Tema 4.

Las Proteínas Biología 2º de Bachillerato

Ruta de aprendizaje
1. Conocer la composición química de los aminoácidos y sus propiedades.
2. Descubrir cómo se une los aminoácidos entre sí a través de enlaces peptídicos.
3. Estudiar las proteínas: las diferentes estructuras que pueden adoptar y sus
principales propiedades.
4. Conocer cómo se clasifican las proteínas según su composición química
5. Aprender cuáles son las principales funciones de las proteínas.
6. Enfocar las tareas con mentalidad de crecimiento

Índice
1. Características generales de las proteínas
2. Los aminoácidos
3. El enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
5. Propiedades de las proteínas
6. Clasificación de las proteínas
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1. Concepto de proteína
El término proteína proviene del griego “proteios”, que significa “primero”
o “principal”. Fue propuesto, en 1838, por el sueco J.J. Berzelius para resaltar la
importancia de estas biomoléculas. Las proteínas son polímeros formados por la
unión de aminoácidos; el orden en el que estos se encuentran unidos, que viene
determinado por el ADN, es esencial para determinar la estructura y, por lo
tanto, la función que tiene cada proteína.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células,
constituyendo el 50% o más de su peso seco. Se encuentran distribuidas por
toda la célula y juegan un papel fundamental, tanto estructural como
funcionalmente. Su importancia y su vinculación con el material genético las ha
puesto en el foco de la investigación científica, de modo que en la actualidad se
emplean para conocer las relaciones evolutivas, se producen a nivel industrial y
se diseñan según la función que se desea que realicen.
No solo son importantes por su abundancia, sino por dos características
exclusivas:
 La especificidad. Cada organismo posee algunas proteínas
exclusivas que marcan su identidad biológica.
 Algunas proteínas (enzimas) llevan a cabo una acción catalizadora,
es decir, permiten que se lleven a cabo las reacciones metabólicas,
imprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales.
Existen muchos tipos de proteínas que desempeñan funciones muy variadas y
participan en muy distintos procesos: constituyentes estructurales, participación en
procesos fisiológicos, de regulación genética o procesos inmunitarios.
No suelen emplearse para producir energía, salvo en casos excepcionales en los
que las moléculas energéticas disponibles son muy escasas. Por el contrario, son
abundantes en las estructuras encargadas de nutrir al embrión en su desarrollo.
Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O y N. En ocasiones aparecen P y
S, y en menor proporción algunos metales (Fe, Cu, Mg…). Son macromoléculas
(polímeros) constituidas por la unión de subunidades denominadas aminoácidos, unidos
entre sí mediante enlaces peptídicos.
Cuando el número de aminoácidos está entre dos y 10 aa s les denominamos
oligopéptidos; entre 10-100 aas, polipéptidos y cuando el número es superior a 100 aas
les llamamos proteína. La hidrólisis de las proteínas libera los aminoácidos que la
forman.
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2. Los aminoácidos
Los aas están compuestos por C, H, O, N y en ocasiones S. Poseen, al menos, un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH 2) y una cadena lateral o grupo R.
El grupo carboxilo es necesariamente terminal, ya que el carbono solo puede
establecer un enlace aparte de lo que ya establece con el oxígeno y el grupo -
OH. El grupo carboxilo, la cadena lateral y un átomo de H se unen a un Ca. Sin
embargo, el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones en la molécula.
Se distinguen así a, ß, g… aminoácidos, en función de la posición del
grupo amino con respecto al carbono del grupo carboxilo.

Los aminoácidos que constituyen las proteínas son a-aminoácidos, pues el

grupo amino está unido también al carbono a, el contiguo al grupo carboxilo.
Existen 20 aminoácidos distintos de este tipo, que se diferencian por el otro
grupo unido al carbono a, el llamado grupo R o cadena lateral.

a- aminoácidos

Algunos de los aminoácidos pueden ser sintetizados mediante reacciones

metabólicas, a partir de otras moléculas del organismo. Cuando esto no es
posible, es necesario adquirirlos a través de los alimentos. Estos aminoácidos se
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denominan aminoácidos esenciales y son diferentes para cada especie. Los

organismos autótrofos pueden sintetizarlos todos. Las rutas metabólicas para su
obtención suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los
vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución, resulta menos
costoso obtenerlos en los alimentos (Proteínas de alto valor biológico).
En el ser humano se consideran esenciales ocho aminoácidos:
 En adultos (8)
o Fenilalanina o Metionina
o Isoleucina o Treonina
o Leucina o Triptófano
o Lisina o Valina
 En niños (los 8 anteriores y dos más)
o Arginina
o Histidina
En los seres vivos se han encontrado unos 150 aminoácidos que no forman parte de las
cadenas proteicas, pero que desempeñan funciones propias. Entre estos aminoácidos
no proteicos figuran:
 Algunos neurotransmisores, como el ácido g-aminobutírico o GABA
 Ciertos precursores vitamínicos, como la b-alanina, precursora del ácido
pantoténico o vitamina B5.
 Otras moléculas que participan en determinadas reacciones bioquímicas
(citrulina, ornitina…)

2.1.- Propiedades de los aminoácidos

Las propiedades que los caracterizan derivan de su estructura química
La existencia de grupos polares (amino y carboxilo) permite a los aminoácidos
enlaces de hidrógeno, provocando que su punto de fusión y de ebullición, así como su
solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.
A. Una de las propiedades químicas más importante de los aminoácidos es su carácter
anfótero, es decir, puede comportarse como un ácido o una base dependiendo del
pH del medio donde se encuentra. Los aminoácidos, al tener un grupo carboxilo en
su molécula pueden desprender H +, por lo que tienen carácter ácido por otra parte,
al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar H + y, por tanto, también tienen
carácter básico. En el pH que suelen presentar los medios biológicos, ambos grupos
generalmente están ionizados; es decir, los aminoácidos aparecen como iones
dobles (zwitteriones).
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En un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H + del
medio son captados por el grupo -COO-, neutralizándolo y quedando únicamente la
carga del grupo -NH3+. Por el contrario, en un pH más básico, el grupo -NH 3+ cederá un
H+ al medio y el aminoácido quedará con carga negativa, la del grupo -COO -.

La cadena lateral (R) puede tener grupos ionizables que participan en la carga
eléctrica del aminoácido. El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0,
es decir, posee tantas cargas positivas como negativas, se llama punto isoeléctrico (pI).

Nota: recuerda que el pH indica la concentración de protones (H +) presentes en

determinadas disoluciones. A mayor [H +] más ácido es el medio.

pH neutro = pI

Al presentar cada aminoácido un punto isoeléctrico diferente, consecuencia de tener

cadenas laterales distintas, se puede utilizar un método de separación de aminoácidos,
denominado electroforesis, que consiste en separar aminoácidos según su carga
eléctrica neta.
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Este método consiste en situar una disolución de los aminoácidos (o, en general,
moléculas cargadas) que se quieren separar sometidos a un campo eléctrico formado
por un polo negativo y uno positivo:
 Los aminoácidos con carga neta negativa se desplazarán hacia el ánodo
 Los aminoácidos con carga neta positiva lo harán hacia el cátodo
 Los que se encuentren en su punto isoeléctrico no se moverán
Al modificar el pH de la disolución, las cargas de los aminoácidos irán variando y se
podrán separar en el campo eléctrico.
Esta técnica se emplea ampliamente en investigación y análisis clínico para detectar
presencia y cantidad de determinadas proteínas.

Resultado de una electroforesis

B. Estereoisomería
El carbono a es asimétrico y, por tanto, los aminoácidos tienen estereoisómeros con
distinta actividad óptica. Existen dos estereoisómeros, D y L. Para poder
diferenciarlos en una fórmula plana, se escribe la cadena lateral R hacia arriba y el
grupo carboxilo hacia abajo. El grupo amino (-NH 3+) se sitúa a la derecha para
representar el estereoisómero D y, a la izquierda para representar el estereoisómero
L.
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Los aminoácidos proteicos son isómeros L, aunque también es posible encontrar

D-aminoácidos en determinados compuestos biológicos, como en la pared
bacteriana o en ciertos antibióticos.

Nota: Los prefijos D y L al nombrar los aminoácidos solo hacen referencia a la

posición en la que se coloca al grupo amino en la fórmula química; por tanto, esto
no significa que corresponda con su capacidad para desviar la luz polarizada hacia
la derecha (isómero dextrógiro) o hacia la izquierda (isómero levógiro). Aunque en
ocasiones coinciden, no siempre es así.

Esta especificidad respecto a los estereoisómeros se mantiene mientras que los

organismos están vivos. Al morir, si los aminoácidos no son degradados, comienza
un lento proceso de racemización por el cual los isómeros L van transformándose en
los isómeros D. Si el proceso continuara el tiempo suficiente, al final existiría la
misma cantidad de ambos estereoisómeros. Este proceso está muy influenciado por
el valor del pH y por la temperatura (un aumento de 14ºC provoca un aumento de la
velocidad de racemización de más de diez veces).

2.2.- Nomenclatura y clasificación de los aminoácidos

Para nombrar los aminoácidos de la manera más simple se utilizan las tres
primeras letras del nombre del aminoácido. Sin embargo, cuando es necesario
indicar la secuencia de largas cadenas, se suele nombrar cada uno de ellos con una
sola letra que no tiene que coincidir con la primera de su nombre.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas son 20 y pueden clasificarse
atendiendo a la naturaleza de su cadena lateral:
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1. Aminoácidos neutros. La cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino

y, por tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Pueden ser:
 Apolares. Su cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, su solubilidad
en agua es menor: Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
metionina, fenilalanina y triptófano

 Polares. Su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten

formar enlaces de hidrógeno con moléculas polares, debido a lo cual
son muy solubles en agua. Son serina, treonina, tirosina, asparagina y
glutamina.
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2. Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y a

pH 7 pueden tener carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende H +.
Son el ácido aspártico y el ácido glutámico.

3. Aminoácidos básicos. Contienen algún grupo amino en la cadena lateral

que debido a su carácter básico, puede tomar H +, lo que hará que el
aminoácido tenga carga positiva. Son la arginina, la lisina y la histidina.

Además de los 20 aminoácidos proteicos comunes, existen otros menos

frecuentes derivados de ellos, como la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se
encuentran en el colágeno. Estos aminoácidos se obtienen por una modificación de los
aminoácidos habituales, producida tras su unión en una cadena proteica.

3.- Enlace peptídico

El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de
otro, quedando unidos ambos y liberándose en la reacción una molécula de agua. El
compuesto así obtenido se denomina dipéptido.
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Se trata de un proceso de condensación semejante al que tiene lugar entre los

monosacáridos o en la formación de los lípidos saponificables.
Es un enlace tipo amida. Puede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.
El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de carbono, oxígeno y
nitrógeno comparten electrones, lo que hace que surjan dos formas resonantes
(=aparecen en moléculas con enlaces dobles, en los que los electrones que intervienen
se encuentran deslocalizados y pueden migrar, por lo que la estructura real de la
molécula sería una superposición de todas las formas resonantes posibles. Cuantas
más estructuras resonantes posea una molécula, mayor estabilidad tendrá)

El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se
produzcan torsiones alrededor del mismo, lo que determina que los átomos de carbono,
oxígeno y nitrógeno se sitúan en el mismo plano.
El dipéptido puede unirse a otro aminoácido, pues continúa teniendo un grupo
carboxilo y un grupo amino libres. En cada nueva unión se liberaría otra molécula de
agua y se formaría un tripéptido, tetrapéptido… La unión de muchos aminoácidos
constituye un polipéptido.
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(4 enlaces peptídicos, desprendiéndose una molécula de agua en cada uno de ellos)

En los enlaces peptídicos no participan los radicales de los aminoácidos, que quedan
“colgando” del polipéptido, hacia arriba y hacia abajo alternativamente.

4.- Estructura de las proteínas

La actividad biológica de cualquier proteína depende en gran medida de la

disposición espacial de su cadena polipeptídica. En las proteínas, la cadena
polipeptídica que las forma sufre una serie de plegamientos que la capacitan para
llevar a cabo su función biológica.
Los sucesivos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la
estructura de las proteínas en cuatro niveles de complejidad diferentes, conocidos
como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada nivel organizado a
partir del anterior.
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a. Estructura primaria. Se refiere a la secuencia de los aminoácidos en la cadena

polipeptídica. El número, tipo y orden o la secuencia de los aminoácidos que
constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína, con un
extremo en el que el aminoácido presenta el grupo amino libre y otro extremo
con un aminoácido con su grupo carboxilo libre.

Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que

posee el extremo amino libre, que se sitúa a la izquierda y, por tanto, R 1
corresponde al primer aminoácido de cualquier secuencia.
La estructura primaria constituye una cadena de planos articulados, pues, como
se ha visto, los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono,
nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en un mismo plano. Los
radicales de los aminoácidos quedan alternativamente arriba y abajo de la
secuencia, y son muy importantes en la adquisición de la estructura
tridimensional de la proteína. La modificación de la estructura primaria. De una
proteína puede variar su función o hacer que la pierda.

b. Estructura Secundaria. El plegamiento de la cadena lineal de aminoácidos (e.

primaria) da lugar a la estructura secundaria. Aunque esta cadena puede
adoptar múltiples formas en el espacio, existe una conformación más estable
que ninguna otra que, lógicamente, es la que se mantiene.
Existen dos tipos básicos: la a-hélice y la lámina plegada o lámina b,
coexistiendo ambos tipos en una misma proteína, aunque uno predomine sobre
el otro.
Determinadas combinaciones de las dos estructuras, denominadas
dominios estructurales, son tan estables que se encuentran presentes en
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muchas proteínas, incluso con funciones distintas. (Dominio= región física

específica, con una función determinada, de una proteína con interés biológico o
estructural. Puede incluir regiones de la proteína no necesariamente contiguas.
Es la zona donde se encuentra mayor densidad, es decir donde más
plegamientos hay, se trata de una zona con una estructura tridimensional
plegada compacta).
 Estructura en a-hélice
El nombre hace referencia a la a-queratina (proteína muy abundante
en las células de la epidermis, pelo, uñas, cernos o pezuñas) con
estructura helicoidal. Consiste en un plegamiento en espiral de la
cadena polipeptídica sobre sí misma, con el sentido de giro de las
agujas del reloj. La estabilidad de la hélice es posible gracias a los
puentes de hidrógeno que se establecen entre el grupo -NH- (que
forma parte de un enlace peptídico) de un aminoácido y el grupo -CO-
(que forma parte de otro enlace peptídico) del cuarto aminoácido que
le sigue en la cadena lineal (4 aminoácidos por vuelta de hélice).

Entre los grupos -NH- y -CO- se generan puentes de hidrógeno porque

en ellos existen cargas parciales opuestas. Si estos enlaces se rompen,
la estructura secundaria se pierde.

Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces

y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la a-hélice.
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Debido a esta falta de participación de las cadenas laterales, proteínas

con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma
estructura secundaria. Cuando aminoácidos de cadenas laterales muy
voluminosas o cargas eléctricas del mismo signo se sitúan uno al lado
del otro, la estructura se desestabiliza. Por tanto, en una misma
proteína es posible encontrar tramos en los que la a-hélice está
desorganizada y no se puede reconocer.

 Estructura en lámina plegada. También llamada lámina b, estructura

característica de la proteína B-queratina, presente en la seda de las
arañas, en el pico, plumas y garras de las aves o en la capa córnea de
la piel de los reptiles.
El plegamiento, en este caso, origina una especie de fuelle o lámina
plegada en zigzag consecuencia del acoplamiento de segmentos de la
misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas, unidos entre sí
por enlaces de hidrógeno transversales análogos a los que estabilizan
la a-hélice. Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos se
disponen de forma alternativa por encima y por debajo de esta
estructura. Estos grupos no pueden ser muy grandes, pues habría un
impedimento estérico que afectaría a la estructura de la lámina.

 Triple hélice de colágeno. El colágeno, es una proteína muy rica en el

aminoácido glicina, prolina y en uno de sus derivados, la hidroxiprolina,
el gran tamaño de este último aminoácido, provoca que no se puedan
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formar muchos enlaces de puentes de hidrógeno intracatenarios

(entre los enlaces peptídicos necesarios para estabilizar la hélice de
colágeno). En su lugar se asocian tres de estas cadenas (cada una de
ellas con enrollamiento levógiro y tres aminoácidos por vuelta de
hélice), trenzadas originando una triple hélice de enrollamiento
dextrógiro (superhélice de colágeno).

Se encarga de dar
estructura, firmeza y
elasticidad a la piel y
mantiene la salud de
músculos, ligamentos,
tendones y articulaciones
(Tejidos conectivos).

c. Estructura Terciaria. Esta estructura surge del plegamiento de la secundaria. Es

la responsable de la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la
disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad
biológica. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos
que se originan por la unión entre las cadenas laterales R de los aminoácidos

Estos enlaces pueden ser de cuatro tipos:

 Puentes disulfuro: fuertes enlaces covalentes entre dos grupos -SH que
pertenecen a sendos aminoácidos cisteína.
 Fuerzas electrostáticas (enlace tipo iónico): entre grupos con cargas
eléctricas opuestas. Ocurre entre los grupos R de los aminoácidos
ácidos (carga negativa, -COO-) y aminoácidos básicos (carga positiva,
-NH3+)
 Enlaces de hidrógeno: entre grupos polares no iónicos en los que
existen cargas parciales en su cadena lateral.
 Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: uniones más
débiles y se producen entre aminoácidos apolares.
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De todo lo dicho se deduce que la sustitución de un aminoácido por otro en la

cadena polipeptídica puede alterar la estructura tridimensional de la proteína, al no
formarse alguno de los enlaces citados, y modificar, en consecuencia, los plegamientos
en la estructura terciaria.
Existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:
o Globulares: poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras
con formas esferoidales.
o Fibrilares: el plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que
estas estructuras presentan formas alargadas.

*En el caso de proteínas con elevado peso molecular que presentan

estructura terciaria pueden presentar varios dominios o unidades compactas
formadas por entre 50 y 300 aminoácidos, conectadas a través del esqueleto
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polipeptídico. La estructura polipeptídica de un dominio es independiente de

otros y surgen de la combinación de partes de a-hélice y lámina plegada. En la
mayoría de los casos, los dominios se unen entre sí mediante una porción
proteica flexible que sirve como bisagra. Frecuentemente, representan partes de
la proteína que se unen específicamente a factores diferentes, como una
coenzima o un sustrato. Los dominios son muy estables, de tal manera que
pueden aparecer los mismos dominios en proteínas distintas; son secuencias de
aminoácidos que a lo largo de la evolución han sido especialmente útiles, tanto
estructural como funcionalmente, y tienden a repetirse en diferentes proteínas.
Se piensa que algunos péptidos con más de un dominio se originaron durante la
evolución por fusión de genes que codificaban diversas proteínas ancestrales, y
cada dominio representa una parte que alguna vez fue una molécula separada.

En la imagen se ven dos dominios en los que la

estructura de la cadena polipeptídica de cada dominio
es independiente de la de otros dominios. En cada
Dominios dominio pueden encontrarse combinadas las dos
estructuras secundarias características de las
proteínas.
En este dibujo se aprecia un dominio superior
sombreado de caqui, con 3a-hélice y 8 láminas
plegadas, representadas con flechas, y otro dominio
en la parte inferior, sombreada de amarillo, con 3 a-
hélice y 3 láminas plegadas.

d. Estructura Cuaternaria. Se trata del nivel superior de empaquetamiento. Ocurre

cuando la proteína está formada por dos o más cadenas polipeptídicas
(subunidades proteicas) agregadas en una macromolécula funcional. La unión
entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la
estructura terciaria, establecidos esta vez entre las cadenas laterales de los
aminoácidos de las distintas subunidades.
Esta estructura cuaternaria la pueden tener tanto las proteínas fibrosas como las
globulares. Cada una de las cadenas polipeptídicas que la conforma se denomina
subunidad, monómero o protómero y pueden ser iguales o diferentes.
Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria son el colágeno (fibrilar, antes
descrita) y la hemoglobina (globular, cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas
tipo a y b.
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5.- Propiedades de las proteínas

 Especificidad. Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada

especie posee algunas proteínas que otras especies no tienen. Incluso
proteínas que presentan una función y estructura tridimensional
semejante (proteínas homólogas) suelen tener alguna secuencia
peptídica algo diferente en distintos organismos, lo que nos permite
realizar estudios filogenéticos para establecer el parentesco evolutivo
entre especies. Esta especificidad se puede apreciar entre individuos de
la misma especie, esto es muy importante a nivel genético, evolutivo e
inmunitario. También tienen especificidad funcional, es decir, cada
proteína realiza una función exclusiva, que depende de su estructura
tridimensional.
Ej.: enzimas que actúan únicamente sobre un sustrato, o anticuerpos que
actúan sobre un solo tipo de antígeno.

 Solubilidad. Se debe a la presencia en su superficie de aminoácidos con

radicales polares o hidrófilos, que establecen puentes de hidrógeno con
las moléculas de agua y forman a su alrededor una capa llamada capa de
solvatación, que impide su unión con otras moléculas de proteínas. Las
proteínas, por su tamaño, cuando son solubles forman disoluciones
coloidales. Si esta capa se rompe, como ocurre en un medio acuoso con
exceso de sales, al estar estas ionizadas, compiten con las cargas de las
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proteínas y ello provoca que se unan unas moléculas proteicas con otras,
formando un agregado insoluble y precipiten.
En general, las proteínas fibrosas no son solubles en agua, mientras que
las globulares si lo son. Los factores que condicionan la solubilidad son,
fundamentalmente, el pH o la concentración salina del medio, su tamaño,
su estructura y los aminoácidos que las conforman.

 Capacidad amortiguadora. Al tener un comportamiento anfótero, como los

aminoácidos, pueden funcionar como ácidos o como bases. Son capaces
de amortiguar las variaciones del pH del medio en el que se encuentren.

 Estructura espacial. La función biológica de las proteínas depende de su

estructura tridimensional, también denominada conformación o estructura
nativa, cuando está intacta. Cualquier cambio que suponga una alteración
de esta conformación (como sucede, por ejemplo, cuando se rompen los
enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria), afecta a la
funcionalidad biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de
DESNATURALIZACIÓN y puede ser reversible (si los factores responsables
han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo) o irreversible.
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En el primer caso, es posible recuperar la conformación nativa cuando

cesa la acción de los factores que han producido su desnaturalización,
proceso conocido como renaturalización. Habitualmente, sin embargo, la
desnaturalización es irreversible.
Entre los factores que pueden provocar desnaturalización proteica están:
o Variaciones de presión y temperatura (agentes físicos)
o Variaciones de pH y cambios en la concentración salina (agentes
químicos)

Existe un conjunto de proteínas presentes en todas las células, cuya

función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis
de proteínas, estas se denominan Chaperonas. Las proteínas chaperonas no forman
parte de la estructura primaria de la proteína funcional a la que modifican, sino que
sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a
otra parte de la célula donde la proteína realiza su función. Las chaperonas son un
grupo de proteínas que se encuentran tanto en procariotas como en eucariotas de
manera abundante y en todos los compartimentos celulares, cuyas funciones
principales son: favorecer el plegamiento de proteínas sintetizadas de novo, ayudar en
el plegamiento correcto de proteínas después de un proceso de desnaturalización y
colaborar en volver a plegar correctamente proteínas que han sido translocadas hacia
algún compartimento celular. Aunque no hay que olvidar que la información para que
las proteínas adquieran la conformación correcta funcional reside en la estructura
primaria de las propias proteínas, parece que las chaperonas lo que hacen es evitar un
plegamiento inadecuado.
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6.- Funciones de las proteínas

Las proteínas son moléculas con una gran diversidad estructural, lo que les
confiere la capacidad de intervenir en muchas y muy variadas funciones.
Hay que tener en cuenta que una misma proteína puede realizar más de una función.

6.1.- Función Estructural

Las proteínas, sobre todo las fibrosas, realizan importantes funciones
estructurales, proporcionando soporte mecánico a las células animales y vegetales. En
las células destacan las glicoproteínas de la membrana plasmática; la tubulina de los
microtúbulos del citoesqueleto celular, las fibras del huso acromático, los cilios o los
flagelos (responsables del transporte intracelular y los movimientos de las células); y
las histonas de los cromosomas de las células eucarióticas (regulan la actividad de los
genes al inactivar selectivamente unos y permitir que se expresen otros).
En los tejidos destacan el colágeno, que se encuentra en la sustancia intercelular del
tejido conjuntivo fibroso, mantiene unidos los tejidos animales e integra los tendones,
los huesos y los cartílagos; la queratina se sintetiza y se almacena en las células de la
epidermis y forma las escamas de los reptiles, las uñas, los pelos y las púas de los
mamíferos o las plumas de las aves; la elastina, que es un componente integrante del
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tejido conjuntivo elástico; y la esclerotina, que forma parte del exoesqueleto de los
insectos.

6.2.- Función nutritiva y de reserva

Algunas proteínas almacenan determinados compuestos químicos como, por
ejemplo, los aminoácidos para utilizarlos como elementos nutritivos o para que
colaboren en el formación del embrión. Al grupo de las proteínas de reserve
pertenecen, entre otras, la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche, la
zeína del maíz o la hordeína de la cebada.

6.3.- Función de transporte

Proteínas encargadas en funciones de transporte de otras sustancias.
- Hemoglobina: proteína formada por cuatro cadenas polipeptídicas
(globinas) dos a-hélices y dos b-hélices, a cada una de las cuales se une
un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible
una molécula de oxígeno. La hemoglobina se encuentra dentro de los
glóbulos rojos y, gracias al hierro, es la responsable del color rojo de la
sangre de los vertebrados.
- Mioglobina: Muy parecida estructuralmente a la hemoglobina, se encarga
de almacenar y transportar oxígeno en los músculos.
- Hemocianina: Desempeña en invertebrados la misma función que la
hemoglobina, pero en lugar de hierro tiene cobre, que le proporciona un
color azulado.
- Lipoproteínas del plasma sanguíneo: transporta los lípidos por la sangre.
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- Seroalbúmina: transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros

órganos.
- Citocromos: transportan electrones, situadas en la membrana celular de
las bacterias y en la membrana interna de mitocondrias y cloroplastos.
Intervienen en la respiración celular y fotosíntesis, aceptando y liberando
alternativamente electrones dentro de una cadena transportadora que
tiene como fin la liberación de energía.
6.4.- Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles. La actina y la miosina son las responsables de
la contracción y la relajación muscular; la flagelina forma parte de la estructura de los
flagelos de algunas bacterias y les permite moverse; y la dineína facilita el movimiento
de cilios y flagelos en el caso de los organismos eucarióticos.

6.5.- Función enzimática (catalítica)

Las enzimas son biocatalizadores proteicos que impulsan la práctica totalidad de
las reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas, aumentando la velocidad
de dichas reacciones. Se conocen numerosas enzimas y se clasifican según la reacción
que catalizan. Algunas de las enzimas que juegan un papel más relevante son las
hidrolasas, las liasas, las transferasas, las isomerasas, las oxidorreductasas, las
sintetasas, las deshidrogenasas, etc.
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6.6.- Función defensiva

Entre las proteínas con función defensiva destacan:
- Trombina y fibrinógeno, proteínas sanguíneas de los vertebrados.
Intervienen en la coagulación de la sangre impidiendo su salida del
sistema vascular.
- Inmunoglobulinas o anticuerpos, cumplen una importante función
defensiva al ser capaces de discriminar lo propio de lo ajeno y, por tanto,
defienden a los seres vivos de las infecciones provocadas por patógenos.

6.7.- Función Reguladora (Hormonal)

Algunas proteínas actúan como hormonas; se trata de proteínas reguladoras que,
en pequeñas concentraciones, son capaces de controlar funciones celulares
fundamentales, como el metabolismo o la reproducción.
- La insulina o el glucagón, proteínas secretadas por el páncreas, regulan el
metabolismo de la glucosa
- Hormona del crecimiento o somatotropina, proteína secretada por la hipófisis
que controla el crecimiento corporal.
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- Hay proteínas que actúan como neurotransmisores

- Otras intervienen en la regulación genética como factores de transcripción.
6.8.- Otras funciones
Las proteínas son moléculas capaces de conservar el equilibrio del medio interno
y, gracias a su capacidad amortiguadora, también colaboran en el mantenimiento del
pH. También funcionan en el reconocimiento de señales químicas, numerosas proteínas
situadas en la superficie exterior de las membranas celulares. Las hay capaces de
identificar hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias y otros
elementos.

7.- Clasificación de las proteínas

Según su composición, las proteínas se clasifican en dos grandes grupos
holoproteínas y heteroproteínas.

7.1.- Holoproteínas o proteínas simples. Están formadas exclusivamente por cadenas

polipeptídicas, ya que de su hidrólisis solo se obtienen aminoácidos. Atendiendo a su
estructura tridimensional, se subdividen en proteínas globulares (con un alto grado de
plegamiento y normalmente solubles) y fibrilares (con una estructura terciaria menos
compleja e insolubles.
Algunas proteínas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y
volverse insolubles. Este es el caso de la transformación del fibrinógeno en fibrina, un
proceso que permite la coagulación sanguínea. Los filamentos de fibrina crean una red
donde los glóbulos rojos quedan atrapados y forman el coágulo.
 Proteínas fibrilares. Con una estructura más sencilla que las globulares,
con funciones generalmente estructurales. Se incluyen en este grupo
algunas de las proteínas más conocidas
- Queratina: Amplio grupo de proteínas animales que se sintetizan y
almacenan en las células de la epidermis y estructuras cutáneas,
como las plumas, los cuernos, las uñas, el pelo, las escamas y la
lana.

- Colágeno: Posee una estructura secundaria compuesta por tres

cadenas trenzadas en forma de triple hélice, responsable de su
resistencia al estiramiento (=tensión, se calcula que una fibra de
Tema 4. Las Proteínas Biología 2º de Bachillerato

colágeno de 1 mm de diámetro es capaz de resistir un peso superior

a 10 kg), esta característica justifica que se trate del principal
componente de la matriz del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo
(huesos, cartílagos, tendones y córnea).
- Miosina: Participa activamente en la contracción de los músculos.
Representa entre el 60 y 70% del total de proteínas de estos
órganos.
- Elastina: Como su nombre indica presenta una gran elasticidad. Es
una proteína fibrosa y flexible que se localiza en el tejido conjuntivo
de los órganos que son elásticos (que sufren deformaciones
reversibles), permitiéndoles recuperar su forma inicial tras la
aplicación de una fuerza ( pulmones, cartílago, vasos sanguíneos o
dermis de la piel). Asume conformaciones muy diferentes e
irregulares o estructuras al azar.
- Fibrina: Proteína de la sangre que interviene en la coagulación; se
obtiene a partir del fibrinógeno plasmático (la trombina actúa sobre
el fibrinógeno transformándolo en fibrina, de carácter filamentoso e
insoluble, proporcionando el carácter semisólido al coágulo
sanguíneo, actúa de pegamento entre las plaquetas que se exponen
en la herida, manteniendo la costra pegada hasta que aparezca una
nueva capa de piel)
 Proteínas globulares. En estas proteínas los aminoácidos apolares se
disponen en el interior de la estructura tridimensional, mientras los
aminoácidos polares están situados en la periferia, y esto hace que sean
estructuras solubles.
- Albúminas: proteínas de gran tamaño con funciones de transporte
de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Se pueden
diferenciar lactoalbúminas de la leche, ovoalbúminas en la clara de
huevo, ambas con funciones de reserva de aminoácidos y
seroalbúminas en el plasma sanguíneo, con funciones de
transporte.
- Globulinas: Son las proteínas de mayor tamaño y forma globular
casi perfecta como lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del
huevo, la seroglobulina de la sangre y las inmunoglobulinas (g-
globulinas o anticuerpos) y las a y b-globulinas de las hemoglobina.
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- Histonas: Proteínas con una masa molecular baja y gran proporción

de aminoácidos básicos. Asociadas al ADN formando parte de la
cromatina y cromosomas. Además desempeñan un papel muy
importante en los procesos de regulación génica.
- Proteínas enzimáticas. Proteínas globulares que intervienen
regulando reacciones metabólicas, gracias a la región denominada
centro activo, donde se une el sustrato de la reacción.
- Actina-G: la actina se encuentra en dos formas, G-actina (proteína
monomérica globular) y F-actina (actina polimérica fibrosa). La G-
actina es la responsable de la formación del filamento de actina,
mientras que la F-actina conforma el citoesqueleto y el aparato
contráctil de las células musculares.

7.2.- Heteroproteínas
Moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor
llamada grupo prostético. Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas.
Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético
 Cromoproteínas. Tienen como grupo prostético una molécula compleja que
posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color (pigmento).
Atendiendo a la naturaleza del pigmento se diferencian dos subgrupos:
compuestos porfirínicos y los no porfirínicos.
- Proteínas porfirínicas. El grupo prostético de los compuestos
porfirínicos es una metalporfirina, molécula formada por cuatro
anillos de pirrol unidos por puentes metilénicos, lo que origina una
estructura cerrada. A los átomos de nitrógeno de los pirroles se une
un átomo o ion metálico.
 Hemoglobina y mioglobina: su metalporfirina, a la que se
suele denominar grupo hemo, contiene Fe 2+ y tiene color rojo.
La hemoglobina se une al oxígeno en la sangre de los
vertebrados, y la mioglobina lo hace en los músculos
estriados. La hemoglobina es una proteína tetramérica,
mientras que la mioglobina es monomérica.
 Citocromos: También contienen hierro, que puede tomar o
ceder electrones, pasando de estado Fe 3+ a Fe2+, y viceversa.
Están implicados en las reacciones de oxidación-reducción de
procesos metabólicos importantes en los que existe un
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transporte electrónico (respiración aerobia y fase lumínica de

la fotosíntesis)
 Peroxidasas y catalasas: proteínas que también contienen
hierro. (son enzimas hemo que catalizan las reacciones del
peróxido de hidrógeno)
 Clorofilas: Además de una metalporfirina con Mg 2+, llevan
también el terpeno fitol. De color verde, se encuentran en los
cloroplastos de los vegetales fotosintéticos y se encargan de
captar energía lumínica durante el proceso de la fotosíntesis.
Existen varios tipos de clorofila, los cuales se diferencian en
la longitud de onda de la luz en la que su absorción es
máxima.
 Cianocobalamina o vitamina B 12: Contiene Co3+. Interviene en
el metabolismo de proteínas y ácidos nucleicos
- Proteínas no porfirínicas. También tienen un grupo prostético
coloreado, pero no constituye una metalporfirina.
 Hemocianina: Contiene Cu2+ y es de color azul. En ciertos
invertebrados, realiza una función semejante a la
hemoglobina de los vertebrados pues tiene también
capacidad de unión al oxígeno.
 Rodopsina: Presente en las células de la retina, es
imprescindible para realizar el proceso visual, ya que e3s la
molécula que capta la luz.
 Glucoproteínas. El grupo prostético está formado por un glúcido. Se
encuentran en las membranas celulares (con función antigénica). Las
gammaglobulinas, que funcionan como anticuerpos, son también
glucoproteínas. También forman parte de este grupo el mucus protector de
los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el líquido
sinovial presente en las articulaciones.
 Lipoproteínas. El grupo prostético es un lípido. Aparecen en paredes
bacterianas y plasma sanguíneo, donde sirven de transportadores de
grasas y colesterol.
- LDL (proteínas de baja densidad), transportan el colesterol y los
fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos para formar las
membranas celulares.
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- HDL (proteínas de elevada densidad), su actividad es contraria a las

LDL. Transportan hasta el hígado el colesterol retirado de las
paredes arteriales, con lo que sus depósitos disminuyen.
 Nucleoproteínas. Su grupo prostético está formado por ácidos nucleicos
(tanto ARN o ADN). Forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a
diferencia de otras proteínas que sólo se unen a estos de manera
transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis y
degradación del ADN. A este grupo pertenecen las histonas y las
protaminas. El grupo proteico colabora con el prostético en funciones
como el mantenimiento de la estructura del ADN, el transporte del núcleo
al citoplasma, etc.
 Fosfoproteínas. El grupo prostético es el ácido fosfórico. Ejemplos: vitelina
(en la yema de huevo), caseína (queso), caseinógeno (en la leche,
precursor de la caseína)