Biología 2º Bachillerato IES Santo Reino

BLOQUE I. LA BASE MOLECULAR Y FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA.

1.- COMPOSICIÓN DE LOS SERES

VIVOS. BIOELEMENTOS Y
BIOMOLÉCULAS.
1.1.- BIOELEMENTOS.
Los bioelementos son los elementos químicos (118) que forman parte de los seres
vivos (70) aunque todos los seres vivos comparten aproximadamente 25.

Tipos de bioelementos:

*PRIMARIOS: Son los más abundantes (99%) en las moléculas biológicas, en los seres
vivos. Por orden de abundancia son: Oxígeno (O), Carbono (C), Hidrógeno (H), Nitrógeno
(N), Fósforo (P) y Azufre (s).

Propiedades físico-químicas del carbono:

- Número atómico (Z)= 6. - Puede unirse:

- 4 electrones de valencia. * A otros C formando largas cadenas.

- Puede formar como máximo 4 enlaces * Al oxígeno (Z=8).

covalentes con 4 átomos diferentes=GRAN
VARIABILIDAD MOLECULAR.
* Al nitrógeno (Z=7).

- Puede formar enlaces sencillos, dobles o * Al hidrógeno (Z=1) formando los hidrocarburos.
triples.
* A grupos funcionales (conjunto de átomos unidos de forma
-Son enlaces estables que acumulan determinada que proporciona a las moléculas en que se encuentra,
mucha energía, que puede ser liberada cuando unas propiedades
se rompen. características).
Los grupos
funcionales más
importantes son:

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* SECUNDARIOS: En menor proporción pero imprescincibles para los seres vivos. Los más
abundantes están formando sales. Entre ellos destacan el Na, K, Cl, Ca y Mg.
- El sodio, el potasio como el cloro intervienen en la transmisión del impulso nervioso.
- El magnesio forma parte de la estructura de la clorofila y actúa como catalizador de muchas reacciones
químicas.
- El calcio tiene numerosas funciones:
- Interviene en la contracción muscular.
- Colabora en la transmisión de los impulsos nerviosos.
- Regula la frecuencia cardiaca.
- Colabora en la coagulación de la sangre.
- Interviene en la formación del tubo polínico.
- Forma parte de los huesos, dientes, conchas y caparazones.

*OLIGOELEMENTOS (60): Están en pequeñísimas proporciones (menos del 0,1%) pero

muy imprescindibles para la vida porque actúan como catalizadores de muchas reacciones
químicas. Los más importantes son el Fe, Zn, Cu, Co, Mn, Li Si, I y F.

- El Hierro (Fe) forma parte de la hemoglobina y la mioglobina que son las proteínas que transportan el oxígeno
por la sangre.

- El Iodo (I) está en la hormona tiroidea (metabolismo energético).

- El Flúor (F) está en los dientes y huesos.

- El Litio (Li) estimula la producción de neurotransmisores. Muy utilizado en enfermos con depresiones.

- El Cobalto (Co) es necesario para sintetizar la vitamina B12.

1.2.- BIOMOLÉCULAS.
También llamadas principios inmediatos y se forman cuando los bioelementos se unen
mediante enlaces químicos. Los tipos son:

INORGÁNICAS ORGÁNICAS

SALES ÁCIDOS
AGUA GASES GLÚCIDOS LÍPIDOS PROTEÍNAS
MINERALES NUCLEICOS

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2.- EL AGUA Y LAS SALES MINERALES.

2.1.- AGUA
El agua es la sustancia química más abundante en la
materia viva (entre el 50 y el 95% del peso de un organismo).

2.1.1.- Estructura química del agua.

- Formada por la unión de un átomo de oxígeno (Z= 8) con dos átomos de
hidrógeno (Z=1) mediante enlaces covalentes simples que forman un ángulo
de 104,5º.

- El átomo de oxígeno comparte dos electrones con cada uno de los átomos de
hidrógeno. El oxígeno consigue sus ocho electrones en la capa de valencia y los hidrógenos,
los dos que admite su único orbital.

- El núcleo del átomo de oxígeno es más electronegativo (poder que tiene un átomo en
una molécula para atraer a los electrones hacia sí) que el núcleo del átomo de hidrógeno.
Esto hace que los electrones que comparten se desplacen hacia el núcleo del oxígeno y se
vuelva negativo y el núcleo de los hidrógenos positivo. Es por ello que el agua es una
MOLÉCULA DIPOLAR (un polo positivo y un polo negativo).

- Esta polaridad favorece enlaces de hidrógeno

(puentes de hidrógeno) con otras 4 moléculas de agua.
Dos con las cargas negativas del O y dos con las cargas
positivas de cada H. Esto origina la estructura reticular
del agua líquida.

2.1.2.- y 2.1.3.-Propiedades físico-químicas del agua y

funciones biológicas.
El agua tiene una serie de propiedades que le permiten desempeñar en los seres vivos
importantes funciones. Todas las propiedades derivan de su estructura química, de su
polaridad.

1.- ELEVADA FUERZA DE COHESIÓN INTERNA: La

cohesión es la atracción entre moléculas semejantes. Los puentes
de H hacen que las moléculas de agua estén fuertemente unidas,
formando una estructura compacta convirtiéndola en un líquido
incompresible.

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Funciones biológicas:

- Al ser un líquido que no se puede comprimir, da volumen a las células y a muchos seres vivos (gusanos,
plantas…) formando parte de su esqueleto hidrostático.
- Permite deformaciones del citoplasma.
- El líquido sinovial de las articulaciones previene el contacto entre los huesos.

2.- ELEVADA FUERZA DE ADHESIÓN: Es la atracción entre moléculas

distintas. Los puentes de hidrógeno del agua hacen que se establezcan enlaces
entre el agua y otras moléculas (por ejemplo las del vidrio). Junto con la
cohesión, es la responsable del fenómeno llamado CAPILARIDAD (ascenso del
agua a lo largo de conductos estrechos en contra de la gravedad).

Función biológica: Gracias a la cohesión y adhesión la savia bruta puede ascender por capilaridad por
finísimos conductos (xilema) en las plantas.

3.- ELEVADA TENSIÓN SUPERFICIAL: Esta propiedad deriva de la cohesividad del

agua y es la resistencia que tiene un líquido a ser atravesado, permitiendo que la superficie
del agua se comporte como una membrana elástica tensa.

Función biológica: Muchos animales pueden desplazarse por la superficie del agua.

4.- ELEVADO CALOR ESPECÍFICO: También debida a la cohesividad del agua. Es la

cantidad de calor necesario comunicar a un gramo de una sustancia para aumentar su
temperatura en 1ºC cuando se aplica calor al agua, parte de esta energía es empleada en
romper los enlaces de hidrógeno y no en elevar la temperatura.

Funciones biológicas:

- Se dice que el agua actúa como amortiguador térmico para los seres vivos que habitan en ella. Aunque la
temperatura ambiental cambie bruscamente, la temperatura del agua permanece casi constante.
- Los organismos terrestres también se benefician de esta propiedad y es debido a la gran cantidad de agua
que contienen en su interior. La temperatura interior debe mantenerse estable para evitar la alteración de
las biomoléculas y facilitar las reacciones químicas.

5.- ELEVADO CALOR DE EVAPORACIÓN: También debida a la cohesividad y es la

cantidad de calor necesario para evaporar (líquido----gaseoso) 1 g de agua.

Función biológica: Refrigera la temperatura corporal mediante la sudoración. Cuando sudamos se elimina el
exceso de calor y nos enfriamos. También el agua se evapora de la superficie de las plantas para enfriarlas.

6.- BAJO GRADO DE IONIZACIÓN.

Algunas moléculas de agua se ionizan, es decir, se separan o se disocian en sus

iones. La ionización ocurre cuando un átomo de hidrógeno de una molécula de agua se une
al átomo de oxígeno de otra molécula a la que estaba unida por un puente de hidrógeno.
Sólo, 1 de cada 107 moléculas se encuentran ionizadas. Los iones que se obtienen son:
iones hidronio (H3O+ o H+) e iones hidróxido (OH-).
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Función biológica: La ionización del agua permite que ésta pueda intervenir como reactivo en
reacciones del metabolismo, aportando iones hidronio o hidroxilos al medio.

7.- POCA DENSIDAD EN ESTADO SÓLIDO: En estado sólido todos los enlaces de
hidrógeno del agua forman una red en la que las moléculas están más separadas y ocupa
mayor volumen que en estado líquido, por lo que el hielo es menos denso y flota.

Función biológica: El hielo, en los medios acuáticos, forma una capa

superficial termoaislante que permite la supervivencia de los organismos
acuáticos por debajo durante el invierno.

8.- GRAN PODER DISOLVENTE:

En el agua es donde más sustancias pueden disolverse. Gracias a

su naturaleza dipolar, el agua puede disolver sustancias iónicas y
sustancias con grupos polares (SUSTANCIAS HIDROFÍLICAS).

El proceso de disolución se produce porque las moléculas de agua se interponen

entre los iones de los compuestos iónicos, lo que origina una disminución de la atracción
entre ellos provocando su separación y, en definitiva, su disolución.

Hay sustancias orgánicas que son insolubles (HIDRÓFOBAS o APOLARES) en agua

(lípidos y ciertas proteínas) porque presentan una elevada proporción
de hidrógeno y pocos átomos de oxígeno.
Otras sustancias tienen una parte de su molécula soluble en
agua (hidrófila) y otra insoluble (hidrófoba). Estas sustancias se dice
que son anfipáticas. Las sustancias anfipáticas, cuando están en un
medio acuoso, orientan su molécula y dan lugar a la formación de
micelas, monocapas o bicapas. Las micelas son estructuras esféricas
donde las cabezas polares están en contacto con el agua y las cadenas
se orientan hacia el interior.

Funciones biológicas:

- El agua permite el transporte de sustancias en la célula o en el organismo.

- El agua es el medio donde se realizan las reacciones químicas de la célula.
- El agua es reactivo o producto de muchas reacciones químicas.
- Es el principal disolvente biológico.

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2.1.4.- Disoluciones acuosas. Difusión, ósmosis y diálisis.

Según el tamaño de las partículas que están dispersas en el agua hay tres tipos de
disoluciones:

a) Disoluciones verdaderas. Es cuando el tamaño de las moléculas del soluto es

pequeño. Se producen mezclas homogéneas y el aspecto de la disolución es igual
que el disolvente puro. Forman disoluciones verdaderas las sales minerales y
algunas moléculas orgánica (monosacáridos, disacáridos, aminoácidos…).
b) Suspensiones: Se da cuando las partículas de soluto son muy grandes, es una
mezcla heterogénea en la que la ausencia de agitación produce la separación por
precipitación del soluto.
c) Disoluciones coloidales o dispersiones coloidales. Es cuando el tamaño de las
partículas es intermedio. Es el caso de los polisacáridos, proteínas y ácidos
nucleicos. En este caso el soluto se llama fase dispersa y no es soluble y el
disolvente se llama fase dispersante. Las moléculas se agrupan en la fase
dispersante formando micelas.
Los coloides pueden presentar dos estados diferentes: sol, que tiene un aspecto
líquido y se asemeja a una disolución verdadera y gel, con una textura semisólida y
gelatinosa (deriva de la palabra gelatina. En el interior de las células, el hialoplasma
constituye una dispersión coloidal en estado de sol que puede, bajo determinadas
condiciones pasar a gel de manera reversible). La formación de pseudópodos se
basa en los estados de sol-gel.

Difusión, ósmosis y diálisis.

Las membranas de las células cumplen una importante función de regulación de las
sustancias que entran y salen. Las membranas biológicas son semipermeables, es decir,
que permiten el paso selectivo de algunas sustancias mientras que impiden el paso de
otras.

El transporte de sustancias a través de una membrana puede llevarse a cabo por

difusión y ósmosis:

DIFUSIÓN. Es un proceso físico irreversible por el cual

las sustancias (tanto soluto como disolvente) pueden atravesar
las membranas y se produce siguiendo un gradiente de
concentración, desde donde hay más partículas inicialmente a
donde hay menos hasta que se igualan ambas concentraciones
(una gota de tinta en un vaso de agua o una gota de perfume en una habitación
son ejemplos de difusión).

La difusión es una forma frecuente de transporte e intercambios de gases y algunos

nutrientes a través de la membrana celular.

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OSMÓSIS. Es un tipo de transporte que se produce cuando una sustancia no puede

atravesar la membrana, pero hay una diferencia de concentración entre el interior de la
célula y el medio extracelular. Como la membrana es semipermeable sólo permite el paso
del disolvente (agua) pero no del soluto. El agua se moverá a través de dicha membrana
desde la solución de menor concentración (hipotónica) a la de mayor concentración
(hipertónica) hasta que ambas soluciones tengan la misma concentración (isotónicas).

Las células en estado normal deben encontrarse en un medio isotónico, es decir,

que la concentración de moléculas debe ser semejante a ambos lados de la membrana.

ÓSMOSIS EN LAS CÉLULAS ANIMALES.

Si introducimos una célula en un medio hipotónico, es decir, menos concentrado en
soluto que el interior de la propia célula, entrará agua en su interior y la célula reventará=
CITÓLISIS (hemolisis, en el caso de células sanguíneas).
Si colocamos células en un medio hipertónico, es decir, más concentrado en soluto
que el interior de la propia célula, las moléculas de agua de las células saldrían al medio
hasta que se igualasen las concentraciones a ambos lados de la membrana. Por lo tanto, las
células se deshidratan, se arrugan y pueden llegar a morir=CRENACIÓN.
Estas situaciones no son compatibles con la vida, por lo que la osmorregulación es
vital para el mantenimiento de la vida.

ÓSMOSIS EN LAS CÉLULAS VEGETALES.

Las células vegetales y otros seres vivos han desarrollado una pared
celular rígida que resiste la presión osmótica y evita que la célula explote cuando esté
en medios hipotónicos. Sólo se hinchará (entra agua en su vacuola) alcanzando el estado de
TURGESCENCIA.
En medios hipertónicos, las células vegetales pierden agua y el volumen de la
vacuola disminuye, la célula se deshidrata y también la membrana plasmática se despega
de la pared celular=PLASMOLISIS.

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DIÁLISIS. Es el paso de agua y soluto de un lugar de mayor concentración a un lugar

de menor concentración a través de una membrana. Se trata de una membrana dializadora
(semipermeable) que deja pasar el agua y moléculas disueltas de pequeño tamaño. No
pueden pasar moléculas que, aunque estén disueltas sean
grandes (agua y sales minerales sí pasan, proteínas, ADN,
polisacáridos, etc. no lo hacen).
Este es el fundamento de la hemodiálisis, tratamiento de
la sangre a personas con insuficiencia renal. Las membranas
empleadas permiten extraer urea de la sangre, que es el principal
producto tóxico de la misma procedente del catabolismo proteico.

2.2.- SALES MINERALES.

ü Son moléculas inorgánicas presentes en todos los seres vivos.

ü Se pueden encontrar disueltas, en estado sólido o precipitadas y asociadas a

moléculas orgánicas.

A) Sales minerales en estado sólido o precipitadas.

- Son insolubles.

- Tienen funciones de protección, de sostén o estructurales.

- La más abundantes en los organismos son: SILICATOS, CARBONATOS y FOSFATOS.

• CARBONATO CÁLCICO (CaCO3). Presente en las conchas de los moluscos,

caparazones de protozoos marinos, esqueletos externos, espinas, huesos de
vertebrados, dientes y otolitos.
• SÍLICE (SiO2). Presente en exoesqueletos de las algas diatomeas, los tallos de las
gramíneas y las espículas de las esponjas.
• FOSFATO DE CALCIO= Ca3(PO4)2. Presente en los
huesos y dientes de los vertebrados.

B) Sales minerales disueltas.

- Se encuentran disociadas en iones, aniones y cationes. Los más frecuentes son:

• Cationes: Na+, K+, Ca2+ y Mg2+.

• Aniones: Cl-, SO42-, PO42-, HCO3-, CO32- y NO3-.

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FUNCIONES DE LAS SALES MINERALES DISUELTAS:

• Mantienen el grado de salinidad en los seres vivos.

• Regulan la ósmosis.

• Función tampón. Regulan el pH.

• Regulan la actividad enzimática. Algunas enzimas necesitan iones para que tengan
lugar la reacción que cataliza.

FUNCIÓN TAMPÓN. REGULACIÓN DEL pH

Las disoluciones de sales que tienen esta función se

denominan tampones o disoluciones amortiguadoras. Se encargan de disminuir las
variaciones del pH donde se producen las reacciones bioquímicas, tanto intracelulares
como extracelulares.

La mayoría de las funciones vitales de los seres vivos necesitan valores de pH

próximos a la neutralidad (7). Las sustancias disueltas en agua alteran el pH y una pequeña
variación es incompatible con la vida porque puede afectar a la actividad de los enzimas en
las reacciones metabólicas.

Para controlar las posibles variaciones de pH, los seres vivos tienen sustancias que
actúan como AMORTIGUADORES del pH o TAMPONES o BUFFER.

Hay dos tampones biológicos importantes que evitan que el pH sufra grandes
variaciones: bicarbonato y fosfato.

a) TAMPÓN BICARBONATO formado por HCO-3 (ión bicarbonato) y H2CO3 (ácido

carbónico). Este tampón es frecuente en líquidos extracelulares y actúa de la
siguiente manera. Si el pH del medio extracelular es ácido habrá exceso de iones
H3O+. Estos serán captados por el ión HCO-3 que se transformará en H2CO3, con lo
que el pH aumentará. El H2CO3 , a su vez, se descompondrá en CO2 y H2O. Si el pH
es alcalino habrá pocos iones H3O+, el proceso se desarrolla a la inversa.

b) TAMPÓN FOSFATO. Formado por H3PO4 y PO3-4 y actúa intracelularmente.

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PREGUNTAS DE LA EBAU/PEvAU

2022:

1.-Si se introducen uvas deshidratadas (uvas pasas) en agua durante al menos 1 hora, las uvas recuperan casi al
completo su tamaño original. a) ¿Cómo podría explicar este fenómeno? b) ¿Por qué se deshidratan las uvas
como método de conservación? Razone ambas respuestas.

2.- En relación con la imagen adjunta, responda las siguientes cuestiones:

a) Identifique la molécula representada. b) Indique tres criterios utilizados para

identificarla. c) ¿Qué tipo de enlace establecen estas moléculas entre sí? d) Indique tres
funciones que realiza esta molécula en los seres vivos.

2021. Dos plantas de tomate se cultivan en medio acuoso en condiciones similares de iluminación y temperatura,
pero el medio líquido que se les aporta es diferente: en un caso es hipotónico y en otro hipertónico. a) Si la
planta es capaz de controlar la evaporación, explique de forma razonada con cuál de los dos medios la tasa de
evaporación será menor. b) ¿Qué consecuencias tendrá en las células de estas plantas crecer en un medio
hipertónico?

2020. En relación con las imágenes adjuntas, conteste a las

siguientes cuestiones:

a) Identifique las moléculas representadas en la imagen A y

los fenómenos representados con las letras B, C y D.

b) En relación con la imagen A, indique el tipo de enlace que

se establece entre ambas moléculas .

2004. ¿Cuál sería la respuesta de una célula animal a un incremento de la concentración salina en el medio
extracelular? ¿Y a una disminución de la concentración salina? Razone las respuestas.

2003. ¿Por qué una célula animal muere en un medio hipotónico y sin embargo una célula vegetal no? Dé una
explicación razonada a este hecho.

Defina el término bioelemento y enumere cuatro de ellos, explicando brevemente su importancia biológica.
Destaque las propiedades físico-químicas del carbono.

2002:

1.- El contenido salino interno de los glóbulos rojos presente en la sangre es del 0,9%. ¿Qué le pasaría a un
organismo se le inyecta en sangre una solución salina, que haga que haga que la concentración final de sales sea
del 2,2%. ¿Y si la concentración final es del 0,01%. Razone la respuesta.

2.- Las células vegetales son capaces de soportar mayores variaciones en la presión osmótica del medio que las
células animales. Justifique esta afirmación.

3.- ¿Qué ocurriría si introducimos un pez marino en agua dulce? ¿Y si introducimos un pez de agua dulce en agua
de mar?

2002, 2003, 2004, 2005, 2006, 2009 y 2012.

Describa la estructura de la molécula del agua. Indique cinco funciones biológicas y cinco propiedades físico-
químicas del agua. Explique de qué depende el fenómeno de la capilaridad.

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3.- GLÚCIDOS.
3.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN
Ø Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O (a veces N, P o S).
Ø También llamados AZÚCARES por su sabor dulce (sólo los
glúcidos sencillos) e HIDRATOS DE CARBONO (CnH2nOn).
Ø Las funciones generales de los glúcidos son dos: energética,
siendo empleados como combustibles celulares, y estructural formando
parte de esqueletos vegetales o de los ácidos nucleicos.

Dependiendo de la complejidad, los glúcidos se dividen en:

Ø MONOSACÁRIDOS U OSAS: Son los glúcidos más simples, no pueden descomponerse en glúcidos más
sencillos
Ø ÓSIDOS: Formados por la unión de varios monosacáridos. Hay dos tipos:
ü Holósidos. Formados sólo por la unión de monosacáridos. Hay dos grupos:
- Oligosacáridos. Constan de 2 a 10 monosacáridos.
- Polisacáridos. Formados por más de 10 monosacáridos. A su vez, distinguimos dos tipos:
- Homopolisacáridos. Formados por la repetición del mismo monosacárido.
- Heteropolisacáridos. Formados por más de un tipo de monosacáridos.
ü Heterósidos. Tienen una parte glucídica y una parte no glucídica, que puede ser un lípido=
GLUCOLÍPIDOS o una proteína= GLUCOPROTEÍNA.

3.2.- MONOSACÁRIDOS: ESTRUCTURA Y FUNCIONES

ü Los monosacáridos son compuestos sólidos, de color blanco, solubles en agua, en
muchos casos son de sabor dulce y cristalizables.
ü Químicamente son compuestos que contienen varios grupos hidroxilo (OH) y un
grupo funcional carbonilo, bien ALDEHIDO (CHO) (polihidroxialdehido) en el C1 o
bien CETONA (C=O ) (polihidroxiacetonas) en el C2.
ü Tienen entre 3-7 átomos de C.

Clasificación de los monosacáridos:

ü Según el número de carbonos presentes en la molécula se denominan triosas (3),
tetrosas (4), pentosas (5), hexosas (6), o heptosas (7). Los más abundantes son
pentosas y hexosas.
ü Según el grupo funcional CARBONILO, aldehído (1º C) y se llaman ALDOSAS o
cetona (2º C) y se llaman CETOSAS.
ü Tienen poder reductor (capacidad de un átomo de ceder uno o más electrones a
otro átomo, que quedará reducido) gracias a la presencia del grupo carbonilo.
El reactivo de Fehling es un reactivo químico que se utiliza para diferenciar azúcares
reductores y azúcares no reductores. Si el azúcar es reductor tiene un grupo
aldehído libre cuando se una la reactivo aparecerá un precipitado de color rojo.
ü Además, cada azúcar puede tener un nombre particular (glucosa, fructosa..)

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FORMAS DE REPRESENTAR LA ESTRUCTURA DE LOS MONOSACÁRIDOS.

Hay dos formas:

1.- PROYECCIÓN O REPRESENTACIÓN DE FISCHER.

- Representa la estructura lineal de la cadena.

- La cadena de carbonos se dispone en vertical y los grupos unidos a los C a

la derecha y a la izquierda.

Actividad 1: Representa una aldopentosa, una cetotetrosa y una aldotriosa utilizando la proyección de Fischer.

2.- FÓRMULA CÍCLICA DE HAWORTH.

Cuando los monosacáridos están en disolución acuosa los átomos de la misma

molécula reaccionan obligando a la molécula a ciclarse. Se da en monosacáridos de 5 o
más átomos de C. La estructura cíclica que adopta puede ser de forma pentagonal y se
llama FURANOSA o hexagonal y se llama PIRANOSA.
- Si tienen 3 C asimétricos forman un pentágono y si tienen 4 C asimétricos forman
un hexágono.

- Los demás monosacáridos con menos de 3 C asimétricos no se ciclan por la

imposibilidad de formar un anillo.

Actividad 2: ¿Qué estructura cíclica formará una aldohexosa, una aldopentosa, una cetohexosa, una
cetopentosa y una cetoheptosa?

Para ciclar un monosacárido:

1.- Se colocan los carbonos de la pentosa

o hexosa en el plano horizontal.

2.- Hacia abajo se ponen todos los

grupos situados a la derecha y hacia arriba
los situados a la izquierda.

3.- Se dobla para formar un pentágono o un hexágono

4.- Para ciclarse se pueden generar dos tipos de enlaces:

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• ENLACE HEMIACETAL: Entre el oxígeno del grupo aldehído y el OH del último C

asimétrico. El grupo OH le transfiere un H al oxígeno del
grupo aldehído de manera que aparece un nuevo grupo
OH. Ahora el C1 es asimétrico y se llama carbono
anomérico.

Pero debido a la presencia de enlaces covalentes sencillos, las moléculas del anillo de
piranosas no pueden ser planas, y puede adoptar dos disposiciones diferentes: de silla, si el
carbono 1 y el 4 están a ambos lados del plano formado por los carbonos
2, 3 y 5, y el oxígeno, y de bote o nave si están a un mismo lado.

• ENLACE HEMICETAL: Entre el O del grupo cetona y el OH del último C asimétrico.

El grupo OH le transfiere un H al oxígeno del grupo
cetónico del C2 de manera que aparece un nuevo grupo
OH. Ahora el C2 es asimétrico y se llama carbono
anomérico.

Como resultado de la ciclación, el carbono anomérico origina dos estereoisómeros, que

se denominan anómeros:

• Anómero alfa α, si el OH del C asimétrico queda abajo.

• Anómero beta β, si el OH del C asimétrico queda arriba.

Para nombrar las formas cíclicas se antepone al nombre del monosacárido las letras griegas
y se termina en furanosa o piranosa.

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Actividad 3: Escribe las fórmulas lineal y cíclica desarrolladas de los siguientes monosacáridos: GLUCOSA
(Aldohexosa), FRUCTOSA (Cetohexosa) y RIBOSA (Aldopentosa). No te olvides de nombrarlas!!!

Actividad 4: Formula una B-D-cetoheptosa en proyección de Fischer y en proyección de Haworth.

a) Escribe su fórmula lineal.
b) Formula un epímero.
c) Formula un anómero.

ISOMERÍA EN LOS MONOSACÁRIDOS.

Es cuando dos o más compuestos tienen la misma fórmula molecular pero diferente
fórmula estructural, es decir, se organizan diferente en el espacio. Hay dos tipos de
isomería:

A.- ISOMERÍA ESPACIAL o ESTEREOISOMERÍA: Los compuestos tienen la misma

fórmula molecular, el mismo grupo funcional pero sus átomos se colocan de forma
diferente. Esto es debido a que muchos carbonos de la molécula son asimétricos. Se dice
que un carbono es asimétrico cuando sus cuatro enlaces se establecen con cuatro radicales
(átomos o moléculas) diferentes. Los carbonos asimétricos son muy frecuentes en los
monosacáridos.

El número de isómeros que tiene un monosacárido depende del número de

carbonos asimétricos (2n), siendo n el número de carbonos asimétricos.

Hay dos tipos de estereoisomería:

A.1) ENANTIÓMEROS o ENANTIOMORFOS: Varían la posición de todos los ‒OH de los

carbonos asimétricos. Los dos enantiómeros es como si se estuviesen mirando al espejo.

A.2) EPÍMEROS: En este caso solo uno de los ‒OH de un carbono asimétrico cambia su
posición.

Para nombrar los distintos estereoisómeros de los monosacáridos se

ha establecido el siguiente convenio:
- Se mira el último carbono asimétrico.

- Si tiene el OH a la derecha, el estereoisómero se denomina D.

- Si tiene el OH a la izquierda, el estereoisómero se denomina L.

B) ISOMERÍA ÓPTICA: Sucede cuando los monosacáridos están en disolución y

hacemos incidir un rayo de luz polarizada. Los azúcares desvían el plano hacia la derecha o
hacia la izquierda.

ISÓMERO DEXTRÓGIRO, giro hacia la derecha y representamos con signo +

ISÓMERO LEVÓGIRO, giro hacia la izquierda y representamos con signo -

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Actividad 5. Dadas las siguientes moléculas:

a) Calcula el número de isómeros de cada una.

b) Escribe un enantiómero de cada una.

Actividad 6. Escribe un isómero enantiomero y dos isómeros epímeros de la siguiente molécula:

Actividad 7. ¿Son epímeros las siguientes moléculas? Razona la respuesta

MONOSACÁRIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO.

* TRIOSAS: Hay dos, el Gliceraldehído que es una aldotriosa y la Dihidroxiacetona que

es una cetotriosa. Ambas están en el
interior celular y participan en el
metabolismo de la glucosa.

* TETROSAS:

- Eritrosa: Es una aldotetrosa que también forma parte del

metabolismo de los glúcidos.

- Eritrulosa: Es una cetotetrosa que se utiliza en la industria

cosmética junto a la Dihidroxiacetona. Reacciona con la queratina
de la piel, dando un color marrón temporal (auto bronceado).

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*PENTOSAS: No están libres en la naturaleza sino formando parte de otras moléculas.

- Ribosa: Es una aldopentosa que forma parte del ARN y ATP.

- Desoxirribosa: Otra aldopentosa derivada de la ribosa que forma parte del ADN.

- Ribulosa: Es una cetopentosa a la cual se fija el CO2 atmosférico durante

la fotosíntesis.

*HEXOSAS:

- Glucosa: Es una aldohexosa. Puede encontrarse libre en frutas y sangre (1g/litro) o

formar parte de oligosacáridos y polisacáridos. Nuestras células la utilizan para obtener
energía (respiración celular).

- Galactosa: Es una aldohexosa que de forma libre está presente en las membranas
celulares de las neuronas formando glucolípidos y glucoproteínas, también forma parte de
la lactosa (azúcar de la leche de los mamíferos).

- Manosa: Es otra aldohexosa que forma parte de algunos polisacáridos de las plantas.

- Fructosa: Es una cetohexosa que está en las frutas, miel y líquido seminal. Forma
parte de la sacarosa

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3.3.- ENLACE O-GLUCOSÍ[Link]ÁRIDOS Y

POLISACÁRIDOS
Dos o más monosacáridos se unen mediante un enlace O-GLUCOSÍDICO. El
enlace se forma entre el grupo OH del C anomérico del 1º monosacárido y cualquier grupo
OH del 2º monosacárido liberándose una molécula de agua. La reacción inversa es una
hidrólisis en la que, mediante la adición de una molécula de agua, se rompe el enlace O-
glucosídico y se regeneran los dos grupos hidroxilo, de forma que ambos monosacáridos
quedan separados.

*Si uno de los grupos -OH que se unen no es anomérico, los

disacáridos tendrán poder reductor porque le queda un grupo
anomérico libre. A este enlace se le llama MONOCARBONÍLICO.

*Si los dos grupos -OH implicados en el enlace son

anoméricos, la molécula no posee poder reductor porque no le
queda ningún -OH anomérico libre. A este enlace se le llama
DICARBONÍLICO.

Los disacáridos se nombran de la siguiente forma:

- Escribimos el nombre del primer monosacárido cambiando la terminación -osa por -

osil.
- Entre paréntesis y con una flecha se indican los carbonos implicados en el enlace.
- Finalmente se escribe el 2º monosacárido con la terminación osa, si el enlace es
monocarbonílico, o terminación ósido, si es dicarbonílico.

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Actividad 8: Escribe las fórmulas cíclica (en los recuadros de abajo) de los siguientes disacáridos: SACAROSA,
LACTOSA, MALTOSA, ISOMALTOSA y CELOBIOSA.

Actividad 9: Formula el compuesto β-D-tagafuranosil (1------4) α-D-manopiranosa.

DISACÁRIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO.

DISACÁRIDOS REPRESENTACIÓN DE HAWORTH

SACAROSA Es el azúcar común.
Formada por la unión de α-D-
glucosa + β-D-fructosa. Enlace
α(1-->2).

LACTOSA Es el azúcar de la
leche. Formada por la unión de β-D-
galactosa + β-D-glucosa. Enlace
β(1-->4).

MALTOSA Es el azúcar de los

granos de cereales. Son dos
moléculas de glucosa, una αy otra
β. Enlace α(1-->4).

ISOMALTOSA . Son dos

moléculas deα-D-glucosas.
Enlace α(1-->4).

CELOBIOSA. Son dos

moléculas de glucosa β-D.
Forma parte de la celulosa.
Enlace β(1-->4).

POLISACÁRIDOS.

Ø Son moléculas formadas por la unión, mediante enlace O-glucosídico, de más de 10

monosacáridos.
Ø No tienen sabor dulce y son insolubles en agua.

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Ø No poseen carácter reductor, ya que no contienen carbonos anoméricos con grupos

hidroxilos libres.
Ø Pueden presentar enlaces de dos tipos:

Alfa: Realizan funciones de reserva energética (almidón y

glucógeno).

Beta: Realizan funciones estructurales (celulosa y la quitina).

Ø Hay dos tipos de polisacáridos:

HOMOPOLISACÁRIDOS: Son los más abundantes y están formados por la

unión de un solo tipo de monosacárido.

HETEROPOLISACÁRIDOS: Formados por la unión de diferentes tipos de

monosacáridos.

Homopolisacáridos de interés biológico.

* CELULOSA:

* Formada por miles de moléculas de β-D glucosa

unidas mediante enlaces 1----4.

* Tiene función estructural, es decir, forma parte de la

pared celular de las células vegetales.

* A nosotros nos sirve como fibra.

* Debido al tipo de enlace, cada molécula de glucosa está girada 180º respecto a la
anterior, lo que le da a la celulosa una estructura lineal pero "retorcida". Esta disposición
permite que se formen gran cantidad de puentes de hidrógeno entre cadenas yuxtapuestas,
lo que produce fibras muy resistentes.

* ALMIDÓN:

* Formado por miles de moléculas de α-D glucosa unidas

mediante enlaces 1----4.

* Es fabricado por los vegetales (tubérculos, raíces y

semillas).

* Tiene función energética.

* La estructura del almidón es ramificada helicoidal. En cada vuelta de hélice hay 6

moléculas de glucosa.

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* GLUCÓGENO:

* Formado por miles de moléculas de α-D glucosa unidas mediante enlaces 1----4.

* Es fabricado por las células animales (hígado y músculos).

* También tiene función energética en los animales.

* Tiene una estructura parecida al almidón pero más ramificada.

* QUITINA:

* Formado por un derivado nitrogenado de la glucosa: la N-acetil-glucosamina.

* Tiene función estructural porque forma parte del exoesqueleto de los artrópodos y la
pared celular de los hongos.

PREGUNTAS DE LA EBAU/PEvAU
2022. ¿Porqué en las dietas de adelgazamiento se indica la necesidad de consumir alimentos con un alto
contenido en celulosa a pesar de ser un polisacárido compuesto por moléculas de glucosa (monosacárido con
un alto valor energético)? b) Por otra parte, ¿por qué la celulosa es una de las principales fuentes de energía
para el ganado vacuno? Razone ambas respuestas.

2021.

1.- Las abejas recolectan el néctar de las flores (rico en sacarosa) y lo mezclan en su tubo digestivo con la enzima
sacarasa. Esta mezcla se deposita en los panales de las colmenas para su maduración (formación de miel).
Durante la maduración, la sacarosa es hidrolizada hasta los monosacáridos que la constituyen por acción de la
sacarasa, de tal manera que, en la miel comercial madura, el contenido del disacárido es prácticamente nulo.
Atendiendo a las características químicas de los glúcidos, ¿cómo podríamos saber si una miel está
suficientemente madura o no para ser cosechada? Razone la respuesta.

2.- Teniendo en cuenta la figura adjunta, indique:

a) El nombre de cada una de las dos moléculas mostradas. b) ¿Cómo se denomina la biomolécula que se forma
cuando se une a cada una de estas moléculas una base nitrogenada púrica o pirimídica? c) ¿Y cuándo se une
además la molécula de ácido fosfórico? d) Cuando se unen muchas de estas últimas biomoléculas através de
enlaces fosfodiéster, ¿cuáles la función biológica principal del polímero que resulta? e) Indique una función para
la biomolécula del apartado“c” cuando se encuentra libre no formando parte de un polímero.

2020.

1.- Defina los siguientes términos: a) aldosa; b) cetosa ; c) enlace O-glucosídico. d) Nombre un ejemplo de aldosa
y otro de cetosa. e) Represente la fórmula de un disacárido señalando el enlace O-glucosídico.

2.- La reacción de Fehling es típica de los azúcares reductores y se caracteriza porque cuando es positiva aparece
color rojo. En el laboratorio, tres muestras de diferentes tipos de glúcidos se sometieron a esta reacción y se
obtuvo el siguiente resultado: muestra 1: rojo; muestra 2: incoloro; muestra 3: incoloro. Previo a un segundo
ensayo de Fehling, las muestras 2 y 3 se sometieron a la acción de una enzima que hidrolizaba los enlaces
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glucosídicos α (1→4). Tras realizar el segundo ensayo de Fehling, los resultados fueron: muestra 2: incoloro,
muestra 3: rojo. a) ¿Cuál de las muestras puede estar constituida por glucógeno? b) ¿Cuál puede ser sacarosa?
c) ¿Cuál puede ser glucosa? d) De las tres muestras, ¿cuál podría ser también celulosa? Explique cada respuesta
de forma razonada.

3.- En relación con la figura adjunta, conteste a las siguientes preguntas:

a)¿Cómo se llama la molécula representada?

b)¿Qué nombre recibe cada uno de los monómeros por los que está formada?

c)¿Cómo se denomina el enlace entre los dos monómeros?

d)Cite dos propiedades de la molécula.

e) Nombre una función de dicha molécula.

3.- En relación con la figura adjunta, conteste a las siguientes cuestiones:

a) Indique el nombre de la molécula representada.

b) Cite una función de la misma.

c) Nombre el monómero del recuadro y cite su función principal.

d) ¿Qué tipo de enlace señala la flecha?

2019.

a) Defina monosacárido. b) Indique el nombre que reciben en función del número de átomos de carbono. c)
Cite dos funciones biológicas de los monosacáridos. d) Nombre dos polisacáridos y la función que realizan.

Junio 2018. Sobre los siguientes glúcidos: celulosa, fructosa, sacarosa y almidón.

a) Indique qué tipos de glúcidos son y cuáles son sus componentes.

b) Explique en qué consiste el enlace O-glucosídico. Señale cuáles de las moléculas anteriores presentan este
enlace, especificar el tipo de enlace glucosídico y entre qué carbonos se establecen.

c) Las biomoléculas citadas ¿tienen carácter reductor? Razone la respuesta.

Junio 2017

a) ¿A qué tipo de biomolécula pertenece el compuesto de la figura? Indicar sus

principales características químicas y estructurales.

b) Identificar en la figura el carbono anomérico. ¿Se trata de un anómero α o β?

Razona la respuesta.

c) Explicar si este compuesto presenta poder reductor.

d) Poner dos ejemplos de homopolisacáridos y dos de heteropolisacáridos.

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Junio 2016. Respecto a los glúcidos:

a) Dibuje la estructura química de una D-cetohexosa.

b) Defina carbono asimétrico y señale los carbonos asimétricos que posee la molécula dibujada en el apartado
b). Explique por qué la cetohexosa dibujada es D.

c) ¿Qué es un enantiómero? y ¿Qué es un epímero?

Junio 2014. Respecto a la figura representada:

a) Indique de qué tipo de biomolécula se trata y qué nombre recibe en función de su número de
carbonos.
b) Señale si se trata de una aldosa o una cetosa y explique por qué.
c) Defina carbono asimétrico y señale los carbonos asimétricos que posee la molécula representada.
d) Señale si se trata del isómero D o L y explique por qué.
e) Un epímero de la molécula representada ¿en qué se diferenciaría de ésta?

Junio 2013 Observe la siguiente imagen y responda:

a) ¿Qué tipo de molécula es?

b) ¿Cuáles son los monómeros que la forman y qué tipo de enlace

establecen?

c) ¿Presenta poder reductor o no? Razone la respuesta.

d) Indique su función.

Junio 2008. De los siguientes hidratos de carbono, explique cuáles

son reductores y por qué:

a) Almidón.
b) Celulosa.
c) Fructosa.
d) Sacarosa.
e) Ribosa.

Septiembre 2006. Con respecto a la fórmula adjunta:

a) ¿De qué tipo de molécula se trata?

b) ¿Cómo se denomina?
c) ¿Cuáles son sus unidades estructurales?
d) ¿Tiene carácter reductor? ¿Porqué?

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4.- LÍPIDOS.
4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN

*Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O y en múltiples ocasiones P, N o S.

*Se incluyen moléculas con diferentes estructuras, funciones y composiciones, pero tienen
características físicas comunes:

§ Son insolubles en agua. En disolución acuosa adoptan una estructura característica

llamada micela.
§ Son solubles en disolventes orgánicos como el éter, acetona, gasolina o benceno.
§ Son untuosos al tacto.
§ Son menos densos que el agua.
§ Son malas conductoras del calor.

*En cuanto a la clasificación de los lípidos, hay muchas formas de hacerlo siendo la más
aceptada actualmente la que los clasifica en

• LÍPIDOS SAPONIFICABLES:
Ø Son los que poseen al menos un ácido graso dentro de su composición
molecular y debido a esta propiedad, hacen la reacción de saponificación (la
veremos en otro apartado).
Ø Otra característica es que poseen enlaces éster. El enlace éster es el que se
produce entre un grupo alcohol (-OH) y un grupo carboxilo (-COOH)
eliminándose una molécula de agua (CO-O-C).
Ø Los lípidos saponificables se clasifican en: GRASAS o ACILGLICÉRIDOS,
CERAS, FOSFOLÍPIDOS, GLUCOLÍPIDOS.
• LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES, no poseen ácidos grasos, no tienen enlaces éster.
Los más importantes son los siguientes: TERPENOS o ISOPRENOIDES,
ESTEROIDES y EICOSANOIDES.

4.2.- ÁCIDOS GRASOS: ESTRUCTURA Y

PROPIEDADES
Los ácidos grasos son las unidades básicas de los lípidos saponificables y
químicamente son moléculas formadas por:

• Una larga cadena hidrocarbonada lineal.

• Un número par de carbonos (lo usual es entre 12 a 24).
• En un extremo lleva un grupo ácido carboxilo (-COOH), también llamado grupo
ácido.
• Y en el otro extremo lleva un grupo metilo (CH3).
• Se suelen representar las cadenas en zig-zag, por la orientación de los hidrógenos y
los carbonos a lo largo de la molécula.
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Tipos:

A) ÁCIDOS GRASOS SATURADOS.

Es cuando sólo tienen enlaces simples entre los átomos de C y debido a ello sus
cadenas son lineales. Son sólidos a temperatura ambiente. Se encuentran en grasas
animales, y en los aceites de coco, palma y cacahuete.

Ejemplos: ácido palmítico (16 C) y ácido esteárico (18 C).

B) ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS.

Son los que tienen uno o más dobles enlaces entre los C y por ello sus
moléculas presentan codos en los lugares donde están los dobles enlaces.

*monoinsaturados: tienen un único doble enlace.

Ejemplo: ÁCIDO OLEICO (18 C, doble enlace entre el C9 y C10).

*poliinsaturados: tienen más de un doble enlace.

Ejemplos; ÁCIDO LINOLEICO (18 C con dos dobles enlaces, uno en el C9 y otro, en el C12), el ÁCIDO
LINOLÉNICO (18 C con tres dobles enlaces; C6, C9 y C12 y el ÁCIDO ARAQUIDÓNICO (20 C con cuatro dobles
enlaces; C5, C8, C11 y C14)

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Actividad 1: Del siguiente ácido graso C20:[Link]

a) Pon su fórmula desarrollada.
b) Indica si es saturado o insaturado y señala qué tipo de w es.
c) Cuál es su estado físico a Tª ambiente.
d) Explica cómo se comportaría en un medio acuoso.

Los famosísimos ácidos grasos omega:

Los ácidos grasos insaturados incluidos en las series omega suscitan gran interés. El término omega (ω) se
emplea para indicar la posición del primer doble enlace existente en la molécula, contando desde el último carbono, al que se
denomina carbono omega. Así, existen ácidos grasos omega 3 cuando ese primer doble enlace se encuentra en la posición 3, y
omega 6 cuando se encuentra en la posición 6. En cada serie existen varios ácidos grasos con distintas longitudes de cadena y
con diferente número de dobles enlaces.
Las semillas de vegetales, como las de girasol, de maíz, etc., poseen, en una elevada proporción, ácidos grasos
poliinsaturados pertenecientes a la familia omega-6 (especialmente, ácido linoleico), los cuales no ser sintetizados por nuestro
organismo, razón por la cual se califican, junto con los del tipo omega-3, como esenciales o imprescindibles.
El pescado y el marisco poseen un contenido relativamente importante en ácidos grasos omega-3.
A los á. grasos omega-3 y al monoinsaturado á. oleico se les atribuyen grandes virtudes, entre las que destacan la
disminución que parecen ejercer sobre el col-LDL o colesterol “malo” a la vez que hacen aumentar los niveles de col-HDL o
colesterol “bueno”. Todo ello podría colaborar en la prevención de enfermedades cardiovasculares. Por todo lo anterior y
mientras no se demuestre lo contrario, resulta claramente beneficioso el hábito de consumir pescado (que además aporta el
yodo necesario para prevenir el bocio) y la dieta mediterránea con el uso de aceite de oliva como grasa predominante.

CARACTERÍSTICAS FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS.

a) Son ANFIPÁTICOS. La molécula tiene una parte hidrófila o polar (soluble en agua)
que corresponde al grupo COOH y otra hidrófoba o apolar (insoluble en agua) que
corresponde a la cadena carbonatada.
b) SOLUBILIDAD: Cuando los ácidos grasos se disuelven en agua, se colocan de la
siguiente manera:

* El grupo carboxilo dentro del agua.

* La cadena hidrocarbonada fuera del agua.

Esto forma una monocapa. Si las moléculas se hunden, las moléculas se agrupan y
originan estructuras unas estructuras más o menos esféricas llamadas micelas, donde las
cabezas quedan hacia fuera y las colas hacia dentro. Las micelas pueden ser de doble capa
(micelas bicapa) cuando el agua se encuentra en el interior de la estructura.

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c) EMPAQUETAMIENTO DE MOLÉCULAS POR FUERZAS DE VAN DER WAALS. Las

moléculas de ácidos grasos tienden a agruparse o empaquetarse, estableciendo enlaces
entre las cadenas hidrocarbonadas por Fuerzas de Van Der Waals.

d) PUNTO DE FUSIÓN: Depende del grado de insaturación y la longitud de la cadena.

Cuanto más larga y saturada, mayor es el punto de fusión. Normalmente, las moléculas
de ácidos grasos se agrupan de tal forma que se establecen enlaces de hidrógeno entre los
grupos carboxilo y se establecen enlaces de Van der Waals entre las cadenas
hidrocarbonadas. Para fundirlos hay que romper todos esos enlaces.

* A mayor longitud, mayor punto de

fusión.

Razón: Se requiere mucha energía para

romper los enlaces de Van der Waals que unen
las cadenas, por lo que tendrán puntos de
fusión más altos.

* A mayor dobles o triples enlaces el punto

de fusión es más bajo.

Razón: Los dobles enlaces originan codos,

esto hace que haya más problemas para formar
enlaces de Van der Waals entre las moléculas.
Será necesario menos energía para romperlos, y
tendrán puntos de fusión más bajos.

Actividad 2: El ácido esteárico es de 18:0 y el ácido linoleico es 18:2 (9,12). ¿Cuál de estas moléculas tendrá
mayor punto de fusión? ¿Por qué?
Actividad 3: El ácido esteárico es un ácido graso de 18 carbonos cuyo punto de fusión es de 69,6ºC. Sin
embargo, el ácido oleico, también de 18 carbonos, se sitúa en los 13,4ºC. Explica razonadamente esta diferencia.
Actividad 4: ¿Por qué limpian los jabones?

PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS

La presencia del grupo carboxilo (-COOH) en los ácidos grasos hace que se
comporten como ácidos moderadamente fuertes, lo que les permite realizar dos reacciones
químicas de gran importancia biológica: ESTERIFICACIÓN y SAPONIFICACIÓN.

* ESTERIFICACIÓN. Es una reacción que tiene lugar entre el grupo carboxílico del ácido
graso y un alcohol. Se junta el OH del grupo carboxilo con el H del alcohol (o al revés). Se
forma un éster (ácido graso+alcohol) más una molécula de agua. Un éster es la unión de un
ácido graso y un alcohol mediante un enlace covalente denominado enlace éster. La
reacción contraria es una hidrólisis, el éster se disociaría dando lugar de nuevo al ácido
graso y al alcohol.

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* SAPONIFICACIÓN. Es una reacción típica de los ácidos grasos, en la que reaccionan

con una base fuerte (NaOH o KOH) y dan lugar a una sal de ácido graso, llamada jabón.

4.3.- TRIACILGICÉRIDOS Y FOSFOLÍPIDOS:

ESTRUCTURA, PROPIEDADES Y FUNCIONES
TRIACILGLICÉRDIOS

Los acilglicéridos o grasas son moléculas formadas por la unión de 1, 2 o 3 ácidos

grasos y una glicerina, que es un alcohol con tres grupos OH gracias a la reacción de
esterificación.

- Si intervine 1 ácido graso=MONOACILGLICÉRIDO.

- Si intervine 2 ácidos grasos=DIACILGLICÉRIDO.
- Si intervine 3 ácidos grasos=TRIACILGLICÉRIDO o TRIGLICÉRIDO

Dentro de esa gran familia los más frecuentes son los triacilglicéridos, triglicéridos o
grasas neutras. Puede ocurrir que las tres cadenas sean iguales (triglicéridos simples) o
que difieran (triglicéridos mixtos).

Si los triglicéridos tienen los ácidos grasos insaturados tienden a ser líquidos a
temperatura ambiente y los denominamos aceites. Los ejemplos más conocidos proceden
de los vegetales como los aceites de oliva, soja, girasol, maíz o colza, pero también son de
este tipo los que componen la grasa del pescado azul.
Si los triglicéridos tienen los ácidos grasos saturados tienden a ser sólidos a
temperatura ambiente y se denominan grasas, sebos, mantecas o tocino. Normalmente son
de origen animal, aunque hay algunos casos de vegetales como la grasa de coco, la de
palma y la de palmistre muy utilizadas en alimentación por su bajo precio.
También hacen la reacción de saponificación (hacer jabón) a partir de un triglicérido
y sosa cáustica.

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El resultado de la reacción del éster con una base fuerte es el jabón y un alcohol,
que en el caso de un triglicérido será la glicerina. Químicamente un jabón es una sal de
ácido graso.

Funciones de los triglicéridos:

a) Son la principal reserva de energía a largo plazo de animales
(adipocitos) y vegetales (vacuolas). 1 gramo de grasa neutra
encierra en sus enlaces unas 9 kcal.
b) Aislante térmico. Bajo la piel hay una capa grasa que aísla al
cuerpo del frío.
c) Amortiguador mecánico. Protege a los órganos de los golpes.

Las grasas saturadas pueden transformarse en colesterol mediante reacciones metabólicas con el
consiguiente riesgo de hipercolesteremia. Sin embargo no ocurre lo mismo con las grasas insaturadas, que son
más recomendables desde el punto de vista de la salud.
Las personas que no lo han estudiado, tienen la idea de que las grasas de origen animal son malas y las
de origen vegetal son buenas, pero esto no es del todo cierto y nos lleva a engaño: la grasa vegetal más utilizada
en alimentos preparados (margarinas, galletas, pan de molde, gusanitos, fritos de maíz, bollicaos y, en general,
“snacks” y productos envasados de bollería), siempre que no especifique es la grasa de coco o de palma, tan
perjudiciales como pueda ser la de cerdo. Siempre que se diga “aceite o grasa vegetal”, ya sabemos a qué se
están refiriendo.
A veces, los aceites “buenos” se hidrogenan parcialmente (se saturan) para hacerlos más sólidos con el fin
de manejarlos mejor. Con esto pierden las cualidades benéficas de ser insaturados pero, además, estos aceites
hidrogenados tienen la desventaja añadida de que en el proceso químico se producen ácidos grasos insaturados
pero con otra configuración espacial ‒grasas trans- que desde el punto de vista de la salud parecen ser todavía
más perjudiciales que los saturados.

CERAS

Son moléculas que resultan de la esterificación de un ácido graso de cadena larga

(14-36 C) con un monoalcohol (un solo grupo OH) lineal y de cadena larga. Se juntan el
grupo OH del alcohol con el H del grupo carboxilo del ácido graso. El resultado es la
formación de una molécula de agua y la unión de lo que queda de la molécula de alcohol
con el oxígeno del grupo carboxilo formándose así la cera.

Todas las ceras son insolubles en agua debido a que los dos extremos de la
molécula son apolares. Esta insolubilidad hace que las ceras tengan una función
impermeabilizante.

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Las hay de origen animal, como la cera de las abejas, el cerumen de los oídos de los
mamíferos, la lanolina de la piel de las ovejas (lo humanos fabricamos suavizantes y
lubricantes) o el material segregado en ciertas glándulas por las aves acuáticas para
impermeabilizar el plumaje. Las ceras vegetales recubren frutos, tallos y hojas y tienen la
doble función de evitar la deshidratación y el ataque de insectos por una parte y la
acumulación de agua en el exterior con la consiguiente instalación de hongos y bacterias
descomponedores.).

FOSFOLÍPIDOS

Hay dos grandes grupos: lo fosfoglicéridos y los esfingolípidos.

A) FOSFOGLICÉRIDOS.

Químicamente está formado por:

* GLICERINA

* DOS ÁCIDOS GRASOS, uno saturado unido al grupo OH del C1 de la

glicerina y otro insaturado unido al OH del C2.

* GRUPO FOSFATO (ácido fosfórico), unido al OH del C3 de la glicerina.

* MOLÉCULA ORGÁNICA unida al ácido fosfórico.

Los diferentes compuestos se diferencian en el

tipo de molécula orgánica unida al ácido. Dicha molécula
puede ser muy variada, desde algún alcohol, a un
aminoácido o una base nitrogenada.

La función biológica más importante de los

fosfoglicéridos es la estructural, ya que son moléculas
anfipáticas y forman parte de las membranas celulares
(tanto de la plasmática como de la de los orgánulos). La
parte apolar corresponde a los ácidos grasos y estarían
hacia el interior protegidos del medio. La parte polar corresponde un aminoalcohol con el
grupo fosfato. Estarían en contacto con el citoplasma y medio externo de las células.

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B) ESFINGOLÍPIDOS.

Los esfingolípidos son componentes de las membranas celulares, sobre todo en el

tejido nervioso. También son sustancias anfipáticas.

La estructura básica de un esfingolípido consta de:

• ESFINGOSINA: un aminoalcohol insaturado de 18 átomos de C

• ÁCIDO GRASO de cadena larga (24 átomos de carbono).
(A este compuesto se le denomina ceramida)

Según la molécula que a su vez esterifique a la esfingosina obtendremos distintos

esfingolípidos.

A) Si la ceramida se une a un glúcido se llaman GLUCOESFINGOLÍPIDOS. Si el glúcido

es un monosacárido se denominan CEREBRÓSIDOS.

- Si el monosacárido es glucosa= GLUCOCEREBRÓSIDOS.

Está en la membrana plasmática de todas las células menos en las células nerviosas.

- Si el monosacárido es galactosa= GALACTOCEREBRÓSIDOS.

Está en la membrana plasmática de las células nerviosas.

Si el glúcido es un oligosacárido se llaman GANGLIÓSIDOS, también presentes en las

neuronas.
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B) Si la ceramida se une a un ácido fosfórico+colina se llaman ESFINGOMIELINAS,

presentes en las vainas de mielina que recubren los axones de las neuronas.

4.4.- CAROTENOIDES Y ESTEROIDES:

PROPIEDADES Y FUNCIONES

En este apartado incluimos los lípidos insaponificables, esto es, lípidos con los que no
puede hacerse jabón dado que no contienen ácidos grasos.

TERPENOS o ISOPRENOIDES.

Son moléculas formadas por la unión de dos o más moléculas de isopreno

(2-metil-1,3-butadieno).

Algunos terpenos más importantes son:

Nombre del nº de FORMA PARTE DE

terpeno moléculas de
isoprenos

MONOTERPENOS 2 Aceites esenciales de vegetales como la menta (mentol), el geranio

(geraniol), semilla de café (cafestol).

DITERPENOS 4 -Pigmentos como el FITOL presente en la clorofila.

-Vitaminas A, E y K.

TRITERPENOS 6 -Está el escualeno, un precursor del COLESTEROL.

TETRATERPENO 8 -Pigmentos como los CAROTENOIDES que colaboran en la fotosíntesis
S como son las xantofilas (amarilla), licopeno (rojo) y β-caroteno
(anaranjado).
POLITERPENOS Muchas Caucho natural y plastoquinonas.

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ESTEROIDES.

Son lípidos derivados de un compuesto cíclico:

CICLOPENTANOPERHIDROFENANTRENO o ESTERANO.

Este compuesto está formado por cuatro anillos, tres de ellos son
hexagonales y uno pentagonal.

Los distintos esteroides se diferencian por las moléculas que se unan al compuesto.

Los más importantes son:

A) ESTEROLES: Contiene un grupo OH en el C3 y una cadena

hidrocarbonada en el C17. El representante más conocido de este grupo
es el COLESTEROL. Está en las membranas de las células animales y en
la sangre unido a proteínas.

TIPOS DE COLESTEROL.
Hay varios tipos de colesterol. El exceso continuado de uno de ellos en sangre (LDL)* se asocia con
accidentes cardiovasculares ‒aterosclerosis-, mientras que altos niveles de otro (HDL)* parece que disminuye la
probabilidad de sufrirlos. LDL es el “colesterol malo” y el HDL es el “colesterol bueno”.
*col-LDL, responde a lipoproteína de baja densidad. El colesterol circula por la sangre unido a una proteína
que lo hace soluble. Este compuesto tiende a adherirse a las paredes de los vasos sanguíneos formando placas
de ateroma [produce aterosclerosis, diferente de arterioesclerosis].
*col-HDL es el colesterol “bueno” y las iniciales significan lipoproteína de alta densidad. Este compuesto no
se deposita en los vasos e incluso arrastra al LDL impidiendo que vuelva a pegarse a las paredes de las arterias.
Por lo tanto, parece que previene las enfermedades cardiovasculares.

Otro esterol importante es la vitamina D que deriva del colesterol y está implicada en la
regulación de los procesos de absorción de Ca y P.

B) HORMONAS ESTEROIDEAS: Derivadas también del colesterol. Están las:

* Hormonas sexuales: En la mujer, los estrógenos y progesterona y en el

hombre, la testosterona.

* Hormonas de la corteza suprarrenal: La aldosterona y el cortisol.

C) ÁCIDOS BILIARES: También derivan del colesterol. Forman parte de la bilis que sirve
para emulsionar la grasa en el intestino delgado.

EICOSANOIDES.

Son moléculas derivadas de ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos. Entre

ellos se encuentra las PROSTAGLANDINAS que se producen mediante ciclación del ácido
araquidónico (fosfolípido con ácidos grasos
poliinsaturado).

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Las prostaglandinas están presentes en la mayor parte de los tejidos animales. Las
funciones son muy variadas:

- Provocan las contracciones del útero durante el parto.

- Activan los procesos inflamatorios que provocan fiebre, dolor y edema.

- Regulan los procesos de coagulación sanguínea, bien estimulando o inhibiendo la

agregación plaquetaria.

PREGUNTAS DE LA EBAU/PEvAU
2022. En relación con la imagen adjunta, responda a las siguientes preguntas:

a) ¿Qué biomolécula está representada?

b) Indique los componentes que la forman y que están señalados del 1 al 5.

c) Identifique qué partes de la biomolécula se corresponden con las zonas

polar y apolar.

2021. Teniendo en cuenta la figura adjunta indique:

a) ¿A qué grupo de biomoléculas pertenecen las tres moléculas representadas

(A, B y C)?

b) ¿Cuáles podrían reaccionar con una base fuerte y dar lugar a jabón?.

c) Escriba la fórmula general (o semidesarrollada) de la molécula A.

d) ¿Cuáles la función biológica principal de la molécula B?

2020. La figura adjunta muestra la forma típica de representar dos moléculas A y

B.

a) Indique de qué moléculas se trata.

b) Indique la composición de 1 y 2 en la molécula A.

c) Las moléculas A y B forman parte de una estructura celular, indique cuál.

d) Clasifique las moléculas A y B según su capacidad de reaccionar con una base fuerte.

2015. Al analizar una biomolécula orgánica se comprueba que es insoluble en agua y que no es hidrolizable. El
resultado del análisis indica que se trata de un triacilglicérido. ¿Está de acuerdo con el resultado? Razone la
respuesta [0,5]. Un análisis posterior indica que en su estructura química aparecen cuatro anillos cíclicos. En ese
caso, ¿de qué tipo de molécula se trataría? Razone la respuesta.

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2013. A una sustancia orgánica se le añade una base fuerte (hidróxido sódico) y se produce una reacción de
hidrólisis alcalina en la que se obtiene un producto que, al ser agitado en solución acuosa, da lugar a una espuma
persistente. Explique razonadamente qué ha sucedido en este ensayo, indicando el nombre de la reacción que
se produce, el tipo de sustancia inicial y el nombre del producto final.

Septiembre 2019. En relación con la reacción adjunta conteste a las siguientes preguntas:

a) ¿Qué nombre recibe la reacción representada?

b) Indique el nombre de los compuestos A, B y C.
c) ¿Qué tipo de enlace señala el número 1?

d) Indique dónde se puede encontrar habitualmente el

compuesto A en un organismo animal y en una célula vegetal

e) ¿De qué otra biomolécula es parte fundamental de su

composición química el compuesto C?

f) El compuesto B se utiliza en la eliminación de las manchas de grasa tanto de la piel como de la ropa. ¿Cómo
tiene lugar ese proceso?

Septiembre 2018. Explique el proceso de formación de un triacilglicérido con los productos que intervienen.
Indique dos funciones de los triacilglicéridos. Explique en qué consiste la reacción de saponificación.

Junio 2018. La imagen adjunta muestra el esquema de una importante reacción bioquímica. Conteste a las
siguientes cuestiones:

a) Indique los nombres de los reactivos 1 y 2 y el del producto final de la reacción 3

b) ¿Cómo se denomina esta reacción?
c) ¿Y la reacción inversa?
a) Cite dos propiedades del reactivo 1
b) Cite una función común del compuesto 3 en organismos animales y vegetales.
c) Cite una función exclusiva de este compuesto en los organismos animales.

Septiembre 2018.
1.- En una muestra tenemos una mezcla de dos sustancias, ambas insolubles en agua. Al analizar químicamente
la muestra se determina que: la sustancia 1 posee una gran cantidad de dobles enlaces en cadena lineal, color
característico y es precursor de la vitamina A; la sustancia 2 presenta cinco anillos cíclicos y es precursor de la
vitamina D. Explique razonadamente de qué tipo de compuestos se trata.

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2.- En relación con las imágenes adjuntas, conteste las siguientes cuestiones:

A B

a) ¿A qué grupo de biomoléculas pertenecen todas las moléculas representadas?

b) Identifica las moléculas representadas con las letras A, B, C y D.
c) Indique el nombre de los monómeros que constituyen la molécula C y el nombre del enlace por el que se
unen.
d) En cuanto a las moléculas B y D, cite una función para cada una de ellas.

3.- Forma un triacilglicérido con las siguientes moléculas:

a) ¿Cómo se llama el enlace que se forma? b) Además del

triacilglicérido, ¿qué otra sustancia obtendremos? c) ¿En qué se
diferencia un triglicérido de un fosfoglicéridos?

4.- En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué tipo de biomolécula representa? b) Indique el nombre de los

compuestos incluidos en los recuadros 1 y 2. c) Identifique el tipo de enlace
que se establece entre ellos. d) En qué estructura celular se encuentra
presente este tipo de biomolécula. e) Si exponemos un gran número de
estas moléculas a un medio acuoso ¿Cuál sería su comportamiento?
Razone la respuesta. f) Si sustituyéramos el compuesto “4” por otro
similar al compuesto “3”, ¿Cambiarían en algo las propiedades de la
biomolécula? Razone la respuesta

2004. En relación con los lípidos representados por las fórmulas A (fosfolípido) y B (triacilglicérido),
contesta las siguientes cuestiones:
a) ¿Son lípidos saponificables o insaponificables? Justifique
la respuesta
¿Qué tipo de enlace señalan las flechas? Descríbelo y
explica la función celular que desempeñan ambas clases de
moléculas.

b) Nombra otros dos tipos de lípidos presentes en las

células e indica dos funciones biológicas de cada uno de ellos.

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5.- PROTEÍNAS.
5.1.- CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Después del agua, las proteínas son las biomoléculas más abundantes en los organismos
vivos.

Las proteínas son las sustancias con mayor variedad de funciones biológicas. De
hecho, podríamos decir que cada individuo posee sus propias proteínas, diferentes de las
del resto de los seres vivos (los glúcidos o los lípidos que poseemos todos los seres
humanos son los mismos).

Son fundamentales para la estructura y funcionamiento de la célula. En una sola

célula hay miles de proteínas.

En cuanto a su composición química, son biomoléculas constituidas por C, H, O y N

y casi todas tienen S. Algunas tienen P y otros elementos.

Desde el punto de vista molecular, son macromoléculas (polímeros) formadas por la

unión de unidades básicas (monómeros) llamados AMINOÁCIDOS unidos mediante
ENLACE PEPTÍDICO.

5.2.- AMINOÁCIDOS. ENLACE PEPTÍDICO

Un aminoácido (aa) es una molécula orgánica de bajo peso molecular, que está
formada por los siguientes componentes:

Un átomo de c, llamado carbono α unido a cuatro valencias diferentes:

- GRUPO AMINO (-NH2)

- GRUPO CARBOXILO (-COOH)
- ÁTOMO DE HIDRÓGENO.
- CADENA CARBONADA (radical R)

Propiedades de los aminoácidos.

a) ESTEREOISOMERÍA o ISOMERÍA ESPACIAL.

Como el Cα es asimétrico, un aminoácido puede tener

dos configuraciones: la D, el grupo amino queda a la derecha
y L, el grupo amino queda a la izquierda. En las proteínas
aparecen siempre los isómeros L.

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b) CARÁCTER ANFÓTERO (CUIDADO NO CONFUNDIR ANFÓTERO CON ANFIPÁTICO).

Se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse y

comportarse como un ácido o como una base o como un ácido y una base a la vez.

*Si el pH del medio es ácido (pH <7), habrá un exceso de H, el aa se

comportará como una base. El grupo NH2 captará un H y se convertirá en NH3+
(queda cargado positivamente)

*Si el medio es básico (el pH >7), habrá pocos H, el aa se comportará como

un ácido. El grupo COOH cederá un H y se convierte en COO- (queda cargado
negativamente).

* Si el medio es neutro (pH=7), los aminoácidos se

comportarán como ácidos y bases a la vez. Los aminoácidos estarán
doblemente ionizados y se les llama ZWITTERION (derivado del alemán
Zwitter, híbrido, hermafrodita).

La cadena lateral R puede tener grupos ionizables que participan en la

carga eléctrica del aa.

Clasificación de los aminoácidos.

Se conocen más de 100 aminoácidos, pero de ellos solo 20 forman parte de las
proteínas. Los humanos podemos fabricar, a partir de otras moléculas orgánicas, 12 de
ellos. Los otros 8 debemos tomarlos con la dieta por eso se llaman aminoácidos esenciales

Los aminoácidos pueden clasificarse atendiendo a la naturaleza de su cadena lateral:

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Grupo I: Aminoácidos apolares. El grupo R es una cadena hidrofóbica. Estos

aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.

Grupo II: Aminoácidos polares no ionizables: La cadena R tiene radicales que forma
puentes de hidrógeno con el agua. Son más solubles que los anteriores.

Grupo III: Aminoácidos polares ácidos: Son ácidos, el grupo R tiene un grupo carboxilo.

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Grupo III: Aminoácidos polares básicos: Son básicos, el grupo R tiene un grupo NH2.

El enlace peptídico.
El enlace peptídico es el que mantiene unidos a los aminoácidos para formar
proteínas. Es un tipo de enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo de
un aa y el grupo amino de otro, con la consiguiente pérdida de una molécula de
agua. La sustancia resultante es un DIPÉPTIDO.

Características del enlace peptídico.

1) El enlace C ‒ N es rígido en cuanto a que no tiene

posibilidad de giro. En cambio, sí podrán girar otros
enlaces de las cadenas laterales.
2) Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las
moléculas proteicas.
3) La unión de varios aminoácidos formarán DIPÉPTIDOS, TRIPÉPTIDOS,
OLIGOPÉPTIDOS (de 4 a 10 aas), POLIPÉPTIDOS (de 10 a 100 aas) y PROTEÍNAS
(más de 100 aas).
4) Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el
grupo amino libre= GRUPO N-TERMINAL y en el otro extremo el grupo carboxilo
libre= GRUPO C-TERMINAL.

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Actividad 1: Formula un tripéptido formado por Lys-Glu-Met.

Actividad 2: Compara el enlace peptídico con los enlaces O-glucosídico y éster.

Actividad 3: Formula la estructura química del ácido glutámico en un medio con un pH de 3. Escribe la misma
fórmula pero cuando la molécula se encuentra en un pH de 9.

Actividad 4: La siguiente molécula se encuentra en un medio acuoso:

a) ¿Qué tipo de molécula es?

b) ¿Cómo es el pH del medio en que se encuentra?

5.3.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

También puede hablarse de NIVELES DE ORGANIZACIÓN de las proteínas. Estudiar La
estructura de una proteína es estudiar cómo se dispone en el espacio y según sea su
configuración tridimensional así será su función. Cuando una cadena polipeptídica se
dispone en el espacio sufre una serie de plegamientos debidos a las uniones entre los
aminoácidos.

Es tan importante la configuración espacial que bastará con alterarla levemente para
que deje de ser funcional. Se establecen 4 niveles de organización estructural, que en orden
de complejidad son:

1) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA: Nos muestra la secuencia de aas, es decir,

el número, el tipo y el orden que siguen los aas. La secuencia es distinta en cada
proteína. Esta estructura la tienen todas las proteínas y de ésta derivan las demás
estructuras. Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando
por el que posee el extremo amino libre, que se sitúa a la izquierda.

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2) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA: . Los aminoácidos no forman una cadena

lineal plana, pero tampoco adquieren cualquier forma, ya que la rigidez de algunos de
sus enlaces y las interacciones entre cadenas laterales (los radicales) limitan el número
total de posibilidades. De hecho, se conocen dos tipos de estructura secundaria: α-
hélice y lámina β o lámina plegada.

A) α-HÉLICE: Este nombre alude a la α-queratina, proteína muy

abundante en las células de la epidermis, que presenta una
estructura helicoidal.

La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí

misma formando una hélice:

- Cada vuelta tiene 3,6 aas.

- Los R se sitúan hacia el exterior de la hélice.

- La rotación sigue el sentido de giro de las agujas del reloj.

Este plegamiento se mantiene estable gracias a los puentes de

hidrógeno que se establecen entre el grupo -NH- (que forma parte del
enlace peptídico) de un aa y el grupo -CO- (que forma parte de otro enlace peptídico) del
cuarto aa que le sigue en la cadena lineal.

B) LÁMINA β, β- LAMINAR, LÁMINA PLEGADA U HOJA PLEGADA. Su nombre

se debe a que la β-queratina, presente en uñas, pelos y plumas, es un ejemplo
característico de lámina plegada.
La cadena se repliega en zigzag:
- Se disponen varias cadenas en paralelo.
- Las cadenas laterales quedan unas hacia
arriba y otras hacia abajo.

Para mantener estable esta estructura se establecen puentes de hidrógeno entre

átomos de H que quedan enfrentados a átomos de oxígeno de aminoácidos cercanos.

En las proteínas están los dos tipos, aunque uno de ellos puede predominar sobre el
otro. Por otra parte, es raro, pero puede no existir ordenación.

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Actividad 5. En la figura se observa la estructura de

una proteína. Indica cómo se llama la parte numerada.

3) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA

Esta estructura constituye el último nivel de plegamiento de las proteínas, es decir, es la

configuración definitiva que adopta la estructura 2º en el espacio. Tanto la a-hélice como la
hoja plegada están a su vez replegadas en el espacio, en este caso debido preferentemente
a nuevos puentes de hidrógeno y a otros enlaces débiles como fuerzas de Van der Waals,
interacciones hidrofóbicas, interacciones iónicas e incluso enlaces fuertes como los
puentes disulfuro, establecidos todos ellos entre cadenas laterales de aminoácidos no
necesariamente próximos o contiguos. La estructura terciaria debe estar intacta para que
una proteína tenga funcionalidad.

• Puentes de disulfuro. Son enlaces fuertes covalentes establecidos entre dos grupos
funcionales -SH procedentes de dos aminoácidos de cisteína donde quedan unidos
directamente los dos átomos de azufre (-S-S-).
• Interacciones iónicas. Se producen entre grupos con cargas eléctricas opuestas. Se
producen entren las cadenas laterales de aminoácidos ácidos (carga -) y las
cadenas laterales de aminoácidos básicos (carga +).
• Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Estas uniones son las más
débiles y se producen entre aminoácidos apolares.
• Enlaces de hidrógeno. Se pueden establecer entre grupos hidroxilos de los R y los
grupos carboxílicos.

En general, existen dos tipos de

estructuras 3º.

GLOBULARES. Poseen un alto

grado de plegamiento y forma una
especie de ovillo. Forma una esfera

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compacta que es soluble en agua.

FILAMENTOSA. En este caso el plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo

que estas estructuras tienen forma de cuerda, alargada. Es insoluble en agua.

4) NIVEL O ESTRUCTURA CUATERNARIA

A veces, varias moléculas de proteína se unen entre sí mediante enlaces débiles pero
numerosos y sólo así, como conjunto, pueden mantener su funcionalidad. A cada proteína
que interviene en la estructura se le llama PROTÓMERO que pueden ser iguales o
diferentes. Los protómeros se unen mediante enlaces débiles: enlaces de hidrógeno,
fuerzas de van der Waals o puentes disulfuro. No todas las proteínas tienen estructura 4º.

EJEMPLOS:

DÍMERO: Insulina

TRIMERO: Colágeno, que es una proteína fibrosa

formada por 3 cadenas polipeptídicas entrelazadas para
formar una triple hélice.

TETRÁMERO: Hemoglobina, es una proteína globular

formada por dos cadenas α y dos cadenas β.

PENTÁMERO: ARN-polimerasa o la IgM (anticuerpo)

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5.4.- PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS

PROTEÍNAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.

Todas las propiedades de las proteínas dependen de la naturaleza de los grupos R de

los aas que las componen. Las propiedades más importantes son:

A) SOLUBILIDAD.

La solubilidad se debe a la presencia de aminoácidos polares, cuyas

cadenas laterales establecen puentes de H con el agua.

La mayoría de las proteínas globulares son solubles, ya que las cadenas

laterales se sitúan en la periferia, quedando los grupos apolares en el
interior. Por el contrario, las proteínas fibrosas suelen ser insolubles

B) DESNATURALIZACIÓN.

La desnaturalización de una proteína se produce cuando pierde las estructuras 2º, 3º y

4º al romperse los enlaces (puentes de H, puentes de disulfuro, fuerzas de van der Waals,
etc). No pierde la estructura 1º. Si la proteína pierde sus estructuras, también pierde su
función biológica. Las causas pueden ser un aumento de la temperatura, variaciones en el
pH, alteraciones en la concentración salina del medio, etc.

A veces, se produce la renaturalización, cuando al volver a las condiciones normales, la

proteína recupera la conformación primitiva.

La desnaturalización puede ser:

* Reversible: Si lo que provoca la desnaturalización cesa, la proteína se puede volver a

renaturalizar (se repliega, adopta su configuración espacial y recupera su función de
nuevo).

* Irreversible: Cuando no puede recuperar su conformación nativa ni su funcionalidad.

Algunos ejemplos de desnaturalización de las proteínas son los siguientes:

• Al calentar un huevo la clara (albúmina) cambia de color y de consistencia. Se trata

de una desnaturalización irreversible.
• Al calentar la leche, las proteínas que mantienen emulsionada la grasa se
desnaturalizan, liberándola y haciendo que las minúsculas gotitas se unan y floten
al ser inmiscibles con el agua constituyéndose la nata.
• Al alimentarse las bacterias del yogur con la lactosa de la leche, producen ácido
láctico que confiere el característico sabor a este alimento. La consiguiente bajada
de pH desnaturaliza las proteínas que “coagulan” y dan una textura pastosa a la

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leche. Si añadimos limón a la leche, ésta se corta, es decir, sus proteínas se

desnaturalizan (pero de diferente manera que con el ácido láctico).
• Un exceso de temperatura también desnaturaliza las proteínas corporales, por eso
una fiebre muy elevada puede acarrear el riesgo de alterar algunas de ellas y si la
temperatura pasa de 44º C ocasiona la muerte.

Actividad 6: El colágeno es una proteína de aspecto blanquecino que forma parte de estructuras resistentes como
los tendones. Al hervir el colágeno se obtiene gelatina que es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la
causa de este cambio.

Actividad 7. ¿Conserva su poder nutritivo una proteína desnaturalizada? Razone la respuesta.

C) ESPECIFICIDAD. Hay dos tipos de especificidad:

• Especificidad de función: Cada proteína está especializada en una determinada

función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la
proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica.
Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida
de funcionalidad de la proteína.

• Especificidad de especie: A diferencia de las moléculas estudiadas en otras

unidades, las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie posee
algunas proteínas que otros organismos no tienen. Incluso proteínas que presentan
la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una
secuencia peptídica algo diferente en distintos organismos.

Hay proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies y suelen tener
una composición y estructura similares. A estas proteínas se les llama proteínas homólogas,
como la insulina, exclusiva de vertebrados, pero cuya cadena A es idéntica en la especie
humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.

D) CAPACIDAD AMORTIGUADORA.

Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento
anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando protones).

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FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS.

Se calcula que en el ser humano existen cerca de 10000 tipos de proteínas diferentes.
Incluso, una misma proteína puede realizar más de una función.

a) Función estructural: Muchas proteínas forman parte de las membranas celulares, de

los tejidos, de estructuras como los tendones y ligamentos, piel, uñas, plumas,
cartílago y hueso; de secreciones mucosas… La queratina y el colágeno son dos de
las proteínas más abundantes de nuestro organismo.
b) Reguladora (hormonal). Hay hormonas que son proteínas. Algunos ejemplos son la
insulina, la hormona del crecimiento (GH) o la parathormona.
c) Transporte. Las hay que transportan oxígeno como la hemoglobina, la mioglobina, o
la hemocianina; o transportan otras moléculas como ciertos lípidos (lipoproteínas),
tanto fuera (sangre) como dentro de la célula y las proteínas transportadoras de
membrana (se verá en otro tema) que transportan moléculas que entran y salen de
la célula.
d) Acumulación y reserva. Hay proteínas que almacenan reservas de ciertas sustancias
como la ferritina que guarda hierro en el hígado y hay otras que de por sí
constituyen una reserva proteica que se destinará a diversos fines que pueden ser
la construcción de ciertas proteínas o el catabolismo de sus aminoácidos para
obtener energía; la albúmina de la clara del huevo es una reserva energética y
fuente de aas para los embriones de las aves. La caseína de la leche supone una
fuente de aminoácidos para los mamíferos recién nacidos.
e) Defensa inmunitaria. Los anticuerpos, son sustancias altamente específicas
inducidas por ciertos glóbulos blancos de los vertebrados encargados de neutralizar
partículas extrañas (antígenos).
f) Contracción. Las células musculares modifican su forma, acortándose y
alargándose, gracias a la interacción de ciertas proteínas celulares, con gasto de
ATP (estas moléculas son la actina y la miosina). Aparecen en todos los tipos de
animales pluricelulares, desde las esponjas a los vertebrados.
g) Catalítica. Casi todas las reacciones químicas en los seres vivos están reguladas por
enzimas. Las enzimas son biocatalizadores que siempre tienen una composición
proteica (al menos en gran parte). “Si no hay enzima, no hay reacción química”
h) Reconocimiento celular. En muchos grupos animales y, por supuesto en los
vertebrados, las células poseen un “carné de identidad” que permite a los sistemas
de defensa distinguir lo propio de lo ajeno. Estas señas de identidad son proteínas
situadas en las membranas plasmáticas. Si son consideradas extrañas, las
denominaremos antígenos e inducirán la formación de anticuerpos (también
proteínas) específicos contra ellas. Los receptores hormonales, también situados en
las membranas celulares son básicamente proteínas.

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PREGUNTAS DE LA EBAU/PEvAU
2021. En relación con la figura adjunta, conteste a las siguientes
cuestiones:

a) Realice una clasificación de las siguientes moléculas en función

de sus cadenas R.

b) Escriba la unión entre Ala y Gly.

c) ¿Qué nombre recibe la molécula resultante?¿Qué enlace los

mantiene unidos?

2020.

1.- a) Cuando se hidroliza una cadena polipeptídica de 150 aminoácidos se consumen 150 moléculas de agua.
b) Cuando una proteína se calienta por encima de los 100 oC se produce la hidrólisis de los enlaces peptídicos.
c) Una proteína desnaturalizada no tiene poder nutritivo.
d) Cuando se está sintetizando una cadena polipeptídica en un ribosoma el primer extremo que sale es el
carboxilo- terminal.

2.- La figura representa la conformación tridimensional de una proteína y una zona ampliada (región A) de la
misma.

a) ¿Qué tipo de estructura presenta la región A?

b) ¿Qué tipo de fuerzas o relaciones entre átomos mantiene esta estructura?

c) ¿Qué otros tipos de estructuras debe tener una proteína formada por una sola cadena
polipeptídica para ser funcional? ¿Y una que esté formada por dos o más cadenas polipeptídicas?

Septiembre 2017.- Si se compara la consistencia de un huevo antes y después de cocerlo se observa que la clara,
un producto gelatinoso y transparente, se transforma en otro de mayor consistencia y opaco a la luz.

a) Explica por qué se produce este cambio.

b) ¿Por qué se mantienen las propiedades nutritivas de la clara de huevo después de cocerlo? Razona las
respuestas.
c) En relación con las siguientes afirmaciones sobre las proteínas, responda si son verdaderas o falsas
razonando la respuesta.

2008, 2015. En relación con la imagen adjunta, conteste las siguientes

cuestiones:

a) ¿Qué representa la imagen en general? Indica concretamente qué

representan las figuras marcadas con los números 1, 2, 3 y 4. Define la
estructura número 1, identifica el tipo de enlace que une a sus
monómeros y cita dos características del mismo.

b) Indica los nombres de los dos tipos más frecuentes de la estructura de la figura 2. ¿Cómo se denominan los
enlaces que estabilizan esta estructura de la figura 2? Define la estructura número 3 e identifica dos de los
enlaces que la mantienen estable. Si hubiese un cambio de pH o de temperatura, ¿qué estructuras de las
numeradas podrían verse afectadas y cuál sería la consecuencia?

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2014. En relación con la imagen adjunta, conteste las siguientes cuestiones

a) ¿Qué tipo de biomolécula representa? Indique los nombres de los grupos químicos de
los recuadros señalados con los números 1 y 2. ¿Qué representa R? ¿Qué nombre
reciben las macromoléculas biológicas formadas por gran cantidad de monómeros de
este tipo? Enumere cuatro de las funciones biológicas de estas macromoléculas
b) Indique qué nombre recibe el compuesto que se forma al unirse dos biomoléculas
como la representada y dibújelo. Indique el nombre que recibe el enlace que se forma
entre estas biomoléculas y cite dos características de este enlace.

2011. La figura 1 corresponde a una hormona constituida por la unión de 51 unidades representadas por bolas
blancas (Cys, Cisteína) y oscuras. La figura 2 corresponde a la estructura básica de cada una de estas unidades.

a) ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece esta hormona? [0,25]. Escriba la fórmula del compuesto que se
formará al unirse dos de estas unidades como la de la figura 2 [0,25]. ¿Qué tipo de enlace se
establece entre ellas? [0,2]. Cite dos características de dicho enlace.

b) ¿Qué tipo de enlace se establece entre las moléculas indicadas como Cys?. Explique por
qué las macromoléculas como las de la figura 1presentan una gran variedad a pesar de estar
todas constituidas por las mismas unidades.

2004. 1.- La α-queratina es una proteína presente en la piel de mamíferos y en sus derivados como uñas y pelos,
siendo responsable en gran medida de los rizos naturales del cabello. Los “moldeados” son tratamientos
capilares que modifican el aspecto natural del cabello haciendo desaparecer rizos naturales y provocando la
aparición de otros supuestamente más estéticos. Explique razonadamente la probable actuación de los
moldeadores sobre las a-queratinas capilares.

2.- El aspartamo es un edulcorante sintético que se utiliza como sustituto de la sacarosa. No es un glúcido sino
que está formado por ácido aspártico y fenilalanina. Teniendo en cuenta la figura adjunta, represente las dos
posibles fórmulas estructurales del aspartamo. ¿Cómo se llama el enlace que une ambas moléculas?.

ASPÁRTICO FENILALANINA

3.- Sabiendo que el tipo de cabello (rizado o liso) se debe a la estructura que adoptan sus componentes,
explique, razonadamente, por qué el calor puede alisar el cabello y por qué este cambio es reversible.

4.- En relación con la imagen adjunta, que representa una reacción

biológica, conteste las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué tipo de biomoléculas están representadas en la primera parte de

la reacción?. ¿Cuáles son las características estructurales de esas
biomoléculas?. ¿Qué nombre recibe el enlace que se produce? Cite
dos características de este enlace [0,4].
b) ¿Qué nombre recibe la molécula resultante?. ¿Qué nombre reciben
las moléculas biológicas formadas por gran cantidad de monómeros,
unidos por enlaces de este tipo? Enumere cinco de sus funciones. ¿Qué representan R y R ? Señale la
1 2
procedencia de los átomos de H y de O de la molécula de H O que se libera en la reacción
2

5.- En relación con la imagen adjunta, conteste a las siguientes

cuestiones

a) ¿Qué tipo de biomoléculas están representadas? Escribe la

fórmula del compuesto que se formará al unirse estas tres

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biomoléculas en el orden establecido, señalando con un recuadro los enlaces que se forman. Indique el nombre
que recibe la molécula resultante y el nombre de los enlaces que se establecen en la nueva biomolécula. Cite
una característica de este enlace.

b) ¿Qué nombre reciben las macromoléculas biológicas formadas por gran cantidad de este tipo de
biomoléculas. Enumere cuatro de las funciones de estas macromolécula.

2003. A la vista de la imagen, conteste las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere la figura adjunta? ¿Qué estructura representa?
¿Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se observa en la figura?

b) ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad conoce? Analice las principales
características de cada una de ellas.

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6.- ENZIMAS
6.1.- CONCEPTO Y ESTRUCTURA
El conjunto de las reacciones químicas que tienen lugar en un organismo se
denomina metabolismo. Estas reacciones pueden consistir en la creación de biomoléculas
más o menos complejas, en la descomposición de otras o, de modo general, en la
transformación de unas moléculas en otras distintas. En todo ser vivo se están dando
continuamente miles de reacciones químicas diferentes.

La mayoría de las reacciones químicas requieren energía para poder ser llevadas a
cabo ya que si no tardarían mucho tiempo en producirse. Hay dos formas de acelerar la
velocidad de una reacción en laboratorio: calentando los sustratos o sustancias
reaccionantes o empleando un catalizador. En los seres vivos se emplean ambos métodos,
es decir, se suele aportar una cierta cantidad de calor y todos los seres vivos emplean
catalizadores biológicos o biocatalizadores.

Entonces, podemos definir a las (o los) enzimas como proteínas globulares que
actúan como BIOCATALIZADORES, es decir, aumentan la velocidad de las reacciones
químicas que ocurren en la célula.

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS.

Según la composición y a la vez la estructura, distinguimos dos tipos de enzimas:

1. Enzimas formadas solo por proteínas.

2. HOLOENZIMAS que son enzimas que presentan una parte proteica y recibe el
nombre de apoenzima y otra no proteica que se llama grupo prostético (si se une de forma
permanente a la apoenzima) o cofactor (si la unión con la apoenzima no es permanente). A
su vez, el cofactor puede ser inorgánico, tratándose generalmente de un ión metálico (Zn,
Mg, K,…) o puede ser una molécula orgánica compleja (nucleótidos: NAD, NADP,ATP…y
vitaminas) que recibe el nombre de coenzima.

Cualquier reacción química catalizada por enzimas sigue el siguiente esquema:

Los sustratos (S) o reactivos son las sustancias que reaccionan y se unen a una zona de
la enzima (E) llamada centro activo o catalítico.

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6.2.- MECANISMO DE ACCIÓN Y CINÉTICA

ENZIMÁTICA
Para que una reacción química tenga lugar, es preciso comunicar a los reactivos
cierta cantidad de energía (normalmente calor) para que sus enlaces se debiliten y puedan
unirse a otros átomos, denominada energía de activación.

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación y

permitir que la reacción se lleve a cabo.

Las enzimas, una vez realizada la reacción se liberan de los productos de reacción,
quedando en disposición de unirse a nuevas moléculas de sustrato. El aumento de
velocidad para la mayoría de las enzimas está entre un millón y un trillón de veces.

Etapas de las reacciones catalizadas por enzimas:

Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la

reacción catalizada y se lleva a cabo en tres etapas:

1º) El S se une a la apoenzima formando el complejo enzima-

sustrato (ES). Esta unión es muy específica, es decir, para cada tipo
de sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta. El centro
activo de la apoenzima tiene una forma espacial en la que se acopla el
sustrato. El acoplamiento E-S sigue la teoría de la llave-cerradura
propuesta por Emil Fischer en 1890. Los salientes y entrantes del E encajan con los
salientes y entrantes del S. Cualquier cambio en la forma impide el acoplamiento.

Actualmente hay otra teoría llamada ajuste o acoplamiento inducido propuesta por
Daniel E. Koshland Jr. en 1958 e indica que algunas enzimas son capaces de modificar su
centro activo para adaptarse al sustrato. Sería algo semejante a la introducción de una
mano en un guante.

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2º) Una vez formado el complejo E-S, el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el
producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible. Si no hay cofactores, la acción
catalítica la realizan algunos aas del propio centro activo.

3º) El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a
unirse a nuevas moléculas de sustrato.

Cinética enzimática.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas y los
factores que la afectan.

Para entenderlo vamos a representar gráficamente la velocidad con que aparece el

producto de una determinada reacción enzimática, en función de la concentración de
sustrato inicial y con una cantidad constante de enzima.

* Al aumentar la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de la reacción. Esto

es debido a que mientras exista moléculas de enzimas libres cogen más moléculas de
sustrato que se convertirán en producto.

* Llega un momento en que, a pesar de que la concentración de sustrato sigue

aumentando, la velocidad no varía (VELOCIDAD MÁXIMA). Esto es porque ya no quedan
más enzimas libres para poder coger más sustrato. Según se van formando las moléculas de
producto, las enzimas se van liberando y pueden ir cogiendo nuevas moléculas de sustrato
que están a la espera.

* La Km es una constante (también llamada constante de Michaelis-Menten) que

representa la concentración de sustrato para la cual se alcanza la mitad de la velocidad
máxima. Se ha comprobado que cuando la velocidad de la reacción es la mitad de la vmax el
número de moléculas de enzimas libre es igual al de moléculas de enzimas ocupadas. Cada
enzima tiene su propia Km y es una medida de la afinidad (o apetencia) entre la enzima y el
sustrato.

* Si El sustrato y la enzima tienen alta afinidad, las enzimas se acoplarán rápidamente a

sus sustratos aunque sus concentraciones sean bajas, alcanzarán antes su velocidad
máxima, por lo que su Km será menor.
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* Por el contrario una constante alta indicará que la afinidad es pequeña y por ello se
requerirá una cantidad relativamente elevada para que la velocidad de la reacción se
acerque a la velocidad máxima.

Actividad.

6.3.- REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD

ENZIMÁTICA: TEMPERATURA, pH, INHIBIDORES.
Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad.
Influyen una serie de factores entre los que destacan los siguientes.

A) TEMPERATURA.

Existe una temperatura óptima en la que la actividad enzimática es máxima. De forma

general, a medida que aumenta la temperatura aumenta
la velocidad de reacción. En cualquier caso, todas las
reacciones enzimáticas siguen la regla de Van t´Hoff:
cada 10ºC que aumenta la Tª, se duplica la velocidad de
la reacción pero llega a un límite porque si la velocidad
es muy elevada se produce un descenso brusco de la
velocidad porque se desnaturalizan las enzimas, cambia
las estructura 3ª y por consecuencia se alteran los
centros activos.

En general, las enzimas están “adaptadas” a la

temperatura a la que habitualmente se encuentran las
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células del ser vivo: en los mamíferos la Tª óptima se halla a 37ºC y en las aves a 42ºC. Las
enzimas se desnaturalizan por encima de los 50ºC aproximadamente

B) pH.
Cada enzima tiene su pH óptimo de
actuación. La mayoría de las enzimas lo tienen
cerca de la neutralidad. Por encima y por debajo
de un cierto pH la mayor parte de las enzimas se
desnaturalizan y dejan de cumplir con su
función debido a cambios en la carga eléctrica
de los radicales de los aminoácidos que están
en el centro activo.

C) INHIBIDORES.
Son moléculas que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden
completamente la actuación de la misma. la inhibición puede ser de varios tipos:

INHIBICIÓN IRREVERSIBLE o envenenamiento de la enzima, tiene lugar cuando el

inhibidor o veneno se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su
estructura y, por tanto, no hay posibilidad de que actúe sobre el sustrato.

INHIBICIÓN REVERSIBLE: Es cuando el inhibidor se fija temporalmente a la enzima y se

impide que la enzima funcione correctamente durante un tiempo, pero puede volver a
funcionar correctamente si se elimina las sustancias causantes de la inhibición. Según el
lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de inhibición:

*INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA: Es cuando un inhibidor tiene una estructura

parecida a la del sustrato y ambos compiten por unirse al CA de la
enzima. Si se une 1º el inhibidor, la enzima queda bloqueada. Cuando se
vaya el inhibidor, se podrá unir el sustrato. La velocidad disminuye en
función de la afinidad del inhibidor.

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*INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA: En este caso el inhibidor no compite con

el sustrato, sino que se une en otra zona de la enzima diferente del centro activo (A). Esta
unión cambia la estructura del centro activo y el sustrato no se podrá unir al enzima. En
otras ocasiones, el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato (B) y esto impide que se
forme el producto.

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

Las reacciones enzimáticas constituyen la clave de la actividad vital de la célula. Sin

embargo, la actividad de la célula no es siempre la misma. A veces, puede interesar fabricar
un determinado producto con lo que hay que aumentar la actividad de las enzimas
implicadas. Otras veces, interesará dejar de fabricar dicho producto, por lo que hay que
disminuir o anular la actividad de las enzimas implicadas.

Hay unas enzimas reguladoras que se llaman ENZIMAS ALOSTÉRICAS. Son enzimas
que presentan dos conformaciones distintas y tienen dos centros de actividad:

• CENTRO ACTIVO: Donde se une el sustrato.

• CENTRO ALOSTÉRICO o REGULADOR:

Donde se une un activador o un inhibidor.

Cuando el centro regulador o alostérico está vacío, la enzima actúa a “velocidad

normal”, pero cuando el centro regulador es ocupado por una molécula a la que llamamos
modulador o regulador, la enzima sufre un cambio en su configuración que la hará más
activa o menos activa que antes en función de que el elemento regulador sea activador o
inhibidor respectivamente. Aquellas sustancias que favorecen el paso a la forma activa se
denominan moduladores positivos o activadores. El propio sustrato de la reacción puede ser
el activador (o bien otras moléculas). Las que hacen pasar la enzima al estado inhibido (con
muy poca afinidad por el sustrato) se llaman reguladores negativos o inhibidores
alostéricos.

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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.

Se establecen 6 grandes grupos de enzimas según el tipo de reacción que catalicen:

1. OXIDORREDUCTASAS. Intervienen en reacciones de óxido-reducción. Entre todas

ellas destacan las hidrogenasas que transportan hidrógenos (H+) y las oxidasas que captan
electrones y los transfieren al oxígeno. Son enzimas propias de la cadena respiratoria.

2. TRANSFERASAS. Se encargan de transferir grupos de un sustrato a otro.

3. HIDROLASAS. Catalizan reacciones de hidrólisis que consisten en la rotura de

enlaces entre los monómeros de macromoléculas introduciendo moléculas de agua. Hay
subclases como las peptidasas, lipasas, amilasas, etc.

4. LIASAS. En general producen dobles enlaces (C=C, C=N, C=O) mediante la

eliminación de ciertos grupos químicos presentes en la cadena carbonada del sustrato.

5. ISOMERASAS. Transforman unas moléculas en otras isómeras de las anteriores

(fructosa en glucosa por ejemplo).

6. LIGASAS O SINTETASAS. Unen moléculas o grupos funcionales a otras moléculas

empleando la energía aportada por el ATP.

NOMENCLATURA.
Las enzimas pueden tener varios nombres tal y como sucede con los compuestos
químicos.

ü Nombre recomendado (nombre “vulgar”). Es un nombre que viene de antiguo y que

se usa de modo generalizado. Por ejemplo la pepsina del estómago o la ptialina de
la saliva.

ü Nombre sistemático. Este nombre hace referencia a los sustratos y a la función que
realiza la enzima, terminado en asa. Ejemplo: succinato deshidrogenasa, lactasa,
amilasa.

ü Número de clasificación. Actualmente y para evitar ambigüedades, dado el alto

número de enzimas conocidas, al nombre sistemático se le añaden 4 números que
definen los siguientes aspectos:

• El primer número define la clase (del uno al seis, puesto que hay
seis clases).
• El segundo número se refiere a la subclase.
• El tercer número hace referencia a la subsubclase.
• El cuarto número es arbitrario dentro del grupo anterior.

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Un ejemplo de todo lo anterior: La enzima de nombre recomendado

Carboxipeptidasa A, tiene como nombre sistemático peptidil-l-aminoácido hidrolasa. Su
número de clasificación es EC [Link] (EC= comisión de enzimas; 3= clase hidrolasas; 4=
subclase enlace peptídico; 17= metalocarboxipeptidasas (posee un ion Zn++); 1= dentro de
la subclase es la que lleva ese número.

PREGUNTAS DE LA EBAU/PEvAU
2022. Las gráficas representan la actividad de cuatro enzimas en función de la temperatura y el pH. Conteste a
las siguientes cuestiones (buscar la imagen enla web de la UJA).

a) ¿Cuál es la temperatura óptima de reacción de la enzima A? ¿Y de la enzima B?

b) ¿Cuál es el estado de la enzima A a 0 oC? ¿Y a 50 oC?

c) ¿Podría la enzima D catalizar alguna reacción al pH óptimo de la enzima C?

d) Si situamos las enzimas C y D en un medio con pH ácido, ¿cuál de las dos presentaría más actividad?

2021. Si el pH óptimo de una enzima es igual a 7,3, a) ¿qué ocurrirá con la actividad enzimática a pH 3,0 y a pH
9,9? b) Si la temperatura óptima es de 36 oC, ¿qué ocurrirá a 80 oC? Razone las respuestas.

2020.
1.- Al investigar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de una reacción enzimática se obtuvo la siguiente
tabla. Proponga una explicación razonada de los resultados registrados en la misma.
Temperatura (ºC) 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6
0 5 0 5 0 5 0 5 0 5 0
Velocidad (mg 0 0 1 2 2 3 3 3 2 0 0
producto/segundo) .5 .9 .4 .0 .7 .3 .7 .6 .3 .9 .0

2.- a) Defina el concepto de enzima y b) describa el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en su
actividad. c) Indique cómo afecta la acción del enzima a la energía de activación en el mecanismo de acción
enzimática. d) Defina centro activo y e) explique a qué se debe la especificidad enzimática.

2018. En relación con las figuras adjuntas.

a) Identifique los procesos que

se representan en A y B.

b) cada una de las moléculas

señaladas con los números del 1 al
6.

c) Explique cómo evoluciona la

cantidad de las sustancias 2 y 4 con
el tiempo en cada uno de los casos.

d) ¿En qué caso podría

aparecer la sustancia 4 en el
proceso B?

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2017. La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxígeno y así es
responsable del pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos, como la manzana, a los pocos minutos de
haberlos cortado. Este pardeamiento se puede evitar reduciendo el acceso de la enzima al sustrato, en este caso
el oxígeno, o añadiendo compuestos ácidos, o calentando durante cinco minutos en agua hirviendo. Explica
razonadamente por qué no se produce pardeamiento en estos tres casos.

2016. En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué representan las curvas de la gráfica señaladas con
las letras A y B? ¿Cómo se
denominan los elementos señalados con las letras C y D?
Indique qué representan las flechas señaladas con Ea1 y Ea2
b) Explique por qué Ea2 es mayor que Ea1. ¿Qué elemento,
C o D, es más rico en energía y por qué?. Indique y explique si el
proceso es catabólico o anabólico.

2015. En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué representan los esquemas A y B? ¿Cómo se denominan los

elementos señalados con los números 1 a 5? ¿Qué nombre recibe el
compuesto incluido en el recuadro con el número 6? Indique qué tipo de
macromolécula es el elemento señalado con el número 1 y qué monómeros la
componen. Describa el proceso que ocurre en el esquema A y el que ocurre
en B. Indique como afectaría al proceso A una elevación muy brusca de la
temperatura por encima de los 60ºC.

2014. En relación con la figura adjunta, en la que se representa un enzima, su

sustrato y dos inhibidores, conteste las siguientes cuestiones:

a) Describa qué ocurre en los procesos A y B.

b) Realice un dibujo y describa qué ocurriría en una reacción con la enzima en presencia de su sustrato y del
inhibidor 2. Indique qué ocurre en el proceso A si se produce un cambio brusco en el pH o en la temperatura.

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2012. La imagen representa el mecanismo de acción de una enzima en una célula de mamífero. En relación con
ella responda las siguientes preguntas:

a) ¿Qué representan las figuras señaladas con las letras A, B y C? Explica qué
sucede en la figura señalada con el número 2. Indique lo que ocurre en el área
señalada con el número 3.

b) Explique cómo se realiza la reacción a las siguientes temperaturas: 25 ºC, 37

ºC y 60 ºC. Defina pH óptimo para una enzima

2005. En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué representa la gráfica? Describe el comportamiento de ambos enzimas.

b) El enzima A cataliza la transformación del sustrato X en el producto Y. El

enzima B cataliza la transformación de X en el producto Z. ¿Cuál de los dos
productos se formará en mayor cantidad a 40ºC? ¿Y a 70ºC? Razone las respuestas.

2002. A la vista de la gráfica, conteste a las siguientes cuestiones:

a) Explique qué representa esta gráfica. Indique los valores aproximados de

pH para los cuales dos enzimas tienen la misma velocidad de reacción. Para valores
de máxima acidez, ¿cuál es el enzima con mayor actividad catalítica?

b) Si el pH de la sangre fuera 7,5, indique qué enzimas podrían presentar actividad catalítica en el plasma
sanguíneo. Explique el comportamiento de cada enzima en función del pH.

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7.- VITAMINAS
CONCEPTO, CLASIFICACIÓN Y CARENCIAS.
Las vitaminas son un grupo heterogéneo de moléculas esenciales para nuestro
organismo, lo que significa que el cuerpo no puede sintetizarlas a partir de otras moléculas.
Las vitaminas se ingieren con los alimentos y alguna en particular es sintetizada por la flora
intestinal y absorbida en el intestino grueso.
Se precisa la ingestión diaria de cantidades muy pequeñas de vitaminas para que el
organismo funcione adecuadamente (miligramos o microgramos según los casos).
Un exceso de vitaminas no mejora el funcionamiento del organismo e incluso puede
causar perjuicios (hipervitaminosis). Su déficit (hipovitaminosis) provoca enfermedades
carenciales y su ausencia total lleva a la muerte.
Son falsas las creencias de que tomando un suplemento de vitaminas un deportista
puede mejorar su rendimiento o que los niños crecen más (Esto solo sucederá si sus dietas
fueran deficitarias en determinadas vitaminas). La ingesta de complejos vitamínicos puede
producir toxicidad por hipervitaminosis.
Bioquímicamente, las vitaminas tienen una enorme importancia por su participación
en los procesos metabólicos como coenzimas. Una misma vitamina suele ser coenzima de
diferentes enzimas. Su carencia, por tanto, impide una adecuada acción de las enzimas
correspondientes y puede producir importantes alteraciones metabólicas.
Las vitaminas se clasifican en dos grupos dependiendo de su comportamiento
frente al agua: vitaminas hidrosolubles y vitaminas liposolubles.
Las vitaminas hidrosolubles se disuelven en agua y suelen destruirse por calor (al
cocinar los alimentos una parte se descompone y otra parte importante pasa al agua de
cocción). Estas vitaminas no se almacenan en el organismo, siendo excretadas por la orina,
por lo que deben ser ingeridas a diario.
Son vitaminas hidrosolubles la vitamina C y todas las del grupo B (B1, B2, B3, B5, B6,
B7/B8, B9 y B12).
Las vitaminas liposolubles se disuelven en lípidos y ellas mismas son en gran
medida lípidos (no saponificables). Son almacenadas en los tejidos adiposos del cuerpo y
en el hígado y por ello contamos con reservas que permiten su no ingestión durante un
tiempo.
Son vitaminas liposolubles las vitaminas A, D, E y K.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES.
Vitamina C o ácido ascórbico o antiescorbútica.
Carencia: produce escorbuto (caída de dientes, hemorragias digestivas, mala
cicatrización de dientes)
Función: Es una molécula antioxidante y además actúa como coenzima en reacciones
relacionadas con la síntesis de colágeno y de algunos neurotransmisores. Por relacionarse
con el colágeno, promueve la formación de tejido cicatrizante tras una herida.
Alimentos: La vitamina C es abundante en muchas de las frutas que habitualmente
consumimos como las fresas, el kiwi, las uvas, la naranja, el caqui y verduras como el
perejil, la col, el pimiento o las espinacas.

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Es de todos conocido que cuando estamos resfriados nos recomiendan tomar esta
vitamina, ya sea como medicamento, ya tomando zumo de naranja. Hay que saber que esta
es una leyenda urbana, no habiéndose demostrado que ayude a la recuperación.

Vitamina B1 o tiamina.
Carencia: provoca la enfermedad llamada beri-beri y el síndrome de Korsakoff. En
ambos casos hay un deterioro del sistema nervioso y cardio vascular.
Función: Es coenzima de enzimas de las mitocondrias.
Alimentos: La encontramos en los cereales integrales (los refinados la han perdido),
legumbres, frutos secos, arroz integral, huevos, hígado y carne de cerdo y vacuno.

Vitamina B2 o riboflavina:
Carencia: Lesiones bucales, labiales y cutáneas.
Función: forma parte de la coenzima FAD (un nucleótido con función especial) que se
encuentra en las mitocondrias y por lo tanto está relacionada con el metabolismo
energético. Esta vitamina además es necesaria para que la piel, las mucosas y la córnea se
mantengan en buenas condiciones y, por último, ayuda a desintoxicar al organismo de
sustancias nocivas.
Alimentos: leche y derivados, carnes y cereales. Se emplea como aditivo de alimentos
preparados debido a su color amarillo (flavos= amarillo).

Vitamina B3 o niacina o ácido nicotínico o vitamina PP:

Carencia: enfermedad que provoca lesiones en la piel y en las mucosas como síntomas
fácilmente observables pero además cansancio y pérdida de peso. La enfermedad lleva
también a demencia. La pelagra afecta personas con dietas pobres en proteínas
Función: forma parte de las coenzimas NAD y NADP (nucleótidos con funciones
especiales). También interviene en la síntesis de algunas hormonas y neurotransmisores, en
el buen funcionamiento del sistema nervioso, el buen estado de la piel y otras funciones.
Alimentos: Carne y pescado, la leche y en cereales integrales.

Vitamina B5 o ácido pantoténico:

Carencia: Es muy rara.
Se ha pretendido ver que su deficiencia severa produce irritación en la piel y pérdida del
color del cabello, sirviendo de base a que la industria cosmética añadiera esta vitamina a
muchos de sus productos. Como tantas veces no hay demostración científica de que sirva
para algo.
Función: esta vitamina es fundamental en la síntesis de la coenzima A (CoA-SH),
molécula fundamental en el metabolismo de glúcidos, lípidos y proteínas. Su nombre
procede del griego ‒pan- y significa “que está en todas partes” indicando que se encuentra
en casi todos los alimentos aunque sea en pequeñas proporciones.
Alimentos: La encontramos en cantidad apreciable en los cereales integrales, las
legumbres, los huevos y la carne.

Vitamina B6 o piridoxina o piridoxal:

Carencia: Es difícil que haya déficit de esta vitamina dado que se encuentra en muchos
alimentos.
Función: Es una coenzima de muchas enzimas que básicamente interviene en la
síntesis de neurotransmisores (serotonina, dopamina, adrenalina, noradrenalina, GABA).

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También incrementa el rendimiento físico al favorecer la liberación de glucosa a partir de

glucógeno del hígado y los músculos. Favorece el uso de la grasa para obtener energía por
lo que se emplea en dietas para perder peso.
Alimentos: Cereales integrales, legumbres, nueces, verduras, carne, pescado y huevos.
Danone se ha empeñado en que esta vitamina es la fórmula mágica del Actimel para
mejorar las defensas. Esto solo después de que las autoridades sanitarias le dijeran a la
compañía que lo del L. casei inmunitans era mentira. Así que a una tontería le sumamos
otra. Pero la publicidad es tan terca que muchas personas siguen comprando ese yogur que
si algo les hace es por puro efecto placebo. Y el placebo, sabemos que funciona.

Vitamina B7/B8 o biotina: A esta vitamina se la conoce indistintamente por B7 y B8.

Carencia: Su déficit, muy raro, afecta a tejidos de rápida reproducción como el pelo o la
piel.
Función: Es fundamental, como coenzima, en el metabolismo de glúcidos, de lípidos y
de aminoácidos y también en la reproducción celular.
Alimentos: Casi el 50% de la cantidad diaria procede de la flora intestinal. Se encuentra
en alimentos como el hígado, la yema de huevo, leche y derivados, los frutos secos y el
pescado.
Esta vitamina se recomienda a veces para fortalecer uñas, piel y pelo, pero teniendo en
cuenta que su déficit es rarísimo, hay que pensar que su ingesta en suplementos
vitamínicos no tiene efecto alguno. Se han puesto de moda los “champús de caballo con
biotina” que no hacen más efecto que cualquier otro champú porque la biotina no es
absorbida por la piel.

Vitamina B9 o ácido fólico:

Carencia: Su déficit puede causar cierto tipo de anemia y si una en una mujer
embarazada puede que el niño nazca con menor peso, prematuramente y con defectos en la
espina dorsal (espina bífida) por no haberse cerrado correctamente el tubo neural. Para
prevenir posibles malformaciones fetales se suele dar un tratamiento con esta vitamina B9
a las embarazadas.
Función: El ácido fólico es necesario para la formación de proteínas y de hemoglobina,
así como para la síntesis de ADN y por tanto para la reproducción celular.
Alimentos: Se encuentra en vegetales de hoja verde, cereales integrales, frutos secos y
legumbres.

Vitamina B12 o cobalamina o cianocobalamina: Se denomina

cobalamina porque posee cobalto
Carencia: Su déficit produce un tipo de anemia llamada anemia perniciosa y daños
neurológicos por verse afectadas las vainas de mielina de los axones neuronales que van
desde problemas motores hasta demencia.
Función: Es esencial para el funcionamiento normal del cerebro, del sistema nervioso y
para la formación de la sangre y de varias proteínas. Está implicada en el metabolismo de
las células del cuerpo humano, especialmente en la síntesis y regulación del ADN; también
en la metabolización de los aminoácidos, de los ácidos grasos y de los glúcidos.
Alimentos: La encontramos en la mayoría de los alimentos de origen animal, incluidos
los peces y mariscos, carnes (especialmente el hígado de los vacunos), carne de aves,
huevos, leche y sus derivados.

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VITAMINAS LIPOSOLUBLES.

Vitamina A o Retinol:
Carencia: Puede provocar, entre otros trastornos, ceguera.
Función: se forma a partir de betacaroteno (pigmento de color naranja) un lípido
isoprenoide ya estudiado. A partir de esta vitamina se produce un pigmento visual de la
retina (de ahí esa idea de que comer zanahorias es bueno para la vista). También interviene
en el crecimiento del tejido epitelial por lo que se emplea para la cicatrización y formación
de tejidos.
Alimentos: Se encuentra en una proporción considerable en frutas como el kiwi, el
caqui, la naranja o la fresa y en verduras como el perejil, la col, el pimiento rojo o el brócoli.
La zanahoria posee una alta concentración de betacaroteno que es un precursor de la
vitamina A, siendo transformada en esta por el organismo. También la leche contiene
cantidades apreciables de vitamina A.

Vitamina D o calciferol o antirraquítica:

Carencia: Su deficiencia provoca una enfermedad llamada raquitismo en los niños y a la
osteomalacia y osteoporosis en adultos.
Función: se trata de una molécula esteroidea. Interviene en la absorción del calcio en el
intestino y en la reabsorción de ese calcio por los huesos desde la sangre.
Alimentos: Se encuentra en pescados como el salmón y los llamados azules como el
atún, la caballa o la sardina. También la leche y sus derivados contienen cantidades
apreciables de esta vitamina.

Vitamina E o tocoferol: (tocos= parto: ferol= que conduce a)

Carencia: Se sabe que su déficit provoca esterilidad, sobre todo por abortos
espontáneos. Función: Se sabe que los tocoferoles (hay varios tipos) son moléculas
antioxidantes que protegen a otras moléculas de la oxidación por radicales libres. Hoy en
día se fabrican artificialmente y se emplean como antioxidantes.
Alimentos: Se encuentra en verduras de hoja verde, aceites vegetales (oliva por
ejemplo), frutos secos como almendras y nueces y yema de huevo e hígado.

Vitamina K o antihemorrágica:
Carencia: Su deficiencia produce problemas por hemorragias.
Función: está relacionada con la coagulación de la sangre Y también con la producción
de glóbulos rojos.
Alimentos: Es producida por una bacteria del intestino así que su deficiencia es muy
rara. Se encuentra en verduras de hoja verde (espinacas, acelgas, brócoli).

Resumiendo, puede decirse que las vitaminas actúan como coenzimas de muchas
enzimas, de ahí que intervengan en muchísimos procesos diferentes.
Que su exceso no hace que funcione mejor el organismo sino que funcione como debe
hacerlo y que incluso dicho exceso puede originar toxicidad.
Y que su déficit parcial o total sí provoca enfermedades (carenciales) porque ciertos
procesos metabólicos se enlentecen o simplemente se interrumpen.

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Y que con una dieta equilibrada (variada y suficientemente abundante) no hay que
preocuparse por falta de vitaminas (salvo problemas concretos por los cuales las vitaminas
no se absorban o sean destruidas en el organismo).

PREGUNTAS DE LA EBAU/PEvAU

2020. “Miércoles 28 de noviembre, desembocamos por el Estrecho para entrar en el gran mar, al que dimos
enseguida el nombre de Pacífico, y en el cual navegamos durante el espacio de tres meses y veinte días, sin
probar ni un alimento fresco... Para no morirnos de hambre, nos vimos aun obligados a comer pedazos de cuero
de vaca con que se había forrado la gran verga para evitar que la madera destruyera las cuerdas... Nuestra
mayor desgracia era vernos atacados de una especie de enfermedad que hacía hincharse las encías hasta el
extremo de sobrepasar los dientes en ambas mandíbulas...” Año 1522. Antonio Pigafetta, Viaje alrededor del
Globo, Fundación Civiltier, 2012, págs. 35-36.

a) ¿A qué tipo de enfermedad se refiere el texto? b) ¿Qué haría para evitar este tipo de enfermedad en los
navegantes si viviera en esa época?

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8.- ÁCIDOS NUCLEICOS

8.1.- CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Son biomoléculas orgánicas compuestas de C, H, O, N y P. Se definen químicamente
como polinucleótidos, ya que están formados por la repetición de unidades moleculares
llamadas nucleótidos.

Su importancia biológica radica en que, los ácidos nucleicos son las moléculas
biológicas en las que se halla la información genética de cada individuo. Información que
necesita la célula para formarse, para mantenerse viva y para en un momento de su ciclo
vital enviar a su descendencia. Los ácidos nucleicos dirigen y controlan la síntesis de
proteínas y contienen las instrucciones para controlar todos los procesos vitales

8.2.- NUCLEÓTIDOS. ENLACE FOSFODIÉSTER.

FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS
Son las unidades que forman los ácidos nucleicos. También, hay nucleótidos que no
forman parte de los ácidos nucleicos y que presente funciones específicas e
imprescindibles (los veremos después).

Cada nucleótido está formado por:

* Una ALDOPENTOSA ciclada, ribosa: β-D-ribofuranosa (en

el ARN) o desoxirribosa: β-D-2-desoxirribofuranosa (en el ADN).

* Un ácido fosfórico (H3PO4).

* Una BASE NITROGENADA, que es una molécula orgánica con carbonos. Son
compuestos derivados de la purina y de la pirimidina. Hay dos tipos de bases nitrogenadas:

* Bases púricas: Derivan de una molécula formada por dos anillos llamada
purina. Los dos anillos son un pentágono y un hexágono. Las bases púricas son la ADENINA
(A) y GUANINA (G).

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* Bases pirimidínicas: Derivan

de la pirimidina que es una molécula cíclica
formada por un solo anillo (hexágono). Las
bases pirimidínicas son la TIMINA (T),
CITOSINA (C) y URACILO (U). La timina sólo
aparece en el ADN y el uracilo es exclusivo del
ARN.

Para formar un nucleótido:

1º se une la pentosa y la base nitrogenada (sin el fosfato) y forma un NUCLEÓSIDO.

Se unen por enlace N-GLUCOSÍDICO. El C1 de la pentosa se une al N1 de la base
pirimidínica o al N2 de la base púrica. Se pierde una molécula de agua

2ª Al nucleósido le unimos el ácido fosfórico. Se juntaría, mediante enlace tipo

ÉSTER FOSFÓRICO un H de uno de los grupos OH del ácido fosfórico con el grupo OH del
último C de la pentosa (C5´), liberándose una molécula de agua.

Los diferentes nucleótidos que forman parte de los ácidos nucleicos se unen
mediante enlace nucleotídico. Es un ENLACE FOSFODIÉSTER que se produce entre el OH
del C3 del 1º nucleótido y el H del grupo fosfato del 2º nucleótido, liberándose una molécula
de agua.

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Actividad 1.- Formula un trinucleótido que contengan las bases timina, adenina y
citosina.

En la cadena de polinucleótidos habrá un extremo 5ʼ, donde está unido el grupo

fosfato del primer nucleótido y el extremo 3ʼ, donde queda libre el grupo hidroxilo del C3 del
último nucleótido.

Importancia de los nucleótidos.

Los nucleótidos son moléculas que poseen un gran interés biológico, ya que,
además de constituir los ácidos nucleicos, llevan a cabo otras funciones básicas para los
seres vivos que se detallan a continuación:

Nucleótidos con función energética (acumulan y donan energía)

Ciertas reacciones bioquímicas propias de los seres vivos tienen como finalidad la
producción de energía. Si esta energía se desprendiera libremente apenas tendría utilidad
para el organismo. Resulta más eficaz disponer de un sistema capaz de acumular la energía
liberada, de manera que pueda ser utilizada con posterioridad en la cantidad y en el
momento precisos. Los nucleótidos transportadores de energía más utilizados son el AMP
(adenosín monofosfato) , el ADP (adenosín difosfato) y el ATP (adenosín trifosfato). Estos
compuestos encierran gran cantidad de energía en los enlaces entre grupos de ácido
fosfórico. La energía se obtiene al hidrolizar el ATP a ADP y éste a AMP.

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Cuando existe energía

disponible, el ADP la emplea en
unir un tercer grupo fosfato a los
otros dos para obtener ATP. Por
el contrario, si hace falta energía
se romperán los enlaces del ATP
para liberar la energía.

Otros nucleótidos con

funciones similares son: GTP,
CTP, TTP y UTP.

Nucleótidos con función

coenzimática

Ciertos dinucleótidos intervienen como coenzimas en algunas reacciones enzimáticas

importantes. Este es el caso de:

Nicotinamín adenín dinucleótido

(NAD+). Es un derivado de la vitamina PP
o nicotinamida.

Nicotinamín adenín dinucleótido

fosfato (NADP+). Su fórmula es igual a la
del NAD+, pero lleva un grupo fosfato en
el carbono 2' del nucleótido de [Link]
nucleótido de adenina

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Flavín adenín dinucleótido (FAD). Es

un derivado de la riboflavina o vitamina
B2.o vitamina

Coenzima A (CoA). Formado por ADP,

vitamina B5 y B-amino-etanol con un
grupo tiol (-SH) terminal.

El NAD, NADP y FAD participan en reacciones de deshidrogenación, fundamentales

en el catabolismo celular. En estas deshidrogenaciones toman H+ y electrones de algunas
moléculas y quedan como NADH, NADPH y FADH2, respectivamente. Estas coenzimas, en
estado reducido, pueden ceder fácilmente electrones y H+ a otras moléculas.

El Co A actúa como transportador de grupos acilo (CH3-CO) que proceden de los

ácidos orgánicos en el metabolismo.

Nucleótidos relacionados con la función hormonal

Un ejemplo es el AMP cíclico: tras llegar una hormona (no

esteroidea) a un receptor en una célula diana, se activa la fabricación
de AMP cíclico a partir de ATP, el cual se dirige al núcleo induciendo a
la síntesis de ciertas enzimas que producirán el efecto fisiológico
deseado. Recibe el nombre de segundo mensajero (el primero es la
hormona). Se denomina AMP cíclico porque en este nucleótido, el
fósforo del grupo fosfato se une a dos carbonos diferentes formando
un nuevo ciclo o anillo.

8.3.- TIPOS DE ÁCIDOS NUCLEICOS.

ESTRUCTURA, LOCALIZACIÓN Y FUNCIONES.
Hay dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN.

ADN (ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO). Formado por:

• El azúcar desoxirribosa.

• Las bases nitrogenadas A, T, G, C (no hay U).

Localización: Está en el núcleo y mitocondrias de las células eucariotas y disperso en

células procariotas.

Función: Contiene la información genética.

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Estructura del ADN. Posee cuatro niveles de complejidad estructural:

a) Estructura primaria: Es la secuencia (orden) y número de nucleótidos
unidos por enlaces fosfodiéster. El primer nucleótido de la cadena es el que tiene libre el
extremo 5´ y el último el que tiene libre el extremo 3´ (dirección 5ʼ 3ʼ)

Si tenemos que representar una cadena de ADN, sólo se indica la secuencia de

nucleótidos de manera abreviada (Ejemplo: ATCGCGTACGTAACG).

b) Estructura secundaria:
Es la disposición espacial de las dos hebras o
cadenas de polinucleótidos formando una estructura
tridimensional llamada doble hélice. Ésta estructura fue
propuesta por James Watson y Francis Crick en 1953
(fueron galordonados con el premio nobel) basándose
en anteriores experimentos realizados por otros
investigadores:

Erwin Chargaff (1950), estudiando muestras de ADN, observó que siempre existía la misma
cantidad de bases nitrogenadas púricas y pirimidínicas. Descubrió, además, que el número de A=T y el
de G=C. Estos resultados constituyen la denominada ley de equivalencia de bases de Chargaff.

Rosalind Franklin y Maurice Wilkins aplicaron el método de difracción de rayos X al ADN y

dedujeron que esta molécula posee una estructura helicoidal.

A partir de estos datos, Watson y Crick elaboraron su modelo de estructura

tridimensional del ADN, que presenta las siguientes características:

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- El ADN está formado por dos cadenas de polinucleótidos unidas entre sí.

- Las dos cadenas antiparalelas (extremo 5ʼ se enfrenta al extremo 3ʼ de la otra

cadena).

- La unión de las dos cadenas es por puentes de H que se establecen entre las bases:
A=T (dos puentes de H) y C=G (tres puentes de H)

- Las cadenas no son idénticas, sino complementarias (si se sabe una cadena se puede
deducir la otra).

- Las dos cadenas están enrolladas en espiral formando una doble hélice.

- Las bases nitrogenadas quedan en el interior de la doble hélice, mientras que los
esqueletos pentosa-fosfato se sitúan en la parte externa. De esta forma, las cargas - de los
grupos P se unen a las cargas + de cationes o de otras moléculas presentes en el medio,
estabilizando la estructura.

- La doble hélice es dextrógira: el enrollamiento gira en el sentido de las agujas del

reloj.

- La anchura de la hélice es de 2 nm, la longitud de cada vuelta es de 3,4 nm y cada

0,34 nm se encuentra un par de bases complementarias. Puede deducirse, por tanto, que
existen 10 pares de nucleótidos por cada vuelta.

ACTIVIDAD 2: Complete la tabla que aparece a continuación que corresponde a las cadenas complementarias de un
fragmento de ADN. Utilice las letras: P para el ácido fosfórico, D para la pentosa (2' desoxirribosa), A para adenina, C para
citosina, G para guanina y T para timina. Indique, en cada caso, el número de puentes de hidrógeno que se establecen entre
las dos bases nitrogenadas.

CADENA 1 Nº ENLACES CADENA 2

P D A D
G
C P
T D

ACTIVIDAD 3: Al analizar las proporciones de bases nitrogenadas de un fragmento monocatenario de ADN humano los
resultados fueron los siguientes: 27% de A, 35% de G, 25% de C y 13% de T. Indica cuáles serán las proporciones de bases de
la cadena complementaria.

ACTIVIDAD 4: Una determinada molécula de ADN de cadena doble presenta un 30% de adenina. ¿Cuáles serán los
porcentajes de timina, guanina y citosina? ¿Cuál será el porcentaje conjunto de bases púricas? ¿Cuál será el porcentaje
conjunto de las bases pirimidínicas?

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Desnaturalización y renaturalización del ADN.

La doble hélice en estado natural es muy estable, pero si se calienta hasta los 100º,
la doble hélice se separa porque se rompen los enlaces de hidrógeno que existen entre las
bases nitrogenadas, se produce una desnaturalización. Si se vuelve a enfriar por debajo de
65º, vuelven a unirse, produciéndose la renaturalización. Esto se utiliza para unir cadenas
de diferentes individuos y conocer el grado de parentesco entre ellos.

ACTIVIDAD 5. La temperatura de desnaturalización depende de la proporción

de bases. ¿Por qué a mayor proporción de C-G es mayor a temperatura de desnaturalización?

ACTIVIDAD 6: Las moléculas de ADN son muy estables en condiciones fisiológicas. Sin embargo, la estructura de doble
hélice se puede perder al separarse las dos hebras cuando se alteran las condiciones de pH o
se somete a temperaturas superiores a 100ºC. ¿A qué cree que se debe este hecho? ¿Por qué en las mismas condiciones
no se separan los nucleótidos de una misma hebra?

c) Estructura terciaria o empaquetamiento.

Las moléculas de ADN de las células eucariotas son muy grandes (2 m) y deben
meterse en 10 µm de célula. Para solucionar esto y ocupar el menor espacio posible tienen
que empaquetarse.

Hay diferentes niveles de empaquetamiento del ADN a lo largo de las distintas

etapas de la vida celular:

Primer nivel de empaquetamiento: Consiste en la asociación de la doble

hélice de ADN con proteínas (cromatina) del núcleo llamadas HISTONAS. A este primer
nivel se le llama:

* Collar de perlas o fibra de cromatina de 11 nm (110 Å). Está en los núcleos

de las células en reposo. El collar de perlas se produce de la siguiente forma: la doble hélice
de ADN se enrolla alrededor de 8 moléculas (octámero) de histona (2 H2A, 2 H2B, 2H3 y 2
H4). A esta estructura se le llama NUCLEOSOMA. La doble hélice de ADN da 1.75 vueltas a
cada nucleosoma (146 pares de nucleótidos).

Entre dos nucleosomas está el ADN espaciador (54

pares de nucleótidos). Cada nucleosoma se asocia a otra
molécula de histona (H1) que sirve para mantener la
estructura del nucleosoma.

Segundo nivel de empaquetamiento. Llamado solenoide o fibra de

cromatina de 30 nm (300 Å). Se forma por enrollamiento del collar de perlas. Entre los
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nucleosomas se sitúa otra molécula de histona: H1. Las histonas H1 se disponen formando
un eje. Cada vuelta al eje estaría formado por 6 nucleosomas.

A cada nuevo nivel de enrollamiento se acorta la molécula y se engrosa.

Niveles superiores de empaquetamiento. Ocurrirían en los momentos

previos a la división celular. El solenoide se vuelve a empaquetar formando los bucles o
fibra de 300 nm (tienen 50 millones de pares de bases). 6 bucles formarían una estructura
retorcida llamada ROSETÓN o fibra de 700 nm. 30 ROSETONES formarían un rodillo o
espiral y 20 espirales formarían una cromatida de un cromosoma.

Tipos de ADN:

• MONOCATENARIOS: Tienen una sola cadena.

• BICATENARIOS: Tienen dos cadenas.

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A su vez, y en ambos casos, el ADN pude ser:

• LINEAL:

• CIRCULAR:

ARN (ÁCIDO RIBONUCLEICO)

Formado por:

• La azúcar ribosa.

• Las bases nitrogenadas A, C, G, y U.

• Ácido fosfórico.

Los nucleótidos del ARN, como los del ADN, se unen por enlaces de tipo
fosfodiéster. EL U se empareja con la A ya que no hay T.

Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN.

Localización: pueden aparecer tanto en el núcleo como en el citoplasma celular.

Excepto en reovirus, el ARN está constituido por una única cadena (monocatenario).
Hay que destacar que en el ADN de transferencia existe un apareamiento de bases dentro
de la cadena, lo que hace que aparezcan tramos bicatenarios,
originados por el plegamiento de la cadena sobre sí misma.

Existen cuatro tipos de ARN, relacionados de una forma u otra con

la expresión de la información genética contenida en el ADN. Estos
tipos son el ARN mensajero, ARN ribosómico, ARN de transferencia y
ARN nucleolar.

1.- ARN mensajero (ARNm). Es un polirribonucleótido constituido

por una única cadena. Este ARN se sintetiza en el núcleo celular (en un
proceso llamado transcripción) y pasa al citoplasma (ribosomas)
transportando la información que le da el ADN para la síntesis de
proteínas. La duración de los ARNm en el citoplasma celular es de
escasos minutos, ya que, si no fueran destruidas, la síntesis proteica se
prolongaría indefinidamente y se originaría una superproducción de
proteínas. Así, cuando se necesita sintetizar una proteína concreta, se
fabrica de nuevo el ARN mensajero correspondiente.

2.- ARN de transferencia (ARNt). Está localizado en el

citoplasma de las células. Transporta los aminoácidos hasta los
ribosomas para la síntesis de proteínas. Cada molécula de ARNt
transporta un aminoácido específico Está formado por una sola
cadena. Tiene forma de hoja de trébol y presenta tres brazos (uno

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de ellos llamado anticodón) terminados en bucles (zonas sin emparejar) y un brazo aceptor
de aminoácidos.

3.- ARN ribosómico (ARNr): Forma parte de los ribosomas y

participa en el proceso de unión de los aminoácidos para la síntesis
de proteínas (traducción). Presenta segmentos lineales y segmentos
en doble hélice

4.- ARN nucleolar (ARNn): Se originan en el núcleo a partir de

segmentos de ADN, uno de los cuales se denomina región
organizadora nucleolar. Se asocia a proteínas y forma el nucléolo.
Después se fragmenta y da las subunidades de los ribosomas, que
salen por los poros nucleares hacia el citoplasma.

ACTIVIDAD 7. El material genético de un virus tiene la siguiente composición en bases: Adenina 22%, Uracilo
27%, Citosina 23%, Guanina 28%. A partir de estos datos responda razonadamente: ¿Qué tipo de material genético tiene este
virus? ¿Está formado por una sola cadena o por dos complementarias?

ACTIVIDAD 8.

Tipos de ARN Localización Función

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PREGUNTAS DE LA EBAU/PEvAU
2022. A partir de la siguiente secuencia de bases nitrogenadas de un fragmento de un gen:

5’-TATATACAATTT-3’

3’-ATATATGTTAAA-5’

a) Indique la secuencia del ARN mensajero correspondiente a la cadena inferior del fragmento y su polaridad.

b) ¿A cuántos aminoácidos podría dar lugar la traducción de este fragmento (suponer que todos los codones
tienen traducción a aminoácidos)?

c) Si la molécula completa de ADN contiene un 30% de adenina, ¿cuáles son los porcentajes de timina, guanina y
citosina?

2021. Analizando el genoma de una bacteria se sabe que contiene un 28% de citosina. Explique razonadamente si
se podrían deducir: a) los porcentajes de las restantes bases nitrogenadas del ADN bacteriano; b) los
porcentajes de las restantes bases nitrogenadas de un ARNm con 360 nucleótidos que contiene un 18% de
adenina; y c) el número máximo de aminoácidos de la proteína codificada por este ARNm.

2020.

1.- a) Indique dos semejanzas y dos diferencias entre el ADN y ARN. b) Enumere cuatro tipos de ARN y cite una
función para cada uno de ellos.

2.- Dos moléculas de ADN (I y II) de doble cadena y de la misma longitud, se someten a altas temperaturas. Se
observa que el ADN I se desnaturaliza antes que el ADN II. a) Explique este resultado. b) ¿Cuál de las dos
moléculas de ADN tendrá mayor cantidad de guaninas?. Razone ambas respuestas.

2019. En la imagen adjunta se muestra esquemáticamente la estructura de un tipo de biomolécula. Conteste las
siguientes cuestiones:

a) Identifique el tipo de biomolécula representada.

b) Indique los nombres de sus componentes señalados con los números 1, 2 y 3
c) Especifique los nombres de los enlaces entre el componente 1 y 2 y entre el
componente 1 y 3.
d) Si la molécula perdiese el componente 3, como consecuencia de una reacción de
hidrólisis, ¿cómo se denomina la molécula resultante?

e) Cite el nombre de tres macromoléculas formadas por la polimerización de este tipo

de moléculas y especifique su función [0,9].

f) Indique el nombre de una molécula del tipo de la representada que intervenga en el metabolismo
energético [0,1].

2017. En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) Indique los nombres de las tres moléculas representadas con los números
I, II y III [0,3].
b) Indique el nombre de los monómeros que constituyen estas moléculas
[0,15] y el nombre del enlace por el que se unen
[0,15].
c) Escriba los nombres de los componentes numerados del 1 al 4 en la
molécula II [0,4].

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2015. En relación con la imagen adjunta conteste las siguientes cuestiones:

a) Identifique a qué tipo de macromolécula pertenecen los esquemas A, B y C [0,3]. Nombre las
moléculas señaladas con los números 1, 2, 3, 4 y 5 [0,5]. Indique una característica que permite
diferenciar entre A y B y explique la razón por la que tal característica hace posible la identificación
[0,2].
b) ¿Cómo se denomina la región del esquema C señalada con el número 6? [0,2]. Indique su estructura
[0,1] y explique su función [0,4]. ¿Cómo se denomina el proceso en el que interviene la macromolécula
C y en qué lugar de la célula eucariota se lleva a cabo? [0,2]. ¿Cómo se denominan las macromoléculas
resultantes de este proceso? [0,1].

2014. 1.- En relación con la imagen adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) Identifique el tipo de molécula representada. Cite dos funciones que pueden realizar moléculas con este
tipo de estructura. Nombre los componentes representados con los números 1, 2 y 3. ¿Qué enlace une lo
representado con los números 2 y 3?

b) Indique dos procesos en los que se genera este tipo de compuestos e

identifique su localización celular. Indique dos procesos en los que se consuma
este tipo de compuestos.

2.- En una célula eucariótica y en relación al ARN mensajero y al ARN

transferente, ¿de cuál de estos dos ácidos ribonucleicos habrá más tipos
distintos? Razone la respuesta.

3.- Tenemos dos moléculas de ADN (I y II) de doble cadena y de la misma longitud. Sometemos a ambas a altas
temperaturas y observamos que el ADN I se desnaturaliza antes que el ADN II. Explique este resultado. ¿Cuál de
las dos moléculas de ADN tendrá mayor cantidad de guanina? Razone las respuestas.

2013. En relación con la imagen adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué tipo de macromolécula representa la imagen? Nombre y describa la

estructura de los monómeros que la forman. Nombre el enlace que se establece entre los
monómeros. ¿Cuál es el significado de la notación 5 ́-> 3 ́?

b) Cite tres tipos de esta macromolécula e indique la función que desempeña cada
uno de ellos. ¿Cuál de estos tipos presenta algunos de sus monómeros apareados?

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2011. 1.- En relación con la figura adjunta, responda razonadamente las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué tipo de molécula representa? Explique su composición e indique los

tipos de enlace que se producen entre sus componentes. ¿Cumple esta
molécula la relación [purinas]/[pirimidinas]=1? Razone la respuesta.
b) Explique su función indicando el nombre y la implicación en la misma de las
regiones señaladas con los números 1 y 2.

2.- En relación con la figura adjunta, responda las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué macromolécula está representada en la figura A? ¿Cómo se denominan sus

monómeros y cuál es su composición? Nombre las parejas de bases

nitrogenadas identificadas con las letras “a” y “b”, Indique cuáles de
ellas son bases pirimidínicas y cuáles son bases púricas y el tipo de enlace
que se establece entre dichas bases .

b)¿En qué compartimentos de una célula eucariótica se localiza la

macromolécula?

representada en la figura A y qué función desempeña? Cite cinco

características de la molécula representada en la figura A.

2007. En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes

cuestiones:

a) ¿Qué representa el conjunto de las figuras?¿Qué representan las

figuras indicadas con las letras A, B y F?

b) ¿Cuál es la finalidad de que la estructura representada en A acabe dando lugar a la estructura

representada en F?

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Dpto. Biología-Geología-Curso 23/24
Toñy Escobar Vega