HEMOGLOBINA, MIOGLOBINA, COLAGENO Y ELASTINA

Proteínas conjugadas – asociadas a una simple y otro compuesto – Apoproteína, porción proteica – grupo
Prostético, porción no proteica

Proteínas simples – Albuminas | Globulinas | Histonas | Protaminas | Glutelinas y gliadinas | Escleroproteínas

(queratina, colágeno, elastinas)

CROMOPROTEINAS – grupo coloreado, contienen un grupo hemo

HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

Conformadas por GLOBINA, proteínas de carácter básico, ricas en: ARGININA | LISINA | HISTIDINA – componentes
bases de estructura primaria

LA HEMOGLOBINA es una molécula tetramérica integrada por cadenas de globina asociadas cada una a un hemo. 4
cadenas polipeptídicas unidas entre sí. Estructura cuaternaria. TRASPORTE DE OXIGENO. – afinidad. Transportar O2
desde el órgano respiratorio hasta los tejidos periféricos. Transportar CO2 y protones desde los tejidos periféricos
hasta los pulmones para su posterior excreción (desechos celulares).

4 cadenas- globulares y alojan HEMO, contiene hierro- 1 hemoglobina = 4 hemo| 4 hierros| 4 oxígenos –

PORFINA – los carbonos tienen Nitrógeno en sus puntas para agarrar el

hierro. Este tiene 6 enlaces, 4 nitrógenos y 1 globina y 1 oxigeno

Contiene hierro ferroso (Fe2+) en el centro de este anillo.

La HbA1 está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas, son

semejantes dos a dos:

2 cadenas α de 141 aminoácidos 2 cadenas β dos de 146 aminoácidos

 Cuatro cadenas son más firmes para las subunidades diferentes α-β. Se establecen: interacciones
hidrofóbicas y puentes de hidrógeno.
 Las cadenas de misma clase α-α y β-β son escasos y se limitan a atracciones electrostáticas (puentes
salinos). Estas uniones no son rígidas y pueden modificarse (importante para el funcionamiento)

HB- en recién nacidos- La sangre del recién nacido contiene HBF (hemoglobina fetal), con mayor afinidad por el
oxígeno. dos cadenas alfa y dos gammas α2 γ2.

La HB se une reversiblemente al oxígeno para formar oxihemoglobina – mediante PRESION PARCIAL, que depende
de donde se encuentre por ejemplo en los pulmones + presión y en las extremidades –

Al oxigenarse, en la Hb ocurren cambios, ruptura de puentes salinos, relajada. conformacionales en la

apoproteína. Enlaza 4 moléculas de O2 por tetrámero (uno por cada hemo de la subunidad). Luego se pone
tensa

La curva de saturación tiene forma sigmoide: indica que la unión es de tipo cooperativa.

La P50 es la medida de afinidad de la Hb (y la Mb) por el oxígeno y representa la presión parcial de O2

(PpO2) a la cual la mitad de los grupos hemo están unidos al O2. MIDE AFINIDAD, pero mayormente baja.
Necesita mucho oxigeno

La unión del O2 a una subunidad de hemoglobina, induce cambios conformacionales que se transmiten a las otras
subunidades, incrementando su afinidad por el O2. La unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. Cinética
de enlace cooperativa. 1 oxigeno coopera para el ingreso de otros 3.

El CO2 reacciona con los grupos  - amino de la porción N terminal de la hemoglobina para formar un carbamato y
libera protones (5%).
EFECTO BOHR

la acción del pH y CO2 sobre la afinidad de la Hb por el O2 | disminuyen el pH (aumento de la concentración de H+)
o el aumento de la PpCO2 disminuyen la afinidad de la HB por el oxígeno |gran importancia biológica, a él se debe
que la HB libere su oxígeno fácilmente en los tejidos, dónde la presión parcial de CO2 es elevada y el pH más bajo.

FACTORES QUE AFECTAN LA AFINIDAD POR EL OXIGENO - Además del pH y la PpCO2, que más afecta la afinidad de
la hemoglobina por el oxígeno | Temperatura | Concentración de 2,3 DPG, presente en glóbulos rojos. Su presencia
disminuye la afinidad de la HB por el oxígeno, favoreciendo la liberación de éste a nivel de los tejidos

Cada vez + oxigeno para alcanza el P50 | Cuanto mayor sea la P50, menor es la afinidad de la hemoglobina por el
O2.

DERIVADOS DE HEMOGLOBINA

Carboxihemoglobina: Transporta CO, incapacitada para transportar O2, Tóxica, Color rojo cereza, intoxicados tienen
color rojizo “saludable”

Metahemoglobina • Grupo prostético hematina o ferrihemo (Fe3+), Incapaz de transportar O2, Color marrón oscuro

LA MIOGLOBINA posee una cadena polipeptídica unida a un grupo hemo. No tiene estructura cuaternaria, llega a
terciaria. RESERVA DE OXIGENO. Mas afinidad | Formada por una cadena polipeptídica de 153 aminoácidos |
Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación de -hélice, interconectadas por regiones no
helicoidales. | No posee estructura cuaternaria | Se satura más rápido que la Hb por el O2

La mioglobina puede reaccionar con el O2 para formar oximioglobina que está en equilibrio con la desoximioglobina.

Curva hiperbólica, rápido se lleva. P50 es baja, con poco oxigeno se llena

COLAGENO

Componente estructural de gran resistencia mecánica | FIBROSAS| Forma fibras del tejido conjuntivo ampliamente
distribuidas en piel huesos, tendones, cartílagos.

Insoluble en agua y difícil de digerir por las proteínas del tracto gastrointestinal. Sometido a agua en ebullición (100º
C) se transforma en gelatina soluble y digerible

Estructura primaria – secundaria – cuaternaria

ELASTINA

Propiedades elásticas - Seis veces más elástica que una banda elástica | Baja concentración de hidroxiprolina | NO
posee hidroxilisina | Carácter HIDROFOBICO Por poseer valina, leucina, isoleucina y alanina | NO contiene glúcidos |
Forma redes bidimensionales por uniones entre lisinas

ENZIMAS

Las enzimas son proteínas con función catalítica y entre sus propiedades podemos mencionar ser específicas y
susceptibles de ser reguladas - carácter proteico, que les permite adoptar estructura terciaria y cuaternaria, las
enzimas son las únicas moléculas que pueden adaptarse a la sustancia o sustrato al cual se unen y modifican, Por ser
proteínas, son termolábiles

Entre enzimas y catalizadores

Aceleran la velocidad de la reacción química por ellos catalizan | no modifican la constante de equilibrio de la
reacción catalizada

Sitio activo - El sustrato se une a la enzima en un lugar definido de la molécula

enzimática. AA que actúan como unión, reconoce al sustrato.

Sitio catalítico – permite que el sustrato se modifique en producto

La especificidad enzimática

A) De sustrato (Ej. Glucoquinasa) AGREGA P | Glucosa + ATP > Glucosa 6 P + ADP

 B) De reacción (Ej. Fosfatasas): SACA P | Glucosa 6 P + H2O > Glucosa + Pi

Unión enzima – sustrato

Moléculas que cambian su forma, fluidas. ADAPTABILIDAD INDUCIDA. El sustrato induce un cambio conformacional.
Siempre y cuando el sean específicos

Clasificación de las enzimas-

1. Oxido-reductasas (oxido reducción, gana o pierde electrones)

2. Transferasas (transfiere grupos atómicos, de un sustrato a un producto)
3. Hidrolasas (rompe enlaces con ayuda del agua)
4. Liasas (rompe enlaces, sin agua)
5. Isomerasas (cambia la función, cambia d y l, cis o trans)
6. Ligasas (generan enlaces)

Algunas enzimas sólo pueden realizar su función catalítica en asociación a otra molécula no proteica más pequeña
denominada COFACTOR ENZIMATICO.

GRUPOS PROSTÉTICOS: en los grupos prostéticos, la unión de estos a la enzima es fuerte (covalente),
manteniéndose unida al finalizar la reacción química.

COENZIMAS: en las coenzimas, la unión es débil y se separan de la enzima al finalizar la reacción química. Muchas
derivan de vitaminas B. Pirofosfato de tiamina: Tiamina (B1), Fosfato de piridoxal: Piridoxina (B6), FAD: B2, NAD: B3;
CoA (coenzima A): Ác. Pantoténico o B5.

ACTIVADORES METÁLICOS (metaloenzimas): son iones metálicos indispensables para la acción catalítica (Fe, Cu,
Mg)

Actividad enzimática - Es la cantidad de sustrato transformado en la unidad de tiempo. La unidad de medida es la

Unidad Internacional. Una Unidad Internacional (UI) es la cantidad de enzima capaz de transformar un micromol
(10-6 mol) de sustrato en un minuto

Factores q modifican la actividad enzimática -

Concentración de enzima|Temperatura|pH|
Concentración de sustrato

El Km es la concentración de sustrato para la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima de la reacción

enzimáticamente. Es un índice inverso de la afinidad de la enzima por el sustrato: + KM – AFINIDAD | - KM +
AFINIDAD

Inhibición enzimática - Un inhibidor enzimático es una sustancia química capaz de bloquear de manera reversible o
irreversible la acción de una enzima

Irreversible - Producen cambios permanentes en la molécula enzimática, con deterioro definitivo de su capacidad
catalítica.

Inhibidores suicidas: se unen al sitio activo, son transformados a productos y estos quedan unidos a la enzima de
manera covalente, bloqueando irreversiblemente el sitio activo.

Reversible – competitiva- El inhibidor tiene una estructura química parecida al sustrato de la enzima, por lo tanto,
compite con él por el sitio activo de la enzima

Sustrato e inhibidor tienen parecida estructura. Ambos compiten por el sitio activo, Se modifica el Km, pero no la
Vmax de la reacción, El inhibidor puede ser desplazado aumentando la concentración del sustrato
 no competitiva - Los inhibidores se unen a la enzima en un lugar distinto al sustrato y disminuyen la
velocidad máxima de la reacción, sin modificar el Km

Sustrato e inhibidor tienen diferente estructura, Ambos NO compiten por el sitio activo. Se modifica la Vmax de la
reacción (disminuye), pero NO el Km. El inhibidor NO puede ser desplazado aumentando la concentración del
sustrato.

REGULACION ENZIMATICA –

Regulación alostérica, Las enzimas tienen un sitio específico de unión al sustrato (S) y algunas poseen otro sitio de

unión para moléculas reguladoras (A) (enzimas alostéricas) Es un mecanismo rápido.

Modificación covalente, Es un tipo de regulación reversible, producida por la adherencia de grupos fosfatos de
manera covalente a la enzima La fosforilacion y la desfosforilacion es llevada a cabo por enzimas Quinasas y
Fosfatasas respectivamente, bajo control HORMONAL. Es un mecanismo lento.

Regulación genética, Es la regulación sobre la síntesis de la enzima a nivel de los genes: Represión o Inducción

ZIMOGENOS –

Es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse,
necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la
catálisis.

son utilizados en muchas reacciones biológicas, como en la digestión o en la coagulación sanguínea. Las
modificaciones que sufren son irreversibles

ISOENZIMAS –

Hexoquinasa, está presente en todos los tejidos, y la Glucoquinasa, presente principalmente en el hígado, el
páncreas y el cerebro. Ambas enzimas llevan a cabo la misma reacción, Glucosa + ATP —– Glucosa 6 (P) + ADP

Hexoquinasa tiene un bajo Km y la Glucoquinasa tiene un alto Km