República Bolivariana de Venezuela
Ministerio del Poder Popular para la Educación
Universidad Nacional Experimental “Francisco de Miranda”
Núcleo Barinas
Edo - Barinas
Enzimas
Dra. Grey Cerrada Bachilleres:
Mareales Sánchez 31746180
Paola Ramírez 31800660
Clementina Alessandrini 31053921
Osmarli Beto 32395133
Norkis Natera 30741452
Gladiola Rodríguez 31.697.694
María Virginia Pérez 31.246.267
Sofía Mejías 30.532.700
Edixon Villegas 30927963
Helman Medina 31859311
Luay Albunnei 28719314
Enzimas
Las enzimas son moléculas orgánicas de naturaleza proteica que
catalizan reacciones químicas, normalmente catalizan reacciones específicas,
lo que hace posible la vida en la tierra gracias a ellas.
Estructura de las Enzimas
Las enzimas están estructuradas por cadenas de aminoácidos, por eso
su naturaleza proteica, dependiendo de la secuencia de ensamble de los
aminoácidos, determina la estructura de la Enzima.
Las enzimas requieren una parte NO proteica para poder cumplir con la
reacción química, esta parte no proteica puede unirse antes o durante la
reacción, a esta parte no proteica se le denomina Cofactor.
El cofactor es la parte no proteica de la enzima, se divide en dos grupos:
Cofactores Orgánicos: Son moléculas orgánicas donde predominan las
vitaminas, algunas vitaminas directamente son coenzimas. Por lo general
son vitaminas (vitaminas B, vitamina C, Vitamina D), la deficiencia de
las vitaminas dentro de un organismo, provoca la deficiencia en enzimas y por
ende hay falta de reacciones indispensables.
Cofactores Inorgánicos: Son iones de metálicos o moléculas inorgánicas
que se unen a la enzima, son esenciales para su actividad. Entre los
cofactores metálicos son cationes, como Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros
El sitio activo de una enzima es la región en donde los sustratos se unen
para realizar la reacción química. En el centro activo la interacción entre la
enzima y el sustrato promueve la formación de la reacción.
Apoenzima: Una enzima sin su cofactor se denomina apoenzima.
Holoenzima: Es la enzima completa, catalíticamente activa.
Una apoenzima es la parte proteica de la enzima, está sin su cofactor. Al
obtener el cofactor, esta pasa a ser una holoenzima, dónde está preparada
para empezar a catalizar reacciones químicas.
Los grupos prostéticos son componentes no proteicos que se unen de manera
covalente a las enzimas, permitiendo o mejorando su actividad catalítica.
Algunas enzimas que actúan con grupos prostéticos incluyen:
Acetil-CoA Carboxilasa: Utiliza biotina como grupo prostético para el transporte
de dióxido de carbono en reacciones de carboxilación.
Piruvato Carboxilasa: También depende de la biotina para realizar la
carboxilación del piruvato a oxaloacetato.
Hemoglobina: Contiene el grupo hemo como grupo prostético, esencial para su
función de transporte de oxígeno.
Citocromos: Incluyen el grupo hemo, que participa en reacciones de
transferencia de electrones.
Catalasas y Peroxidasas: Estas enzimas utilizan el grupo hemo para
descomponer peróxidos.
Función de las Enzimas
Sabemos que las enzimas catalizan reacciones químicas y eliminan el
exceso de energía de los reactivos, pero hacen más que solo eso, son
partícipes de importantes procesos químicos del cuerpo humano, como:
Degradación de macromoléculas: Pueden descomponer las moléculas grandes
en fragmentos pequeños que puedan ser absorbidos fácilmente por el cuerpo
humano.
Generación de energía: Las enzimas pueden generar energía para los
organismos vivos. Las enzimas convierten la energía en formas químicas
adecuadas y la almacenan en moléculas de ATP.
Defensa: Las sustancias no nutritivas deben convertirse en productos para ser
excluidos o usados como componentes fisiológicos, patológicos o toxicológicos.
Muchas enzimas realizan una serie de reacciones bioquímicas a través de la
oxidación, reducción, hidrólisis para tratar con ellas.
Regulación celular: Las enzimas pueden mover partes de la estructura interna
de la célula y reorganizarlas para regular las actividades celulares.
Clasificación de las Enzimas
Existen un centenar de enzimas, pero, se han identificado seis tipos de
enzimas que hace más sencillo reconocer su función en el organismo humano,
estas son:
Oxidorreductasas: Estas enzimas transfieren electrones entre moléculas. En
otras palabras, catalizan reacciones de oxidación-reducción.
Transferasas: Estas enzimas transfieren grupos funcionales entre moléculas.
En otras palabras, son importantes en la síntesis y degradación de
aminoácidos.
Hidrolasas: Una enzima hidrolasa rompe una molécula mediante la adición de
agua.
Liasas: Una enzima liasa añade átomos o grupos funcionales a un doble enlace
o los elimina para formar dobles enlaces.
Isomerasas: Estas enzimas mueven grupos funcionales dentro de una
molécula.
Ligasas. Las ligasas unen dos moléculas a costa de la hidrólisis del ATP.
Centro Activo
En el centro activo encontramos restos de aminoácidos con
sustituyentes funcionales para la catálisis de un sustrato. Como hay una
cantidad enorme de variedades de reacciones químicas que pueden ser
catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminoácidos, por
eso, cada enzima cataliza una reacción en específico, por eso existen
centenares de enzimas, cada una cataliza reacciones químicas específicas.
La estructura del centro activo es una grieta o hendidura tridimensional
formada por grupos procedentes de distintas regiones de la secuencia de
aminoácidos. El centro activo representa una pequeña parte del volumen total
de una enzima. La mayoría de los residuos de aminoácido de una enzima no
están en contacto con el sustrato.
Los centros activos son microentornos únicos. La estrecha asociación
entre el centro activo y el sustrato significa que, a menudo, el agua queda
excluida del centro activo a no ser que sea un reactante. El microentorno no
polar de la hendidura favorece tanto la unión de los sustratos como la catálisis.
Por lo tanto, nuestras células usan coenzimas para ayudar la
modificación final del sustrato, las coenzimas son moléculas orgánicas de
naturaleza compleja.
Sustrato
El sustrato es cualquier sustancia orgánica o inorgánica sobre las que
actúan las enzimas produciendo su modificación en productos finales de la
reacción. Cada enzima actúa sobre un sustrato en particular, ya que una de las
características de las enzimas es su especifidad de sustrato.
Los sustratos se unen a las enzimas mediante múltiples interacciones
débiles. En los complejos ES, las interacciones no covalentes entre la enzima
y el sustrato son mucho más débiles que los enlaces covalentes. Estas
interacciones débiles y reversibles pueden ser interacciones electrostáticas,
puentes de hidrógeno o las fuerzas de van der Waals impulsadas por el efecto
hidrofóbico.
Especifidad
La especifidad de las enzimas se refiere a la capacidad y reconocimiento
de estas moléculas para reconocer e interactuar con su sustrato específicos.
La especificidad de la unión depende de la perfectamente definida disposición
de los átomos en un centro activo. Como la enzima y el sustrato interaccionan
mediante fuerzas de corto alcance que requieren un contacto íntimo, un
sustrato debe tener una forma que encaje perfectamente en el centro activo.
Estos son unos modelos de encaje del complejo ES:
Modelo llave – cerradura: Propuesta por Emil Fischer en 1890. Supone que la
estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma
forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos
casos, pero no es siempre correcto.
Modelo de ajuste inducido: Las enzimas son flexibles y que la forma de los
centros activos se puede modificar considerablemente tras la unión del
sustrato, tal y como postuló Daniel E. Koshland Jr. en 1958. El propone que,
en algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea del sustrato.
La unión del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formación del producto.
Afinidad
Son las características similares que deben presentarse entre la enzima
y el sustrato. Esta afinidad es especificada por la zona de unión de la enzima.
Actividad molar
La actividad molar de una enzima se refiere a la cantidad de sustrato
que se transforma en producto por unidad de tiempo, debido a la acción de una
cantidad específica de enzimas.
Complejo Enzima-Sustrato (ES)
La definición de complejo enzima-sustrato es una molécula temporal que
se forma cuando el sustrato se une a la enzima. Cuando una enzima se une a
su sustrato, sufre un cambio conformacional o un cambio temporal de forma.
Sin embargo, una vez que se liberan los productos, la enzima recuperará su
forma original.
El primer paso para la catálisis enzimática es la formación del complejo
Enzima-Sustrato (ES), ya que la gran parte del poder catalítico de las enzimas
se debe a la posición de los sustratos. En el complejo Enzima-Sustrato, las
enzimas yuxtaponen los sustratos, el o los sustratos se unen a una región
específica del centro activo.
El centro activo es la región de la Enzima dónde se usen los sustratos, y
de poder haberlos, a los cofactores. En el centro activo, la interacción de los
sustratos y la enzima promueve la formación del estado de transición, que,
estado de transición en una reacción química elemental se define como
el estado que corresponde al máximo de energía a lo largo de la misma. En el
centro activo de la enzima, es en dónde se reduce la energía necesaria para
que la reacción química se de, por lo que se origina el incremento de velocidad
tan característico de la actuación de las enzimas.
La energía de la unión entre una enzima y su sustrato es importante para la
catálisis. La energía libre se libera gracias a la formación de un gran número
de interacciones débiles entre una enzima y un sustrato complementarios. La
energía libre liberada durante la unión se denomina energía de unión. Solo el
sustrato correcto puede participar en la mayor parte o en la totalidad de las
interacciones con el enzima y, de este modo, maximizar la energía de unión, lo
que explica la exquisita especificidad que multitud de enzimas exhiben hacia el
sustrato. Además, el conjunto completo de este tipo de interacciones solo se
forma cuando el sustrato se encuentra en el estado de transición. Así, cuando
la enzima facilita la formación del estado de transición se libera la máxima
energía libre.
Catálisis Covalente
La catálisis covalente en el complejo enzima-sustrato implica la
formación de un enlace covalente entre la enzima y el sustrato, lo que modifica
temporalmente tanto a la enzima como al sustrato y permite que la reacción
ocurra de manera más eficiente.
Grupo Prostético
Los grupos prostéticos son moléculas que se unen de manera covalente
y permanente al complejo enzima-sustrato para su actividad catalítica. Al unirse
a las enzimas, los grupos prostéticos pueden hacer que las enzimas se activen
o aumenten su actividad.
Vitaminas
Son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida, que al
ingerirlos de forma equilibrada y en dosis esenciales promueven el correcto
funcionamiento del organismo. La mayoría de las vitaminas esenciales no
pueden ser sintetizadas por el organismo, por lo que se debe de ingerir
alimentos naturales ricas en estas vitaminas. Las vitaminas son nutrientes que
junto con otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los
procesos fisiológicos directa e indirectamente.
Las vitaminas pueden ser coenzimas, aunque no son propiamente
enzimas. Esto significa que las vitaminas, por un pequeño cambio en su
estructura, pasa a ser molécula activa, sea coenzima o no.
Clasificación de las vitaminas
Vitaminas Liposolubles: Estas vitaminas se consumen junto con
alimentos que contienen grasa. Son las que se disuelven en grasas y aceites,
se almacenan en el hígado y en tejidos grasos.
Estas vitaminas se pueden almacenar en la grasa corporal, por lo que no
es necesario ingerir de forma diaria vitaminas liposolubles, ya que se puede
subsistir una época sin su aporte.
Estas vitaminas son:
Vitamina A – Retinolftalina: Participa en la formación y el mantenimiento
de la piel, huesos y mucosas y actúa en la prevención de infecciones a través
de la creación de nuevos tejidos. Asimismo, la vitamina A es un potente
antioxidante y disminuyen el riesgo de padecer cataratas y degeneración
macular (enfermedad que destruye la agudeza de la visión central). El retinol
está presente en huevos, carnes, pescados grasos y en mantequilla. El exceso
de vitamina A causa Hipervitaminosis A puede causar los siguientes síntomas:
Inhibe la capacidad de la vitamina D, lo que incrementa el riesgo de fracturas
óseas, dolor de articulaciones, falta de hambre, náuseas, sueño, irritabilidad y
dolor de cabeza. La deficiencia de vitamina A causa Hipovitaminosis A puede
causar ceguera nocturna, cansancio ocular, sensibilidad a la luz, resequedad y
mayores probabilidades de contraer infección ocular.
Vitamina D – Calciferol: Interviene en la mineralización ósea,
absorbiendo el calcio y fósforo, así como en la coagulación sanguínea y en la
función muscular. Son alimentos ricos en esta vitamina el pescado, las setas,
los lácteos enteros y los huevos y la dosis recomendada diaria es entre 15 y 20
mg. Cabe destacar que la mayoría de esta vitamina no se ingiere a través de
los alimentos, sino por la radiación solar. El exceso de Vitamina D causa
Hipervitaminosis D, esto puede afectar los riñones y el corazón, los síntomas
pueden incluir: náuseas, vómitos, debilidad, nerviosismo, confusión, dolor,
pérdida del apetito, deshidratación, sed y micción excesiva y cálculos renales.
La deficiencia de Vitamina D causa Hipovitaminosis D, Los síntomas incluyen:
dolor de huesos, debilidad muscular, fatiga, enfermedad cardiovascular, asma,
etc.
Vitamina E – Tocoferol: Tiene acciones antioxidantes, evitando la
oxidación de las células de los sistemas nervioso, muscular y cardiovascular.
También evita la oxidación de las grasas, proteínas y ácidos nucleicos. El
aceite de oliva virgen, las aceitunas, los frutos secos y las partes verdes de los
vegetales son alimentos ricos en vitamina E. Es muy extraño el caso de
Hipervitaminosis E, ya que es una de las vitaminas menos tóxicas, pero en
casos extremos de exceso de esta dosis, ocurre mareos, dolor abdominal,
diarrea, gases, hipertensión arterial e incluso sangrados, pues esta vitamina
tiene un efecto anticoagulante. La hipovitaminosis E provoca disfunciones en
los reflejos y en la coordinación, dificultad para caminar y debilidad muscular.
Vitamina K – Antihemorrágica: Interviene en la coagulación sanguínea,
es decir, cuando se produce una hemorragia vascular. También participa en la
producción de la osteocalcina (proteína abundante en los huesos), lo que
ayuda a la mineralización ósea. La vitamina K está presente en verduras,
sobre todo en la lechuga, coles, brócoli y espinacas, y se recomienda ingerir
entre 90 y 120 mg al día. La hipervitaminosis K es la menos común dentro de
las vitaminas liposolubles. A dosis muy altas la hipervitaminosis K puede
causar consecuencias como la anemia y el mal funcionamiento del hígado. Los
síntomas de la hipovitaminosis K incluyen: Sangrado excesivo, dificultad para
coagular la sangre, dolores óseos, debilidad muscular, dificultad para caminar,
fatiga, problemas de visión.
Vitaminas hidrosolubles: Son aquellas que se disuelven en agua. Se
trata de coenzimas o precursores de coenzimas, necesarias para muchas
reacciones químicas del metabolismo.
En este grupo de vitaminas, se incluyen las:
Vitamina B1 – Tiamina: Entre sus funciones, participa en el metabolismo
glúcido y en el sistema nervioso como neurotransmisor. Debe ingerirse una
media de 1 mg al día de tiamina y está presente en vegetales y cereales, así
como en la leche y en tejidos animales. El exceso de vitamina B1 puede
causar ciertas dificultades para dormir, hipertensión, irritación de la piel,
aparición de alergias, latidos inestables del corazón, agitación y excitación. La
falta de Vitamina B1, también conocida como Biribiri, puede conducir a fatiga,
debilidad, psicosis y daño neurológico.
Vitamina B2 – Riboflavina: La riboflavina está presente en carnes, leche,
huevos y pescados. La ingesta recomendada oscila entre los 0,9 y los 1,1 mg
al día en función de la etapa o estadio fisiológico de la persona. La riboflavina
está presente en la leche, tejidos animales, pescado, huevos y vegetales de
hoja verde. El principal órgano encargado de degradar la riboflavina sin
modificar es el hígado y es excretada por vía biliar, orina y sudor. El exceso de
vitamina B2 puede causar presión arterial baja, cansancio, falta de sangre,
náuseas y vómitos. La falta de Vitamina B2 causa dermatitis seborreica,
debilidad, anemia, etc.
Vitamina B3 - Niacina o Ácido nicotínico: Colabora en mantener el equilibrio
químico del sistema nervioso, fomentando que las neuronas transmitan
impulsos eléctricos por su membrana, y también en producir hormonas
esteroideas. La ingesta recomendada de niacina es alrededor de 15 mg diarios
y se encuentra en vísceras, pescado, legumbres y harinas vegetales. El
consumo excesivo de Vitamina B3 puede causar los siguientes efectos:
Diabetes, dolores de cabeza, alto niveles de ácido úrico (uricemia), irrigación
de la piel, disfunción hepática, trastornos estomacales, problemas cardíacos,
disminución en el nivel de calcio, etc. La falta de Vitamina B3, también
conocida como Pelagra, ocasiona lo siguiente: delirios, diarrea, debilidad,
inapetencia, dolor abdominal y úlceras en la piel en zonas expuestas al sol.
Vitamina B5 - Ácido pantoténico: Participa en los procesos de obtención de
energía a partir de los alimentos y en la producción de colesterol y de otras
grasas esenciales. Se recomienda consumir alrededor de 5 mg diarios y está
presente en muchísimos alimentos. El exceso de Vitamina B5 ocasiona
cansancio, depresión, edemas, dolores en las articulaciones, gastroenteritis,
pérdida de líquidos corporales y metabolismo inadecuado. La falta
de ácido pantoténico es muy infrecuente, pero puede causar una sensación de
hormigueo en los pies
Vitamina B6 – Piridoxina: Participan en la formación de glóbulos rojos y en que
las células reciban la cantidad necesaria de oxígeno. Se recomienda ingerir 1,5
mg diarios y se puede obtener de hígado, legumbres, nueces y plátanos. El
exceso de Vitamina B6 ocasiona: Falta de control muscular o de coordinación
de los movimientos voluntarios (ataxia), lesiones en la piel dolorosas y
desfigurantes, acidez estomacal y náuseas, sensibilidad a la luz solar
(fotosensibilidad), entumecimiento, capacidad reducida para sentir dolor o
temperaturas extremas, también puede conducir a la depresión,
entumecimiento de las extremidades, movimientos musculares sin coordinación
y trastornos de humor. La deficiencia de vitamina B6 puede ser causada por
fármacos que inactivan a la piridoxina, desnutrición calórico-proteica,
malabsorción, alcoholismo o pérdidas excesivas. La deficiencia puede causar
neuropatía periférica, dermatitis seborreica, glositis y queilosis, y en adultos,
confusión y convulsiones.
Vitamina B8 – Biotina: Es importante recalcar, que la vitamina B7 y la B8 son lo
mismo, Biotina. Interviene en el metabolismo de los carbohidratos para la
obtención de energía y también en el metabolismo de las proteínas y las
grasas. Se recomienda consumir alrededor de 30 mg diarios de biotina, que
está presente en el hígado, la yema del huevo y, en menor cantidad, en
muchísimos alimentos. No existe riesgo alguno por consumir de forma
excesiva Vitamina B8, ya que esta se excreta mediante la orina, y no resulta
tóxico. La deficiencia de Vitamina B8 ocasiona dolor muscular, dermatitis o
glositis, que es hinchazón en la lengua.
Vitamina B9 – Ácido fólico: Esta vitamina es fundamental en los procesos
biológicos de mantenimiento y reparación de las células. Junto con la B12,
participa en la formación de glóbulos rojos. Son alimentos ricos en ácido fólico
las verduras y hortalizas, legumbres y frutos secos. El exceso de vitamina B9 o
ácido fólico es poco probable que ocurra, pero puede causar algunos trastornos
estomacales, insuficiencia renal, gases, náuseas, disminución del apetito y
colesterol alto. La deficiencia de vitamina B9 es bastante común y se
encuentra, sobre todo, en personas alcohólicas, fumadoras, embarazadas,
mujeres que toman anticonceptivos. Algunos de los síntomas de una persona
con anemia de vitamina B9 son los dolores de cabeza, desórdenes en la
conducta, mareos, pérdida de peso, diarrea, piel pálida, dificultades para
respirar o fatiga.
Vitamina B12 – Cianocobalamina: Su aportación es imprescindible en la
formación de glóbulos rojos, en la regeneración de los tejidos y en la síntesis
del ADN. Los principales alimentos que la contienen son pescados, carnes,
leche y derivados y huevo (de origen animal). El exceso de vitamina B12
puede causar problemas en el corazón, el hígado, los riñones, la sangre y la
vista. Un nivel demasiado alto de esta vitamina puede hacer que el corazón
deje de bombear correctamente, provocando insuficiencia cardíaca. La
deficiencia de vitamina B12 puede causar o se asocia con: Envejecimiento
prematuro. Trastornos neurológicos, confusión mental, problemas de memoria
y deterioro cognitivo. Accidente cerebrovascular, enfermedad cardíaca y otros
problemas vasculares.
Vitamina C - Ácido ascórbico: Participa en la reparación y el mantenimiento de
los tejidos celulares, tiene efectos antioxidantes y favorece la correcta
cicatrización de las heridas. Las frutas, las verduras y hortalizas son alimentos
ricos en vitamina C y se recomienda ingerir entre 75 y 90 mg al día. El exceso
de Vitamina C provoca diarrea, nauseas, vómitos, acidez estomacal, dolor
abdominal, dolor de cabeza, etc. La deficiencia de vitamina C puede provocar
signos y síntomas como dificultad en la cicatrización de las heridas, manchas
rojas en el cuerpo (petequias) y morados en la piel. La principal enfermedad
causada por la falta o deficiencia de la vitamina C se denomina escorbuto,
manifestándose al cabo de 4 a 6 meses de la falta de esta vitamina.
Relación entre Vitaminas y las
Coenzimas
Las vitaminas no son coenzimas, se convierten en ellas. No todas las
vitaminas se convierten en coenzimas, sólo las del complejo B. Las coenzimas
son moléculas orgánicas que son necesarias para que una enzima realice su
función catalizadora. Las otras vitaminas actúan en el organismo como
antioxidantes, como la E y la C, o en enlace directo con enzimas de la
coagulación, como la K.
Quimotripsina
La quimotripsina es una enzima liberada por el páncreas durante la
digestión. Si se liberan cantidades más bajas de lo normal, puede significar
que el páncreas no está produciendo suficientes enzimas para digerir bien los
alimentos.
Esta enzima se sintetiza en el páncreas como un precursor inactivo
llamado quimotripsinógeno. Una vez que el quimotripsinógeno es secretado en
el duodeno, parte del intestino delgado, es activado por otra enzima, la tripsina,
mediante el corte del quimotripsinógeno. Una vez activada, la quimotripsina
puede realizar su función de degradación de proteínas.
Fructosa-2,6-bifosfatasa
La Fructosa-2,6-bifosfatasa es una enzima bifuncional que juega un
papel crucial en la regulación del metabolismo de la glucólisis y de la
gluconeogénesis. Esta enzima es responsable de la síntesis y degradación de
la fructosa-2,6-bisfosfato (Fru-2,6-P2), un monosacárido derivado de la
fructosa. La Fru-2,6-P2 modifica alostéricamente la actividad enzimática tanto
de la fosfofructoquinasa 1 (PFK-1) como de la fructosa-1,6-bisfosfatasa
(FBPasa-1). La síntesis de Fru-2,6-P2 tiene lugar mediante la fosforilación con
ATP de la fructosa-6-fosfato por la PFK-2. El procesamiento de la Fru-2,6-P2
se produce por una defosforilación catalizada por la Fructosa-2,6-bifosfatasa,
generando así fructosa-6-fosfato y Pi (fósforo inorgánico).
O sea, La Fructosa-2,6-bifosfatasa es una enzima que regula el
metabolismo de la glucólisis y de la gluconeogénesis a través de la síntesis y
degradación de la fructosa-2,6-bisfosfato.
