TEMA N° 05
PROTEINAS
Docente: Mg. LOAYZA ESTRADA CAROLINA SUSANA
Curso : Bioquímica
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CARACTERÍSTICA ESTRUCTURAL
En menor
Constituidas Pueden
proporción Fe,
por C, H, O, N contener S y P
Cu, Mg, I
ORIGEN DE LAS PROTEÍNAS
• El hígado regula la síntesis de proteínas mediante ciclos de sustratos y
reacción catalizada por activación de varias enzimas, las cuales
producen proteínas de manera rápida a concentraciones elevadas.
Aminoácidos
• Son componentes básicos, estructurales o
funcionales de los péptidos y las proteínas.
• Todos los aminoácidos componentes de las
proteínas son alfa-aminoácidos (presentan el
grupo amino y el grupo carboxilo unidos a un
mismo carbono: carbono alfa).
¿Qué se entiende por aminoácido?
Un aminoácido es una molécula
orgánica con un grupo amino(-NH2) y
un grupo carboxilo (-COOH; ácido).
ESTRUCTURA GENERAL
de un AMINOACIDO:
Grupos
Funcionales:
-Amino
-Carboxilo
Hidrofóbicos Hidrofílicos
Información inicial acerca del tema
¿Cuántos aminoácidos presentes en la
naturaleza se han reportado hasta el
momento?
En la naturaleza se encuentran más de 700
aminoácidos no proteicos a parte de los 20 que
forman las proteínas.
Clasificación de los
Aminoácidos
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES:
No sintetizados por
nuestro organismo.
No ESENCIALES:
Sintetizados por
nuestro Organismo.
No existe fuentes de aa. Libres, para el
hombre la fuente básica de estos son
las proteínas.
¿Cuántos y cuáles aminoácidos forman parte de las
proteínas?
Lo común en los siguientes aminoácidos es que sirven
para:
Crecer.
Reparar tejidos
corporales.
Descomponer
los alimentos.
Llevar a cabo
muchas otras
funciones
corporales.
¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son macromoléculas formadas
por cadenas lineales de aminoácidos.
Formados por C, H, O, N, S.
La amiloidosis
ocurre cuando proteínas
anormales se acumulan y
forman depósitos en
riñones y corazón
volviéndolos rígidos.
Enlace Peptídico
Es un enlace covalente que se
produce entre el grupo carboxilo
de un aminoácido y el grupo
amino de otro aminoácido,
dando lugar al desprendimiento
de una molécula de agua.
Estructura de las Proteínas
Estructura Primaria
• Las alteraciones hereditarias del
contenido o la secuencia “normales”
de los aminoácidos de la cadena
polipeptídica, son los responsables de
llamadas enfermedades moleculares.
Estructura Secundaria
Consiste esencialmente en la
relación espacial de un aminoácido
con respecto al que le sigue, a lo
largo de la cadena polipeptídica.
Esta distribución de aminoácidos
en el espacio está condicionada en
parte por las características de la
unión peptídica, que es la unión
covalente que los une.
Hélice alfa:
Este arreglo helicoidal (espiral) de la cadena mayor es el
más favorecido, porque permite así la máxima interacción
con puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo –C = O
del aminoácido y el –NH del cuarto aminoácido que le
sigue.
Predomina en proteínas fibrosas
(colágeno, elastina, queratina).
Lámina Plegada
o Conformación
Beta:
En este arreglo 2 o más cadenas
polipeptídicas, se sitúan paralelamente,
estableciéndose puentes de hidrógeno entre
los grupos CO y NH de dos cadenas
contiguas enfrentadas (intercadena).
Estructura
Terciaria
Se denomina así la estructura que incluye
plegamientos de las regiones entre hélices
alfa, láminas y otros producidos por
enlaces no covalentes, además de los
puentes de hidrógeno.
Los principales tipos de enlaces que
mantienen esta estructura son:
El polipéptido se
plega sobre sí mismo
y brinda una
conformación
globular
Se distinguen dos tipos de estructura
terciaria:
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso
cumpliendo función estructural. Son ejemplos el
colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la
seda
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular,
más frecuentes, su forma esférica y compacta. Son
las que realizan el trabajo de las células: funciones
como síntesis, transporte y metabolismo.
Estructura
Cuaternaria
Unión (enlaces no covalentes)
de dos o más cadenas
polipeptídicas con estructura
terciaria para formar un
complejo proteico.
Su estructura cuaternaria se refiere a la manera en
que cada cadena polipeptídica se arregla en el
espacio en relación con las otras cadenas
polipeptídicas.
Funciones
Estructural
Hormonal
Reguladora
Movimiento
Transportadora
Defensiva
Enzimática
Estructural Las proteínas forman tejidos de sostén y
relleno que confieren elasticidad y
resistencia a órganos y tejidos
Queratina
Fibras de colágeno
Histonas
Reguladora
Muchas proteínas se unen al DNA y
de esta forma controlan la
transcripción génica .
Las distintas fases del ciclo celular
son el resultado de un complejo
mecanismo de regulación
desempeñado por proteínas como la
ciclina.
Transportadora
Cumple la función de mover
otros materiales dentro de un
organismo. Las proteínas de
transporte son vitales para el
crecimiento y la vida de todos
los seres vivos. Hay varios
tipos diferentes de proteínas
de transporte.
Defensiva
La propiedad fundamental de los
mecanismos de defensa es la de
discriminar lo propio de lo extraño.
Los anticuerpos son unas proteínas
que forman parte del sistema
inmune y circulan por la sangre.
Cuando reconocen sustancias
extrañas para el organismo, como
los virus y las bacterias o sus toxinas,
las neutralizan.
Enzimática
La gran mayoría de las reacciones
metabólicas tienen lugar gracias
a la presencia de un catalizador
de naturaleza proteica específico
para cada reacción.
Estos biocatalizadores reciben el
nombre de enzimas.
La gran mayoría de las proteínas
son enzimas.
Reserva
La ovoalbúmina de la clara
de huevo, la lactoalbúmina
de la leche, la gliadina del
grano de trigo y la hordeína
de la cebada, constituyen
una reserva de aminoácidos
para el futuro desarrollo del
embrión.
Movimiento
Todas las funciones de
motilidad de los seres vivos
están relacionadas con las
proteínas.
Así, la contracción del
músculo resulta de la
interacción entre dos
proteínas, la actina y la
miosina.
Hormonal
Algunas hormonas son de
naturaleza proteica, como la
insulina y el glucagón (que
regulan los niveles de
glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la
hipófisis como la hormona
del crecimiento, o la
calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS
SOLUBILIDAD
• Se debe a sus grupos –R polares o hidrófilos
localizados sobre superficie externa de la
proteína.
• Establecen enlaces con el agua (puentes de
hidrógeno).
• La proteína se rodea de agua impidiendo su
unión con otras proteínas.
• Solubilidad: Fibrosas insolubles
Globulares solubles
DESNATURALIZACIÓN
• Rotura de los enlaces que
mantienen estado nativo de la
molécula, perdiéndose las
estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria.
• Los enlaces peptídicos permanecen
por lo que la proteína conserva su
estructura primaria y adopta forma
filamentosa.
ESPECIFICIDAD
• La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de
la forma que ésta adopte.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante
interacciones selectivas con otras moléculas.
• Un cambio en secuencia o conformación impide la unión y por lo tanto
función.
CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
• Tienen comportamiento anfótero y esto las hace
capaces de neutralizar las variaciones de pH del
medio.
• Se comportan como ácido o base regulando el pH.
ENFERMEDADES ASOCIADAS A LAS
PROTEÍNAS
La gammapatía
monoclonal
La gammapatía monoclonal de significado incierto es una afección en
la cual hay una proteína anormal, conocida como proteína monoclonal
o proteína M, en la sangre.
Esta proteína anormal se forma dentro de la médula ósea, el tejido
blando que produce sangre y que se encuentra en el centro de la
mayoría de los huesos.
Metacognición
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Conclusiones y retroalimentación
Ideas importantes del tema tratado
1.) Las proteínas cumplen funciones específicas en la célula, forma parte de
la estructura de las membranas celulares, proporciona energía, transporte y
protegen al organismo.
2.) Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células
y dirigen casi todos los procesos vitales.
3.) Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de
ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse
de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones.
BIBLIOGRAFÍA
• LEHNINGER Albert y NELSON, David L.
Principios de Bioquímica. Omega.
Barcelona – España. 2005
• GARRIDO Amado. Bioquímica Metabólica:
Conceptos y Tests. Editorial Tebar. 2009
