Departamento de Biología y Geología Laura Massia Ramos

ENZIMAS

1. CONCEPTO Y ESTRUCTURA

Son las moléculas proteicas más abundantes. Se encuentran en todo tipo de células y catalizan
las reacciones químicas de los seres vivos (biocatalizadores). Un catalizador es una sustancia
que aumenta la velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso
global. Son, por tanto, las responsables del metabolismo celular.

Dado que la vida depende de que las reacciones químicas transcurran de una forma rápida y
ordenada las enzimas son moléculas esenciales.

Son específicas de las reacciones que catalizan y de los sustratos que intervienen.

Cofactor: parte no proteica de la enzima. Es necesario para la acción de un enzima, ya

que, realiza la transformación del sustrato en producto. Existen dos tipos:
➢ Metal: Zinc, Cobre, Magnesio…
➢ Coenzima: una biomolécula orgánica como el NAD+ o el coenzima Q.

2. PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

a) Por el hecho de que una enzima catalice una reacción metabólica no se gasta en ella, sino
que cuando el sustrato se transforma en producto, la enzima queda libre para poder unirse a
una nueva molécula de sustrato.

b) Desnaturalización: por ser proteínas, las enzimas se desnaturalizan al ser sometidos a

altas temperaturas o pH extremos. En este caso la enzima pierde su función catalítica como
consecuencia de la pérdida de su estructura nativa.

c) Especificidad: al ser proteínas, las enzimas son altamente específicas. Esta especificidad
puede darse a nivel de sustrato o a nivel de tipo de reacción.

Tradicionalmente se he explicado la especificidad en la unión enzima-sustrato mediante el

modelo “llave-cerradura”. El acoplamiento entre el centro activo y el sustrato se ha
comparado con el que existe entre una llave y su cerradura (propuesto por Fischer en
1890).

En la actualidad se ha probado que el sustrato no encaja perfectamente en el centro

activo del enzima, como una llave en el hueco de la cerradura, sino que una vez que el
sustrato se une al centro activo, induce en él un cambio conformacional, de manera que,
ambos, centro activo y sustrato se ajusten perfectamente, de forma semejante a la

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introducción de la mano en un guante. Por este motivo es llamado modelo “dedo-guante” o

modelo de ajuste inducido. (Propuesto por Koshland 1958).

3. MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

3.1. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Para que tenga lugar una reacción química hace falta que se rompan determinados enlaces y
aparezcan otros nuevos.

La energía necesaria que hay que suministrar a los reactivos para que ocurra la reacción se
conoce con el nombre de Energía de Activación (Ea). Esta energía, cuando se suministra a los
sustratos hace que éstos presenten una mayor inestabilidad.

Cuanto mayor sea la energía de activación de un sistema más lenta será dicha reacción.
Podríamos comparar este sistema con la subida a una montaña. La Ea sería la energía gastada
para subir hasta la cumbre. Una vez que se llega a la cumbre, la reacción transcurre sin
problemas.

Las enzimas son biocatalizadores que consiguen disminuir la energía de activación necesaria
para que las reacciones químicas de los seres vivos transcurran de forma más rápida y a una
temperatura compatible con la vida.

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Un ejemplo de reacción química que en los seres vivos está catalizada por una enzima
es la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. El peróxido de
hidrógeno es tóxico para el organismo y por eso hay que descomponerlo. Si esta
reacción se realiza en el laboratorio en ausencia de catalizadores requiere una Ea de 18
Kcal/mol. Si utilizamos el platino como catalizador se necesitan 12 Kcal/mol. En las
células, en presencia de la enzima catalasa, la Ea se reduce a 6 Kcal/mol.

3.2. ETAPAS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA

En una reacción enzimática a los reactivos se les llama sustrato. El sustrato transformado es
el producto.

La primera etapa de una reacción enzimática es la unión del enzima con el sustrato
formándose el complejo enzima-sustrato. Este complejo presenta un nivel energético mayor
que el sustrato separado del enzima. Así, cuando el cofactor actúa sobre el sustrato, éste se
transforma en producto, quedando la enzima libre.

E + S ◄▬► ES ▬► E + P

Una enzima tiene un sitio específico de unión al sustrato llamado centro activo, que tiene
forma de bolsillo. En él los aminoácidos presentan una gran afinidad o tendencia a unirse al
sustrato.

En el centro activo los aminoácidos deben tener una estructura tridimensional que permita el
acoplamiento del enzima con el sustrato.

En una reacción enzimática el paso limitante es la reacción del complejo enzima-sustrato. Si la

unión del sustrato al enzima no es perfecta puede ocurrir que la actividad enzimática decaiga,
con lo que la reacción iría muy lenta o que incluso dicha actividad enzimática se anule.
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4. CINÉTICA ENZIMÁTICA

Si se representa la velocidad con que aparece el producto de una determinada reacción

enzimática, en función de la concentración de sustrato inicial, se obtiene la siguiente gráfica.

Se aprecia que, al aumentar la concentración de sustrato, aumenta también la velocidad de la

reacción. Como se observa, llega un momento en el que a pesar de que la concentración de
sustrato sigue aumentando, la velocidad no varía. Se alcanza la velocidad máxima. Esta
situación se debe a que no existen moléculas de enzimas libres, todas están unidas a moléculas
de sustrato. La enzima está saturada.
La velocidad máxima es característica de cada enzima. Cuanto mayor sea dicha velocidad,
mayor será también su eficacia como enzima.

5. REGULACIÓN ENZIMÁTICA

a) Temperatura

Las enzimas tienen una temperatura óptima a la cual la actividad enzimática es máxima.
En los animales homeotermos como el hombre, esta temperatura óptima coincide con la
temperatura normal del organismo (37º C).

Por encima de esta temperatura óptima la actividad enzimática decae hasta que se
anula cuando la temperatura es muy alta, debido a la desnaturalización.

Por debajo de la temperatura óptima, la actividad enzimática también disminuye,

debido a que disminuye la vibración molecular. De manera que a temperaturas muy
bajas la enzima se inactiva.

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b) pH

Las enzimas presentan un pH óptimo al cual la actividad enzimática es máxima. Los

valores por encima o por debajo de este valor óptimo provocarán un descenso de la
velocidad enzimática, debido a cambios eléctricos en los radicales de los aminoácidos
que forman el centro activo. A pH extremos las enzimas se desnaturalizan anulándose
su actividad. (Existen enzimas que trabajan a un pH óptimo extremo, por ejemplo, la
pepsina del estómago que trabaja a pH=2).

c) Inhibición

Existen sustancias que pueden actuar sobre las enzimas disminuyendo o anulando su
actividad. Estas sustancias llamadas inhibidores se unen a la enzima impidiendo que
ésta actúe sobre el sustrato.

➢ Inhibición irreversible: la unión del inhibidor al enzima se realiza mediante

enlace covalente y por lo tanto va a ser muy difícil su separación. Se le llama
también envenenamiento enzimático, ya que la actividad del enzima se anula.

Como ejemplo, podemos señalar el envenenamiento con cianuro. Este ión es

inhibidor del enzima citrocromo-oxidasa que interviene en el proceso de
respiración celular. Otro ejemplo son los insecticidas, éstos inhiben al enzima
acetilcolinesterasa que participa en la actividad del sistema nervioso.

➢ Inhibición reversible: la unión del inhibidor al enzima es débil y se realiza por

enlaces no covalentes más fáciles de romper. Cuando se necesita que la enzima
se active, el inhibidor se libera fácilmente permitiendo la actividad enzimática.
Este tipo de inhibición es la más frecuente en la célula. Teniendo en cuenta el
lugar de unión del inhibidor con la enzima, también se distinguen dos tipos de
inhibición:

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• Inhibición competitiva: en este caso el inhibidor tiene una estructura

semejante al sustrato. El inhibidor se une al centro activo y compite por
él con el sustrato. Por lo tanto, si aumentamos la cantidad de sustrato,
disminuye el efecto inhibidor.

• Inhibición no competitiva: se une el inhibidor a otro lugar que no es el

centro activo y, por tanto, aunque aumente la concentración de sustrato
no disminuye la eficacia de la inhibición. El inhibidor cambia la
conformación estructural del enzima, lo que impide al sustrato ocupar su
lugar en dicho centro activo.

En rutas metabólicas es frecuente que el inhibidor sea el producto final

de una cadena de reacciones. Este tipo de inhibición recibe el nombre de
retrorregulación o feedback.