UNIVERSIDAD PANAMERICANA

FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD

Licenciatura de Médico y Cirujano

AMINOÁCIDOS, PEPTIDOS Y PROTEÍNAS

Curso: Química
Docente: Carlos de León
Integrantes:
1. Annie Ester López Pérez
2. Fergie Denises López Alvarado
3. Mayerli Alessandra Ríos Vázquez
4. Junior Danilo Gómez López
5. Andy Anthony Pérez Mejía
6. Maylin Estefani Tolchá Cantor
7. Cesia Queribel Lol Castañón

Retalhuleu, Retalhuleu
INDICE
INTRODUCCION
 AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

DEFINICIÓN DE AMINOÁCIDOS:

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas, las
cuales son indispensables para nuestro organismo. Entre sus funciones, ayudan a
descomponer los alimentos, al crecimiento o a reparar tejidos corporales, y también pueden
ser una fuente de energía. Además, son los encargados de permitir la contracción muscular
o mantener el equilibrio de ácidos y bases en los organismos.

¿QUE SON LOS AMINOÁCIDOS?

Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que forman parte de la estructura de
las proteínas y están compuestas por 4 elementos químicos básicos: carbono, hidrogeno,
oxigeno, y nitrógeno.

La unión entre diversos aminoácidos es lo que genera grupos de péptidos y

polipéptidos, es decir, proteínas.

El primer aminoácido fue descubierto en el año 1806 por los científicos Vauquelin y
Robiquet, quienes lo llamaron asparagina.

¿PARA QUÉ SIRVE LOS AMINOÁCIDOS?

La función principal de los aminoácidos consiste en la síntesis de proteínas celulares.

Individualmente, además, participan en numerosos procesos celulares tipo metabólicos,

hormonales, neurológicos, entre otros.

Por favorecer a la producción de óxido nítrico y poseer una composición acida, algunos

aminoácidos poseen propiedades antioxidantes y afectan de buena manera sobre el pH del

cuerpo.

TIPOS DE AMINOACIDOS

Aunque los aminoácidos pueden clasificarse de diversas maneras, suelen dividirse

en aminoácidos esenciales y no esenciales:

 Esenciales: aquellos que el cuerpo humano no es capaz de generar y que obtiene a

través de la alimentación.
 Esenciales: aquellos que el cuerpo humano no es capaz de generar y que obtiene a

través de la alimentación.

Además, existen los denominados aminoácidos condicionales, los cuales no son

esenciales y solo se utilizan en condición de enfermedad o estrés.

AMINOACIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales son indispensables para las funciones
vitales del organismo, por lo tanto, deben ser incorporados en la
dieta, ya que no son sintetizados por nuestro cuerpo.

Las proteínas que portan casi todos los aminoácidos esenciales son las
llamadas proteínas de alto valor biológico.

Existen 9 aminoácidos esenciales. A continuación, se detallan sus

principales funciones:
Histidina: participa en la formación de la hemoglobina, mielina, glóbulos rojos y blancos.

Este aminoácido es fundamental para la reparación de tejidos y ayuda a mejorar la libido.

Isoleucina: participa en la formación de hemoglobina, en el control de la glucemia y en la

reparación del tejido muscular posterior al ejercicio.

Lisina: favorece la absorción de calcio, ayuda a formar colágeno para el cartílago y el

tejido conectivo, promueve la producción de anticuerpos y reduce los triglicéridos.

Leucina: contribuye con el proceso de cicatrización, reduce los niveles de glucemia y

participa en formación de hormonas de crecimiento.

Treonina: ayuda con la producción de colágeno y elastina, mejora el esmalte dental,

corrige el metabolismo de las grasas y evita la formación de hígado graso.

Metionina: protege el cabello y las uñas, participa en la digestión de grasas y evita la

acumulación de lípidos en los vasos sanguíneos y en el hígado. También es una gran fuente

de azufre.

Fenilalanina: es precursor de la noradrenalina en el cerebro, mejora el ánimo, el estado de

alerta y contribuye con la memoria, el aprendizaje y la concentración.

Triptófano: al ser precursor de la serotonina, ayuda a reducir el insomnio, los estados de

depresión y las migrañas. Además, mejora el sistema inmune, contribuye con la liberación

de hormonas de crecimiento y puede reducir el apetito.

Valina: fortalece la reparación muscular y aumenta los niveles de energía.

AMINOACIDOS NO ESENCIALES

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Apolares
Alifáticos. Alanina, valina, prolina, metionina, leucina e isoleucina
Aromáticos. Fenilalanina y triptófano
Polares
Básicos. Histidina, arginina y lisina.
Ácidos. Aspartato y glutamato
Sin carga Glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina y glutamina

EJEMPLOS DE AMINOÁCIDOS (3)

Triptófano: es un neurotransmisor, que a su vez sirve para la síntesis de otros
neurotransmisores como la serotonina
Alanina: es un aminoácido no esencial para el ser humano, pero es de gran importancia
debido a que interviene en el metabolismo de la glucosa, que es la fuente de energía por
excelencia para los runners.
Leucina: es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas
Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que la leucina reduce la degradación del
tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares

PEPTIDO
Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos (AA)
mediante enlaces amida. En los
péptidos y en las proteínas, estos
enlaces amida reciben el nombre
de enlaces peptídicos y son el
resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de
una molécula de agua.
Generalmente se considera, según
el autor, que los péptidos no son
mayores de 50 o 100 aminoácidos.
De manera también general a una
cadena polipeptídica se le considera
péptido y no proteína si su peso molecular es menor de 5.000
DEFINICIÓN DE PEPTIDO:
Molécula que contiene dos o más aminoácidos (las moléculas que se unen entre si para
formar proteínas). Los péptidos pueden contener muchos aminoácidos que se llaman
polipéptidos o proteínas.
EJEMPLOS DE PEPTIDOS (5):

Bradiquinina: (Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg). Compuesto por nueve

aminoácidos, este péptido es un fármaco que produce vasodilatación y caída de la presión
sanguínea, por lo que se usa para el tratamiento de los hipertensos.
Oxitocina: (Cys-Tyr-Phe-Gin-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH2). Hormona producida por el
hipotálamo y que cumple funciones neuromoduladores del sistema nervioso central y un rol
vital en la preparación del cérvix femenino durante el parto y de los pechos durante la
lactancia.
Insulina: Hormona polipeptídica formada por 51 aminoácidos, segregada por el páncreas
para regular el ciclo de los azúcares en sangre.
Pepsina: Hormona compuesta de 326 aminoácidos de largo, encargada de regular los
procesos de digestión y absorción de los alimentos.
Leptina: Otra hormona peptídica que suprime la sensación de hambre, y está compuesta
por una cadena de 167 arninoácidos.

Tipos de péptidos
Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido,
tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 10 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número
de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas
formadas por más de 1000 AA.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo
NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha
reaccionado (el extremo carboxilo). Cada péptido o polipéptido se suele escribir,
convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que
posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra
un grupo carboxilo libre. A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA
principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como
sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Así, por ejemplo, un
tripéptido Pro-Tyr-Lys se denominará prolil-tirosil-lisina.
Funciones
Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos podemos
destacar:
Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la angiotensina II, un
octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama
angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otro ejemplo sería la bradiquinina,
un nonapéptido hipotensor (actividad vasodilatadora).
Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los más importantes:
Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la
secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién
nacido.
Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón (hormona
antidiurética).
Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte de las células
(disminuye la presencia de glucosa en sangre). Fue el primer péptido que se secuenció por
métodos químicos.

PROTEÍNA
Las proteínas con biomoléculas de alto peso molecular constituidas por una cadena lineal
de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se mantiene plegada de forma que
muestra una estructura tridimensional.
Las proteínas desempeñan numerosas funciones en el organismo. De manera muy genérica,
según su función, se clasifican como proteínas estructurales o proteínas con actividad
biológica.
Las proteínas estructurales son aquellas que intervienen en la constitución de los tejidos,
órganos y células. Como ejemplos se puede citar al colágeno, que forma parte de la piel,
ligamentos, tendones, hueso y matriz de varios órganos.
Las proteínas con actividad biológica son aquellas que intervienen o facilitan un proceso
bioquímico en el organismo. Las funciones aquí son casi innumerables, desde regulación de
procesos metabólicos hasta participación en la defensa (sistema inmune), pasando por ser
moléculas de transporte de otras moléculas en la sangre, por ejemplo.
Molécula de hemoglobina
De acuerdo con la composición química las proteínas, se clasifican en dos tipos principales:
Simples. Constituidos únicamente aminoácidos. Entre ellas tenemos albúminas, globulinas,
histonas…
Conjugadas. Tienen en su composición otras moléculas diferentes además de los
aminoácidos. A esa parte no aminoacídica se le denomina grupo prostético. Entre ellas
tenemos las glucoproteínas o mucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas.
Hablar de las proteínas nos podría llevar varios posts solo para definir todas sus funciones o
tipos, así que, por ahora, vamos a dejarlo aquí, quedándonos con la idea de que las
proteínas son las moléculas que ejecutan la mayor parte de las tareas de los organismos.
DEFINICIÓN DE PROTEÍNA:
Las proteínas con biomoléculas de alto peso molecular constituidas por una cadena lineal
de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se mantiene plegada de forma que
muestra una estructura tridimensional.
Las proteínas desempeñan numerosas funciones en el organismo. De manera muy genérica,
según su función, se clasifican como proteínas estructurales o proteínas con actividad
biológica.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS:
Las proteínas estructurales son aquellas que intervienen en la constitución de los tejidos,
órganos y células. Como ejemplos se puede citar al colágeno, que forma parte de la piel,
ligamentos, tendones, hueso y matriz de varios órganos.

Las proteínas con actividad biológica son aquellas que intervienen o facilitan un proceso
bioquímico en el organismo. Las funciones aquí son casi innumerables, desde regulación de
procesos metabólicos hasta participación en la defensa (sistema inmune), pasando por ser
moléculas de transporte de otras moléculas en la sangre, por ejemplo.
Molécula de hemoglobina

EJEMPLO DE PROTEÍNAS (3):

 Elastina
 Pepsina
 Colágeno
 Queratina
 Anticuerpos (o inmunoglobulinas)

La estructura de una proteína se puede describir en cuatro niveles

diferentes:
Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos que conforman a la proteína. Esta
secuencia lineal de aminoácidos viene codificada por el material genético de un organismo.
Esta secuencia de aminoácidos es la principal determinante de las propiedades de la
molécula proteica, determina la conformación tridimensional, o forma, que adoptará en un
medio dado.
Estructura secundaria: Se refiere la organización local de la cadena polipeptídica. El
átomo de hidrógeno de un grupo amino y un átomo de oxígeno de un aminoácido diferente
de la proximidad pueden formar enlaces de hidrógeno débiles (puentes de hidrógeno). Estos
enlaces hacen que la cadena adquiera una configuración concreta, la cual puede tener la
forma de una hélice alfa, o una hoja plegada beta
Estructura Terciaria: Las cadenas polipeptídicas presentan un plegamiento que origina
una configuración tridimensional compleja. Este plegamiento se debe a las interacciones
químicas que existen entre aminoácidos concretos localizados en diferentes regiones de la
cadena polipeptídica. La estabilización de estas estructuras se debe en su mayoría a enlaces
débiles, como puentes de hidrógeno, que se establecen entre aminoácidos muy separados,
interacciones electrostáticas entre grupos laterales cargados y fuerzas de van der Waals
(atracciones débiles entre moléculas y átomos cercanos con propiedades hidrofóbicas).
Algunas otras proteínas son estabilizadas por enlaces covalentes disulfuro de aminoácidos
de cisterna.

Estructura Cuaternaria: Está constituida por varias cadenas polipeptídicas unidas entre si
de manera covalente. La hemoglobina y la insulina son ejemplo de este tipo de estructura.
En el caso de la hemoglobina está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas diferentes,
mientras que la insulina está formada por dos.
CONCLUCIONES
 Bibliografías
1. Aminoácidos, péptidos y proteínas | Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5e |
AccessMedicina | McGraw Hill Medical ([Link])
2. Aminoácidos, péptidos y proteínas | Dciencia
3. Proteínas y Péptidos | Concise Medical Knowledge ([Link])
4. 25: Aminoácidos, Péptidos y Proteínas - LibreTexts Español
5. [Link]