LAS ENZIMAS

Dra. Jessika Berzaín

 DEFINICION
• Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones
químicas en los seres vivos.
• Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que,
sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente
su velocidad.
• No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que
solamente aceleran las que espontáneamente podrían
producirse.
• Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
 Definición (continuación)
• Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio
químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo,
pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para
que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro
ejemplo del trabajo de las enzimas.
• Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se
encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en:
• La sangre
• Los líquidos intestinales
• La boca (saliva)
• El estómago (jugo gástrico)
Con el afán de entender qué son las
enzimas, cuál es su función y su
importancia, es necesario
establecer la definición de los
siguientes conceptos:

Catalizador
Enzima
Ribozima
Cofactor
Coenzima
Grupo prostético
 Conocemos como catalizador a cualquier sustancia que
acelera la velocidad de una reacción, pero sin participar
químicamente en ella.
Por ejemplo, la descomposición del peróxido de hidrógeno
a agua y oxígeno es extremadamente lenta, pero la adición
de ión férrico acelera la reacción, con la formación
observable de burbujas de oxígeno.

Reacción del peróxido de hidrógeno con la sangre

 Las reacciones de los sistemas biológicos suceden en
tiempos apreciables debido a que están catalizadas por
agentes, en su gran mayoría de naturaleza proteica,
llamados enzimas.
Por lo que podemos concluir que las enzimas son los
catalizadores de los sistemas biológicos.

Modelo de tridimensional
de cintas de una enzima
 Una ribozima es una enzima de naturaleza ribonucleica, es
decir, está formada por una o varias cadenas de ARN.
Son necesarias para la expresión correcta de los genes.
Por ejemplo, tenemos a los RNA nucleares pequeños (U1 a U6)

Intrón autoeditable de
Tetrahymena
 Un cofactor es una molécula químicamente diferente a la
enzima, que está unida a esta y es necesaria para que ésta
pueda tener una actividad catalítica. Existen tres tipos:
coenzimas, grupos prostéticos e iones metálicos.
La DNA polimerasa, enzima encargada de la replicación del DNA,
necesita de Mg+2 para su actividad.

DNA polimerasa
 Una coenzima es una molécula pequeña que está
químicamente unida a la enzima y es necesaria para su
función catalítica, ya que forma parte de su sitio activo,
el lugar de la enzima que realiza la reacción.
Un ejemplo son las vitaminas del complejo B, necesarias para
la formación de energía útil para la célula.

Reacción de óxido-
reducción de la niacina
(vitamina B3)
 No todas las enzimas necesitan coenzimas, pero
aquellas que lo hacen no pueden trabajar sin su
coenzima.
A la parte proteica de la enzima se le llama
apoenzima, y a la unión de apoenzima y coenzima se
le conoce como holoenzima, que ya es activa.

Dominio
carboxitransferasa de
la acetil-CoA
carboxilasa
 Un grupo prostético es una molécula con características
químicas diferentes a la enzima (como una coenzima),
que está unida a ella, pero que no participa como parte
del sitio activo.
Por ejemplo, algunas enzimas están glucosiladas o tienen
residuos de lípidos.

La inmunoglobulina G tiene residuos

de carbohidrato en la región
constante
 Nomenclatura

Con el fin de distinguir una enzima

de otra, a cada una se le designa
con un nombre. Para ello, se toma
el nombre del sustrato (reactivo de
la reacción que cataliza) y se le
agrega el sufijo –asa.
Por ejemplo, al grupo de enzimas
bacterianas que destruyen la penicilina
y los beta-lactámicos se les conoce
Escherichia coli, algunas de sus cepas son como penicilinasas o lactamasas.
resistentes a las penicilinas
 Nomenclatura (Continuación)

Esto creo confusión, porque varias 1. Se toman el (los) sustratos de

la enzima.
enzimas pueden tener el mismo
sustrato. Por ello, se sistematizó la 2. Se separan con dos puntos (:).
forma de ponerles nombres a las 3. Se escribe la actividad de la
enzimas. Ahora, se siguen los pasos enzima.
que se muestran en el cuadro en Por ejemplo, existe una enzima que
transfiere un grupo fosfato del ATP a la
naranja.
glucosa, en el carbono 6.
El encargado de ello es el Comité de Por lo tanto, se llamará:
Nomenclatura Enzimática de la Unión
Internacional de Bioquímica. ATP : D-glucosa 6-fosfotransferasa

Sustratos separados La enzima transfiere 1

por dos puntos (:) grupos fosfato del ATP en la
posición 6 de la glucosa
 Sin embargo, con el fin de evitar la
simplicidad y la complejidad
excesivas, se recomienda que se
nombre primero el sustrato y
después la actividad que tiene la
enzima sobre el mismo.
Por ejemplo, en vez de ATP : D-glucosa
6-fosfotransferasa, es más sencillo
escribir glucosa cinasa (las cinasas son
enzimas que transfieren grupos
fosfatos).
Modelo tridimensional de la glucosa cinasa. En
verde se muestra el ATP, y en amarillo la glucosa
 Debido al increíble avance de la
biología molecular, la
caracterización y descubrimiento de
enzimas de hacía de manera
rutinaria. Sin embargo, cada
instituto usaba sus propias reglas
para nombrarlas, lo que creo una
gran confusión.
Con ello, surge el Comité de
Nomenclatura de Enzimas, de la
Unión Internacional de Bioquímica.

Logo de la Unión Internacional de Bioquímica

 Clasificación
Clase Reacción Ejemplo
1. Oxidorreductasas Reacciones de oxido-reducción. Peroxidasas,
deshidrogenasas
2. Transferasas Transfieren grupos de un solo átomo de carbono Cinasas,
de un sustrato a otro. cetoaldolasas
3. Hidrolasas Ruptura de enlaces con adición de moléculas de Peptidasas,
agua (H2O). glucosidasas.
4. Liasas Ruptura de enlaces sin adición de moléculas de Carboxipeptidasas
agua. aldolasas
5. Isomerasas Alteran la configuración molecular de los Racemasas,
sustratos. epimerasas.
6. Ligasas Acoplan la energía de ATP a la unión de dos RNA ligasa
moléculas.
 Propiedades
Por supuesto, las enzimas
poseen varias propiedades
que las distinguen de sus
congéneres proteicos. Se
revisarán:

Sitio activo o catalítico

Número de recambio
Especificidad
Las enzimas tienen diversas propiedades Regulación
dependiendo de su configuración, conformación
e interacción con otras moléculas.
 Propiedades (continuación)
El número de recambio es la
cantidad de sustrato (en
moles) que una cantidad de
enzima (también en moles)
convierte en producto por
unidad de tiempo (en
minutos).
Por ejemplo, la anhidrasa
carbónica puede catalizar la
hidratación de 105 moléculas
de CO2 a HCO3-1 en un
segundo.
Anhidrasa carbónica humana
 Propiedades (continuación)

Especificidad significa que

una enzima sólo puede
reconocer a un, y sólo a un,
sustrato.
A veces, debido a que una
molécula se parece mucho a un
sustrato, la enzima los puede
“confundir”, pero no puede
catalizar su conversión a
producto.
La especificidad es producto de la necesaria
complementariedad conformacional que debe existir
entre el sitio activo y el sustrato.
 Propiedades (continuación)
Finalmente, es necesario que las
enzimas estén reguladas, ya que
pueden agotar sus sustratos o
producir demasiado producto.
Hay varios tipos de regulación:

Alostérica
Por catabolitos (asa de
retroalimentación)
Inhibidores
Estadios inactivados
Dominios de la glucógeno Factores externos
fosforilasa
 Modo de acción

Para que una reacción química

tenga lugar, los reactivos deben
de alcanzar un estado de
energía, de modo que se puedan
activar y transformarse en
productos.
A esta energía se le conoce
como energía de activación.

Termodinámica de la reacción
de desplazamiento del bromuro
de etilo y oxhidrilo a etanol y
bromuro.
 Modo de acción (continuación)
Cuando es necesario agregar
energía a los sustratos (calor,
por ejemplo), y por lo tanto los
productos tienen más energía
que los sustratos, se dice que la
reacción es exergónica.
Cuando durante la reacción, los
sustratos liberan energía al
transformarse en productos, la
reacción se conoce como
La combustión del magnesio es una reacción exergónica endergónica.
porque se libera energía en forma de luz durante la
reacción.
 La energía de activación es un
paso limitante en la velocidad de
las reacciones.
Las enzimas aceleran las
reacciones al disminuir la
energía de activación necesaria
para llevar a cabo la reacción.
Esto no quiere decir que los
sustratos pierden o ganan energía,
sólo se necesita menos para realizar
su transformación.
1. Es una porción muy pequeña de la enzima.
2. Es tridimensional.
Como se mencionó, el
3. Los sustratos se unen al sitio activo mediante sitio activo es la región
fuerzas débiles.
de la enzima donde se
4. Son hoyos o hendiduras. lleva a cabo la catálisis.
5. Hay estereoespecificidad entre el sitio activo y su Para tal efecto tiene
sustrato. varias características,
a) Modelo de llave-cerradura. que se mencionan en
b) Modelo de ajuste inducido. el cuadro naranja.
6. Las cadenas laterales de los aminoácidos y otros
cofactores del sitio activo son los responsable de
la catálisis y participan formando intermediarios
de manera covalente.
Modelo de ajuste inducido

Modelo de llave-cerradura
 Factores moduladores

Las células suelen tener bajo

un fino control la actividad
de las enzimas. Además de
los mecanismos discutidos,
existen toda una serie de
factores componentes de las
reacciones que modifican la
velocidad de catálisis de las
enzimas.
Como parte de las reacciones, muchos factores que
participan directamente en ellas afectan la velocidad con
que funcionan las enzimas
 Un factor importante es la
cantidad de enzima presente en
la reacción. A mayor cantidad,
mayor cantidad de sitios activos
para cada sustrato, y más
rápidamente se lleva a cabo la
reacción.
Con la ingesta de alcohol, la
cantidad de alcohol deshidrogenasa
del hígado aumenta para eliminar
Entre más obreros haya en una fábrica, más fácil podrá ser
cubrir la demanda del mercado. esta toxina.
 Factores moduladores (continuación)

La cantidad de sustrato también

es un factor determinante. A una
cantidad constante de enzima,
entre más sustrato haya, menos
sitios activos habrá para cada
sustrato, y las enzimas se
“saturarán”, hasta que no
puedan ir más rápido de un
límite.
Si una sola contadora tratara de auditar a todas las
empresas en Bolivia, iría mucho más lento que si tuviese
ayuda, pues tiene una velocidad máxima de auditoria.
 Factores moduladores (continuación)
Asimismo, las enzimas por su
naturaleza proteica están
fuertemente influenciadas por la
temperatura y el pH, de modo que
sólo pueden trabajar en rangos
muy específicos de estos dos.
La pepsina, un enzima hidrolítica del
estómago, sólo trabaja a pH’s bajos,
mientras que la DNA polimerasa de
Thermus aquatica sólo trabaja a más
La mayoría de las enzimas trabajan en rangos muy
estrechos de pH, como se muestra en la gráfica. de 70° C.
 Inhibidores

Los inhibidores son sustancias que

reducen de manera dramática la
velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas al
interactuar con ellas, al grado de
ser capaces de detener por
completo la reacción.
Hay dos tipos: reversible e
Muchos venenos metabólicos y medicamentos llevan a
irreversible.
cabo sus acciones al inhibir de alguna manera enzimas.
 Inhibidores (continuación)

Los inhibidores irreversibles son

aquellos que se unen covalentemente
a la enzima en alguna región que
bloquea o interfiere por completo con
su actividad catalítica. La velocidad de
la reacción no aumenta al aumentar la
cantidad de sustrato, porque la enzima
no tiene actividad.
Un ejemplo notable es el cianuro, que se
une a los grupos hem de los citocromos,
bloqueando de manera permanente su
actividad.

Citocromo c oxidasa
 Los inhibidores reversibles son de dos
tipos: competitivos, no competitivos y
acompetitivos. No se unen de manera
covalente a la enzima, pero si
interfieren con su actividad. Cuando se
aumenta la cantidad de sustrato,
aumenta la velocidad de la reacción.
Los competitivos son compuestos que
se parecen mucho al sustrato, y
compiten con este por el sitio activo.
 Los inhibidores no competitivos
Los inhibidores acompetitivos no compiten por el sitio activo,
sólo logran inhibir a la enzima sino que se unen a este cuando
cuando ésta ha formado el la enzima se ha unido a su
complejo ES, pero no cuando sustrato (formando el complejo
está libre; es decir, no forman enzima-sustrato-inhibidor –ESI-)
complejo EI o cuando la enzima está libre
(formado el complejo EI).
Preguntas?
Muchas Gracias!!!!