UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

FACULTAD DE QUÍMICA E INGENIERÍA QUÍMICA

Escuela Profesional de Ingeniería Química

Departamento Académico de Química Orgánica

Laboratorio de Orgánica II

Informe N°07 - Práctica N°07

Horario: Martes 9:00-13:00

“AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS”

Docente:

Tomas Chota, Gloria Eva

Integrantes:

1. Alvarez Quiroz, Aracely Eva (código: 22070174)

2. Barrantes Palacios, Katherine Vanessa Rosmery (código: 22070188)

3. Rivera Antonio, Yaquelin Cristina Juana (código: 22070171)

Lima, Perú

12/10/2023
 TABLA DE CONTENIDOS

I. OBJETIVOS..........................................................................................................................2
1.1 Objetivo general........................................................................................................... 2
1.2 Objetivos específicos................................................................................................... 2
II. RESUMEN...........................................................................................................................3
III. INTRODUCCIÓN............................................................................................................. 4
IV. FUNDAMENTO TEÓRICO............................................................................................. 5
V. PARTE EXPERIMENTAL............................................................................................... 10
5.1. Materiales y equipos................................................................................................. 10
5.2. Reactivos...................................................................................................................10
5.3 Muestras.....................................................................................................................10
5.4. Parte experimental.................................................................................................... 10
5.4.1. Preparación de la albúmina..............................................................................10
5.4.2. Desnaturalización de proteínas........................................................................ 11
5.4.3. Reacciones de coloración................................................................................ 13
5.4.4 Reacciones de precipitación………………………………………………………..15
VI. DISCUSIÓN DE RESULTADOS................................................................................... 17
VII. CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES........................................................... 18
VIII. REFERENCIAS..........................................................................................................19
IX. CUESTIONARIO.......................................................................................................... 19
X. ANEXO…………………………………………………………………………………..24

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 I. OBJETIVOS

1.1 Objetivo general

➢ Realizar ensayos químicos cualitativos para identificar y reconocer las propiedades

químicas de las proteínas, y determinar el grupo funcional presente en estas
macromoléculas.

1.2 Objetivos específicos

➢ Evaluar las propiedades de desnaturalización de las proteínas mediante la exposición

a cambios de pH o calor, con el propósito de comprender cómo estas condiciones
afectan su estructura y función.

➢ Aplicar ensayos de precipitación para identificar la presencia de proteínas en una

muestra desconocida y distinguirlas de otras biomoléculas.

➢ Confirmar la existencia de enlaces peptídicos en la muestra, característicos de las

proteínas, mediante la prueba de biuret.

➢ Utilizar la prueba xantoproteica para detectar grupos fenilo en la muestra, lo que

posibilita la identificación de aminoácidos específicos presentes en la albúmina.

➢ Aplicar la prueba de la reacción con ácido ninhidrina para detectar la presencia de

aminoácidos en la muestra.

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 II. RESUMEN

En el presente informe de laboratorio se realizaron ensayos químicos cualitativos para

reconocer las propiedades químicas de las proteínas, y se identificó mediante pruebas el
grupo funcional presente en las proteínas. Para ello, se preparó la solución de albúmina, a
partir de la clara de huevo. Este se utilizó, primeramente para la desnaturalización de las
proteínas mediante factores como el calor, donde por medio del baño maría se formó una
precipitación de color blanco; luego con los solventes orgánicos, se observó que al agregar
etanol y acetona, la proteína precipitó y finalmente el cambio de pH por la adición de NaOH
y HCl(cc). Por otro lado, para las reacciones de coloración, se llevó a cabo primero la
reacción de Biuret, donde se observó en la solución la formación de un color violeta; luego se
realizó la reacción xantoproteica, donde se obtuvo la formación de un precipitado que
cambió de color amarillo a anaranjado debido a la adición de hidróxido de amonio; asimismo,
se empleó la reacción de Ninhidrina que forma inicialmente un complejo de color púrpura,
pero al agregar el cloroformo cambió a color anaranjado. Finalmente, se realizaron las
reacciones de precipitación, primero se realizó las reacciones de precipitación con sales
metálicas, donde en 3 tubos de ensayo se colocó la solución de albúmina y se agregó sulfato
de cobre, cloruro de bario y acetato de plomo respectivamente. Se observó que en el primer
tubo de ensayo se forma un precipitado de color celeste, en el segundo se forma un
precipitado blanco, y en el tercer tubo de ensayo se forma un precipitado de color blanco
lechoso. Por último, se llevó a cabo la precipitación de reactivos alcaloides, donde se observó
una coloración amarillo fosforescente.

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III. INTRODUCCIÓN

Las proteínas y sus componentes básicos, los aminoácidos, son auténticos

protagonistas en el escenario de la vida ya que influyen en nuestra existencia diaria.
Desde catalizar reacciones químicas vitales en nuestro cuerpo, como la digestión de
alimentos (amilasa), hasta llevar a cabo el transporte de oxígeno en nuestra sangre y
defender nuestro sistema inmunológico de amenazas invisibles, las proteínas son las
obreras incansables de la biología. Además, actúan como ladrillos de construcción
para tejidos como la piel y como mensajeros celulares que regulan todo, desde el
equilibrio de azúcar en sangre hasta la comunicación en el cerebro. En pocas palabras,
estas moléculas no solo sustentan la vida, sino que también añaden color a nuestros
ojos, fuerza a nuestros músculos y energía a nuestras células. Su versatilidad y
omnipresencia hacen que las proteínas y los aminoácidos sean invaluables en nuestra
existencia diaria y esenciales en el desarrollo de la ciencia y la tecnología modernas.

La importancia de los aminoácidos y las proteínas en las industrias se

manifiesta de manera extraordinaria a través de una amplia gama de aplicaciones. En
la industria alimentaria, estas moléculas son cruciales para la creación de alternativas
vegetarianas y veganas, como carnes sustitutas y productos lácteos, en respuesta a la
creciente demanda de opciones de alimentos más sostenibles. Por otro lado, en la
industria farmacéutica, las proteínas se usan para la fabricación de medicamentos,
como la insulina y anticuerpos monoclonales, que revolucionan la terapia de
enfermedades como el cáncer y los trastornos autoinmunes. En el campo de la
biotecnología, los aminoácidos y proteínas son los pilares de productos
biotecnológicos, incluyendo enzimas y proteínas recombinantes, utilizadas en una
amplia gama de aplicaciones que van desde investigaciones científicas hasta la
producción de bioplásticos y biocombustibles. Además, en la industria textil, las
proteínas naturales, como la seda, se convierten en la base de tejidos especiales de alto
rendimiento. En resumen, las proteínas y los aminoácidos no solo son esenciales para
la vida, sino también motores cruciales de la innovación y el progreso en una amplia
variedad de industrias, influyendo significativamente en nuestra calidad de vida y en
la sostenibilidad de nuestro planeta.

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 IV. FUNDAMENTO TEÓRICO

4.1 Aminoácidos
4.1.1 Definición
Son bifuncionales, contienen un grupo amino básico y un grupo carboxilo ácido. Son las
unidades que forman a las proteínas, sin embargo tanto estos como sus derivados
participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la
biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de
aminoácidos (péptidos) tienen funciones importantes en el sistema neuroendocrino como
hormonas, factores que liberan hormonas o neurotransmisores.

Figura 1. Composición de la alanina.

4.1.2 Clasificación de los aminoácidos

Su valor como bloques de construcción para formar proteínas se deriva del hecho de que
los aminoácidos pueden asociarse entre sí en cadenas largas formando enlaces amida
entre el NH2 de un aminoácido y el COOH de otro. Para propósitos de clasificación, las
cadenas con menos de 50 aminoácidos con frecuencia se llaman péptidos, mientras que
el término proteína se utiliza para cadenas más grandes.

Figura 2. Enlace del aminoácido.

4.1.3 Enlace peptídico
Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una
molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro.
El resultado es un enlace covalente CO-NH. El enlace peptídico sólo permite formar
estructuras lineales, sin ramificaciones, que se denominan péptidos; estas estructuras son
muy estables, pues los enlaces peptídicos son covalentes. Todos los péptidos tienen un
grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro. La reacción química en que
se forma un enlace peptídico se llama condensación, y su descomposición en
aminoácidos es la hidrólisis.

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 Figura 3. Enlace peptídico: Condensación e hidrólisis.

En función de su número de aminoácidos, los péptidos se pueden clasificar en:

● Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos.
● Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos.
● Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una estructura tridimensional
definida. Se suele llamar proteínas a los polipéptidos con masa molecular
superior a 10000. Las proteínas generalmente están formadas por entre 100 y 300
aminoácidos, aunque algunas pueden tener más de un millar de aminoácidos.

El aminoácido más sencillo es el ácido aminoacético, llamado glicina. Otros aminoácidos

comunes tienen cadenas laterales (simbolizadas con R) sustituidas por el átomo de
carbono Por ejemplo, la alanina es el aminoácido con un grupo metilo como cadena
lateral. Con excepción de la glicina, todos los demás a-aminoácidos son quirales. En
todos los aminoácidos quirales, el centro de quiralidad es el átomo de carbono
asimétrico. La mayor parte de los aminoácidos que se encuentran en forma natural tienen
la configuración (S) en el átomo de carbono. Los aminoácidos combinan muchas de las
propiedades y reacciones de las aminas y de los ácidos carboxílicos. La combinación de
un grupo amino básico y un grupo carboxílico ácido en la misma molécula también
resulta en algunas propiedades y reacciones únicas. Las cadenas laterales de algunos
aminoácidos tienen grupos funcionales adicionales que conducen a propiedades
interesantes y presentan reacciones que les son propias.

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 Figura 4. Quiralidad en los aminoácidos.

4.1.4 Estructura de los aminoácidos

Los aminoácidos existen en disolución acuosa principalmente en la forma de un ion
dipolar, o zwitterion (del alemán zwitter, que significa “híbrido”)

Figura 5. Estructura de los aminoácidos.

Los zwitteriones de los aminoácidos son sales internas y, por lo tanto, tienen muchas de
las propiedades físicas asociadas con las sales. Tienen momentos dipolares grandes, son
solubles en agua pero insolubles en hidrocarburos y son sustancias cristalinas con puntos
de fusión relativamente altos. Además, los aminoácidos son anfóteros, ya que pueden
reaccionar como ácidos o como bases, dependiendo de las circunstancias. En disolución
ácida acuosa, un zwitterion de aminoácido es una base que acepta un protón para
producir un catión; en disolución básica acuosa, el zwitterion es un ácido que pierde un
protón para formar un anión. Nótese que es el carboxilato, CO2 , el que actúa como el
sitio básico y acepta un protón en la disolución ácida, y es el catión amonio, NH3 , el que
actúa como el sitio ácido y dona un protón en la disolución básica.

Figura 6. Zwitteriones de los aminoácidos.

4.1.5 Síntesis de aminoácidos

Los α aminoácidos pueden sintetizarse en el laboratorio utilizando algunas de las
reacciones estudiadas en los capítulos anteriores. Uno de los métodos más antiguos de
síntesis de α - aminoácidos comienza con la bromación en de un ácido carboxílico
cuando se trata con Br2 y PBr3 (la reacción de Hell-Volhard-Zelinsky). La sustitución
SN2 del α -bromo ácido con amoniaco produce un alfa -aminoácido.

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 Figura 7. Síntesis de aminoácidos.

4.2 Proteínas

4.2.1 Definición
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los animales que
desempeñan funciones importantes tanto en estructura como en la función de las células.
Son biopolímeros de los A-aminoácidos, llamados así debido a que el grupo amino está
enlazado al átomo de carbono adyacente al grupo carbonilo. Las propiedades físicas y
químicas de una proteína están determinadas por los aminoácidos que la constituyen. Las
subunidades individuales de los aminoácidos se unen por medio de enlaces de amida
llamados enlaces peptídicos. Todas las proteínas están construidas de muchas unidades
de aminoácidos unidos entre sí en una cadena larga.

Figura 8. Enlace de la proteína.

4.2.2 Propiedades de las proteínas
● Especificidad
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función.
● Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por
lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en
agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

8
4.2.3 Asociaciones de las proteínas
En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos de
biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un
carácter permanente. Se pueden dar asociaciones entre proteínas o de éstas con otras
biomoléculas.
● Asociaciones entre proteínas
Las proteínas α y β-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural, ya que
forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar forma a las
células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que
participan en la motilidad celular).

Figura 9. Asociaciones entre proteínas

● Asociaciones entre proteínas y azúcares
Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

Figura 10. Asociación de proteínas con azúcares

● Asociaciones entre proteínas y lípidos
Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas
biológicas.

Figura 11. Asociación de proteínas y lípidos.

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 V. PARTE EXPERIMENTAL

5.1. Materiales y equipos

● Vasos pyrex de 250 mL y 400 mL
● Bagueta
● Probetas graduadas de 10mL
● Cocina eléctrica
● 6 tubos de ensayo
● 1 piseta
● algodón

5.2. Reactivos
● Etanol
● Acetona
● HCl(cc)
● NaOH 10%
● HNO3 (cc)
● Hidróxido de amonio
● Ninhidrina al 0,1%
● Ac. Acético
● Cloroformo
● Cloruro de bario 5%
● Sulfato de cobre
● Ácido pícrico
● Acetato de plomo

5.3 Muestras
● Clara de huevo

5.4. Parte experimental

5.4.1. Preparación de la albúmina

Primero debemos separar la clara de la yema del huevo en un recipiente. Luego,

en un vaso de precipitado medimos con ayuda de una probeta 10 mL de clara y
añadimos 10 mL de agua destilada. Acto seguido, mezclamos y batimos hasta que se
forme una espuma. Esta albúmina será utilizada para las siguientes pruebas.

10
5.4.2. Desnaturalización de proteínas

5.4.2.1 Mediante calor

Procedimiento:

Medimos 2 mL de albúmina con la probeta y añadimos a un tubo de ensayo

que se pondrá en baño maría durante 3 minutos.

Figura 12. Desnaturalización de la albúmina mediante calor

Observación:

● Se forma un precipitado de color blanquecino.

● Se observó una solución coagulada.

5.4.2.2 Precipitación con solventes orgánicos

● Precipitación con Etanol

Procedimiento:
En un tubo de ensayo colocar 2 mL de solución de albúmina y agregue
2 mL de alcohol etílico.

Figura 13. Desnaturalización de la albúmina mediante precipitación con Etanol

11
 Observación:
-Se observa que un precipitado de partículas sólidas, solución turbia
blanquecina.

● Precipitación con Acetona

Procedimiento: En un tubo de ensayo colocar 2 mL de solución de albúmina y

agregar 2 mL de acetona.

Figura 14. Desnaturalización de la albúmina mediante precipitación con Acetona

Observación:
-Se evidencia una solución turbia blanquecina con precipitado.
-Se observa una solución homogénea coagulada.

5.4.2.3 Cambios de PH

● Cambio de pH con NaOH

Procedimiento: En un tubo de ensayo colocar 2 mL de solución de albúmina y

agréguele 2 mL de solución de Hidróxido de sodio al 10 %

Figura 15. Desnaturalización de la albúmina mediante cambio de pH con NaOH

Observación:

- Al añadir a la albúmina de huevo, el hidróxido de sodio (NaOH) ocurre

la misma reacción de coagulación, pero en diferentes proporciones.

12
 ● Cambio de pH con HCl (cc)

Procedimiento: En un tubo de ensayo colocar 2 mL de solución de albúmina y

agregamos 4 gotas de ácido clorhídrico (cc).

Figura 16. Desnaturalización de la albúmina mediante cambio de pH con HCl

(cc)
Observación:

- Se observa una solución blanca y presencia de precipitado debido a la

desnaturalización.
- Se evidencia un cambio en su viscosidad debido al precipitado de albúmina.

5.4.3. Reacciones de coloración

5.4.3.1 Reacción de Biuret

Procedimiento: En un tubo de ensayo colocar 2 mL de solución de albúmina y 3

mL de NaOH al 10 %. Luego, agregar gota a gota la solución de Sulfato de Cobre al
0,5 % hasta obtener un color púrpura violeta.

Figura 17. Reacción de Biuret

Observación:

- Se observa una solución de color violeta, lo que indica la presencia de

proteínas en la solución de albúmina.

13
 5.4.3.2 Reacción xantoproteica

Procedimiento: En un tubo de ensayo colocar 3 mL de una solución de albúmina

y 1 mL de HNO3(cc). Luego calentar a una temperatura suave, enfriar añadir
Hidróxido de Amonio gota a gota hasta que el color se torna anaranjado.

Figura 18. Reacción xantoproteica

Observación:

- Se observa la formación de un precipitado que cambia de un color amarillo a

color anaranjado, lo que indica la presencia de proteínas que contienen grupos
fenólicos (triptófano, tirosina).

5.4.3.3 Reacción de Ninhidrina

Procedimiento: Colocar en un tubo de ensayo 5 mL de solución de albúmina y

0,5 mL de solución de ninhidrina al 0,1 %. Luego llevar a baño maría hasta que se
desarrolle un color púrpura. Después, añadir 1 gota de ácido acético y 1 mL de
cloroformo, agitar y observar como el cloroformo toma la coloración de la ninhidrina,
virando el color al anaranjado.

Figura 19. Reacción de Ninhidrina luego del baño maría

14
 Observación:

- Durante el baño maría se observó la formación de un color púrpura intenso en

la solución, pero luego este cambia a un color anaranjado. Sin embargo,
durante la experiencia no se logró obtener el color anaranjado, esto pudo haber
ocurrido debido a la falta de aminoácidos en la solución o en la calidad de los
reactivos utilizados.

5.4.4 Reacciones de precipitación

5.4.4.1 Reacciones de precipitacioon con sales metalicas

● Sulfato de cobre al 5%
Procedimiento: En un tubo de ensayo previamente limpio agregar 1 mL de solución
de albúmina , luego de ello agregar 2 mL de sulfato de cobre al 5%.

Figura 20. Precipitación de la albúmina con sulfato de cobre al 5%.

Observación:
- Se observó un precipitado de color celeste con dos fases, celeste espumoso,
en la parte superior; turquesa claro, en la parte inferior.
- Se observaron burbujas en la parte superior.

● Cloruro de bario al 5%
Procedimiento: En un tubo de ensayo previamente limpio agregar 1 mL de solución
de albúmina , luego de ello agregar 2 mL cloruro de bario al 5%.

Figura 21. Precipitación de la albúmina con cloruro de bario al 5%.

Observación:
- Se observó una mezcla homogénea incolora.

15
● Acetato de plomo al 5%
Procedimiento: En un tubo de ensayo previamente limpio agregar 1 mL de
solución de albúmina , luego de ello agregar 2 mL de acetato de plomo al 5%.

Figura 22. Precipitación de la albúmina con acetato de plomo al 5%.

Observación:
- Se forma una mezcla blanquecina

5.4.4.2 Precipitación de reactivos alcaloides

Procedimiento: En un tubo de ensayo previamente limpio agregar 1 mL de
solución de albúmina , luego de ello agregar 6 gotas de solución de ácido pícrico.

Figura 23. Precipitación de la albúmina con ácido pícrico.

Observación:
- Se formo un precipitado de color amarillo fosforescente
- Se forman burbujas de la albúmina en la parte superior

16
 VI. DISCUSIÓN DE RESULTADOS

En los resultados de la desnaturalización de proteínas, se llevó a cabo primero por

medio del calor, donde al reaccionar la solución de albúmina en baño maría, se obtuvo un
precipitado blanco, el cual es la proteína. Este resultado demuestra, que el calor puede
desnaturalizar las proteínas al interrumpir las interacciones no covalentes responsables de su
estructura tridimensional, lo que puede llevar a cambios drásticos en la estructura y función
de las proteínas. Luego en la precipitación con solventes orgánicos, al agregar alcohol etílico
y acetona a la solución de albúmina, se observó que la proteína precipitó y se volvió insoluble
en el solvente. Esto indica que los solventes orgánicos pueden desnaturalizar la proteína al
afectar sus interacciones con el agua y con otros grupos funcionales en la proteína. Además,
la precipitación es un signo de que la estructura de la proteína se ha alterado y ya no es
soluble en agua. Después se prosiguió con el cambio de pH, donde a la solución de albúmina
se le agrega NaOH y HCl(cc) respectivamente. Teniendo como resultado que en medio
alcalino, la albúmina se volvió más soluble, tiene un pH alto y resultó una solución
transparente; mientras que en medio ácido, la proteína forma un precipitado blanco y presenta
un pH bajo .

Por otro lado, en las reacciones de coloración, se realizó primero la reacción de Biuret, la
cual identifica la presencia de proteínas en una solución, debido a la formación de un color
violeta característico como resultado de la interacción entre el cobre y los enlaces peptídicos
en las proteínas. Luego se realizó la reacción xantoproteica, el cual identifica la presencia de
grupos fenólicos en proteínas,como la tirosina y triptófano. Esta prueba se basa en la
formación de nitrocompuestos insolubles de color amarillo, que luego cambian a anaranjado.
Mientras que en la reacción con Ninhidrina se utiliza para detectar la presencia de
aminoácidos, inicialmente se observa la formación de un color púrpura intenso, el cual es un
indicador positivo de la presencia de aminas primarias y secundarias, pero luego cambia de
color a anaranjado indicando la reversibilidad de la reacción.

Finalmente, en las reacciones de precipitación, se emplean las reacciones de precipitación

con sales metálicas (sulfato de cobre, cloruro de bario y acetato de plomo) y se detecta la
presencia de proteínas en las soluciones. La formación de un precipitado en cada uno de los
tubos indica positivamente la presencia de proteínas en la solución de albúmina. También

17
estas reacciones se basan en las interacciones químicas entre los iones metálicos y las
proteínas, lo que resulta en la formación de un precipitado. Consiguientemente, se realiza la
precipitación de reactivos alcaloides, donde la interacción entre el ácido pícrico con los
grupos aminos de la albúmina, llevó a un cambio en el color de la solución a un tono amarillo
fosforecente, la cual indica la presencia de proteínas.

VII. CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES

CONCLUSIONES
1. La exposición a cambios de pH, calor, etanol y cloroformo para la
desnaturalización demostró que las proteínas son altamente sensibles a estas
condiciones, lo que puede llevar a cambios en su estructura.

2. Los ensayos de precipitación permitieron identificar de manera efectiva la

presencia de proteínas en la albúmina, destacando su capacidad para
distinguirlas de otras biomoléculas presentes.

3. La prueba de biuret confirmó la existencia de enlaces peptídicos en la muestra,

estableciendo la presencia de proteínas en la albúmina.

4. La prueba xantoproteica permitió la detección de grupos fenilo en la muestra

como la tirosina, lo que facilita la identificación de aminoácidos específicos.

5. La prueba de reacción con ninhidrina confirmó la presencia de aminoácidos en

la muestra, respaldando aún más la identificación de proteínas en la albúmina.

RECOMENDACIONES
◆ Mantener alejado el etanol y la acetona de las fuentes de calor ya que son reactivos
inflamables.
◆ Utilizar cloroformo, hidróxido de amonio, etanol y acetona en la campana
extractora debido a su toxicidad y volatilidad con el fin de evitar inhalación de
vapores.
◆ Añada el ácido al agua, no agua al ácido, para evitar salpicaduras peligrosas.
◆ Tener a mano ácido acético o una solución ácida para neutralizar derrames de
NaOH.
◆ Alejar los ácidos fuertes del hidróxido de amonio para evitar reacciones peligrosas.
◆ Evitar el manejo brusco del ácido pícrico ya que es sensible a la fricción.

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 VIII. REFERENCIAS

Cardona, F. ( 2020). Los aminoácidos: estructura y tipos. [Universidad Politécnica de

Valencia, Archivo PDF].
https://riunet.upv.es/bitstream/handle/10251/147137/Cardona%20-%20LOS%20AMI
NO%C3%81CIDOS.%20ESTRUCTURA%20Y%20TIPOS..pdf?sequence=1

Morales, J., Zea, J., Vaccaro, V., Avalos, E. (2017). Los aminoácidos en el cuerpo humano.
RECIMUNDO, 1(5), 379-391. https://doi.org/10.26820/recimundo/1.5.2017.379-391

McMurry, J., Mondragón, C., y Pozo, V. (2008). Química orgánica (7ª ed). México: Cengage
learning. [Libro]
https://www.academia.edu/38629292/Mc_Murry_Quimica_Organica_7ma_Edicion

Luque, V. (s.f). Estructura y propiedades de la proteína. [Archivo PDF].

https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

Wade, L. G. (2011). Química Orgánica (7ª ed. Vol. 1). Pearson Education.

IX. CUESTIONARIO

1. ¿Con qué tipos de reacciones se comprueba la presencia de aminoácidos?

La presencia de aminoácidos se puede comprobar a través de varias reacciones químicas, las
cuales pueden ser:

● Reacción de Ninhidrina: La ninhidrina interactúa con los grupos amino primarios

presentes en los aminoácidos, dando como resultado un color púrpura intenso. La
intensidad del color que se forma guarda una relación directa con la cantidad de
aminoácidos presentes en la muestra.

● Reacción de Biuret: Esta reacción es específica para proteínas, que están formadas por
cadenas de aminoácidos. En la reacción se lleva a cabo la creación de un complejo de
cobre, a través de los enlaces peptídicos presentes en las proteínas, generando una
característica transformación de color, que va desde el azul al violeta.

● Reacción de Sakaguchi: La aplicación de esta reacción se dirige a identificar la

existencia de arginina, que es un tipo de aminoácido. La reacción involucra la

19
 formación de un complejo de color rojo con una solución de cloruro de sodio y
α-naftol en medio alcalino.

● Reacción de Xantoproteica: Esta reacción tiene como finalidad la identificación de

aminoácidos que poseen grupos fenólicos, tales como tirosina y triptófano. En el
proceso de esta reacción, los grupos fenólicos reaccionan con ácido nítrico, dando
lugar a la formación de un compuesto de color amarillo.

● Reacción con ácido p-dimetilaminocinámico (DACA): Esta reacción se emplea de

manera particular para identificar la presencia de prolina, el cual es un aminoácido. La
prolina genera un complejo de color rojo al reaccionar con el ácido DACA.

● La prueba del ácido ortofosfórico y cloruro férrico: Es un método específico para

identificar la presencia de fenilalanina, el cual es un aminoácido aromático. Al
mezclar una solución que contiene fenilalanina con ácido ortofosfórico y cloruro
férrico, se origina la formación de un sólido de color verde.

2. ¿Cuántas estructuras comprenden las proteínas?

Las proteínas son tan grandes que la palabra estructura toma un significado más amplio que
el que tiene cuando se refiere a los compuestos orgánicos más simples. De hecho, los
químicos hablan de cuatro niveles diferentes de estructuras cuando describen a las proteínas,
las cuales son:

● La estructura primaria : La secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica

es lo que define la estructura primaria de una proteína. Esta secuencia es crucial para
el desempeño de la proteína, y contiene la información genética codificada en el ADN
que guía su formación y función.

● La estructura secundaria: Se caracteriza por patrones ordenados en la manera en que

se pliega la cadena polipeptídica. Los dos tipos predominantes de estructuras
secundarias son las hélices alfa y las láminas beta, y su formación se debe a la
interacción de los grupos amida de los aminoácidos mediante enlaces de hidrógeno.

● La estructura terciaria: Se refiere a la disposición tridimensional única de la cadena

polipeptídica en su totalidad. La conformación tridimensional de la proteína es el
resultado de diversas interacciones entre los grupos laterales de los aminoácidos, que
incluyen enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas y enlaces de hidrógeno.

● La estructura cuaternaria: Ciertas proteínas se componen de múltiples cadenas

polipeptídicas, ya sean idénticas o diferentes, que se unen para crear una estructura
funcional. La estructura cuaternaria se relaciona con la disposición tridimensional de
estas subunidades y las interacciones que ocurren entre ellas.

20
 Figura N. Estructuras de las proteínas

3. ¿Cómo se desnaturaliza una proteína?

La desnaturalización de una proteína ocurre cuando esta pierde su estructura tridimensional y
su función biológica debido a diversos factores como la acción química, el calor o la
agitación. Cuando una proteína se desnaturaliza, sus cadenas de polipéptidos se despliegan y
pierden su conformación nativa.

Existen varios métodos para desnaturalizar una proteína, entre ellos se encuentran:

1. Acción química: Algunas sustancias químicas, como los ácidos fuertes o las bases,
pueden romper los enlaces que mantienen la estructura de la proteína, lo que resulta
en su desnaturalización. Por ejemplo, el ácido clorhídrico puede desnaturalizar las
proteínas del estómago durante la digestión.
2. Calor: El calor puede desnaturalizar las proteínas al romper los enlaces débiles que
mantienen su estructura tridimensional. Esto ocurre a temperaturas elevadas, como al
cocinar alimentos. Por ejemplo, cuando se cocina un huevo, las proteínas de la clara
se desnaturalizan y se solidifican.
3. Agitación: La agitación vigorosa puede causar la desnaturalización de las proteínas al
romper los enlaces que mantienen su estructura. Por ejemplo, al batir claras de huevo,
las proteínas se desenredan y se despliegan, lo que permite que se unan al agua y
formen espuma.

4. ¿Todos los enlaces se rompen en la desnaturalización de una proteína?

Durante la desnaturalización, los enlaces que mantienen la estructura de la proteína, como

los enlaces disulfuro, los puentes de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas, se rompen.
Esto provoca que las cadenas de polipéptidos se desplieguen y pierdan su conformación
nativa.

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Por otro lado, la desnaturalización de una proteína puede ser reversible en algunos casos.
Algunas proteínas pueden recuperar su estructura nativa (renaturalización) cuando se
restauran las condiciones adecuadas, mientras que otras pueden quedar permanentemente
desnaturalizadas.

Ejemplo en los cuales ocurre desnaturalización:

● Enlaces peptídicos: Los enlaces peptídicos, que unen los aminoácidos en una cadena
polipeptídica, generalmente no se rompen durante la desnaturalización de una
proteína. Estos enlaces son altamente estables y requieren condiciones extremas,
como altas temperaturas o pH muy ácido o básico, para romperse.
● Enlaces covalentes: Algunas proteínas contienen enlaces covalentes adicionales,
como enlaces disulfuro entre residuos de cisteína. Estos enlaces pueden ser más
resistentes a la desnaturalización y pueden no romperse fácilmente en condiciones
suaves.

Ejemplo en los cuales ocurre renaturalización:

● Enlaces disulfuro: Las proteínas que contienen cisteínas pueden formar enlaces
disulfuro entre los grupos sulfhidrilo (-SH) de dos cisteínas. Estos enlaces son
importantes para estabilizar la estructura de la proteína. Durante la desnaturalización,
los enlaces disulfuro pueden romperse, lo que contribuye a la pérdida de la estructura
nativa de la proteína.
● Puentes de hidrógeno: Los puentes de hidrógeno son enlaces débiles que se forman
entre los átomos de hidrógeno y los átomos de oxígeno, nitrógeno o flúor en una
proteína. Estos enlaces son esenciales para mantener la estructura secundaria de la
proteína, como las hélices alfa y las láminas beta. Durante la desnaturalización, los
puentes de hidrógeno pueden romperse, lo que conduce al despliegue de la estructura
de la proteína.
● Interacciones hidrofóbicas: Las interacciones hidrofóbicas son el resultado de la
tendencia de los grupos hidrofóbicos a agruparse en el núcleo de una proteína, lejos
del agua. Estas interacciones contribuyen a la estabilidad de la estructura
tridimensional de la proteína. Durante la desnaturalización, las interacciones
hidrofóbicas pueden romperse, lo que provoca la exposición de los grupos
hidrofóbicos al agua y el despliegue de la estructura de la proteína.

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5. En la reacción Xantoproteica, ¿cuál es la razón de que nuestra piel se pinte de
amarillo con el ácido nítrico?.

La razón es porque la piel humana contiene proteínas, incluyendo aminoácidos que

contienen anillos aromáticos como el triptófano y la tirosina. La reacción xantoproteica
implica la interacción del ácido nítrico (HNO3) con aminoácidos que contienen anillos
aromáticos. Cuando el ácido nítrico entra en contacto con la piel, puede reaccionar con estos
aminoácidos y proteínas presentes en la epidermis, lo que resulta en una decoloración
temporal de la piel. La reacción química entre el ácido nítrico y los grupos aromáticos de las
proteínas de la piel genera un color amarillo, que es el resultado de la formación de un
complejo de color amarillo que es el resultado de la oxidación de los grupos aromáticos
presentes en los aminoácidos.

6. ¿Cómo se prepara el reactivo de Biuret? ¿Se puede utilizar este reactivo de Biuret
para comprobar la presencia de un Aminoácido?

El reactivo de Biuret se prepara disolviendo sulfato de cobre en una solución alcalina

de hidróxido de sodio (NaOH) y luego añadiendo tartrato de sodio y potasio (CuSO4 + NaOH
+ KNaC4H4O6) para estabilizar la reacción. Este reactivo se utiliza comúnmente para detectar
la presencia de enlaces peptídicos en una muestra, que son característicos de las proteínas.
Cuando se añade a una solución que contiene proteínas o péptidos, el reactivo de Biuret
cambia de color de azul a violeta o púrpura debido a la formación de complejos entre los
iones de cobre y los enlaces peptídicos en la estructura de las proteínas.
Asimismo, no se puede utilizar para comprobar la presencia de un aminoácido ya que el
reactivo de Biuret por sí solo no distingue aminoácidos individuales. Más bien, se utiliza para
detectar la presencia de estructuras más grandes, como proteínas y péptidos, que están
formados por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

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 X. ANEXO

Reacción de Biuret

Reacción xantoproteica

Reacción de Ninhidrina

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Reacciones de
precipitación

Precipitación
de reactivos de
alcaloides

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