Medicina Hombre y Sociedad 2024
Apellido y Nombre: Duete María Lujan
D.N.I: 37.394.677
Grupo: B
Carrera: Medicina
TRABAJO PRACTICO DE HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
Ac�vidades:
1) ¿Qué es la hemoglobina? ¿Dónde se encuentra? ¿Cuál es su función?
Detallar las caracterís�cas estructurales de la Hb del adulto.
2) Dentro de los macronutrientes al que pertenece la hemoglobina,
¿cómo se clasifica? Explicar detalladamente
3) ¿Cómo se denomina el proceso de producción de glóbulos rojos y
dónde ocurre?
4) ¿A cuánto equivale la vida media del eritrocito?
5) ¿Cómo se denomina el proceso de destrucción de los eritrocitos?
¿Dónde ocurre?
6) ¿Qué es el hematocrito?
7) ¿Qué es la hemoglobinemia? Indicar los valores normales
8) ¿Qué es la hemoglobina glicada o glicosilada? ¿En qué �po de
pacientes �ene importancia clínica?
9) ¿Cuáles son los EFECTOS FISIOLÓGICOS que �ene la hemoglobina?
Explicar detalladamente cada uno.
10) ¿Qué es la P50 y cuál es su valor?
11) ¿Dónde ocurre el efecto Haldane? ¿Qué permite? ¿Cuáles son los
factores que lo permiten?
12) ¿Dónde ocurre en efecto Bohr? ¿Qué permite?
¿Cuáles son los factores que lo permiten?
13) Elaborar un cuadro compara�vo entre el efecto Haldane y Bohr
14) ¿Cómo es la estructura de la Hb fetal? ¿Tiene mayor, menor o igual
afinidad que la Hb del adulto por el oxígeno?
15) ¿Qué es la mioglobina? ¿Dónde se encuentra? ¿Qué estructura �ene?
¿Qué forma �ene?
16) En cuanto a la afinidad de la Hb por el oxígeno y la Mb por el oxígeno,
¿qué diferencias existen?
17) ¿Cómo es la curva de disociación de la Hb por el oxígeno? ¿Cómo es la
curva de disociación de la Mb por el oxígeno?
18) Elaborar un cuadro compara�vo entre la Hb y Mb.
19) Completar el siguiente cuadro:
Hemoglobina Qué es
Oxihemoglobina (R)
Desoxihemoglobina (T)
Metahemoglobina
Carboxihemoglobina
Carbaminohemoglobina
Desarrollo:
1. La hemoglobina es una heteroproteina de forma globular encargada del transporte de oxígeno (O2)
desde el aparato respiratorio (los pulmones) hacia los tejidos periféricos (hígado, corazón, cerebro,
etc.). Se encuentra en altas concentraciones dentro del glóbulo rojo (eritrocito) en la sangre. La
hemoglobina también es la encargada de transportar el dióxido de carbono (CO2) desde los tejidos
periféricos hasta el aparato respiratorio para luego ser excretado (por medio de la exhalación) La
hemoglobina del adulto es conocida por las siglas HbA (hemoglobina normal del adulto) sus
características estructurales son:
a) tiene un componente proteico (apoproteico) que son las cadenas de globinas y un
componente no proteico (grupo prostético) que son los hem/hemo.
b) Está formado por 4 subunidades, 2 de ellas se llaman cadenas alfa y las otras dos se llaman
cadenas betas.
c) Cuenta con dos estados, uno en el cual la hemoglobina se encuentra en estado relajado
cuando la molécula de hemoglobina se encuentra en compañía del oxigeno se la conoce
como oxihemoglobina y un estado tenso cuando la hemoglobina no esta unida a la molécula
de oxigeno se la conoce como desoxihemoglobina.
d) Los grupos hem/hemo de la hemoglobina deben estar en estado ferroso Fe+2 para poder
transportar las moléculas de oxígeno.
2. Dentro de los macronutrientes la hemoglobina se encuentra con el grupo de las proteínas. Las
proteínas son biomoléculas orgánicas formadas principalmente por moléculas de C, H, O, N y en
menor proporción azufre y fósforo. Son de gran tamaño por lo cual pertenecen a la categoría de
macromoléculas, constituyentes importantes de los seres vivos y con gran variedad en funciones:
a) Catálisis (enzimas)
b) Hormonas (insulina, somatotropina)
c) Transporte (hemoglobina, mioglobina, transferrina)
d) Contracción (actina y miosina)
e) Defensa (inmunoglobulinas)
f) Coagulación (fibrinógeno, fibrina)
g) Estructura (colágeno, elastina, queratina)
Las proteínas están formadas por aminoácidos, su conformación cuenta con un carbono alfa y 4
sustituyentes distintos en su configuración tetraédrica, en los seres vivos todos los aa son alfa
aminoácidos. Los aminoácidos presentan isomería óptica. Los isómeros ópticos son compuestos con
la misma composición química solo que difieren en su acción ante la luz polarizada los cuales
pueden ser Dextrógiros + si la luz refleja hacia la derecha y levógiros – si la luz polarizada refleja
hacia la izquierda. Todos los aminoácidos proteicos son L-aa.
Presentan también propiedades de ácido-base en el cual el grupo COO- le confiere un carácter acido
y el grupo NH3+ le da un carácter básico. A pH 7,4 (fisiológico) los aminoácidos se encuentran
ionizados (sin carga) en el cual se los conoce como zwitterion.
La unión de 50 o más aminoácidos se denomina proteína. Las proteínas se clasifican según su
estructura las cuales pueden ser primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria. La hemoglobina se
encuentra dentro de las estructuras cuaternaria, son moléculas compuestas formadas por dos o mas
subunidades de cadenas de aminoácidos. El caso de la hemoglobina esta formados por dos
subunidades llamadas cadena alfa y dos subunidades llamadas cadena beta, estas cadenas se
encuentran unidas por fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrogeno, atracciones electroestáticas,
puentes disulfuros.
3. El proceso de producción de glóbulos rojos o eritrocitos se denomina eritropoyesis, se lleva a cabo
en la medula ósea (en el interior de los huesos).
4. La vida media de un eritrocito es de 120 días.
5. El proceso de destrucción de los eritrocitos se denomina hemolisis, el cual se lleva a cabo en el bazo.
En el caso de no tener o contar con este órgano la destrucción de los eritrocitos se lleva a cabo en la
misma medula ósea o el hígado.
6. El hematocrito (HTO) es la relación que existe entre el volumen sanguíneo total y el volumen
globular (gr) expresado de manera porcentual. Los valores normales en hombres es de 47% (+/- 5) y
en mujeres 42% (+/- 5)
𝑉𝑉. 𝐺𝐺
𝐻𝐻𝐻𝐻𝐻𝐻 =
𝑉𝑉. 𝑆𝑆
7. La hemoglobinemia es la presencia de hemoglobina libre en el citoplasma sanguíneo, los síntomas
pueden variar dependiendo de la causa, que puede ser hemolisis intravascular, reacciones
transfusionales, enfermedades hemolíticas. Los síntomas pueden ser desde orina oscura, fatiga,
palidez y otros signos. Los valores normales de la hemoglobina en varones son de 13 a 18 g/dl y en
la mujer de 12 a 16 g/dl.
8. La hemoglobina glicosilada (HbA 1c) es la concentración media de glucosa en sangre durante las seis
a ocho semanas precedentes. Es de suma importancia en los pacientes con diabetes mellitus ya que
brindara información valiosa y de esa manera poder monitorear la efectividad del tratamiento y o
ajustar en caso de ser necesario.
9. Los efectos fisiológicos de la hemoglobina son:
a) Transporte de oxígeno: la hemoglobina se encuentra dentro de los glóbulos rojos y su
función principal es transportar oxigeno desde los pulmones hacia los tejidos periféricos.
Cuando la hemoglobina se une al oxigeno se la conoce como oxihemoglobina.
b) Transporte de dióxido de carbono: luego de liberar el oxigeno en los tejidos, la hemoglobina
transporta dióxido de carbono, producto del metabolismo celular desde los tejidos hacia los
pulmones. Cuando el dióxido de carbono se une a la hemoglobina se la conoce como
carbaminohemoglobina.
c) Ayuda a mantener el equilibrio de ácido-base, al unirse al CO2 y al bicarbonato el papel que
desempeñan es clave para la amortiguación de los cambios en la acidez del cuerpo.
10. La P50 es el indicador de como la hemoglobina ajusta su afinidad por el oxigeno en respuesta a las
necesidades del organismo y los cambios en el ambiente interno, pH, temperatura, dióxido de
carbono.
11. El efecto Haldane ocurre en los pulmones. Permite el intercambio gaseoso, el eritrocito libera CO2 y
toma O2. Los factores que permiten este proceso son:
• Disminución del PCO2
• Aumento de la PO2 .
• Disminución de la Temperatura.
• pH alto (baja cantidad de H+)
• Baja cantidad de 2,3 BPG.
12. El efecto Bohr ocurre en los tejidos periféricos. Al ocurrir el intercambio gaseoso de los eritrocitos
donde llevan oxigeno hacia los tejidos, estos le ceden sus moléculas de dióxido de carbono las cuales
serán llevadas hasta los pulmones para ser eliminadas durante la exhalación. Los factores que
permiten que este proceso se lleve a cabo son:
• Disminución de la PO2.
• Disminución del pH (aumento de H+)
• Aumento de la PCO2
• Alta temperatura
• Alta cantidad de 2,3 BPG.
13.
Efecto Haldane Efecto Bohr
Afinidad de la Hb por el O2 Aumenta Disminuye
¿Dónde ocurre? Pulmones Tejidos periféricos
PO2 Alta Baja
PCO2 Baja Alta
pH (H+) pH alto. Poco de H+ pH bajo. Alto de H+
T° Baja Alta
2,3 BPG Baja Alta
14. La hemoglobina fetal (HbF) esta formada por 2 cadenas alfas α y 2 cadenas gamma γ. Tiene mayor
afinidad por el oxigeno que la HbA, esta diferencia es importante ya que en la placenta tal diferencia
permite a la HbF extraer oxigeno de la HbA de la sangre de la madre.
15. La mioglobina es una proteína monomérica del tejido muscular rojo, es rica en aminoácidos, tiene
cadenas laterales polares y potencialmente cargadas. Se encargada del almacenamiento y transporte
de oxigeno dentro de las células musculares. Es de estructura terciaria. Tiene forma globular.
16. La diferencia que existe entre la mioglobina y la hemoglobina en respecto a la afinidad por el
oxigeno es que la mioglobina presenta una mayor facilidad para cargar oxígeno, pero libera menos
que la molécula de hemoglobina, en pequeñas fracciones. Durante una actividad física vigorosa al
disminuir la PO2 del tejido muscular, la mioglobina libera oxígeno para la síntesis de ATP, lo que
permite que continue la actividad muscular.
17. La curva de disociación de la hemoglobina es SIGMOIDE. La curva de disociación de la mioglobina
es HIPERBOLICA.
18.
Características Hemoglobina Mioglobina
Estructura Tetramérica Monomérica
Función Transporta oxigeno en la sangre Almacena oxígeno en los
músculos
Afinidad por el oxigeno Menor afinidad Mayor afinidad
Composición Contiene 4 moléculas hem/hemo Contiene 1 sola molécula hemo
Presencia Eritrocitos Musculo esquelético y cardiaco
Curva de disociación Sigmoidea Hiperbólica
Durante una actividad física Trasporta O2 a los músculos Proporciona O2 durante el
ejercicio anaeróbico
Regulación Es regulada por factores como No es regulada alostéricamente.
pH, CO2 y 2,3 BPG.
19.
Hemoglobina ¿Qué es?
Oxihemoglobina (R) Hemoglobina unida al O2
Desoxihemoglobina Hemoglobina sin O2
Metahemoglobina Grupo hemo con hierro en estado férrico Fe+3
Carboxihemoglobina Hemoglobina unida al CO
Carbaminohemoglobina Hemoglobina unida al CO2
20. La anemia falciforme es de origen genético, donde la hemoglobina esta alterada. Es la causa a la
anemia drepanocítica o anemia de células falciformes nombre motivado en que los eritrocitos tienen
forma de hoz o media luna.
Hemoglobina anormal
Hemoglobina normal
