Química Biológica
TSLAC I.S.F.T Nº188
Lic. Y Prof. Livolsi Ana Victoria
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen
lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas.
Las enzimas son biocatalizadores proteicos de acción
específica (cada enzima cataliza un sólo tipo de
reacción), y casi siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos.
• Se ubican en
organelas específicas
como mitocondrias,
citosol, núcleo
celular y lisozimas.
Temperaturas inferiores a los 100°C (ya que se desnaturalizan al
igual que las proteínas); pH casi neutro.
La temperatura y el pH afectan a la enzima en la actividad
enzimática
Presentan dos parámetros importantes:
Vmáx ( saturación de la enzima)
Km (afinidad de la enzima por el sustrato)
ZIMÓGENOS o PROENZIMAS: son aquellas enzimas que no se
sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad
enzimática
La actividad enzimática puede ser inhibida, por inhibidores
competitivos y no competitivos
PROPIEDADES DE LOS
CATALIZADORES:
Son catalizadores dado que:
• Aumentan la velocidad de una
reacción
• Disminuyen la energía de
activación
• No desplazan el punto de
equilibrio de las reacciones que
desplazan
• Se regeneran durante el curso de
la reacción
• Son efectivos a concentraciones
mínimas comparadas con la de
los reactivos
Propiedades de las enzimas
SUSTRATO:
Molécula sobre la que
actúa la enzima
PRODUCTO
:
Molécula que
se obtiene a
partir del
sustrato
después de la
reacción
SITIO ACTIVO:
• Lugar donde se lleva a cabo la catálisis.
• Constituido por cadenas laterales de aa, que forman una superficie
tridimensional “hendidura” donde se unen los sustratos.
• La complementariedad entre la enzima y el sustrato depende de fuerzas no
covalentes
NOMENCLATURA
DE ENZIMAS
MODELOS ENZIMÁTICOS
Propiedades de las Enzimas
Las enzimas son selectivas; pocas moléculas pueden interactuar con
el sitio activo y formar el complejo. Son muy específicas en función
de su forma tridimensional característica.
• Tienen un alto grado de especificidad de reacción: son
específicas tanto para el sustrato, como para el tipo de reacción
catalizada.
Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores no poseen:
• Especificidad por el sustrato
• Se inactivan por desnaturalización
• Pueden ser reguladas
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
• Formadas por una o más cadenas polipeptídicas
(SIMPLES)
• Contienen por lo menos un GRUPO NO PROTEICO,
enlazado a la cadena polipeptídica (CONJUGADAS)
APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA
Porción proteica Porción NO proteica Enzima activa
(sin actividad (con actividad
catalítica) catalítica)
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
COFACTORES:
• Inorgánicos: IONES METÁLICOS
(Cu+2; Fe+3; Zn +2; Mg+2 ; Mn+2)
• Orgánicos: COENZIMAS,
relacionadas con las VITAMINAS
( Coenzima A, FAD, NAD+)
Si se une covalentemente (cofactor +
fracción proteica): GRUPOS
PROSTÉTICOS
Los cofactores
son estables al
calor, mientras
que la porción
proteica es lábil
FACTORES QUE MODIFICAN
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
EFECTO DE LA TEMPERATURA
EFECTO DEL pH
FACTORES QUE MODIFICAN
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA (E)
FACTORES QUE MODIFICAN
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO (S)
FACTORES QUE MODIFICAN
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
TEMPERATURA ÓPTIMA:
temperatura a la cual la velocidad de la
EFECTO DE LA TEMPERATURA reacción catalizada es máxima.
Por encima de ésta temperatura, la
enzima comienza a desnaturalizarse y
perder su actividad.
FACTORES QUE MODIFICAN
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• Cada enzima tiene un
pH óptimo
EFECTO DEL pH
ISOENZIMAS
Enzimas que difieren Representan enzimas
en su secuencia de aa, de distintos genes
pero que poseen la cuyos productos
misma actividad catalizan la misma
catalítica reacción
Generalmente tienen Ejemplo: LDH
diferentes parámetros
cinéticos o (lactato
propiedades deshidrogenasa)
reguladoras Tiene 6 isoenzimas
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Son reguladas por moléculas llamadas efectores, moduladores o
modificadores; que se unen covalentemente a un sitio diferente del sitio
activo
Formadas por varias subunidades
Funcionan como reguladoras dado que catalizan el paso limitante de
una vía metabólica
Se representan mediante una cinética sigmoidea
Todas presentan estructura cuaternaria
Tienen más de un centro activo y catalítico
La unión del sustrato es cooperativa
REGULACIÓN DE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
MODERADORES
HOMOTRÓPICOS
MODERADORES
HETEROTRÓPICOS
Moduladores
Heterotrópicos
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
• Es la disminución de la actividad catalítica de la enzima
• Son esenciales en la regulación del metabolismo
• El proceso puede ser REVERSIBLE o IRREVERSIBLE
INHIBICIÓN REVERSIBLE
INHIBICIÓN REVERSIBLE
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
Se modifica químicamente la enzima
El efecto producido depende del tiempo de actuación del inhibidor
Por lo general, son altamente tóxicos
Producen inactivación permanente de la actividad enzimática
Se interfiere con el desarrollo normal de una reacción o vía metabólica
