REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA.

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA

EDUCACIÓN UNIVERSITARIA.
UNIVERSIDAD EXPERIMENTAL FRANCISCO DE
MIRANDA.
ÁREA: CIENCIAS DE LA SALUD.
PROGRAMA DE ING. BIOMÉDICA.
MORFOFISIOLOGIA I.
SECCIÓN 01/02/03/04/05

Jesús Flores
Introducción

Estructura y función
 En general los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa al cual
se unen un grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo
R o lateral.
 Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas, sin embargo
tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan
diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas,
pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de aminoácidos (péptidos) tienen
funciones importantes en el sistema neuroendócrino como hormonas,
factores que liberan hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores. La
estructura general que representa a todos los aminoácidos se puede
representar de la siguiente manera
Qué son los aminoácidos?
son pequeñas moléculas orgánicas que forman parte de la estructura de
las proteínas y están compuestas por 4 elementos químicos
básicos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
La función principal de los aminoácidos consiste en la síntesis de proteínas
celulares.
Individualmente, además, participan en numerosos procesos celulares tipo
metabólicos, hormonales, neurológicos, entre otros.
Por favorecer a la producción de óxido nítrico y poseer una composición ácida,
algunos aminoácidos poseen propiedades antioxidantes y afectan de buena
manera sobre el pH del cuerpo.
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación
responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo
amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-).
Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de
hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-
R).
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos
tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo
número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos
que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es
superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos
se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos
que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar
a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el material
genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de
aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas
desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas
más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora.

Tipos de aminoácidos
Aunque los aminoácidos pueden clasificarse de diversas maneras, suelen
dividirse en aminoácidos esenciales y no esenciales:
Esenciales: aquellos que el cuerpo humano no es capaz de generar y que
obtiene a través de la alimentación.
No esenciales: aquellos que el cuerpo humano puede sintetizar para el
adecuado funcionamiento del cuerpo. Estos comprenden 10 de los 20
aminoácidos que estructuran las proteínas.
Además, existen los denominados aminoácidos condicionales, los cuales no
son esenciales y solo se utilizan en condición de enfermedad o estrés.
Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son indispensables para las funciones vitales
del organismo, por lo tanto deben ser incorporados en la dieta, ya que no
son sintetizados por nuestro cuerpo.
Las proteínas que portan casi todos los aminoácidos esenciales son las
llamadas proteínas de alto valor biológico.
Existen 9 aminoácidos esenciales. A continuación se detallan sus
principales funciones:
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales: • Fenilalanina •
Isoleucina • Leucina • Lisina • Metionina • Treonina • Triptófano • Valina •
Arginina • Histidina
Histidina: participa en la formación de la hemoglobina, mielina, glóbulos rojos
y blancos. Este aminoácido es fundamental para la reparación de tejidos y
ayuda a mejorar la libido.
Isoleucina: participa en la formación de hemoglobina, en el control de la
glucemia y en la reparación del tejido muscular posterior al ejercicio.
Lisina: favorece la absorción de calcio, ayuda a formar colágeno para el
cartílago y el tejido conectivo, promueve la producción de anticuerpos y reduce
los triglicéridos.
Leucina: contribuye con el proceso de cicatrización, reduce los niveles de
glucemia y participa en formación de hormonas de crecimiento.
Treonina: ayuda con la producción de colágeno y elastina, mejora el esmalte
dental, corrige el metabolismo de las grasas y evita la formación de hígado
graso.
Metionina: protege el cabello y las uñas, participa en la digestión de grasas y
evita la acumulación de lípidos en los vasos sanguíneos y en el hígado.
También es una gran fuente de azufre.
Fenilalanina: es precursor de la noradrenalina en el cerebro, mejora el ánimo,
el estado de alerta y contribuye con la memoria, el aprendizaje y la
concentración.
Triptófano: al ser precursor de la serotonina, ayuda a reducir el insomnio, los
estados de depresión y las migrañas. Además, mejora el sistema inmune,
contribuye con la liberación de hormonas de crecimiento y puede reducir el
apetito.
Valina: fortalece la reparación muscular y aumenta los niveles de energía.
Aminoácidos no esenciales
Los aminoácidos no esenciales son generados por el cuerpo humano, por lo
cual no es necesario ingerirlos con la alimentación.
Las funciones de los aminoácidos no esenciales más conocidos son las
siguientes:
Asparagina: contribuye con el correcto funcionamiento del cerebro, actuando
como relajante del sistema nervioso y sintetizando las proteínas musculares.
Glicina: optimiza las funciones cerebrales, regenera tejidos y fortalece el
sistema inmunológico.
Glutamina: contribuye con la salud neuronal, el sistema inmunológico y el
digestivo. También posee efectos antioxidantes.
Serina: protege las fibras, estimula el sistema inmune y favorece la piel y el
cerebro.
Taurina: funciona como neurotransmisor, ayuda a la secreción biliar y presión
sanguínea, favorece el rendimiento deportivo y ofrece propiedades
antioxidantes, por lo cual se utiliza en terapias para abstinencia y ataques
epilépticos.
Enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía
deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo
amino del segundo aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos
aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas
se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una
molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo
carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de
un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
QUE ES UNA PROTEINA ?
son moléculas grandes y complejas que cumplen muchas funciones
importantes en el cuerpo. Son vitales para la mayoría de los trabajos que
realizan las células y son necesarias para mantener la estructura, función y
regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.
Estructura de las proteínas
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que
consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una
proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal
secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína. La estructura
primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá después,
así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los tendones y
cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan
enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que
forman. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar
múltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento
del polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente,
por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de
aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y también en parte
es ayudado por otras proteínas.
Así, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos
en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden
en que están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en
términos de estructura secundaria. Además las proteínas adoptan distintas
posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La
estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptídica se
pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína. Así
mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de
aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o
monómeros) para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama
estructura cuaternaria de las proteínas, a la agrupación de varias cadenas de
aminoácidos (o polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las
proteínas:
• estructura primaria
• estructura secundaria
• estructura terciaria
• estructura cuaternaria
Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace
amida o enlace peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que
determinan la conformación (estructuras secundaria y terciaria) y la asociación
(estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.
Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en
la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en
que están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20
aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el
número de aminoácidos que componen la molécula proteica.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los
distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del
grupo amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del
cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con
el aminoácido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece
en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-)
Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para
entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y
de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades
genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en
una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la
función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no
se ejecute en lo absoluto.
La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de
nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se
puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo,
ciertas modificaciones durante la transcripción del ADN no siempre permiten
que esta conversión pueda hacerse directamente. Generalmente, el número de
aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que
participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los
enlaces peptídicos.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como
aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y
por tanto, más estables.
Hélice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los
enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un
enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a
los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta
una conformación denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella
cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente
de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido
en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en
posición n-4. El otro puente de 12 Estructura y Propiedades de las Proteínas
hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición
n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada
vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del
helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia,
esta estructura puede albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la
prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo.
Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupción en la
conformación en héliceα. Los aminoácidos muy polares (Lys, Glu) también
desestabilizan la hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia
frente a las interacciones electrostáticas de atracción o repulsión. Por este
motivo, la estructura en héliceα es la que predomina a valores de pH en los
que los grupos ionizables no están cargados.
Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada
estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la
derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las
estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de
distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre
sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares
llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β. Cuando las estructuras β
tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y si las estructuras β
tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.
Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo
están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son
secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco
giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de
tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformación
de los giros β está estabilizada generalmente por medio de un puente de
hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.
Hélice de colágeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del
colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones
y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.
Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos
de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros
dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-
La frecuencia periódica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del
colágeno en forma de hélice levógira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximación entre distintas hélices, de forma que tres hélices levógiras se
asocian para formar un helicoide dextrógiro.
Láminas beta o láminas plegadas
Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian
entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.
Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo
así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación
simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en
el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se
adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos
entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una
estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos
que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta
en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable
directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los
distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información
estructural que se puede obtener.
Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la
queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener 15 Estructura y
Propiedades de las Proteínas su ordenamiento sin recurrir a grandes
modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en
las hebras de una cuerda.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que
no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones
con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se
establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la
componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos
tipos: covalentes y no covalentes.
• Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente
disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace
amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico
(Glu o Asp).
• Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de
signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares 4. fuerzas de
polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo Como resultado de estas
interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular:
• Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la
molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico.
Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie
de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína
permanezca en disolución.
• No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la
estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de
tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes
son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo
apolares de los AA.
Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las
proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o
desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel
estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el
nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se
sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la
que origina la estructura terciaria.
Estructura cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,
cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura
cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: Estructura y
Propiedades de las Proteínas
° El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que
integran el oligómero
° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
 La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la
de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si
los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En
cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente
disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.
En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria
resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La
miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a
enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de
la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de
tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína
de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma
antiparalela. 18 Estructura y Propiedades de las Proteínas Cuando varias
proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una
estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:
• Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la
hexoquinasa.
• Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
• Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la
hemoglobina.
• Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una
unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima
alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad
reguladora.
se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un
mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.
5. Asociaciones de las proteínas
En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros
grupos de biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden
superior y que tienen un carácter permanente. Se pueden dar asociaciones
entre proteínas o de éstas con otras biomoléculas.
5.1. Asociaciones entre proteínas
Las proteínas α y β-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente
largos llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural,
ya que forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar
forma a las células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y
flagelos (que participan en la motilidad celular).
5.2. Asociaciones de proteínas y otras biomoléculas
Las proteínas se pueden asociar:
• Con azúcares
• Con lípidos
• Con ácidos nucleicos
5.2.1. Asociaciones entre proteínas y azúcares
Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.
5.2.2. Asociaciones entre proteínas y lípidos
Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las
membranas biológicas.
5.2.3. Asociaciones entre proteínas y ácidos nucleicos
Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.
6. Propiedades de las proteínas
6.1. Especificidad
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de órganos trasplantados.
La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por
lo que sirve para la construcción de Ribosomas Nucleosoma Virus HIV (SIDA)
22 Estructura y Propiedades de las Proteínas La especificidad se refiere a su
función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque
posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial
propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína son iguales en
todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se
ponen de manifiesto en los . La semejanza entre proteínas son un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles
Virus HIV (SIDA) 23 Estructura y Propiedades de las Proteínas
6.2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por
lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
7. Clasificación de proteínas Las proteínas
se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición química,
su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una clasificación que engloba
dichos criterios es:
7.1. Holoproteínas o proteínas simples.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o
fibrosas.
7.1.1. Globulares
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares. Algunos tipos son:
° Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
° Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
° Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche) ° Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
° Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
7.1.2. Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas. Algunas proteínas fibrosas son:
° Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
° Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. °
Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
° Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
7.2. Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo
no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo
prosteico existen varios tipos:
7.2.1. Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una
fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las
mucinas de secreción como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y
Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas son:
° Ribonucleasa
° Mucoproteínas
° Anticuerpos
° Hormona luteinizante
7.2.2. Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que
contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa
externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas
(apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos
entre los tejidos a través de la sangre. Las lipoproteínas se clasifican según su
densidad:
° Lipoproteínas de alta densidad
° Lipoproteínas de baja densidad
° Lipoproteínas de muy baja densidad
7.2.3. Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede
ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que
son identificables en las hebras de cromatina.
Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de
ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental es que forman
complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas
que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como las que intervienen en la
regulación, síntesis y degradación del ADN.
7.2.4. Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada,
por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del
grupo prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina
encargada de transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos como la
hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en
crustáceos y moluscos por ejemplo. También los citocromos, que transportan
electrones.
Funciones y ejemplos de proteínas
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células
y dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y
permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su
integridad, controlar y regular funciones, reparar daños… Todos los tipos de
proteínas realizan su función de la misma forma: por unión selectiva a
moléculas.
Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y las
funciones que realizan incluyen la creación de una estructura mayor mientras
que otras proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno,
enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a
sus receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN…
Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:
8.1. Estructural
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de
gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que
confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el
colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo
elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.
Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Las
glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas
celulares o facilitan el transporte de sustancias.
También es una proteína con función estructural la queratina de la epidermis.
8.2. Enzimatica
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y
numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas
del metabolismo. En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su
propiedad de poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas
moléculas.
A las substancias que se transforman por medio de una reacción enzimática se
les llama substratos.
Los substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que
se denomina sitio activo. Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la
proteína, quedan orientados de tal manera que se favorece la ruptura y/o
formación de determinadas uniones químicas, se estabilizan los estados de
transición al mismo tiempo que se reduce la energía de activación.
Esto facilita la reacción e incrementa su velocidad varios órdenes de magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la
transformación de sólo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar
entre dos enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus
carbonos asimétricos se disponen al contrario) Normalmente el nombre de una
enzima se forma con el nombre de la reacción que cataliza o el nombre del
sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo:
• a las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les
denomina oxigenasas,
• a las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del ácido UDP
glucurónico a un metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP glucuronil
transferasa,
• a las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una
molécula de ADN en formación se le denomina ADN sintetasa o ADN
polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genérica a las enzimas
que catalizan un tipo de reacción, por ejemplo a las que catalizan la oxidación
de los metabolitos vía la transferencia de un átomo de hidrógeno a un
determinado receptor, se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones se
dice alcohol deshidrogenasa, o aldehído deshidrogenasa, cuando el
compuesto que sede el hidrógeno es un alcohol o un aldehído. Sin embargo,
en realidad las enzimas son más específicas que eso y actúan sobre un
alcohol determinado y no en todos. De hecho, el nombre debería ser más
específico y referirlo al nombre del substrato, por ejemplo; si el substrato es
etanol la enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hay otro tipo de
reacciones en las que las enzimas que las catalizan reciben un nombre
genérico, como las quinasas que catalizan la transferencia a un substrato de
un ión fosfato del ATP. La glucoquinasa cataliza la fosforilación de glucosa en
el carbón 6 para formar glucosa 6 fosfato.
Existe un método sistemático, aprobado por las asociaciones internacionales
de bioquímica, para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado
anteriormente es el que se utiliza en este trabajo.
8.3. Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón
que regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas
por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del
sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
8.4. Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas
protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
8.5. Transporte
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la
hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la
sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En
los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta
el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya
función es el transporte son citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
8.6. Reserva
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para
el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos
de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a
ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del
grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
8.7. Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la
ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de
ciertos genes
8.8. Contracción muscular
La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de
las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los
músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la
dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
8.9. Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos
medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como
función homeostática de las proteínas.
Era una fuerte lluvia, estaba mojándome, me tuve que recostar sobre una
pared porque había mucha brisa, asustado solo tapaba mi carpeta para que no
se mojara mis papeles, no veía nada, corrí hasta una gasolinera pero al cruzar
la calle, no me fije que venía un automóvil, el cual me atropello.
Desperté de aquel accidente y me encontraba en una casa desconocida, me
asombre