, mucus).
Lipoproteínas: Grupo prostético es un lípido (transportan grasas y colesterol).
Nucleoproteínas: Grupo prostético es un ácido nucleico (forman cromatina y
cromosomas).
Cromoproteínas: Grupo prostético tiene dobles enlaces conjugados (ej.
proteínas porfirínicas con metalporfirinas).
Entre las proteínas con metalporfirina:
Hemoglobina y mioglobina: Con Fe, transportan oxígeno.
Citocromos: Con Fe, en reacciones de oxidación-reducción.
Clorofilas: Con Mg, capturan luz en fotosíntesis.
Vitamina B12: Con Co, en metabolismo proteico.
Proteínas no porfirínicas: Hemocianina (Con Cu, transporta oxígeno en invertebrados)
y Rodopsina (Captura luz para la visión).
