Tema 4. Proteínas.

Profesor: Mª Trinidad García Torre

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Proteínas
• Diferentes términos: prótidos o polímeros de aminoácidos.
• La estructura corporal de los seres humanos y animales: se basa en las
proteínas.

Son insolubles en agua

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Proteínas
Son biomoléculas Estructura y Pueden llegar a
complejas que funciones representar hasta el
desempeñan un papel de la célula 50% del peso en
fundamental en: seco

17% del peso total

Proteína integral: embebida en la bicapa lipídica.

Proteína periférica: se adhiere a la membrana plasmática de forma externa.
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Estructura química:

Son biopolímeros formados

por C, N, O, H y
generalmente S.

Son largas cadenas

Desde el punto de de aas unidos por enlaces peptídicos.
enlaces covalente
vista químico
tipo amida:

Esos 20 aas se
combinan de
diferentes maneras
Existen 20 aas. para formar las
millones de
proteínas.
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Aminoácidos:
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Polímeros de aminoácidos:
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Clasificación de las proteínas:

• EN FUNCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS en la cadena peptídica:

ü Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos
ü Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos
ü Proteínas: más de 50 aminoácidos

*Controversia dependiendo del autor

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Clasificación de los aminoácidos:

Según su poder nutritivo: Aminoácidos esenciales:
Nuestro organismo,
Para obtenerlos es descompone las
No pueden ser necesario tomar proteínas para obtener
sintetizados. alimentos que los los aminoácidos
contengan. esenciales y formar así
nuevas proteínas.

1. Fenilalanina

Semiesenciales
2. Isoleucina

3. Leucina

4. Lisina Esenciales
5. Metionina

6. Treonina

Triptófano
7. 9. Histidina (niños) 11. Cisteína
8. Valina
10. Arginina (niños) 12. Tirosina
9. Histidina (niños)
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Aminoácidos semiesenciales:
• Normalmente los aa no esenciales pueden volverse semiesenciales en
determinadas circunstancias y deben ser aportados por la dieta:
ü La histidina y la arginina pueden considerarse esenciales para niños muy
pequeños, ya que sus necesidades son mayores que la capacidad de
sintetizar este aminoácido.
ü El aminoácido precursor está en pequeñas cantidades (dieta):
Metionina (esencial) Cisteína (no esencial)
Fenilalanina (esencial) Tirosina (no esencial)
ü Alteraciones metabólicas: si el organismo no puede transformar la
fenilalanina en tirosina (fenilcetonuria), la tirosina es esencial.
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Aminoácidos esenciales y no esenciales:

 Clasificación de las proteínas:
SEGÚN SU COMPOSICIÓN:

• Holoproteínas: también llamadas simples

• Heteroproteínas: también llamadas conjugadas
 Clasificación de las proteínas:
HOLOPROTEÍNAS. 2 tipos:
• Fibrilares • Globulares
ü Presentan formas alargadas. ü Presentan forma esférica
ü Son insolubles en agua ü Son solubles en agua (pueden
ü Tienen funciones estructurales circular por la sangre)
ü Son flexibles y resistentes ü Tienen funciones de transporte
(albúmina), catalizadora
(esterasas) y mediadora (insulina)
colágeno
 Clasificación de las proteínas:
HOLOPROTEÍNAS FIBRILARES:

ü Colágeno: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos y

óseos. Forma fibras muy resistentes.
ü Queratinas: en formaciones epidérmicas como
cabello y uñas.
ü Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.
 Clasificación de las proteínas:
HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES:

• Histonas y protaminas: se asocian con el ADN

permitiendo su empaquetamiento.
• Albúminas: participan en el transporte de otras
sustancias y actúan cómo reserva de aa.
• Hormonas: insulina.
• Enzimas: esterasas.
 Clasificación de las proteínas:
HETEROPROTEÍNAS: aas (apoproteína) + molécula no proteica
(grupo prostético)
ü Glucoproteínas: formadas por una fracción glucídica y una fracción
proteica unidas por enlaces covalentes. Hormona luteinizante (LH)
ü Lipoproteínas: complejos macromoleculares formados por un núcleo que
contiene lípidos apolares y una capa externa polar formada por
fosfolípidos, colesterol y otros lípidos a través de la sangre. HDL,LDL,VLDL
ü Nucleoproteínas: proteínas asociadas con un ácido nucleico (ARN o ADN).
Ribosomas
ü Cromoproteínas: contienen un grupo prostético pigmentado.
Hemoglobina
ü Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico (H3PO4). Caseína
de la leche.
Clasificación de las proteínas:
SEGÚN SU COMPLEJIDAD: 4 niveles de estructuras
 Estructura primaria de las proteínas:
• Secuencia ordenada de aa en la cadena
peptídica
• Indica los aa que componen la cadena y en
qué orden.
• La secuencia se escribe desde el extremo
N- terminal hasta el C-terminal.
• Función de la proteína: determinada por
la secuencia y por la forma que adopte.
• El cambio de un solo aa puede tener
consecuencias importantes para el
organismo (ej. Anemia falciforme)
Estructura secundaria de las proteínas
• Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
• Los aminoácidos gracias a la capacidad de giro de los enlaces N-Cα
y Cα-C son capaces de adquirir una disposición espacial estable.
• Está condicionada por los aminoácidos que forman la cadena y hay
tres tipos:
ü α-hélice
ü β-hoja plegada
ü Hélice de colágeno
Estructura secundaria de las proteínas
 α- hélice:
• La estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma y
así se forma la α-hélice
• Esta estructura se debe a la formación de enlaces intracatenarios
(dentro de la misma cadena): enlaces de H entre el CO de un aa y el
NH del cuarto aa que le sigue.
 α- hélice:
• En la α-hélice, los oxígenos de todos los
grupos -CO- quedan orientados en el mismo
sentido y los H de todos los grupos -NH-
quedan orientados justo en el sentido
contrario.
• Los grupos de cadena lateral (R) se sitúan
hacia el exterior de la hélice.
• En el interior de la hélice hay muy poco
espacio (estructura compacta).
• A pesar de que los enlaces de hidrógeno son
débiles, la suma de los puentes de H
intracatenarios dan estabilidad a la estructura.
• Más conocida: α-queratina del pelo
 β- hoja plegada
§ Los aa forman una cadena en zigzag-
§ Existen puentes de H intercatenarios (con otras
cadenas), en los que participan todos los enlaces
peptídicos dando una gran estabilidad a la
estructura.
§ Las cadenas se pueden unir de dos formas distintas:
ü Cadenas paralelas: Aquellas que ambas van
de grupo amino a carboxilo (las dos cadenas
tienen la misma dirección).
ü Cadenas antiparalelas. Aquellas que una va de
amino a carboxilo y otra de carboxilo a amino
(las dos hebras tienen sentidos opuestos). Es más
compacta y aparece con más frecuencia en las
proteínas.
 β- hoja plegada

• Si la cadena con conformación β se

repliega sobre sí misma , se
pueden establecer puentes de H
entre segmentos, anteriormente
distantes, que ahora han quedado
próximos.
• Esto da lugar a una lámina β en
zigzag muy estable denominada -
lámina plegada.
• Más conocida es la β – queratina.
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Hélice de colágeno

• El colágeno se encuentra en el tejido

conjuntivo.
• El colágeno posee una disposición en hélice
especial debido a la abundancia de glicina,
prolina e hidroxiprolina.
• La glicina, prolina e hidroxiprolina (aa)
poseen una estructura que dificulta la
formación de puentes de H, por lo que se
forma una hélice más extendida
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Estructura Terciaria
• Es la estructura tridimensional de las proteínas
• Es la estructura más compleja que pueden alcanzar las proteínas formadas por
una cadena polipeptídica.
• Esta estructura se mantiene por los enlaces establecidos entre los radicales de
distintos aminoácidos que se encuentran en posiciones alejadas de la cadena
peptídica
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Estructura Terciaria
• Los enlaces que se forman entre los radicales son:
ü Puentes de hidrógeno: entre grupos polares no iónicos en los que existen
cargas parciales en su cadena lateral
ü Puentes disulfuro/covalentes: enlaces covalentes entre dos grupos tiol
(-SH) correspondientes a dos cisteínas
ü Interacciones iónicas/fuerzas electrostáticas/interacciones salinas: entre
radicales con carga + y –
ü Interacciones hidrofóbicas: entre radicales de aminoácidos apolares
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Estructura terciaria
• Esta conformación puede ser globular o fibrosa:
• Globulares:
ü Se forma una estructura de esfera mediante el plegamiento de la
estructura secundaria
ü Son solubles en agua
ü Funciones enzimáticas, de transporte y hormonales
• Fibrosas o filamentosas:
ü No hay plegamiento de la estructura secundaria
ü Presentan una estructura alargada
ü Insolubles en agua
ü Función estructural
Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento que adopten y
esta estructura está altamente influenciada por la estructura primaria
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Estructura cuaternaria
• Es la unión mediante enlaces débiles (no
covalentes) de varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria, idénticas o no, para
formar un complejo proteico
• Cada cadena polipeptídica se llama
protómero
• En función del número de protómeros:
• Dímero
• Trímero
• Tetrámero (hemoglobina)
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Primaria: secuencia
ordenada de aa

Secundaria: disposición
de la secuencia de aa en
el espacio

Terciaria: estructura
tridimensional de la
proteínas ( enlaces R)

Cuaternaria: unión de varias

cadenas polipeptídicas
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En resumen, la estructura de una proteína …

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Digestión de las proteínas:

Lugar u órgano implicado Enzimas implicados

Estómago Pepsina

Tripsina
Quimiotripsina
Páncreas Elastasa
Carboxipeptidasa A
Carboxipeptidasa B

Peptidasas de borde de cepillo

Borde del cepillo intestinal
Peptidasas citosólicas
Digestión de las proteínas:
Digestión de las proteínas:
 Digestión de las proteínas:

Una parte significativa de la digestión de las proteínas comienza en el estómago

 Metabolismo de las proteínas
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Los restos de los aminoácidos, tras las reacciones metabólicas que sufren en el
hígado, ya sean anabólicas o catabólicas, serán excretados.

Las principales reacciones de anabolismo en las que intervienen los aminoácidos son:
• Síntesis de plasma.
• Síntesis hormonal.
• Síntesis tisular (nuevos tejidos).
• Síntesis de secreciones endocrinas.
• Síntesis de nuevos péptidos y aminoácidos no esenciales.

Las principales reacciones catabólicas en las que están implicados los aminoácidos son:
• Desaminación oxidativa.
• Transaminación.

Los productos de desecho del metabolismo de estos aminoácidos serán excretados a través de la
piel (con el sudor o los cabellos) o el riñón, en la orina.

Los productos que se excretan en la orina procedentes de la desaminación y la

transaminación son urea, creatinina, ácido úrico, amoniaco, etc.
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Metabolismo de las proteínas

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Metabolismo de proteínas: Desaminación y transaminación

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Metabolismo de las proteínas

• Ingesta insuficiente de H de C y/o lípidos se degradan las proteínas a través
de:
ü Gluconeogénesis: a partir de aas se produce glucosa.
ü Oxidación de aas: los aas se desaminan y se convierten en piruvato que va al
ciclo de Krebs (ATP).

Ciclo de Krebs

(Gluconeogénesis)
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Metabolismo de las proteínas

Anabolismo
Catabolismo:
(síntesis):
• El metabolismo de las proteínas implica 2
procesos principales: el anabolismo (síntesis Plasmáticas
Desaminación
oxidativa
de proteínas) y el catabolismo
(descomposición de proteínas). Transaminación
Hormonas
• En condiciones normales: anabolismo y
catabolismo están equilibrados.
Nuevos tejidos

Sercreciones
endocrinas

Péptidos y aas
no esenciales
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Alteraciones más frecuentes del metabolismo

de proteínas:
1. Enfermedad de Kwashiorkor
2. Marasmo
3. Fenilcetonuria
4. Gota e hiperuricemia
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Enfermedad de Kwashiorkor
• Trastorno de la nutrición más común
• Frecuente en países en desarrollo
• Desnutrición por insuficiente aporte proteico
• Todas las células contienen proteínas en su estructura y es necesario que las
obtengamos de la dieta para la reparación y formación de nuevas células
• El organismo en el estado de salud tiene capacidad para regenerar células
constantemente
• Síntomas:
ü Abdomen abombado: por la retención de líquidos en la cavidad
abdominal debido a la ausencia de proteínas en la sangre y esto favorece
el flujo de agua hacia el abdomen
ü Coloración rojiza
ü Despigmentación de la piel
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Enfermedad de Marasmo
• Frecuente en países en desarrollo
• Se debe a un insuficiente aporte energético
• Afecta a niños y adultos
• Las consecuencias son más graves en niños: crecimiento y desarrollo
inadecuados
• Signos:
ü Flaqueza exagerada
ü Piel seca
ü Pliegues de piel suelta colgando de glúteos, axilas …
ü Pérdida drástica de tejido adiposo
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Kwashiorkor- Marasmo
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Fenilcetonuria (PKU= phenylketonuria)

• Trastorno nutricional causado por baja
presencia de fenilalanina hidrolasa
• La fenilalanina hidrolasa es necesaria para
poder metabolizar el aa fenilalanina
• Consecuencias:
ü Retraso en el desarrollo mental (visible a los
6 meses)
ü Convulsiones
ü Dermatosis
• Tratamiento: dieta pobre en fenilalanina
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Gota e hiperuricemia
• La gota es una enfermedad producida por el depósito de urato monosódico en
articulaciones y tejidos periarticulares
• Esto se produce como consecuencia de hiperuricemia
• Es reversible debido a que cuando se normaliza la uricemia los cristales se
disuelven y desaparecen
• El depósito de los cristales es asintomático pero dentro de las articulaciones
tienen capacidad de provocar episodios de inflamación repentinos e intensos
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Enfermedades producidas por alteraciones proteínas:

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Principales fuentes proteicas:

Fuentes primarias: Fuentes secundarias: Fuentes terciarias:

Carnes, pescados, Leche, quesos,

huevos. cereales y legumbres. Frutos secos.
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Calidad o Valor Nutritivo de las Proteínas:

• El valor nutritivo de las proteínas hace referencia al contenido de aa esenciales
• Cuanto mayor número de aa esenciales estén presentes en la proteína, mayor
será su valor nutritivo
• Se aconseja combinar diferentes fuentes proteicas para mejorar la calidad de las
proteínas
• Ejemplo:
• Lentejas: pobres en metionina
• Arroz: pobres en lisina
• Lentejas + arroz= mayor valor nutritivo
• El valor nutritivo puede ser modificado por:
• Tratamientos tecnológicos
• Antinutrientes
• Grado de digestibilidad
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Grado de digestibilidad
Es la proporción de nitrógeno absorbida.
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Valor biológico

• Representa la proporción de nitrógeno absorbido y retenido por el

organismo para usarlo como elemento de crecimiento o de mantenimiento (se
incorpora a las proteínas del cuerpo)
• Se determina por los aa esenciales presentes en la proteína
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Valor biológico
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Aminoácido limitante
Aminoácido esencial que aparece en menor cantidad en una proteína.
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Utilización neta proteica

Indica la proporción de nitrógeno consumido que queda retenido por el
organismo y ello nos permite conocer con exactitud el nitrógeno proteico
realmente utilizado.
La proteína de óptima calidad es la que tiene un UNP de 100
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CASO PRÁCTICO
A partir del consumo de un determinado alimento proteico se han determinado los
siguientes datos:
• Nitrógeno ingerido: 10 g
• Nitrógeno absorbido: 9g
• Nitrógeno retenido: 7g
A partir de estos datos y utilizando las fórmulas proporcionadas en este tema
calcula: grado de digestibilidad, valor biológico de la proteína y la utilización neta
proteica.
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SOLUCIÓN CASO PRÁCTICO

• Grado de digestibilidad= 9/10 x 100= 90%

• Valor biológico= 7/9 x 100= 77%
• UNP= 7/10 x 100= 70%
• UNP= 0,9 x 0,77= 70%
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Funciones de las proteínas

Plástica o Catalizadora Mediadora Transportadora

estructural

De defensa Contráctil Energética Organoléptica

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Función plástica o estructural

• Proteínas: participan en la formación y reparación de tejidos

• Presentes en todas las membranas celulares

• Colágeno: componente proteico más importante del tejido conectivo debido a

que establece conexión con los otros tejidos y sirve de soporte a diferentes
estructuras del cuerpo
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Función catalizadora
• Enzimas: proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas, por tanto,
son fundamentales en los procesos metabólicos del organismo.
• Catalizador: sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción
química, acelerando la reacción.
• Las enzimas:

üActúan como catalizadores de las reacciones biológicas

üFundamentales en los procesos metabólicos
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Función mediadora
• Algunas hormonas de nuestro organismo están constituidas por proteínas
• Hormonas:
ü Señales de comunicación en el organismo.
ü Su objetivo es transmitir información desde una región corporal a otra.
ü Se producen en el organismo, las libera una glándula y circulan por el
torrente sanguíneo
ü Regulan una gran cantidad de funciones en el organismo
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Función transportadora
• Proteínas situadas en las membranas celulares:
• Uniportadoras: una molécula en una dirección
• Simportadoras: dos moléculas en la misma dirección
• Antiportadoras: dos moléculas en dirección contraria
• Proteínas plasmáticas:
• Hemoglobina: transporte de oxígeno
• Transferrina: transporte de hierro
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Función de defensa
Anticuerpos: proteínas que forman parte del sistema inmune que
se encargan de inactivar agentes infecciosos como virus y bacterias.

• Cada anticuerpo consta de:

Puente • Dos cadenas pesadas
disulfuro • Dos cadenas ligeras Puentes disulfuro
• Forma de “Y” en el plano
• Cada cadena (pesada o ligera):
• Parte variable (VH o VL) (color verde):
extremo N-terminal
• Paratopo: lugar de unión del ac al ag
(epítopo)
• Parte invariable (CH o CL): extremo C-
terminal
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Función de defensa
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Función contráctil
• Contracción muscular: es posible gracias a dos proteínas situadas en el músculo.
• Actina y miosina: permiten el movimiento y realización de actividad física.
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Función energética
• Proteínas: macronutrientes → aportan energía
• 1 g de proteína = 4 Kcal
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Función organoléptica
• Organoléptico: puede ser percibido por los órganos de los sentidos
• Proceso de maduración del jamón:
ü Producción de gran cantidad de aa libres
ü Aa libres: responsables de las cualidades organolépticas
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Recomendaciones según la FAO y la OMS

Las calorías procedentes de las proteínas no deben superar el 15% de
las calorías totales del día, para ajustarse al perfil calórico saludable.

Las proteínas pueden ser de origen animal o vegetal.

Debemos asegurar que el 50% de esas proteínas
procedan de fuentes vegetales.

A nivel individual, se estima que la recomendación de

proteínas sea de 0,8 g por cada kilogramo de peso al día.

Recomendaciones de aminoácidos esenciales de entre

3 y 15 mg (cada aminoácido esencial) por cada
kilogramo de peso y día. *

*Ver última tabla.

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Recomendaciones según la FAO y la OMS

*Ver última tabla.

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Recomendaciones según la FAO y la OMS

• 0,8 g/kg de peso al día

Ingestas recomendadas • Mayores en crecimiento rápido, infancia, adolescencia,
gestación, lactancia, post-trauma

• 10- 15% kcal de proteínas.

Objetivos nutricionales • En una dieta de 2000 kcal: 10% 50 g
• No superar 1,5 g/kg de peso al día.
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CASO PRÁCTICO
Si una dieta de 2000 Kcal se basa en el 10% de proteínas:
ü 2000 kcal x 0,10 = 200 kcal provenientes de proteínas
ü Si lo convertimos en gramos:
1 g proteína …… 4 kcal
X g proteína …… 200 kcal
Ingesta recomendada de 50 g de proteínas.

ü Ingesta recomendada de proteína: 0,8 g/kg/día (No se debe superar 1,5

g/kg/día. Dato peso paciente: 70 kg)
0,8 g de proteína ……… Kg de peso al día
X g de proteína …….. 70 Kg de peso
Ingesta recomendada de 56 g de proteínas.