HARPER - FEDUCHI
INTRODUCCION AL
METABOLISMO
APUNTES DE
BIOQUI
MICA
ANDR ES V AS QU EZ
Metabolismo
Señalización celular
Enzimas
Carbohidratos
Glucólisis
Ciclo de Krebs
Cadena Transp de electrones
Glucógeno-Gluco génesis-Glucógeno lisis-Gluconeogénesis
Lípidos l Digestión y absorción
Proteínas (Degradación, digestión y absorción)
Síntesis de la Urea
Metabolismo del agua
Metabolismo del Hierro
Hemoglobina
Bioquímica de la coagulación
Especificidad
Catalizar
Reacción química
Aumentar la velocidad de
reacción sin influir en el
resultado final
Asa
pH
Niveles de pH
pH óptimo: Enzimas intracelulares : 7
pH 1-6: Enzimas digestivas
pH 8-12: Enzimas de cavidad oral
Temperatura
Deshidrogenasas Transaldolasas y transcetolasas Esterasas
Oxidasas Acil-, metil-, glucosil- y fosforil- transferasas Glucosidasas
Reductasas Quinasas Peptidasas
Peroxidasas Fosfomutasas Fosfatasas
Catalasas Tiolasas
Oxigenasas Fosfolipasas
Hidroxilasas Amidasas
Desaminasas
Racemasas Sintetasas Ribonucleasas
Descarboxilasas Epimerasas Carboxilasas
Aldolasas Isomerasas
Hidratasas Mutasas
Deshidratasas
Sintasas
Liasas
Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad.
No se alteran en el proceso, no se modifican en su actuación.
No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no
modifican la constante de equilibrio de la reacción, sino que aceleran su
consecución.
Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza la catálisis
Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por aminoácidos de diferentes partes de residuos de
la molécula que producen un microambiente específico
Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima.
Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las interacciones proveen de la energía
necesaria para reducir la energía de
activación.
Proporciona la especificidad al enzima.
De qué orden es la adecuación de Michaelis Menten a concentraciones bajas de sustrato.
Ruta: 1
A que se llama grupo prostático.
Respuesta: hago factores, orgánicos o inorgánicos, unidos a la enzima
Cómo se mantiene la estructura en forma de inicio de las proteínas:.
Respuesta: por puentes de hidrógeno
Cuál es el balance químico y energéticos en la glucólisis
Rpta: enlace químico y energético de la glucólisis es: glucosa +2 a DP +2 fosfato inorgánico + 2NAD+
Y como resultado final se generan dos moléculas de ATP y dos moléculas de NADH
Cuál es el porcentaje relativo de agua en la célula viva.
Entre el 75 y 85%
Cuál es el principio físico de la electroforesis
Fuerzas de atracción
Qué tipo de enlace unir a los nucleótidos en los ácidos nucleicos
Enlaces fósfodiester
Cuál es la estructura cuaternario de las proteínas
la que resulta de la agrupación de poli péptidos
Qué etapas ocurren en la síntesis de proteínas: iniciación,
alargamiento y terminación.
Qué tipo de interacciones no covalente se produce entre las cadenas laterales de los aminoácidos aparte.
Respuesta: fuerzas de VanderWaals
Qué utilidad tiene la retro inhibición o inhibición feedback
Evita la utilización innecesaria del sustrato
Qué propiedades funcionales tiene el grupo amina
Actúa como base
Cual fue el primer tipo de electroforesis :
de frente móvil
Las moléculas de agua pueden formar hasta cuatro puentes de hidrógeno
Los ésteroisomeros tienen la misma fórmula química
La glucosa tiene un carbono quiral
La hidrólisis del ATP no consume energía
La unión de los enlaces Peptiditicos se realiza mediante condensación y no por hidrólisis
Las sales minerales actúan como activadores enzimáticos
En la glucólisis ocurre en el citosol
a
atas
6 fosf
cosa
Glu
Glucogenogenesis
