IV Biología.

2º Bachillerato
 PROTEÍNAS
 Compuestas por C, H, O y N. Pueden contener también S y P y, en menor
proporción, Fe, Cu, Mg, I….

 Son polímeros lineales de monómeros denominados aminoácidos

 Variedad de funciones
 Estructurales:
 Catalizadora: (Enzimas)
 Transportadora
 Movimiento
 Defensa
 Reguladora: hormonas, vitaminas

 No se emplean para producir energía, salvo que sea absolutamente

necesario debido a la falta de moléculas energéticas como glúcidos y lípidos.
 AMINOÁCIDOS (aa)
Los aminoácidos que forman las proteínas son - aminoácidos

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral R es distinta en cada aminoácido y

determina sus propiedades químicas y biológicas.
 AMINOÁCIDOS
 PROPIEDADES:
 Sólidos, incoloros, cristalinos.
 Solubilidad: Alta polaridad  solubles en agua. Debido a la existencia
de grupos polares forma puentes de hidrógeno.

 Estereoisomería: Atendiendo a la disposición del carbono α, el

aminoácido tendrá dos estereoisómeros o isómeros espaciales.
Presentan actividad óptica (desvían el plano de luz polarizada a la
derecha (dextrógiro) o a la izquierda (levógiro).

 Carácter anfótero: Pueden actuar como ácidos o como bases.

 ESTEROISOMERÍA:
Por ser el carbono  un carbono asimétrico,
los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.

L - aminoácido
D - aminoácido

El grupo amino El grupo amino

está a la derecha está a la izquierda

Si el grupo amino se coloca a la derecha de la molécula tendrá la forma D y si el

grupo amino se coloca a la izquierda tendrá la forma L.
Los aminoácidos proteicos son todos isómeros L
 AMINOÁCIDOS
En disolución acuosa, a pH en
torno a 7, los aminoácidos se
encuentran en la forma ionizada
formando un ión dipolar:

• Carácter anfótero: Pueden actuar como ácidos o como bases. Pueden

perder protones o aceptar protones dependiendo del pH del medio.
Cuando el grupo ácido (carboxilo) pierde un protón, pasa a ser una base.
Cuando el grupo amino cuando gana un protón, pasa a ser un ácido.
R- COOH → R – COO- + H+
Ácido Base conjugada

R – NH2 + H+ → R – NH3+
Base Ácido conjugado
 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

En una disolución acuosa, los aminoácidos forman iones dipolares.

Este ión dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de
la disolución (sustancia anfótera).

H+

H+

pH disminuye pH aumenta

El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

 LOS AMINOÁCIDOS
 Carácter anfótero: Tienen la capacidad de comportarse como un ácido o como una
base dependiendo del pH del medio en que se encuentren.

A pH ácido actuará como base (aceptor de protones) y

a pH básico actuará como ácido (dador de protones)
 Los aminoácidos en disolución acuosa:

Este sería el comportamiento de una sola molécula de aminoácido en una disolución acuosa:
H+ H+
COOH COO- COO-
H3N+ – C – H H3N+ – C – H H2N – C – H
R R R
Forma H+ Forma H+ Forma
predominante predominante predominante
a pH 1 a pH 7 a pH 13

(ph ácido) pH neutro pH básico

Pero cuando hay una elevada cantidad de ellas, existe un equilibrio entre las distintas
formas ionizadas. Es decir, que habrá un determinado % de moléculas con carga positiva,
otro % con carga negativa y otro % sin carga neta.

 Para cada aminoácido hay un determinado valor de pH en el que la carga neta es 0.

Este valor de pH, característico de cada aa, se denomina PUNTO ISOELÉCTRICO (pI).
 AMINOÁCIDOS

 Punto isoeléctrico o pH isoeléctrico => Carga neta 0

Glicina: pI = 6

 Si el pH > pI
A pH = 8:
El aminoácido se carga negativamente.

 Si el pH < pI
A pH = 4:
El aminoácido se carga positivamente.
 AMINOÁCIDOS

 Carácter anfótero:
 Punto isoeléctrico: Ácido glutámico

pH 3 es el pI del pH 7 pH 10
pH 1
ácido glutámico
 AMINOÁCIDOS

 Carácter anfótero:
 Punto isoeléctrico: Arginina

pH 11. Es el pI de
pH 7 pH 14
pH 3 la arginina
 AMINOÁCIDOS

Carácter anfótero:
 Electroforesis: Identificación por
campo eléctrico:

Al modificar el pH de la disolución que

los contienen, las cargas de los AA
variarán y se separarán en el campo
eléctrico.
 AMINOÁCIDOS
1. No proteicos (150): Funciones variadas:
Neurotransmisores, precursores de vitaminas y aminoácidos proteicos,
componentes de paredes bacterianas (D – Glutámico).

2. Proteicos : monómeros de las proteínas.

2.1. aa codificados por el código genético: son 20
Los 20 aa proteicos se clasifican según su cadena lateral.
 AA neutros
Apolares (hidrofóficos) : Ala, Val, Leu, Ile, Trp, Met, Phe, Pro.
Polares sin carga: Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln.
 AA polares con carga negativa (ácidos): Asp, Glu.
 AA polares básicos con carga positiva (básicos): Lys, His, Arg.

2.2. aa no codificados por el código genético:

Ejemplo: 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina, que derivan de Pro y Lys,
respectivamente. Abundan en el colágeno.
 AMINOÁCIDOS proteicos
Clasificación
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: Presentan un
grupo carboxilo en la cadena lateral por lo
que su pI es mucho menor que el resto de
los aminoácidos

AMINOÁCIDOS BÁSICOS:
Contienen algún grupo amino en
la cadena R por lo que pI es
mucho mayor que el resto de los
aminoácidos
 LOS AMINOÁCIDOS proteicos
Clasificación
AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES:

Su cadena R posee grupos polares por lo que son muy solubles en agua.
 LOS AMINOÁCIDOS proteicos
Clasificación

AMINOÁCIDOS NEUTROS APOLARES: La cadena lateral no posee grupos

polares por lo que su solubilidad es menor
 EL ENLACE PEPTÍDICO
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse por enlace covalente mediante
enlace peptídico, que es un enlace entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el
grupo α-amino del siguiente. Se libera una molécula de agua.

enlace peptídico

 Dipétido: unión de 2 aa. Tripéptido: unión de 3 aa. Tetrapéptido: unión de 4 aa

 Polipéptido: de 10 a 100 aa
 Proteínas => PM> 5000 u.m.a. (Daltons). A parir de unos 50 aa
EL ENLACE PEPTÍDICO
• El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena
reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.
• En un enlace peptídico, los
átomos del grupo carboxilo y del
grupo amino se sitúan en un
mismo plano, con distancias y
ángulos fijos.,

• Presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo
forman. Esto le impide girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar
son los Cα, los cuales no corresponden al enlace peptídico.
 Péptidos: Cadenas polipeptídicas

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura de las proteínas viene determinada por la disposición en el
espacio de sus aminoácidos.

Existen cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

 ESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica condiciona cada uno de estos

niveles estructurales y por tanto, la función de dicha proteína.
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 Es la secuencia de aa y por tanto, qué
aa componen la proteína y el orden
en que se encuentran.

 Se mantiene por el enlace peptídico.

 Se describe desde el extremo N-

terminal hasta el extremo C-Terminal
(extremo amino y carboxilo).

 La función de una proteína depende

de su secuencia (del orden en el que
se encuentran los aa) ya que la
secuencia condiciona su organización
estructural. El cambio de un solo aa
puede producir cambios en el
funcionamiento de la proteína ya que
puede cambiar su estructura.
• El número de polipéptidos diferentes que podrían formarse es:

20 n Número de aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número

de las diferentes cadenas posibles sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100

• Muy pocas de las proteínas posibles tendrían actividad

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Es la disposición de la estructura primaria en el espacio. Se refiere a
la conformación de la cadena polipeptídica.
TIPOS:
α-hélice β- lámina plegada

La estructura secundaria se mantiene mediante

puentes de hidrógeno entre el O del grupo carboxilo y
el H del grupo amino que forman el enlace peptídico.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA  -hélice
 Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica
sobre sí misma. Este plegamiento sigue el sentido de
giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aa por
vuelta.
 El esqueleto polipeptídico se queda enrollado en el
eje mayor de la molécula mientras que los grupos R
de los aa quedan proyectados hacia el exterior del
esqueleto helicoidal.
 El oxígeno del grupo carboxilo de cada enlace
peptídico queda orientado en la misma posición y los
átomos de H del grupo amino, en dirección contraria,
permitiendo que se forme un enlace de puente de H
intracatenario entre aa muy cercanos

Algunos aa no son
compatibles con la α-hélice:
los aa con R carga (repulsión),
los aa con R muy
voluminosos,
 ESTRUCTURA SECUNDARIA   - lámina plegada
Se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el O del grupo carboxilo y
el H del grupo amino que forman el enlace peptídico de aminoácidos alejados.
 Se origina una especie de lámina plegada en zigzag por el acoplamiento de
segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas, unidos
por puentes de H intracatenarios o intercatenarios.
 Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen alternativamente por
encima y por debajo de esta estructura.

Una cadena

Varias cadenas
 Estructura secundaria de las proteínas: conformación 

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrógeno

Enlace
peptídico

Las cadenas polipeptídicas

se pueden unir de dos Disposición Disposición
formas distintas: antiparalela paralela
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
α- hélice la α-queratina del pelo,
plumas, uñas, cuernos…

β-lámina plegada
La β-queratina del hilo de
seda y las telarañas
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposición de la estructura secundaria en el espacio.
Una misma proteína presentar fragmentos de α-hélice y de β-lámina plegada.
Es la estructura tridimensional funcional: De la estructura terciaria depende la
función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta
estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
Plegamientos
aleatorios
 ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria se mantiene por enlaces entre los grupos R de una cadena
polipeptídica:

 Puentes disulfuro (covalentes)

 Fuerzas electrostáticas
 Puentes de Hidrógeno
 Fuerzas de Van der Waals
 Interacciones hidrofóbicas
 ESTRUCTURA TERCIARIA: Tipos
 Proteínas globulares:
muy plegadas  esferoidales.
Solubles en agua

 Proteínas filamentosas o fibrosas:

poco plegadas  alargadas.
Insolubles en agua.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Se da cuando existe más de una cadena polipeptídica formando la proteíana
funcional.
 A cada cadena polipeptídica se le denomina protómero y a las proteínas que
presentan este tipo de estructura se les denomina oligoméricas. (Las que poseen
una sola cadena se les denomina monoméricas).
 Estas cadenas se unen mediante los mismos tipos de enlace que mantienen la
estructura terciaria. Las subunidades (cadenas polipeptídicas) pueden actuar de
manera independiente o en conjunto.
 Ejemplos: Hemoglobina, inmunoglobulina, complejos multienzimáticos…

Hemoglobina
Niveles estructurales de una proteína

https://youtu.be/wvTv8TqWC48
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
PROPIEDADES: Solubilidad

 Solubilidad:
 Globulares:
 Radicales polares hacia el exterior
 Radicales apolares hacia el
interior
Capa de solvatación:
Capa de moléculas de agua

 Fibrosas: Insolubles
 Ocultan los radicales apolares
uniéndose entre sí.
 Especificidad
Cada especie posee proteínas específicas. Es decir, que otra especie no tiene.
Esta alta especificidad es posible ya que el cambio de uno o varios aa que componen
la proteína, genera una proteían diferente.
Esta especificidad permite conocer el grado de parentesco evolutivo entre dos
especies.
La especificidad también se da entre individuos de la misma especie.

Capacidad amortiguadora: regulan el pH

 Punto isoeléctrico: determinado por grupos R (ácidos y básicos) y extremos (

NH3+ y COO - terminales)
 Proteínas ácidas: P.I. bajo, a PH fisiológico  carga negativa (intracelulares la
mayoría )
 Proteínas básicas: P.I. alto, a PH fisiológico  carga positiva (Histonas)
 PROPIEDADES: Desnaturalización

 Desnaturalización: es la pérdida de las

estructuras cuaternaria, terciaria y/o
secundaria. La estructura primaria no se pierde
ya que se mantiene por enlaces peptídicos
(covalentes, fuertes)
 Agentes
Físicos: Tª, P, radiaciones.
Químicos: pH, concentración salina,
detergentes, metales pesados (Pb y Hg)...
 Consecuencias:
Insolubilidad (Globular a fibrosa)
Proteínas no funcionales

Si pierde la estructura primaria no hablamos

de desnaturalización sino de hidrólisis, ya no
tendríamos una proteína
 Desnaturalización de una proteína

Desnaturalización:
Irreversible.
Reversible o Renaturalización.

Desnaturalización

Renaturalización
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
PROTEÍNA NATIVA (insoluble)
(soluble)

caseína ovoalbumina
 FUNCIONES BIOLÓGICAS
Función Estructural
• Glucoproteínas en membranas celulares.
• Tubulinas, forman el citoesqueleto de las células, las fibras
del huso, cilios y flagelos.
• Histonas, forman parte de los cromosomas eucariotas.
• Colágeno, en el tejido conjuntivo y formando tendones y la
matriz de huesos y cartílagos.
• Elastina, en el tejido conjuntivo (ligamentos y paredes de
vasos sanguíneos).
• Queratina, en la epidermis formando pelos, uñas, plumas…
• Fibroína, que forma la seda y las telas de arañas
 Transporte
• Además de las proteínas transportadoras que
intercambian sustancias a través de la membrana,
existen otras extracelulares que transportan sustancias
a diferentes lugares del organismo.
• Hemoglobina,
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos
tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas HDL y LDL transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.

Hormonal Defensiva
• Insulina y glucagón • Inmunoglobulina,
• Hormona del crecimiento • Trombina y fibrinógeno
• Calcitonina
 Función de reserva

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina

de la semilla de trigo, son utilizadas como reservas de aminoácidos que
el embrión utilizará en su desarrollo.

Función homeostática

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el

mantenimiento del pH, en coordinación con los tampones.
 Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y
pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles como la actina y
miosina, responsables de la contracción muscular.

Anticongelante

Presentes en el citoplasma de ciertos peces

antárticos.
 Enzimática
• TODAS las reacciones químicas que tienen lugar en la célula
requieren de la presencia de una proteína con actividad
enzimática.
• Las enzimas son proteínas numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores en el metabolismo celular.
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden
tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína...

DE TRANSPORTE Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...

CONTRÁCTIL Actina, miosina ...

PROTECTORA O DEFENSIVA Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina,

ESTRUCTURAL
colágeno, elastina...

ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa...

HOMEOSTÁTICA Albúmina...
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
 Holoproteínas o proteínas simples: Formadas solamente por
aminoácidos.
 Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Formadas por una fracción
proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo
prostético". Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas fibrosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
 heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y
una parte no proteica (grupo prostético).

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

 Modelos de representación
de una proteína

PAISAJES CELULARES
Representación de proteínas en células. Modelos de simulación
https://www.cellsignal.at/contents/science/cellular-landscapes/science-landscapes/
REPASO
REPASO
REPASO
REPASO
 REPASO

•Elaborar un texto coherente, de no más de diez líneas, en el que se

relacionen los siguientes conceptos: proteína, función, estructura
terciaria y desnaturalización.

La función de una proteína depende de su estructura terciaria o

estructura definitiva ya que este nivel de plegamiento permite a la
cadena polipeptídica alcanzar la geometría espacial necesaria para
interactuar específicamente con otra sustancia. Dicha interacción
representa el fundamento de la funcionalidad de una proteína por lo
que si ésta pierde la estructura terciaria por desnaturalización
también perderá su funcionalidad.