Millaray León – Estudiante de Tecnología Médica

Termodinámica Bioenergética
▪ Parte de la física en que se estudian las relaciones entre el ▪ Seres vivos como sistema termodinámico.
calor y las restantes formas de energía. ▪ Es el estudio cuantitativo de la transducción de
▪ Se utiliza al calor como una fuente de energía. energía que ocurre en las células y la función de los
▪ ¿Qué es el calor? El calor es una transferencia de energía procesos químicos.
a través de una frontera y está asociada a la diferencia de ▪ Los seres vivos se consideran un sistema
temperatura producida por la agitación de los átomos y
moléculas (Es un evento microscópico) termodinámico abierto.
Principios termodinámicos
Frontera ▪ Los flujos termodinámicos presentes en los seres vivos
nacen del sol, este se encarga de levantarnos
Universo

energéticamente.
Sistema
▪ El sol por medio de la fotosíntesis nos entrega
carbohidratos (Glucosa) que va al organismo. De los
Entorno carbohidratos se obtiene la energía, la cual es
almacenada en moléculas como ATP.
▪ Son 5 procesos en los cuales se degrada el
▪ Sistema: Parte del universo, es objeto de estudio. carbohidrato: glicolisis, oxidación del piruvato, ciclo de
▪ Fronteras: Paredes reales o imaginarias que separan al Krebs, cadena transportadora de electrones y
sistema del resto del universo fosforilación oxidativa.
▪ Hay fronteras adiabáticas que son aislantes y diatérmicas Leyes de la termodinámica
que permiten el flujo de calor. Todos los procesos celulares se rigen por las 4 leyes de la
▪ En una reacción química los enlaces se separan y se termodinámica:
vuelven a formar, es en ese momento hay flujo energético.
1. Primera Ley: Para cualquier cambio físico o químico, la
Sistemas termodinámicos cantidad total de energía en el universo se mantiene
constante. La energía puede cambiar su forma, pero
▪ Sistema Abierto: Permite el intercambio de energía y
no puede ser creada ni destruida.
materia
2. Segunda Ley: El universo siempre tienden a un
▪ Sistema Cerrado: Permite el intercambio solo de aumento en el desorden. En todos los procesos
energía. naturales, la entropía tiende a aumentar.
▪ Sistema Aislado: No hay intercambio. Entropía: Cuando hay orden la entropía es negativa,
pero cuando se ve un aumento en el desorden la
entropía se vuelve positiva.
Parámetros Termodinámicos
Las reacciones químicas obedecen a los parámetros de:

▪ Los sistemas termodinámicos son procesos que tienen ▪ Entalpía: Reacciones que producen calor o que
un inicio y un final. necesitan calor para poder llevarse a cabo
▪ La transferencia de calor puede producir: Cambio en la ▪ Entropía: Grado de orden o desorden que hay en una
temperatura, cambio de fase del sistema o producción reacción
del trabajo. ▪ Energía libre: Se asocia a la espontaneidad, si una
▪ El trabajo se asocia a un cambio de variable reacción ocurre o no.
macroscópica, como volumen y presión. Se realiza
cuando el objeto acelera.
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Entalpía ▪ Si el delta H es positivo y el delta S es negativo →

No hay espontaneidad
▪ Es la cantidad de energía que un sistema puede ▪ Si el delta G llegase a ser 0, esto nos dice que es una
intercambiar con su entorno. reacción
▪ Se identifica con la letra H
▪ Los procesos Endotérmicos son los que absorben calor.
Su delta H es positivo, los reactivos son menores que
los productos.
▪ Los procesos Exotérmicos son los que liberan calor. Su
delta H es negativo, los reactivos son mayores que los
productos.
▪ Para calcular el delta H:: Hfinal/producto –
Hinial/reactantes ▪ Toda reacción química posee energía de activación,
esta es inversa a la velocidad.
Ejemplo, si la energía de activación es alta la velocidad
es lenta.
▪ Para calcular la energía de activación, se resta el
punto más alto con él los reactantes
▪ Para calcular el delta G, es Gfinal-Ginicial
▪ Si el delta G es negativo, es una reacción exergónica
Entropía lo que quiere decir que es espontanea. Y es una
reacción catabólica (descompone)
▪ Se observan cambios de estado (solido, liquido y ▪ Si el delta G es positivo, es una reacción endergónica
gaseoso) lo que quiere decir que no es espontánea y es
▪ Se identifica con la letra S anabólica (composición). Además, estas reacciones
▪ Estado sólido → Entropía Negativa necesitan de un aporte energético.
▪ Estado líquido y gaseoso → Entropía Positiva ▪ Los reactantes y productos se encuentra en un bajo
▪ El desorden nos indica que el delta S es positivo estado energético.
▪ El orden nos indica que el delta S es negativo ▪ En las reacciones endergónicas es más difícil llegar al
▪ Se calcula el delta S: Sfinal-Sinicial punto de activación, si no se alcanza a llegar la
reacción no ocurre.
▪ Ejemplos biológicos de composición: aminoácidos
forman proteínas, necesitan ATP para la composición.
(Endergónico)
▪ Ejemplos biológicos de descomposición: contracción
muscular, ya que se libera ATP.
Cálculo de Delta G’°

Formula de Van’t Hoff → -RTInk’eq

Delta S: Positivo
Delta S: Negativo Delta S: Positivo
▪ R= Constante de los gases → 1,987 cal (mol/k) 8,314 j
(mol/k)
Energía Libre
▪ Si esta en Kcal 0,001987 y si está en Kj0,008314
▪ Es el parámetro que nos permite saber si la reacción ▪ K’eq= constante de equilibrio en condiciones
es espontanea o no, solo este parámetro es capaz de fisiológicas (pH: 7,0)
decir esto. ▪ Dado que R y T tienen una constante asociada, se
▪ La forma en que el delta G sea negativo, sin contar la pueden hacer interpretaciones entre el delta G y la
temperatura es delta H debe ser negativo y delta S constante de equilibrio.
debe ser positivo → Espontaneidad ▪ La constante de equilibrio puede tener 3 valores:
- Entre 0 a 1
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- 1 ▪ Una vez que el ATP es hidrolizado se libera

- Mayor que 1 ▪ Los enlaces fosfoéster presentes en el ATP son
▪ Si la constante de equilibrio es mayor a 1 el equilibrio enlaces de alta energía, cuando estos se forman se
se va hacia los productos, se asocia que la reacción es conserva un enlace de alta energía que luego se va a
espontanea y el delta G es negativo. hidrolizar para obtenerla.
▪ El ATP como molécula de intercambio energético se
Formula de Gibbs → ΔH - T ΔS junta con otras reacciones para que se puedan llevar a
cabo → Reacciones Acopladas
▪ En ambas formulas la temperatura esta en Kelvin
Recciones Acopladas
¿Cómo será el ΔG de un ácido débil?
▪ Muchas reacciones químicas ocurren en el ser vivo y para
El delta G es positivo, ya que no se disocia completamente y el que estas ocurran se necesita energía, es decir son
equilibrio esta hacia los reactantes. reacciones endergónicas.
▪ Reacción Endergónica + Reacción exergónica = Reacción
Ender/Exer GONICO → ΔG Endo/Exo TERMICO → ΔH acoplada
▪ La suma del delta G de ambas reacciones debe ser
Catabolismo
negativo para que la reacción espontanea sea totalmente
▪ Son reacciones exergónicas, ósea que liberan energía espontanea.
▪ Reacciones oxidativas: se transfieren electrones (se quitan) ▪ Las enzimas ayudan al acoplamiento de las reacciones.
en forma de hidruros. Tiene la capacidad de transferir un grupo fosfato desde el
▪ El hidruro se pega a moléculas que tienen la capacidad de ATP a la glucosa, ósea el ATP se rompe, toma al fosfato y
aceptar electrones, coenzimas. NADH, NADPH, FADH2 se lo pega a la glucosa.
▪ Degradación de sustancias complejas a sustancias simples ▪ Los intermediarios en ambas reacciones se eliminan.

Glucosa + P → Glucosa-6-fosfato + H2O

Delta G= 13,8 Kj/mol → Endergónica

ATP + H2O → ADP + P

Delta G= -30,5 KJ/mol → Exergónica

Delta G: 13,8 Kj/mol + (-30,5 Kj/mol) = -16,7 kj/mol → Reaccion

Anabolismo Acoplada Espontanea

▪ Son reacciones Reacciones Oxido-Reducción de moléculas

endergónicas ósea ▪ Los nutrientes por los general tienen electrones para ceder,
necesitan de
el organismo los une a las coenzimas (NAD → NADH)
energía para
llevarse a cabo. ▪ El NADH es una molécula reducida, en otras reacciones
esta molécula cede electrones para reducir a otros
▪ Reacciones de
reactantes.
reducción, que
construye moléculas ▪ Si se le quitan los electrones a un sustrato se le pega al
complejas. NAD+
▪ Si se necesitan electrones para otra molécula NADH los
▪ El ATP aporta
dona.
energía
▪ Todas las reacciones se producen gracias a enzimas ya que
▪ Las coenzimas son las que aportan electrones tienen actividad catabólica, además tienen la capacidad de
▪ Construcción de moléculas simples a moléculas complejas. transformar reactante en producto, de forma rápida y
eficiente.
ATP
▪ Es una sustancia que esta cicladamente formándose e
hidrolizándose.
▪ Se genera en la mitocondria, en el procedimiento de
fosforilación oxidativa.
▪ La enzima que sintetiza ATP es la ATPsintasa
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Enzimas ▪ En el caso de las enzimas ese grupo se llama cofactor y se

▪ Son utilizadas para el diagnostico clínico, ya que se ubican une de forma covalente
dentro de la célula cumpliendo funciones, pero cuando ▪ Cuando una enzima esta sin cofactor, se llama Apoenzima
estas se rompen su interior se dirige hacia el flujo ▪ Cuando una enzima esta con su cofactor, se llama
sanguíneo. Holoenzima
▪ Ejemplo: si el paciente presenta altos niveles de aspartato ▪ El cofactor genera la activación de catalizarse
aminotransferasa, significa que presenta un infarto
Si están altos los niveles de amilasa en sangre, significa
una pancreatitis.
Características
▪ Aceleran las reacciones Bioquímicas
▪ Son biomoléculas (Proteínas = Enzimas)
▪ Su actividad depende de su integridad estructural
▪ No afectan el equilibrio de la reacción. No alteran el delta
G. Cofactor
▪ Las enzimas son muy especificas para un tipo de reactivo. ▪ Pueden dividirse en 2 clases, coenzimas (orgánicos) o
Ejemplo la lactasa solo va a conocer a la lactosa. sustancias inorgánicas (sales minerales)
▪ Las coenzimas se forman a partir de las vitaminas.
Ventajas
▪ Aceleran las reacciones más eficientemente que los Arquitectura
catalizadores químicos ▪ La mayor parte de las enzimas globulares presentan un
▪ Son especificas para su sustrato sitio activo donde ocurre la reacción catalizada por la
▪ Se reutilizan una vez que catalizan cada reaccion enzima.
▪ Se puede modificar su actividad uniendo una molécula ▪ La molécula que se une al sitio activo es un sustrato
(cambios estructurales y funcionales) ▪ El sustrato para una enzima va a tener una complicidad
¿Por qué son útiles las enzimas? con el sitio activo, esto será gracias a los aminoácidos que
▪ Las enzimas no alteran la energía libre (Delta G) de los van a estar en el sitio activo.
reactantes ni de los productos. ▪ Los aminoácidos van a generar reacciones, puentes de
▪ Las enzimas alteran la energía de activación ya que lo hidrogeno, van der walls, hidrofóbica o hidrofílico.
disminuye. Pero la velocidad aumenta ya que estas se ▪ El sustrato tiene regiones polares y no polares, para que se
relacionan de manera inversa. pueda unir a la enzima.
Clasificación de las enzimas ▪ En el sitio activo se puede encontrar, el sitio catalítico. Este
1. Oxidorreductasas: Oxidan y reducen, utilizan coenzimas o contiene los aminoácidos necesarios para que ocurra una
oxígenos. reacción. Los aminoácidos son los responsables del cambio
2. Transferasas: Transfieren grupos funcionales (A-B + C → químico.
A-C + B) ▪ En el sitio de unión, se pueden encontrar 1 o más
3. Hidrolasas: Rompe enlaces mediante agua (A-B + H2O → aminoácidos que unen al sustrato con la enzima.
A-H + B-0H) ▪ La arginina 171, funciona como un aminoácido de fijación y
4. Isomerasa: Reorganiza moléculas (B-A-C → A-B-C) se une a través de puentes de hidrógenos.
También existen enzimas epímerasas, que son las que permiten ▪ En la histidina 195, ocurre la reacción de lactato a piruvato,
el cambio de lactosa a glucosa. ya que se oxida.
5. Liasas: Cortan enlaces, pero sin agua (A-B → A + B)
Modelos de acción enzimática
6. Ligasas: Une, forman enlaces a través de ATP (A+B+ATP →
A-B + ADP – Pi) ▪ Modelo Llave Cerradura: La enzima y el sustrato son
complementarios, como la llave y su cerradura. Una llave
Estructuras de las enzimas solo abre una cerradura (especificidad)
▪ Hay enzimas que cumplen la funciones únicamente con sus ▪ Ajuste Inducido: Cuando el sustrato se une a la enzima,
cadenas de aminoácidos. ocurren cambios estructurales en ambas moléculas. La
unión entre enzima y sustrato aporta energía de activación
▪ Pero también hay enzimas conjugadas, que necesitan necesaria para que esta disminuya y la velocidad aumente.
componentes extraminoacidicos para poder funcionar.
▪ En el caso de las proteínas, son grupos prostéticos que se
unen de forma covalente.
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▪ En cinética, la gráfica nos mostrara 3 puntos. El primero, es

la enzima + sustrato. El segundo es el complejo enzima-
sustrato y el tercero son los productos.
.
E+S ES E+P
▪ La reacción de la enzima con el sustrato para formar el
complejo es reversible.
▪ La formación del producto y la enzima a partir del
complejo es irreversible.
▪ La formación del producto va a depender de ciertos ▪ El complejo se puede revertir cuando el sitio activo pierde
parámetros (pH y temperatura) la afinidad por el sustrato (Cambio de pH o temperatura) o
▪ El punto máximo de la grafica de actividad de la enzima no se alcanza la energía de activación.
en función con el pH se llama “pH optimo” ▪ K1: Es la constante de asociación, se ve en la unión de la
▪ La estructura de la proteína va cambiando según el pH. Si enzima con el sustrato
esta en un pH bajo su estructura se vuelve catiónica (+) y ▪ K-1 y K2: Es la constante de disociación, es la capacidad del
si esta en pH alto su estructura se vuelve aniónica (-) complejo en volver a ser enzima y sustrato o de ser enzima
▪ Cuando están la estructura aniónica y catiónica en igual y producto.
cantidad, se llama punto isoeléctrico. ▪ La energía que se forma a partir de nuevas interacciones
▪ Bajo el punto isoeléctrico, hay una estructura protonada (+) que se dan entre la enzima y el sustrato.
▪ Sobre el punto isoeléctrico, hay una estructura
desprotonada (-) Ecuación de Michaelis Mented
▪ Desnaturalización: Actividad enzimática en 0 ▪ Es una ecuación que describe la velocidad a la que
▪ El cambio de hidroxilos que tengo en el medio afecta al funciona una enzima a partir de una ecuación hipérbole.
estado de ionización de la proteína 𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑠]
▪ Para que un aminoácido pueda cumplir sus funciones debe 𝑉0 =
Km + [S]
estar protonado. - Vo: Velocidad Inicial (Tiempos Cortos)
▪ En pocas palabras, el pH afecta el estado de ionización, lo - S: Concentración del sustrato
que hace la unión de enzima sustrato sea más pobre - Km: Constante de Michaelis
▪ La temperatura afecta a las interacciones, si aumenta la - Vmax: Velocidad máxima
temperatura son reacciones débiles. ▪ Mientras más sustrato, hay más velocidad.
▪ Punto máximo → Temperatura Optima ▪ La grafica del modelo de Michaelis Mented es una gráfica
▪ A bajas temperaturas, solo se inactiva la reaccion, ósea que de saturación, concentración de sustrato y velocidad.
el sitio activo se cierra en bajas temperaturas. ▪ Una enzima no puede funcionar más rápido que su Vmax
▪ Vmax: Máxima concentración de producto formado en una
Cinética Enzimática unidad de tiempo.
▪ Estudio de la velocidad con que se desarrolla una reacción ▪ Km: Concentración de sustrato necesaria para alcanzar la
catalizada enzimáticamente. mitad de Vmax. Medida inversa de la afinidad entre una
▪ Las enzimas no enzima y su sustrato.
recorren Interpretación de Vmax
distancias, si no ▪ La velocidad máxima siempre va a corresponder a la
que recorren el velocidad de formación de producto, es cuando todas las
progreso de la enzimas disponibles son utilizadas.
transformación
▪ Mas complejo enzima sustrato más rápido será la
de reactantes a
productos. formación del producto.
▪ A bajas concentraciones de sustrato, la cantidad de
▪ Cinética química:
como se enzimas unidas o sustrato serán poquitos (velocidad lenta)
comportan los reactantes y los productos en una reacción ▪ La concentración de
química. enzimas es constante
▪ Las curvas de progreso nos permiten saber el análisis ▪ Las enzimas son
primario, la cantidad de sustancia en el tiempo. Estas se proporcionales a la
acaban cuando no queda sustrato o cuando se encuentra el velocidad.
equilibrio.
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Interpretación de Km Inhibidores Reversibles

▪ Es un tipo de constante de disociación, nos dice que tan ▪ Se unen a partir de interacciones débiles, este inhibidor se
fácil se separa el complejo enzima-sustrato puede disociar. Se disocian por la interacción débil.
▪ Puede ser hacia la izquierda, el complejo se separa en ▪ Uniones débiles (Puentes de hidrogeno, interacciones
enzima y sustrato. O hacia la derecha que se separa en electroestáticas, interacciones hidrofóbicas)
enzima y producto. ▪ Existen 3 clases: Competitivo, acompetitivo y no
▪ La KM es inversa a la K1 competitivo (mixto)
▪ Cuando se comparan 2 valores de KM de puede deducir
que:
- Km Grande: El complejo es débil → Baja Afinidad
entre la enzima y el sustrato
- Km pequeña: El complejo es estable → Alta afinidad
entre la enzima y el sustrato
Métodos de los dobles recíprocos
▪ Reciproco significa que el punto de corte se divide en 1 con
el eje de corte.
▪ La unidad de medida Vo es tiempo/concentración pero de ▪ Cuando las concentraciones de sustrato son altas, las
manera reciproca seria al revés. enzimas se saturan y encuentran la Vmax.
▪ Cortan en el eje Y positivo y en el eje X corta en negativo. ▪ La presencia de un inhibidor competitivo y de uno no
competitivo, si afectan a la velocidad inicial.
▪ La velocidad máxima de la enzima normal y de la con
inhibidor competitivo no se ve afectada
▪ La velocidad máxima del inhibidor no competitivo si se ve
afectada.
Inhibidor Competitivo
▪ El inhibidor posee una estructura muy similar a la del
sustrato, por lo tanto compite por el sitio activo
▪ El inhibidor se une al sitio activo de la enzima libre,
formando el complejo enzima-inhibidor
▪ Este complejo no da productos.
▪ El complejo enzima-sustrato es la línea mas baja en una
Para Calcular: gráfica de doble reciproco.
VMax= 1/Eje Y
Km: 1/Eje X

Inhibición Enzimática
▪ Los inhibidores son agentes moleculares que interfieren
con la catálisis, disminuyendo la velocidad de la reacción
enzimática.
▪ La unión de un antibiótico en el sitio activo de la enzima
evita que las bacterias puedan sintetizar su pared celular
sin pared no hay vida.
Inhibidores Irreversibles
▪ En presencia de este inhibidor, aumenta la Km pero la
▪ Son inhibidores que se unen a la enzima de manera vmax se mantiene. La inhibición se puede superar
covalente, formando un complejo enzima-inhibidor que no aumentando la concentración del sustrato.
forma producto. ▪ Cuando es mas alto la Km es mas baja la afinidad de la
▪ La enzima queda inactiva enzima por el sustrato.
▪ Se grafica
en una
gráfica de
saturación
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Inhibidor Acompetitivo Regulación Alostérica

▪ El inhibidor se une al complejo enzima – sustrato en un ▪ Unión reversible y no covalente de un regulador de la
lugar distinto al sitio activo, creando el complejo enzima- actividad enzimática que puede ser un metabolito o
sustrato-inhibidor que no puede formar producto. cofactor.
▪ En presencia del inhibidor disminuye la Vmax y la Km ▪ Cofactor: Un grupo que se une a la enzima para
▪ Km naja, significa mas afinidad de la enzima por el activarla
sustrato. ▪ Metabolito: Moléculas que participan en el
metabolismo y producen mayor efecto en las enzimas
alostéricas.
▪ Modulador alostérico, significa que no solo puede
inhibir también puede estimular la actividad de la
enzima.
▪ En la mayoría de las enzimas alostéricas, el sitio de
unión del modulador es distinto al sitio de unión del
sustrato
▪ Cuando la enzima se puede unir al sustrato el
modulador será positivo.
▪ Alosterismo: cambios estructurales positivos → La
Inhibidor no competitivo enzima se unió con el sustrato. Cambios estructurales
▪ Este tipo de inhibidor no se une al sitio activo, se une a la negativos, la enzima no se unió con el sustrato.
región reguladora (sitio alostérico) que es importante para ▪ Este tipo de regulación se ve en feedback negativos
mantener la función y estructura de la enzima.
▪ El inhibidor no impide la unión del sustrato al sitio activo,
se puede unir a una enzima libre o a una con sustrato.
▪ Cuando se une el inhibidor, esto provoca cambios
estructurales en el sitio activo. Este cambio desfavorece la
unión con el sustrato.
▪ El inhibidor reduce la Vmax, pero km sigue siendo la misma
en presencia y ausencia del inhibidor
▪ Si se produce producto
▪ El inhibidor no competitivo es sinónimo con la inhibición
alostérica

Regulación por modificación covalente

▪ Unir grupos de manera fuerte a la estructura de una
enzima
▪ Se puede actor e inactiva
▪ Las mas comunes son:
- Fosforilación: Agregar un grupo fosfato a una enzima
Regulación de la actividad enzimática - Adenilacion: Agregar un nucleótido de AMP a una
enzima
▪ Son estrategias celulares y sistémicas que permiten - Uribilacion: Agregar un uraxilo a una enzima.
modificar la actividad de una proteína, favoreciendo o ▪ Amp y uraxilo son grupos grandes que se pegan a la
desfavoreciendo su función. enzima.
▪ La regulación de la velocidad de la catálisis de las enzimas ▪ En el caso de la fosforilación, las enzimas que pueden
permite controlar y coordinar los procesos metabólicos en hacer esto son las Kinasas. Estas traspasan un grupo
el organismo fosfato del ATP al sustrato.
Las kinasas son de tipo transferasa y las fosfatasas tienen
la función de quitar el grupo fosfato donado, y cortan
mediante agua.
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▪ Este método de regulación consta de cuando llega al grupo

fosfato la enzima se activa, pero también hay enzimas que
se pueden desactivar con el grupo fosfato.
Regulación por procesamiento proteolítico
▪ Rupturas de proteínas
▪ Muchas proteínas presentes en el organismo son
sintetizadas
▪ Muchas proteínas son traducidas en forma negativa.
▪ Remueve ciertos trozos de proteínas que son muy
agresivas, así se vuelven inactivas. Llegan al sitio donde
ejercen efectos y ahí recién se activan. Así se controlan los
efectos de agresividad