tema 4 Proteínas

M. L. Saníger Bernal, Dolores Mª Buendía Tamargo

y Angélica Castro Menéndez

1. CONCEPTO
Las proteínas son macromoléculas biológicas, estando presentes en todas las células
y los organismos. Son muy diversas, tanto en su composición como en las funciones
biológicas que desempeñan.
En cuanto a su composición, están constituidas por unidades monoméricas que son
los aminoácidos. Concretamente, existen veinte aminoácidos diferentes, que dependiendo
de la forma o secuencia de unión van a dar lugar a la infinidad de proteínas distintas
que existen en la naturaleza. De esta forma, los elementos químicos que las constituyen
son el carbono, el hidrógeno, el oxígeno, y además contienen nitrógeno. Asimismo,
en diversas proteínas podemos encontrar el azufre en su composición. Estas unidades
básicas, los aminoácidos, se unen mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes
para formar los péptidos y las proteínas. Dependiendo del número de aminoácidos que
constituyen las cadenas peptídicas, podemos hablar de oligopéptidos, péptidos, polipéptidos
y proteínas.
En referencia a las funciones que cumplen las proteínas, destacar que son muy
diversas. De modo, que encontramos proteínas cuya función es enzimática, es decir
catalizan reacciones biológicas. También encontramos proteínas transportadoras, como
es el caso de la hemoglobina que transporta el oxígeno en la sangre. Existen también
proteínas reguladoras, ejemplo es la insulina, hormona reguladora de la glucemia, y
proteínas estructurales, como son el colágeno y la elastina, constituyentes básicos de la
piel. Asimismo, existen proteínas contráctiles, tipo actina y miosina. Y no podemos olvidar

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las proteínas defensivas, que constituyen el capítulo no poco importante de anticuerpos,
fibrinógeno, trombina...
Desde un punto de vista estructural, las proteínas se clasifican en dos grandes
grupos: proteínas fibrosas y proteínas globulares. Estos dos tipos de proteínas además
de presentar estructuras diferentes, muestran diferentes características incluso a nivel
nutricional (tabla 1).

GLOBULARES FIBROSAS
Hidrosolubles. Insolubles en agua.
Forma esférica y compacta. Estructura fina y alargada.
Función dinámica, en fluidos corporales. Función estructural.
Ej.: hemoglobina, albúmina... Ej.: colágeno, fibrina.
Fácil digestión. Prácticamente no digeribles.
Tabla 1. Clasificación de las proteínas.

2. AMINOÁCIDOS
Son las unidades estructurales básicas que constituyen las proteínas. En su estructura
básica contienen un átomo de carbono al que se unen: un grupo carboxilo (-COOH),
que le confiere propiedades ácidas, un grupo amino (-NH2), con propiedades básicas, un
hidrógeno y un radical químico (-R) distintivo para cada aminoácido y que puede variar
desde apolar (insoluble en agua) a polar (totalmente soluble en agua). De esta forma, en
los organismos vivos encontramos veinte aminoácidos distintos que varían en la naturaleza
del radical químico (-R) (fig. 1).
Los veinte aminoácidos se pueden, por tanto, clasificar en función de:
a) Según la naturaleza química de este radical R los aminoácidos se clasifican
en: aminoácidos apolares alifáticos, aminoácidos aromáticos, aminoácidos
polares sin carga, aminoácidos cargados positivamente y aminoácidos
cargados negativamente.
b) Metabólicamente, se clasifican en cetogénicos, es decir aquellos que tras su
degradación formarán cuerpos cetónicos, y glucogénicos, que tras su degradación
sirven como fuente de glucosa por medio de la gluconeogénesis.
c) Desde un punto de vista nutricional, los aminoácidos se clasifican en no
esenciales (aquellos que el propio organismo es capaz de sintetizarlos) y
esenciales (aquellos que han de obtenerse obligatoriamente a partir de la dieta,
ya que el organismo carece de los enzimas necesarios para su síntesis).
Los aminoácidos se unen entre sí para formar las cadenas polipeptídicas o proteínas.
Esta unión entre aminoácidos consiste en una unión covalente, denominada enlace

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peptídico, que se forma como resultado de una pérdida de una molécula de agua al unirse
el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido.

2.1. Aminoácidos esenciales.

Las plantas tienen la capacidad de sintetizar los 20 aminoácidos proteinogénicos a
partir de compuestos inorgánicos; por el contrario, lo animales son incapaces de sintetizar
el grupo amino como tal y este grupo amino han de obtenerlo a partir de la dieta. El
hombre es capaz de sintetizar algunos aminoácidos. El hígado es un órgano capaz de
transaminar, es decir trasladar un grupo amino de una molécula a otra. De este modo el
organismo obtiene gran parte de los aminoácidos que necesita mediante reacciones de
transaminación. Sin embargo, existen otros aminoácidos, los aminoácidos esenciales que de
ninguna forma son sintetizados por el organismo humano. Entre ellos tenemos: isoleucina,
leucina, lisina, fenilalanina, treonina, valina, metionina y triptófano. En la infancia, además
es esencial la histidina.

3. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS

3.1. Digestión.
3.1.1. Digestión gástrica.
A nivel de estómago, se produce, en primer lugar la desnaturalización de las proteínas
por acción del ácido clorhídrico. Además, a nivel de estómago se secreta por acción de
las células principales un proenzima, el pepsinógeno, que es precursor de pepsina, la
cual se genera y actúa a pH ácido. La pepsina inicia el desdoblamiento de las proteínas
convirtiéndolas en moléculas más pequeñas (polipéptidos), mediante la rotura de los
enlaces peptídicos. Las paredes estomacales están recubiertas por una capa de mucus,
con el fin de evitar la propia digestión de las proteínas estomacales.

3.1.2. Digestión intestinal.

Hay que tener en cuenta, que las proteínas que digerimos pueden tener dos
orígenes: procedentes de la dieta o bien pueden ser de origen endógeno (saliva, jugo
gástrico, jugo intestinal, bilis... e incluso las procedentes de la descamación de la mucosa
intestinal).
Tanto en un caso como en otro, todas estas proteínas son digeridas fundamentalmente
en el intestino delgado proximal (duodeno-yeyuno). A este nivel, se secretan el tripsinógeno
y el quimotripsinógeno en forma de proenzimas inactivas o zimógenos. Estos zimógenos
se activan tras la acción de la enterocinasa. Una vez activos, en forma de tripsina y
quimotripsina, llevan a cabo su función, hidrolizando las proteínas y convirtiéndolas en
pequeños pétidos y aminoácidos.

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 En último lugar, las peptidasas localizadas en el borde del cepillo intestinal y dentro
de los enterocitos completan las últimas etapas de la digestión proteica (fig. 2).

Fig 1. Estructura de los aminoácidos.

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3.2. Absorción.
Una vez que las proteínas han sido digeridas hasta dipéptidos, tripéptidos y
aminoácidos son absorbidos como tales a través de la mucosa intestinal. Para este propósito,
existen diversos transportadores específicos, cada uno responsable del transporte de
aminoácidos concretos, dipétidos o tripéptidos.

4. METABOLISMO
A nivel del propio enterocito, los aminoácidos pueden seguir tres rutas
fundamentales:
- Pueden ser degradados hasta urea, cretinina y ácido úrico, con el fin de
obtener energía que pueda ser utilizada por el propio enterocito.
- Un destino importante de los aminoácidos, a nivel del enterocito, consiste
en la utilización de los mismos para formar las proteínas de la propia célula
mucosal.
- También pueden dirigirse los aminoácidos vía portal hacia el hígado para
que puedan ser utilizados por otros tejidos.
Los aminoácidos una vez que llegan al hígado son utilizados por distintas
vías:
- Como fuente energética.
- Mediante la gluconeogénesis pueden ser utilizados para la biosíntesis de
glucosa.
- Como fuente de proteínas hepáticas.
- Precursor de proteínas plasmáticas.
- Pueden pasar a circulación sistémica para que sean utilizados por el resto
de tejidos periféricos.
Es de destacar que el hígado juega un papel fundamental en la regulación tanto
de la cantidad como patrón de aminoácidos a nivel de sangre periférica. Esta regulación
la realiza el hígado modulando la actividad global de cada una de las rutas metabólicas
citadas. Por ejemplo, si llegan muchos aminoácidos al hígado se incrementa la síntesis
proteica y la degradación de aminoácidos a nivel hepático.
El músculo, debido a que mayoritariamente está constituido por proteínas, tiene
unas elevadas necesidades de aminoácidos. Estos aminoácidos, una vez en músculo son
usados para la biosíntesis de proteínas. Resulta importante que a nivel muscular son
sintetizados “de novo” glutamina y alanina. Ambos aminoácidos tienen como destino
final el hígado. A nivel hepático el esqueleto carbonado de la alanina es utilizado como
fuente de glucosa que podrá ser usada por el músculo. De este modo se establece un ciclo
alanina-glucosa entre músculo-hígado-músculo (fig. 3).

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Fig 2. Digestión de las proteínas.

El riñón es responsable de la excreción del nitrógeno producido como consecuencia

del metabolismo tisular de las proteínas. Realmente es excretado en forma de urea.

5. BALANCE DE NITRÓGENO
El nitrógeno puede ser excretado por medio de tres vías fundamentales:
1. Vía urinaria: mediante esta vía se excreta el nitrógeno como producto final
del metabolismo de las proteínas.
2. Vía fecal se elimina el nitrógeno que no ha sido absorbido, tanto el nitrógeno
procedente de la dieta y o bien el nitrógeno procedente de la descamación
mucosal, enzimas digestivas...

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Fig 3. Metabolismo proteico.

3. Vía cutánea. A través de esta vía se elimina el nitrógeno por medio del sudor
o bien mediante la descamación epitelial.
Se define el balance de nitrógeno como la diferencia entre el nitrógeno ingerido y
el nitrógeno excretado. Se dice que un individuo está en balance de nitrógeno cuando el
nitrógeno ingerido es igual al nitrógeno excretado.
Balance de nitrógeno= I-(H+O+P)

I=H+O+P
I=Nitrógeno ingerido.
H=Nitrógeno en heces.
O=Nitrógeno urinario.
P=Nitrógeno excretado vía cutánea.

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 Asimismo se dice que existe un balance positivo de nitrógeno si la ingesta supera
la pérdida de nitrógeno, y negativo cuando es mayor la pérdida que la ingesta.
Las necesidades de nitrógeno de un individuo dependen de factores intrínsecos
a dicho individuo. Determinados factores externos también pueden afectar a dichas
necesidades. De este modo, en épocas de crecimiento, de estrés, en caso de determinadas
patologías, cuando se realiza ejercicio intenso... existen mayores requerimientos de
proteínas.
Para realizar el cálculo del balance nitrogenado hay que calcular las proteínas
ingeridas en la dieta (concretamente 1 gramo de nitrógeno está contenido en 6,25 gramos
de proteína), así como la urea eliminada por orina en 24 horas. El nitrógeno ureico se calcula
multiplicando la cantidad de urea por 0,467. Asimismo se asume que el nitrógeno eliminado
por las otras vías (heces y piel), para el caso de adultos, tiene un valor de 4 gr./día.

6. VALOR NUTRITIVO O CALIDAD DE LA PROTEÍNA

El valor nutritivo o calidad de una proteína sirve para definir si la proteína ingerida
responde o no a las necesidades de nitrógeno y de aminoácidos del consumidor.
No todas las proteínas alimentarias tienen igual valor nutritivo. Existen diversos
factores que afectan a este parámetro:
- Digestión: este proceso no afecta por igual a proteínas globulares y
fibrosas.
- Presencia de antinutrientes en los alimentos: por ejemplo, en los alimentos
se pueden encontrar inhibidores de la tripsina y la quimotripsina, que por
tanto, impedirían una buena digestión y absorción.
- Tratamientos tecnológicos que inducen determinados cambios nutricionales
en los alimentos.
La calidad de una proteína se puede determinar estimando la abundancia o defecto
de aminoácidos esenciales con respecto a una proteína estándar como es el huevo.
Análogamente, también se puede estimar si una proteína es de calidad determinando el
aminoácido esencial limitante en una proteína. Es decir, aquel que es más deficiente con
respecto a una proteína estándar. En este sentido existe un concepto que es el cómputo
químico que es el porcentaje de deficiencia de ese aminoácido en una proteína.
Otros métodos para analizar el valor nutritivo de una proteína se basan en la
utilización de métodos biológicos:
1. Valor biológico de la proteína: es el porcentaje de nitrógeno retenido con
respecto al nitrógeno absorbido.

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 nitrógeno retenido
vb = x 100
nitrógeno absorbido

2. Índice de digestibilidad: este parámetro indica el porcentaje de nitrógeno

que es absorbido con respecto al nitrógeno que es ingerido.

nitrógeno absorbido
id = x 100
nitrógeno ingerido

3. Utilización neta proteica: este índice indica la proporción de nitrógeno

consumido que queda retenido en el organismo. Se obtiene multiplicando
el valor biológico por el coeficiente de digestibilidad.

vd x d
unp = x 100
100

Es de destacar que los cereales son deficientes en lisina y arginina, las carnes,
sin embargo, son deficientes en metionina. Por ello, resulta importante complementar
las dietas con alimentos que contengan dichos aminoácidos limitantes. Por ejemplo, se
pueden complementar carnes y cereales, o bien leguminosas y cereales, que proporcionan
en conjunto una buena calidad de la proteína.

7. INGESTA RECOMENDADA
Los requerimientos diarios de proteína son difíciles de determinar por varias
causas:
- Influencia de la ingesta energética global sobre el balance de nitrógeno
(cuando disminuye la ingesta energética global el balance de nitrógeno se
hace más negativo).
- Difícil detección de deficiencia proteica ya que sus síntomas no son tan
acusados como en el caso de deficiencia de otros nutrientes.
- Influencia multifactorial sobre el balance de nitrógeno (poliquemados, cirugía
mayor...).

Tema 4. Proteínas 57
 Por tanto, existe gran dificultad para determinar los requerimientos reales de
proteína. Como solución, se pueden calcular estimando en primer lugar las pérdidas
de nitrógeno corporales en condiciones de no aporte de proteínas. Posteriormente se
calculan las necesidades de nitrógeno como aquellas que aportan todas las cantidades
necesarias para reemplazar todas estas pérdidas. A este método se le conoce como método
factorial.
También se puede considerar que los requerimientos de proteína son aquellos
necesarios para que el balance de nitrógeno sea cero. Sin embargo, en el caso de lactantes
o niños, las necesidades de proteína serían aquellas que les proporcionan un crecimiento
adecuado. En el caso de mujeres embarazadas y en lactancia las necesidades proteicas son
mayores puesto que se requiere un adecuado desarrollo del feto o bien que se produzca
leche de una manera correcta.
En términos generales, se han establecido que se requieren aproximadamente 0,75
gramos por kilogramo de peso para adultos. Sin embargo, estas necesidades son mayores
en el caso de lactantes, y estas necesidades disminuyen hasta alcanzar el estado adulto.
Aún, mayores son las necesidades de proteína en el caso de madres embarazadas o en
periodo de lactancia (tabla 2).

Edad Varones Hembras

g proteína/kg peso
0-2 meses 2,40
3-6 meses 1,85
6-9 meses 1,65
9-12 meses 1,50
1-2 años 1,20
2-3 años 1,15
3-5 años 1,10
5-7 años 1,00
7-10 años 1,00
10-12 años 1,00 1,00
12-14 años 1,00 0,95
14-16 años 0,95 0.90
16-18 años 0,90 0,80
Adultos 0,75
Tabla 2. Recomendaciones de la ingesta de proteínas (OMS/FAO/ONU).

En lo referente a la calidad de la proteína hay que tener en cuenta el porcentaje

de aminoácidos esenciales que contienen los alimentos. De modo general, las proteínas

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de origen animal tienen un mayor índice biológico que las proteínas de origen vegetal.
Esto es debido a que contienen mayor cantidad de aminoácidos esenciales y además
estos aminoácidos se encuentran en unas proporciones más adecuadas o similares a las
requeridas por el hombre (tabla 3).
Asimismo como se ha comentado previamente, cuando se elaboran dietas será
necesario considerar la complementariedad de los alimentos, con la finalidad de obtener
dietas variadas y que en su conjunto aporten todas las necesidades de proteína tanto en
calidad como en cantidad.

mg/kg/día Adulto Lactante

Histidina - 28
Isoleucina 10 70
Leucina 14 103
Lisina 12 161
Metionina y Cistina 13 58
Fenilalanina y Tirosina 14 125
Treonina 7 87
Triptófano 3,5 17
Valina 10 93
Tabla 3. Recomendaciones de ingesta de aminoácidos esenciales (FAO/OMS).

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