Enzimas

Flores Saavedra Aislin Neftali

Juárez García Diana Vianney
Ordoñez López José Antonio
Ortega Borbolla Santiago
Paniagua Flores Ariadna Edith
Silva Palacios Erik
 CONTENIDO
a. Propiedades generales. g. Mecanismos generales de reacciones
enzimáticas (formación del complejo enzima-
b. Nomenclatura. sustrato, concepto sitio activo, especificidad de
acción y de sustrato).
c. Clasificación internacional de enzimas de
acuerdo a su función (IUPAC). h. Efectos que influyen en la eficacia de la
catálisis. Velocidad de reacción, poder catalítico y
d. Sustratos, cofactores, coenzimas y especificidad enzimática, cinética enzimática.
grupos prostéticos de la acción enzimática.
i. Cinética enzimática. Modelos (Michaelis y
e. Estructura y función de las enzimas. Menten, Linewaver–Burk), cálculo de parámetros,
regulación e inhibición.
f. Bases de la acción enzimática.
 Introducción

Una sustancia que acelera una reacción

química, y que no es un reactivo, se llama
catalizador.
Los catalizadores de las reacciones
bioquímicas que suceden en los organismos
vivos se conocen como enzimas. Estas
generalmente son proteínas, aunque algunas
moléculas de ácido ribonucleico (ARN) también
actúan como enzimas.
 Propiedades

Generales
 Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de
activación. Las enzimas funcionan al unirse a las moléculas de
reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos que forman y
rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.

Energía de activación

La cantidad de energía
que se debe agregar a
una reacción para que
esta comience.
 Aclaremos un punto importante, las enzimas no
∆
cambian el valor de G de una reacción. Es
decir, no cambian si una reacción libera o absorbe
energía en general. Esto es porque las enzimas no
afectan la energía libre de los reactivos o los ΔG
productos.
ΔG es el cambio en energía
libre de un sistema que va de
un estado inicial, como los
En cambio, las enzimas disminuyen la energía del reactivos, a un estado final,
estado de transición, un estado inestable por el como todos los productos.
que deben pasar los reactivos para convertirse en
productos. El estado de transición está en la parte
superior de la "colina" de energía en el diagrama
anterior.
 Sitios activos

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a

una o más moléculas de reactivo. Estas moléculas son
los sustratos de la enzima.

En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios

productos. En otras, dos sustratos se unen para crear
una molécula más grande o para intercambiar partes.
De hecho, para cualquier reacción biológica que se te
pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para
acelerarla.
 La parte de la enzima
donde se une el sustrato
se llama el sitio activo
(ya que ahí es donde
sucede la "acción"
catalítica).
 Las proteínas se forman de unidades llamadas
aminoácidos, y en las enzimas que son proteínas,
el sitio activo obtiene sus propiedades de los
aminoácidos que lo conforman.

El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio

activo, así como la posición que estos tienen en el
espacio tridimensional, le dan al sitio activo un
tamaño, forma y comportamiento químico muy
especificos.

Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una

enzima es apto de modo exclusivo para unirse con una
molécula objetivo en particular y le ayudan a
experimentar una reacción química.
 Efectos ambientales en la
función enzimática

Dado que los sitios activos están finamente

ajustados para ayudar a que suceda una
reacción química, pueden ser muy sensibles a los
cambios en el ambiente de la enzima. Los
factores que pueden afectar el sitio activo y la
función de la enzima incluyen:

La temperatura

El Ph
 Temperatura

Una mayor temperatura generalmente provoca una mayor velocidad de reacción,

independientemente de que la reacción esté catalizada por una enzima o no.
Sin embargo, aumentar o disminuir la temperatura fuera del rango tolerable de la
enzima puede afectar los enlaces químicos en el sitio activo, y causar que sean menos
adecuados para la unión con los sustratos.

Las temperaturas muy altas (arriba de o para las enzimas animales) pueden causar
la desnaturalización de la enzima, al perder esta su forma y actividad.
 Potencial de hidrogeno

El pH también puede afectar la función enzimática. Los residuos

de los aminoácidos del sitio activo a menudo tienen propiedades
ácidas o básicas que son importantes para la catálisis.
Los cambios en pH pueden afectar estos residuos y dificultar la
unión con el sustrato.

Las enzimas funcionan mejor dentro de cierto rango de pH, y tal

como sucede con la temperatura, los valores extremos de pH
(ácido o básico) pueden hacer que las enzimas se
desnaturalicen.
 Ajuste inducido

Una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su

sustrato, lo que da como resultado un ajuste aún más preciso.
Este ajuste de una enzima para encajar muy finamente con el
sustrato se conoce como ajuste inducido.
Nomenclatura de

Enzimas
 Nombre común:

Se nombran según el nombre del sustrato sobre el cual actúan

con el sufijo “-asa” Ejemplos: ureasa, fosfatasa

En algunos casos el nombre no está relacionado ni con el

sustrato ni con la reacción catalizada Ejemplos : Catalasa,
tripsina, pepsina
 Nombre común:
Según la Comisión Internacional de Enzimas (EC) de la IUBMB se
unifica la nomenclatura enzimática con el fin de evitar
imprecisiones y ambigüedades.
Se clasifican en 6 clases principales según el tipo de reacciones
que Catalizan:
•1- OXIDO-REDUCTASAS
•2- TRANSFERASAS
•3- HIDROLASAS
•4- LIASAS
•5- ISOMERASAS
•6- LIGASAS
 Nombre Sistematico:

Nombre que indica más detalles de la reacción.

La enzima se designa con las letras EC (Enzyme Comission) seguido de un Número formado por
4 dígitos.
EC Clase. Subclase (tipo de sustrato, el donador de electrones o el enlace afectado). Grupo
(aspectos específicos de la reacción, grupo funcional). Subgrupo (número concreto que ocupa
la enzima).Ejemplo nombre sistemático: ATP-glucosa-fosfotransferasa Enzima que transfiere un
grupo fosfato desde el ATP a la glucosa
Su número EC: EC 2.7.1.1
2. Clase transferasas
7.Subclase fosfotransferasa
1.grupo OH como aceptor
1.glucosa como aceptor del grupo fosfato
Clasificación de

Enzimas
 OxIdorreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción.

Cataliza la transferencia de electrones desde una molécula dadora, el agente

reductor a otra aceptora, el agente oxidante.

Deshidrogenasas: catalizan reacciones

de oxidación-reducción que involucran
Reducción: ganancia de
hidrógeno electrones (hidrógeno o pérdida
de oxígeno)
Oxidasas: catalizan la oxidación
mediante la adición de O2 a un sustrato Oxidación: pérdida de electrones
(hidrógeno o ganancia de
Reductasas: catalizan reacciones en las
que se reduce un sustrato oxígeno).
OxIdorreductasas
 Transferasas
Cataliza la transferencia de un grupo funcional.

Transaminasas: catalizan la transferencia

del grupo amino

Kinasas: catalizan la transferencia de un

grupo fosfato

Metiltransferasas: catalizan la
transferencia de grupos de un sólo carbono
Transferasas
 HIDROLASAS
Capaz de hidrolizar un enlace químico.

Ruptura de enlaces
Proteasas: catalizan la hidrólisis de químicos mediante la
proteínas adición de agua

Amilasas: catalizan la hidrólisis de

carbohidratos

Lipasas: catalizan la hidrólisis de lípidos

Nucleasas: catalizan la hidrólisis de ADN y

ARN
HIDROLASAS
 LIASAS
Capaz de producir rupturas en compuestos orgánicos y formar dobles enlaces.
Mecanismo diferente a la hidrolisis o a la oxidación.

Sintasas: catalizan la formación de enlaces

covalentes entre dos moléculas, sin la
necesidad de romper previamente un
trifosfato de adenosina.

Aldolasas: catalizan ciertos azúcares para

la producción de energía

Descarboxilasas: catalizan la eliminación

de grupos carboxilo
LIASAS
 Isomerasas
Capaz de transformar un isómero de un compuesto químico en otro.

Isómeros: dos cuerpos químicos que

tienen la misma composición, pero
Mutasas: catalizan reacciones en las que un
grupo funcional se transfiere dentro de un características distintas debido a la
sustrato de un átomo a otro. organización diferente de los átomos
en la molécula.
Isomerasas
 lIGASAS
Capaz de catalizar la unión entre dos moléculas de gran tamaño, dando lugar a
un nuevo enlace químico

Sintetasas: catalizan reacciones en las que

dos moléculas más pequeñas se unen para
formar una más grande

Carboxilasas: catalizan la adición de CO 2

usando ATP
lIGASAS

piruvato carboxilasa

cataliza la formación
de oxalacetato a partir
de piruvato y dióxido
de carbono
 Sustratos, cofactores,
coenzimas y grupos
prostéticos de la acción

enzimática
Para una comprensión de
cómo se lleva la acción
enzimática, es impredecible
entender los factores que
participan como ayuda -así
como su origen y/o
naturaleza- para las
enzimas logrando una
reacción de catálisis
correcta.
 El complejo enzimático se
formará por la unión de un
sustrato con una enzima en el Existen también holoenzimas éstas
sitio activo de la enzima y ésta
son enzimas que necesitarán
actuará en su acción de catálisis
hacia el sustrato. cofactores para llevar a cabo su
función enzimática.

Los Cofactores se
dividen en iones
Las coenzimas
metálicos como
son moléculas
Cobre, Zinc, Calcio o
Los Sustratos Magnesio y en
orgánicas y
son los reactivos pueden ser
coenzimas.
enzimáticos, es derivadas de
vitaminas.
decir en dónde
actuará la
enzima.
Estas permiten a una enzima realizar reacciones químicas
específicas y se asocian con la enzima de manera específica
como un grupo prostéticos. A diferencia de los iones
metálicos las coenzimas son específicas a actuar con una
enzima, mientras que los iones metálicos pueden actuar
sobre más de una enzima. Las coenzimas se dividen en
cosustratos y en grupos prostéticos.

Los grupos prostéticos son estructuras

químicas que se encuentran dentro de
Los cosustratos entran y salen del sitio activo al la enzima y está unido firmemente por
igual que los sustratos a diferencia de los grupos enlaces covalentes, estos no son de
prostéticos que son coenzimas que permanecen en naturaleza aminoacídica.
el sitio activo entre las reacciones y formarán la
cadena de transporte de electrones. Los grupos
prostéticos se hallan en la enzima, es por ello que
no salen y entran del sitio activo.
 Glosario

Catálisis
Enlace
Enzima
Incremento de una
covalente
velocidad de una
Molécula de naturaleza reacción en presencia
proteica que tiene de un catalizador o Se presenta cuando
como fin acelerar una enzima. dos átomos comparten
reacción bioquímica electrones para
para alcanzar un estabilizar la unión.
equilibrio.
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE

Enzimas
 Estructura
La secuencia en que se ensamblen los aminoácidos
La mayoría de las enzimas se
determina la estructura tridimensional y
componen de proteínas globulares
funcionamiento específico de la enzima
de tamaño variable: desde
monómeros de 62 aminoácidos,
hasta cadenas de alrededor de Son altamente específicas (no reaccionan ni
2500. intervienen en cualquier reacción)

En algunas ocasiones las proteínas poseen sitios

para atraer a cofactores

Tienen un portecentaje muy bajo de error

 Estructura

Holoproteínas: enzimas
formadas solamente por
polipéptidos.

Holoenzimas: enzimas
formadas por la asociación
de una parte polipeptídica
(apoenzima) y de una parte
no polipeptídica (cofactor)
 FUNCIÓN
Las enzimas disminuyen la cantidad de energía
necesaria para que ocurra una reacción.

La enzima digestiva más importante de el

estómago es la pepsina, que trabaja mejor en un
Las actividades de las
pH de alrededor de 1.5. Estas enzimas no
enzimas dependen de la
funcionarían de manera óptima en otros pHs.
temperatura, las
condiciones iónicas y del
La mayoría de las reacciones bioquímicas
pH que las rodea.
funcionan mejor a una temperatura de cuerpo
normal de 98.6ºF. Muchas enzimas pierden su buen
funcionamiento en temperaturas más bajas y altas.
FUNCIÓN
 Bases de la acción

Enzimática
 Conceptos básicos
Enzimas Sustrato

Puentes de hidrógeno
Moléculas orgánicas
Electrostáticas.
(proteinas)
Hidrofobas

Catalizador Centro Activo

Sustancia que acelera una

Lugar en la enzima donde se
reacción química y NO es un
una el sustrato.
reactivo
 Conceptos básicos
Estado de transición Energía de activación

Es la cantidad de
Los enlaces de los reactivos energia que se
están debilitados o rotos,aún requiere para alcanzar
no se han formado los el estado de transición
y suceda la reacción
nuevos
química.
 Acción de las enzimas
La acción de las enzimas se
caracteriza por la formación un
complejo que representa el estado
de transición, el sustrato se une a la
enzima a través de numerosas
interacciones débiles.
Para ejercer su actividad requieren
de moléculas auxiliares que se
ubican en el centro del activo se la
enzima.
Comenzimas
Oligoelementos
Cofactores
Holoenzima
Apoenzima
 Mecanismos de acción
Cualquier reacción química se inicia con la
ruptura de ciertos enlaces entre los
átomos que constituyen las moléculas de
los reactivos para formar los nuevos
enlaces es que originan las moléculas de
los productos.
Modelo llave-cerradura
La estructura de la enzima y el sustrato al que se unen son
complementarios. El centro activo tiene una confirmación
geométrica y rígida que NO se modifica, de esta forma,
sólo aquellos sustratos con geometría complementaria
podrán unirse de forma específica E-enzima
S-sutrato
P-producto
Modelo ajuste inducido
El centro activo de la enzima adapta su forma en
presenciando sustrato. Es decir,la unión del sustrato al
centro activo de la enzima desencadena un
cambionconformacional en la misma que da lugar a la
formación del producto.
 Modelo de acoplamiento
inducido

Modelo llave-cerradura
Factores que influyen en la velocidad de
las reacciones enzimaticas
Temperatura: Un aumento de la
temperatura provoca un aumento de la
velocidad de reacción hasta cierta
temperatura óptima, ya que después de los
45°C comienza a producir la
desnaturalización térmica.

PH:no afecta directamente la

actividad enzimática.
1. Alteran la estructura de la
enzima y el sustrato o
producto.
2. Afecta la velocidad de la
reacción.
MECANISMOS
GENERALES DE
REACCIONES
ENZIMATICAS
formación del complejo
enzima-sustrato
Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a
una o más moléculas de reactivo. Estas moléculas son
los sustratos de la enzima.
En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios
productos. En otras, dos sustratos se unen para crear
una molécula más grande o para intercambiar partes.
De hecho, para cualquier reacción biológica que se te
pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para
acelerarla.
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama
el sitio activo (ya que ahí es donde sucede la "acción"
catalítica).
 La formación del complejo enzima-sustrato (ES) es un proceso clave
en la catálisis enzimática. Ocurre en varias etapas:

1. Encuentro: El sustrato y la enzima

3.Formación del complejo ES: El 5. Catálisis de la reacción: Una
se encuentran en el entorno
sustrato se une al sitio activo de la vez que se forma el complejo ES,
celular. Esto puede ser facilitado
enzima, formando el complejo la enzima cataliza la conversión
por la difusión aleatoria de las enzima-sustrato (ES). Esta unión del sustrato en productos.
moléculas en el citoplasma o por es facilitada por interacciones Durante esta etapa, la enzima
mecanismos específicos de moleculares, como enlaces de proporciona un entorno favorable
búsqueda. hidrógeno, interacciones iónicas y para la reacción química,
fuerzas de Van der Waals. estabilizando estados de
2, Aproximación: El sustrato se transición y reduciendo la
acerca al sitio activo de la enzima. El 4.Ajuste inducido: La unión del energía de activación.
sitio activo es una región de la enzima sustrato induce cambios
conformacionales en la enzima, 6. Liberación de productos:
que contiene residuos de aminoácidos
conocidos como ajuste inducido. Después de que la reacción ha
específicos que facilitan la unión del ocurrido, los productos se liberan
Estos cambios pueden aumentar
sustrato y la catálisis de la reacción. del sitio activo de la enzima. La
la afinidad del sustrato por la
enzima y/o facilitar la reacción enzima vuelve a su conformación
química. original y está lista para unirse a
nuevos sustratos y repetir el
ciclo.
 SITIO ACTIVO
es una región específica de una enzima donde ocurren las interacciones
moleculares con su sustrato, lo que lleva a la catálisis de una reacción química
particular.
El sitio activo es la parte de una enzima a la que se unen los sustratos y donde
se cataliza una reacción.
puntos clave sobre el sitio activo

1.Estructura y composición
2. Especificidad de sustrato
3.Interacciones moleculares
4.Ajuste inducido
5.Regulación de la actividad enzimática
especificidad de acción y de
sustrato
1. Especificidad de sustrato: Se refiere a la
1. Especificidad de acción: Se refiere a capacidad de una enzima para reconocer y
la capacidad de una enzima para unirse específicamente a un sustrato
catalizar una reacción química particular. Esto se relaciona con la afinidad
específica. Cada enzima está del sitio activo de la enzima por el sustrato
altamente especializada en la específico. Cada enzima tiene un sitio activo
con una forma tridimensional única y una
aceleración de un tipo particular de
distribución de carga que le permite
reacción química. Por ejemplo, interactuar de manera específica con un
algunas enzimas pueden catalizar la sustrato particular. Por lo tanto, una enzima
hidrólisis de enlaces peptídicos en puede tener una especificidad de sustrato
proteínas, mientras que otras pueden muy alta para un sustrato específico
mientras que no puede interactuar
catalizar la unión de moléculas para
eficientemente con otros sustratos.
formar enlaces covalentes.
Efectos que influyen en la
eficacia de la catálisis.
Velocidad de reacción,
poder catalítico y
especificidad enzimática,
cinética enzimática.
Efectos que influyen en la
eficacia de la catálisis
Velocidad de reacción
Velocidad de reacción
 Poder catalitico

El poder catalítico es la capacidad de una sustancia, llamada

catalizador, para acelerar una reacción química sin ser consumida
en el proceso. Actúa como un puente que facilita el encuentro y la
unión de las moléculas reactivas, reduciendo la energía necesaria
para que la reacción ocurra.
 especificidad enzimática

La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de las enzimas

para reconocer e interactuar únicamente con su sustrato específico.
Cada enzima tiene un sitio activo compuesto por una combinación
única de residuos de aminoácidos. Estos residuos crean un ambiente
químico específico dentro del sitio activo, permitiendo que un sustrato
químico específico se acople como una pieza de rompecabezas.
Cinética enzimática
 ¿Que es?

La cinética enzimática es un campo de estudio en el que la fisicoquímica

y la bioquímica se juntan para estudiar las reacciones químicas
catalizadas por las enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos que
incrementan la velocidad de una reacción química mediante la
disminución de su energía de activación.
 Factores

Existen varios factores que afectan la actividad enzimática, y uno de

ellos es la regulación. Aquí tienen algunos puntos clave sobre la
regulación y la inhibición enzimática:

Moléculas reguladoras
Inhibición por retroalimentación
Cofactores
Control alostérico
 ecuación de michaelis-menten

El modelo de Michaelis-Menten está basado en la acción de enzimas que

actúan sobre un sustrato simple y no es aplicable a las enzimas
alostéricas; es decir, aquellas que tienen una región reguladora de la
actividad catalítica del sitio activo.
 Referencias
https://concepto.de/enzimas/#ixzz8a9rEwOYL
https://biolanhealth.com/es/mecanismos-de-accion-de-las-enzimas/
http://www.quimicaviva.qb.fcen.uba.ar/contratapa/aprendiendo/capitulo18.htm#:~:text=La%20
acci%C3%B3n%20de%20las%20enzimas,espec%C3%ADfico%20llamado%20el%20centro%20acti
vo.
https://www.biologiasur.org/index.php/la-
celula/base/enzimas#:~:text=La%20especificidad%20enzim%C3%A1tica%20se%20debe,
que%20se%20acopla%20el%20sustrato
Gracias por
su atención