Las enzimas son proteínas presentes en los organismos que aceleran las reacciones químicas.
Actúan como catalizadores especializados, aumentando la velocidad de estas reacciones de
manera significativa. Una característica destacada es su capacidad para regresar a su estado
inicial después de cada ciclo catalítico y su eficacia, que permite incrementar la velocidad de las
reacciones en millones de veces.
De acuerdo con la definición de Dixon y Webb, una enzima se describe como "una proteína con
actividad catalítica debida a su capacidad de activación específica", haciendo énfasis en su
naturaleza proteica. Aunque esta definición fue predominante en Bioquímica, en la década de
los 80 se descubrieron ribozimas, moléculas de ARN con actividad catalítica, desafiando
parcialmente este concepto. A pesar de estas excepciones, la gran mayoría de las enzimas
conocidas son proteínas, y su actividad catalítica generalmente se atribuye a los grupos
químicos presentes en ellas. Aunque existen excepciones, como en el caso de las ribozimas,
estas no contradicen el principio fundamental mencionado.
Las propiedades distintivas de las enzimas se derivan de su naturaleza proteica y su función
como catalizadores. Al ser proteínas, tienen una conformación natural estable, y cualquier
cambio en su forma suele estar relacionado con alteraciones en su actividad catalítica. Estas
enzimas, al catalizar la conversión de sustratos en productos, aceleran las reacciones no
catalizadas en factores de al menos 10^6. A diferencia de otros catalizadores, las enzimas no se
consumen ni se modifican permanentemente durante su participación en una reacción.
Además de su eficiencia, las enzimas son altamente selectivas, siendo específicas tanto para el
tipo de reacción como para sustratos particulares o conjuntos estrechamente relacionados.
También exhiben estereoespecificidad, catalizando típicamente reacciones que involucran solo
un estereoisómero de un compuesto dado. Gracias a su capacidad de unión mediante "tres
puntos de fijación", incluso pueden convertir sustratos no quirales en productos quirales. Esta
extrema especificidad catalítica permite a las células vivas llevar a cabo y controlar
simultáneamente una amplia gama de procesos químicos de manera independiente.ç
Las enzimas son susceptibles a la desnaturalización, que afecta su estructura y actividad. Su
sensibilidad a condiciones ambientales se debe a la adaptación meticulosa de sus sitios activos
para facilitar reacciones químicas. Factores como la temperatura y el pH impactan
significativamente la función enzimática. Temperaturas extremadamente altas pueden
desnaturalizarlas al afectar los enlaces químicos en el sitio activo, mientras que variaciones en
el pH fuera del rango óptimo complican la unión con el sustrato y pueden inducir la
desnaturalización.
La actividad enzimática se ve afectada por varios factores, incluyendo la temperatura, el pH y
las concentraciones de la enzima y el sustrato. Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos
específicos de temperatura y pH, y alteraciones fuera de estos intervalos pueden disminuir su
velocidad de actividad. Incrementar la concentración de la enzima acelera la reacción, pero una
vez que todo el sustrato está utilizado, la aceleración cesa. Aumentar la concentración del
sustrato también incrementa la velocidad de la reacción hasta cierto punto, pero una vez que
las enzimas están saturadas, más sustrato no afecta la velocidad de la reacción.
Otras propiedades de las enzimas incluyen su presencia en pequeñas cantidades, su capacidad
para participar en múltiples reacciones sin sufrir alteraciones irreversibles, la falta de efecto en
la termodinámica de la reacción, un poder catalítico significativo, su papel como catalizadores
en las reacciones químicas de los sistemas biológicos, un alto grado de especificidad de
sustrato, la capacidad de funcionar en soluciones acuosas bajo condiciones suaves de pH y
temperatura, y la mayoría de ellas son proteínas, cuya función depende de la integridad de la
conformación proteica nativa.
Las enzimas se clasifican en seis clases según su función:
1. Oxidorreductasas Catalizan oxidaciones y reducciones, como las deshidrogenasas que
participan en la cadena respiratoria. Ejemplo: Alcohol deshidrogenasa.
[Link]: Facilitan la transferencia de grupos funcionales entre moléculas, esenciales en
la síntesis de moléculas importantes. Ejemplo: Fosfofructoquinasa.
3. Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de moléculas de agua.
Ejemplos clave: Lipasas (lípidos) y proteasas (proteínas).
4. Liasas: Provocan cambios estructurales al eliminar o agregar grupos funcionales sin la
participación de agua. Ejemplo: Fumarasa.
5. Isomerasas: Facilitan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula,
convirtiendo una isómera en otra. Ejemplo: Triosa Fosfato Isomerasa.
6. Ligasas: Unen dos moléculas a través de la formación de enlaces químicos. Ejemplo: ADN
ligasa en la replicación y reparación del ADN.
Las clasificaciones de enzimas resaltan su diversidad funcional y su papel crucial en la
regulación precisa de reacciones químicas en organismos vivos. Aunque estas clasificaciones
son fundamentales para todos los organismos, se observan variaciones entre especies en tipos
y funciones específicas de enzimas, reflejando adaptaciones evolutivas y necesidades
metabólicas particulares. Por ejemplo, las oxidoreductasas en bacterias pueden ser altamente
especializadas según el entorno, mientras que en plantas desempeñan un papel clave en la
fotosíntesis. Las transferasas varían entre especies, participando en funciones como la
biosíntesis de metabolitos secundarios en hongos y la regulación hormonal en animales.
Las hidrolasas también muestran diferencias, adaptándose a dietas específicas en animales y
participando en la descomposición de materia orgánica en bacterias. Las isomerasas reflejan
adaptaciones metabólicas en organismos que experimentan variaciones significativas. Estas
diferencias subrayan la asombrosa diversidad en las estrategias metabólicas y entornos
evolutivos de los distintos grupos de organismos vivos.
