PROTEÍNAS

Biología médica (BI-123)

Por: Sonia Barahona
PROTEÍNAS

[Link]
 PROTEÍNAS
 Las proteínas son macromoléculas de tipo
poliamidas presentes en todos los organismos,
son muy abundantes y con funciones muy
diversas.

 Sus unidades básicas se llaman aminoácidos.

Cada aminoácido está formado por C, H, O y N,
algunos contienen S y P. Cada proteína está
conformada por docenas a miles de
aminoácidos.

Grupo Grupo
amino carboxil
o
Aminoácidos
 Aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican en:
Esenciales: no pueden ser sintetizados por el
organismo. Se deben obtener estrictamente de la
dieta.
No esenciales: pueden ser sintetizados por el
organismo.

Tanto las fuentes proteínas animales como los vegetales

poseen los 20 aminoácidos necesarios para la
[Link]
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos
Los aminoácidos se unen entre sí por medio de
enlaces peptídicos.
Según el número de aminoácidos que poseen pueden
ser denominados:
 Dipéptido (si tiene 2 aminoácidos)
 tripéptido (si tiene 3 aminoácidos)
 Polipéptido (10-50 aminoácidos)
 Proteína (más de 51 aminoácidos)

Cada especie de
ser vivo es capaz
de sintetizar sus
propias proteínas y
aún dentro de cada
especie, cada
individuo sintetiza
las suyas, las que
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
 Según su solubilidad en agua y su forma
tridimensional las proteínas pueden ser:

Contienen más radicales Contienen más radicales

hidrófilos por lo que son hidrófobos por lo que son
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su composición química las proteínas se pueden
clasificar en:

 Proteínas simples u holoproteínas: están

constituidas solo por aminoácidos. Ej: insulina,
colágeno.

 Proteínas conjugadas o heteroproteínas:

contienen cadenas polipeptídicas (apoproteína) y
una porción no aminoacídica llamada grupo
prostético. Este grupo puede ser: un ácido
nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ej:
citocromos, mioglobina. Según este grupo
prostético pueden ser:
o Nucleoproteínas: grupo prostético formado por
ácidos nucleicos.
o Lipoproteínas: grupo formado por fosfolípidos,
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura de las proteínas es la responsable de generar
determinadas funciones que son esenciales para los seres
vivos.

Ej: fibroína, colágeno

Ej: queratina

Ej: hemoglobinna
 Desnaturalización de proteínas
Es la destrucción de la estructura de una proteína.
Cuando una proteína se desnaturaliza, la función
biológica se pierde, ya que de la forma de una proteína
depende su función.
Una proteína puede ser desnaturalizada por:
• cambios de temperatura (altas temperaturas),
• cambios de pH (adición de ácidos y bases fuertes)
• sustancias químicas.
Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se
llama renaturalización.
La actividad biológica de una proteína también puede
alterarse por un cambio en la secuencia de aminoácidos.

Anemia
drepanocítica o
falciforme: es
causada por un tipo
anormal de
hemoglobina
llamada
hemoglobina S. La
hemoglobina S
cambia la forma de
los glóbulos
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Forman parte de células y tejidos. Ej: histonas,
Estructurales colágeno, queratina, elastina.

• Transportan diferentes sustancias. Ej: hemoglobina,

Transportadoras plasmina.

• Forman parte del sistema inmunológico. Ej:

Protección o defensa anticuerpos, citiquinonas.

• Funcionan como hormonas reguladoras del

Reguladoras metabolismo. Ej: insulina, glucagón, oxitocina.

• Aceleran las reacciones químicas del metabolismo, se

Catalizadoras denominan enzimas.

• Son responsables de la contracción muscular y otros

Motoras procesos de movimiento. Ej: miosina, actina

• Almacenan energía para nutrir embriones o recién

Reserva nacidos. Ej: gluten, ovoalbúmina, caseína.

• Evitan cambios drásticos de pH. Ej: tripsina,

Amortiguadoras quimiotripsina.
 ENZIMAS
Constituyen el grupo más grande de proteínas (más de
2000). Son moléculas proteínicas globulares que
cumplen la función de catalizadores de las
reacciones orgánicas. Un catalizador es una molécula
que acelera la velocidad de una reacción química del
metabolismo disminuyendoLas
su energía
enzimasdeson
activación.
altamente
específicas y
reutilizables.

Participan en la mayoría de
las reacciones bioquímicas
del metabolismo. Degradan y
sintetizan moléculas, replican
ADN, participan en el
reconocimiento y transmisión
[Link] de señales, degradan
Funcionamiento de las enzimas

Las enzimas actúan sobre moléculas denominadas

sustratos. Cada enzima contiene uno o mas sitios
activos que son las regiones a las que se une el
sustrato formando un complejo enzima-sustrato, este
se descompone y libera los productos; la molécula de
Funcionamiento de las
enzimas
La carencia o disfunción de enzimas en el cuerpo
humano puede dar lugar a una variedad de trastornos
metabólicos que pueden ser letales o causar graves
problemas de salud:

Galactosemia
Fenilcetonuria Mucopolisacaridosis
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
El nombre de las enzimas ha ido evolucionando a
través de los tiempos.
• Inicialmente se les asignaba un nombre
tradicional. Ej: pepsina
• Después a algunas se les agregaba el sufijo -
zima. Ej: lisozima (enzima presente en la saliva y
lágrimas).
• En general se le
Actualmente seagrega
nombran el sufijo
de la-asa al nombre
siguiente
del sustrato de la sustancia en que actúan. Ej:
lactasa. manera:
Nombre del sustrato + acción que cataliza + “ASA”

También se usa un numero de clasificación cuando se precisa una

 Tipos de enzimas
Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1. De óxido reducción (transferencia Peroxidasa
Oxidorreductas de e-) Oxidasas
as Oxigenasas
Reductasas
2. Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3. Hidrolasas Reacciones de Hidrólisis, con Pirofosfatasa
transferencia de grupos Tripsina
funcionales del agua Aldolasa
4. Liasas Lisis de un substrato, generando (Sintasas)
un doble enlace, o Adición de un Descarboxilasa
substrato a un doble enlace de un pirúvica
2o. substrato
(Sintasa)
5. Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para dar Epimerasas
formas isómeras Racemasas

6. Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S,

C-O y C-N. Mediante reacciones de Sintetasas
 Enzimas y cofactores
Algunas enzimas solamente consisten en
proteínas, en cambio otras tienen dos
componentes: una proteína llamada apoenzima
y otro componente adicional llamado cofactor.
En este caso se denominan Holoenzimas.
Los cofactores
pueden ser: una
molécula
orgánica que se
denomina
coenzima (NAD,
FAD, ATP,
vitaminas,
coenzima Q) o
inorgánica como
 Coenzimas
Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
• C (ácido •Coenzima de algunas peptidasas. Interviene
• Escorbuto
ascórbico) en la síntesis de colágeno

•Coenzima de las descarboxilasas y de las

• B1 (tiamina) • Beriberi
enzima que transfieren grupos aldehídos
• B2 •Constituyente de los coenzimas FAD y • Dermatitis y lesiones en
(riboflavina) FMN las mucosas
• B3 (ácido • Fatiga y trastornos del
•Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
•Constituyente de las coenzimas NAD y
• B3 (niacina) • Pelagra
NADP
• B6 •Interviene en las reacciones de
• Depresión, anemia
(piridoxina) transferencia de grupos aminos.
• B12 •Coenzima en la transferencia de grupos
• Anemia perniciosa
(cobalamina) metilo.
•Coenzima de las enzimas que transfieren
• Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de • Fatiga, dermatitis
aminoácidos.
 Factores que afectan la
actividad enzimática
• La concentración del sustrato y
de la enzima
A mayor concentración de sustrato y
concentración de la enzima mayor es la
velocidad enzimática.

• La temperatura
La velocidad enzimática se incrementa
con la T°. La mayor parte de las enzimas
tienen una temperatura óptima. Para las
enzimas humanas la temperatura
óptima es la cercana a la corporal.
Muchas enzimas se pueden
desnaturalizar cuando aumenta la
temperatura o se pueden inactivar
cuando ésta baja.
 Regulación Enzimática
 Moléculas reguladoras. La actividad enzimática
puede "prenderse" o "apagarse" con moléculas
activadoras e inhibitorias que se unen específicamente
a la enzima.

Inhibición
enzimática

Reversible Irreversible

Inhibición Inhibición no Inhibición

competitiva competitiva Acompetitiva
 Inhibición Enzimática Reversible
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con
la enzima o con el complejo enzima-sustrato
A) Inhibición
competitiva
El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la
enzima, se combina por un tiempo y no provoca daños
permanentes a la enzima.
 Inhibición Enzimática Reversible
B) Inhibición no
competitiva
El inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino
que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. La
inhibición es irreversible y destruye o desactiva la enzima (Ej:
venenos, contaminación por metales, insecticidas, etc.)
 Inhibición Enzimática Reversible
C) Inhibición
Acompetitiva
El inhibidor no se combina con la enzima ni afecta a su unión al
sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando
lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se
descompone posteriormente para dar lugar a los productos.
 Inhibición Enzimática Irreversible
Algunos inhibidores se combinan de modo
permanente con el enzima uniéndose covalentemente
a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo
que el enzima queda inactivado irreversiblemente.
Este tipo de
inhibición se
conoce también
como
"envenenamiento"
del enzima. Por
ejemplo algunos
plaguicidas
(organofosforados),
actúan inhibiendo
irreversiblemente
al enzima
acetilcolinesterasa,
 Regulación Enzimática
 Cofactores. Muchas enzimas solo son funcionales
cuando se unen a moléculas auxiliares no proteicas
conocidas como cofactores.

 Compartimentación. Almacenar enzimas en

compartimientos específicos puede evitar que causen
daño o proporcionan las condiciones adecuadas para su
actividad.

 Inhibición por retroalimentación. Las enzimas

metabólicas clave suelen inhibirse por el producto final
de la vía que controlan (inhibición por
retroalimentación).
 Regulación Enzimática
 Enzimas alostéricas

Las enzimas alostéricos

son aquellas que,
además del centro activo
mediante el cual
interactúan con el
sustrato, poseen otro
centro de unión llamado
centro alostérico
mediante el cual
interactúan con otra
molécula denominada
efector o modulador
("alostérico"= otro
lugar).
La interacción del
 Priones
• Son proteínas con plegamiento anormal que se
encuentran en las neuronas de los seres humanos y otros
animales.
• Se asocian a varias enfermedades neurodegenerativas
denominadas encefalopatías espongiformes
transmisibles, entre ellas: el síndrome de Creutzfeldt-Jakob
(ECJ) en humanos y las encefalopatías espongiformes bovinas
(la enfermedad de las vacas locas).
 REFERENCIAS
BIBLIOGRÁFICAS
- Badui Dergal, S. (2013). Química delos alimentos 5ª edición.
Pearson, México. 717 p.

- Koolman, J. & Röhm (2012). Bioquímica humana texto y atlas.

Editorial Panamericana. Madrid, España. 530 p.

- Khan Aademy (2020). Regulación enzimática. Recuperado de:

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environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation#
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- Marín, C. (2021). Enzimas. Curso de Bioquímica. Universidad

Autónoma de Manizales, Colombia.

- Mitchell, C. (2014). Nutrición y salud. IADPA. España. 133 p.

- Porto, A. (s.f). Enzimas. Recuperado de:

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