Página | 1
TEMA 4.- LAS PROTEÍNAS
1. Introducción. Definición y características.
2. Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación
según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o
básica). Aminoácidos esenciales (concepto).
3. Enlace peptídico. Péptidos, oligopéptidos y proteínas.
4. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de
aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que
estabilizan la estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria
(hemoglobina).
5. Propiedades de las proteínas: solubilidad, desnaturalización y
renaturalización.
6. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas)
7. Funciones (transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal,
defensa y contráctil).
Página | 2
Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N, y con frecuencia llevan
S, P y elementos metálicos como Fe y Cu.
Son las macromoléculas más abundantes en nuestras células (50-80%).
Presentan elevado peso molecular.
Son polímeros formados por unidades de menor masa molecular, los
aminoácidos (monómeros), unidos mediante enlaces peptídicos.
Atendiendo al nº de aas que integran el polímero:
● si es menor de 100 hablamos de péptidos
(oligopéptidos 2-10 y polipéptidos 10-100), y
● si es mayor de 100: proteínas (holoproteínas Y heteroproteínas)
LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y proteínas.
Poseen un carbono central (asimétrico) unido a
cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la
glicina o glicocola). Estos radicales son:
● Un grupo carboxilo (-COOH), ácido.
● Un grupo amino (-NH2), básico.
● Un hidrógeno.
● Un radical variable, característico de
cada aminoácido, y que le confiere
características propias. Sirven como
criterio de clasificación de los
aminoácidos.
En la naturaleza, tanto el grupo amino
como
el carboxilo, se unen al mismo carbono,
por
lo que son aminoácidos de tipo α o
α-aminoácidos.
Las proteínas son polímeros de
α-aminoácidos, que pueden ser liberados por
hidrólisis. Aunque se conocen unos 200 aminoácidos, sólo veinte forman parte de las
proteínas: Aminoácidos proteicos.
Página | 3
Aminoácidos esenciales
Los organismos heterótrofos no son capaces de sintetizar todos los aminoácidos que
necesitan a partir de otros compuestos más sencillos.
Los llamados aminoácidos esenciales deben obtenerse de la dieta, y varían para cada
especie. Por ejemplo, en los humanos son: valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile),
triptófano (Trp), fenilalanina (Phe), metionina (Met), treonina (Thr) y lisina (Lys).
Los alimentos que sirven de fuente de estos aminoácidos son la carne, pescado, huevos,
queso, etc. Los organismos autótrofos sí que pueden sintetizar todos los aminoácidos
necesarios para sus proteínas.
CLASIFICACIÓN
Los aminoácidos se clasifican según su grupo variable R:
● NO POLARES: la cadena es una cadena alifática o es un anillo aromático.
● POLARES SIN CARGA: R tiene grupos polares que pueden formar puentes de
hidrógeno con otros grupos polares.
● POLARES CON CARGA que pueden ser:
o ÁCIDOS, el grupo R tiene un grupo ácido, tienen carga negativa.(COO-)
o BÁSICOS, el grupo R tiene un grupo amino, tienen carga positiva.(NH3+)
Página | 4
Página | 5
Propiedades de los aminoácidos
Estereoisomería o isomería espacial
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el carbono α,
enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo, un radical R y un
hidrógeno. Como consecuencia, los aminoácidos
presentan isomería.
Cada
aminoácido puede tener dos estereoisómeros:
● Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo
quede arriba, el grupo -NH2 queda situado a la derecha.
● Con configuración L, si el grupo -NH2 se encuentra a la izquierda.
Ambos estereoisómeros son
imágenes especulares y no
superponibles entre sí, por lo que
son enantiómeros.
Todos los aminoácidos proteicos
tienen configuración L.
Página | 6
Isomería óptica
Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono asimétrico,
siendo capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de
aminoácidos.
Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser:
● Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha.
● Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.
La configuración L o D es independiente de la actividad óptica, por lo que un
L-aminoácido puede ser levógiro o dextrógiro, igual que otro con configuración D.
Comportamiento anfótero
Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir,
pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH del
medio en que se encuentre.
Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino:
● En un medio con pH básico, se comportan como ácidos. Los grupos -COOH liberan
protones, quedando como -COO-.
● En un medio con pH ácido, se
comportan como bases.
Los grupos -NH2 captan
protones, quedando
como -NH3+.
Página | 7
Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base,
liberando o retirando protones del medio.
Si el
medio es
ácido, el
aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO-capta un protón y pierde su
carga negativa.
Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -NH3+
libera un protón y pierde su carga positiva.
Página | 8
El enlace peptídico
Los aminoácidos se unen para formar péptidos y proteínas mediante un enlace
peptídico.
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo carboxilo (–COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (–NH2) de otro aminoácido.
El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un
enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace covalente tipo amida.
Este enlace posee unas características concretas:
El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los
demás enlaces C-N; por esta razón tiene carácter parcial de doble enlace, lo que
evita la rotación a su alrededor y restringe la conformación de la cadena
polipeptídica.
Los cuatro átomos (C=O, N-H) del grupo amida y los C alfa adyacentes que hallan
situados sobre un mismo plano, manteniendo las distancias y ángulos fijos. Los
únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por
C-C y N-C.
Página | 9
El resultado de la unión de los aminoácidos mediante enlaces peptídicos son cadenas de
aminoácidos llamados péptidos. . Si el número de aminoácidos que forma un péptido es
dos, se denomina dipéptido; si es tres, tripéptido, etc.
En un péptido aparecen dos extremos:
● Un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoácido con su grupo
amino libre, por lo que se le llama aminoácido N-terminal.
● Un extremo C-terminal, en el que está situado el último aminoácido con su grupo
carboxilo libre, por lo que se llama aminoácido C-terminal
Los péptidos que tienen entre dos y diez aminoácidos son los oligopéptidos.
Si el péptido tiene más de diez aminoácidos se denomina polipéptido, y si está
constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si su masa molecular es
superior a 5000 u.m.a., se denomina proteína.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas están formadas por una o varias cadenas polipeptídicas y, aunque sólo
están compuestas por veinte aminoácidos diferentes, en cada célula existen miles de
proteínas distintas con funciones características.
Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja, ya que no son
moléculas lineales, sino que se pliegan en el espacio adquiriendo una forma característica
(conformación) que determina su función biológica. La estructura de una proteína es la
disposición que adoptan las cadenas polipeptídicas en el espacio.
Por su complejidad, se
distinguen cuatro niveles
estructurales conocidos
como: ● Estructura
primaria.
● Estructura secundaria.
● Estructura terciaria.
● Estructura
cuaternaria.
Página | 10
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados
desde el primer aminoácido hasta el último.
Por tanto, indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y en qué orden
se encuentran.
La función de cada proteína depende de su secuencia de aminoácidos que la forman y de
la forma que ésta adopte.
La estructura primaria se mantiene mediante enlaces peptídicos.
Todas las proteínas tienen dos extremos:
● Un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoácido con su grupo
amino libre, por lo que se le llama aminoácido N-terminal.
● Un extremo C-terminal, en el que está situado el último aminoácido con su grupo
carboxilo libre, por lo que se llama aminoácido C-terminal.
La secuencia de una proteína se define enumerando los aminoácidos desde el
extremo N-terminal hasta el C-terminal. De esta secuencia depende la función de la
proteína y determina el resto de niveles estructurales más complejos.
Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag, debido a la
capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α. Los enlaces peptídicos
no pueden girar y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos
se sitúan en el mismo plano.
Aunque sólo hay 20 aminoácidos distintos que constituyen los péptidos, como
pueden tener cientos o miles de aminoácidos, la variedad de secuencias peptídicas es
prácticamente ilimitada, ya que pueden formarse 20n polipéptidos distintos, donde n
es el número de aminoácidos presentes en la cadena.
Página | 11
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de una proteína es la disposición en el espacio de la secuencia
de aminoácidos o estructura primaria. Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces
que forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el
polipéptido adquiera una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la
forman.
Se mantiene gracias a los enlaces puentes de Hidrógeno que se establecen entre los
grupos -C=O de unos enlaces peptídicos y los grupos -NH de otros enlaces próximos. Las
cadenas laterales R quedan distribuidas a lo largo de la cadena peptídica adoptando
determinadas posiciones en el espacio.
Existen dos tipos de estructura secundaria posibles:
1. ⍺-HÉLICE
La estructura primaria se enrolla sobre sí misma de forma dextrógira y se origina una
hélice que se estabiliza por puentes de H entre los grupos -NH- y -CO- de los enlaces
peptídicos. Los grupos R no intervienen y quedan hacia el exterior.
En la hélice-α el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra enrollado de manera
compacta alrededor del eje longitudinal de la molécula, y los grupos R de los distintos
restos aminoácidos sobresalen de esta estructura helicoidal, que tiene forma de escalera
de caracol. Cada giro de la hélice abarca 3,6 residuos aminoácidos.
La hélice se enrolla hacia la derecha y los puentes de H se establecen entre los
aminoácidos situados cada cuarta posición.
Página | 12
2.
β-LAMINAR O DE HOJA PLEGADA
En la estructura en hoja plegada o lámina β, el esqueleto de la cadena polipeptídica se
dispone en zig-zag, los tramos que quedan enfrentados se unen mediante puentes de H
intracatenarios, también entre los gurpos -NH- y -CO- de los enlaces peptídicos..
Muchas de estas cadenas colocadas paralelamente unas a otras forman una estructura
que recuerda a una hoja de papel plegada, en la que los grupos R de los aminoácidos se
encuentran sobresaliendo por ambas caras de dicha hoja. En este caso, los grupos R de
los diferentes restos aminoácidos establecen puentes de hidrógeno con los de las
cadenas vecinas (puentes de hidrógeno intercatenarios).
Este tipo de estructura la presenta la β-queratina de uñas, pelos y plumas.
Página | 13
ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la conformación espacial definitiva que adopta la cadena polipeptídica. La estructura
terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de
enlaces entre las cadenas R de los aminoácidos.
Estos enlaces pueden ser de cuatro tipos:
● puentes de H: se establecen entre grupos polares sin carga.
● enlaces electrostáticos: son enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas
eléctricas opuestas. Se dan entre grupos R de aminoácidos ácidos (con carga
negativa) y los grupos R de aminoácidos básicos (con carga positiva)
● enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van der Waals: Se producen entre los grupos R
de los aminoácidos apolares. Son débiles.
● puentes disulfuro: (-S-S-) son enlaces fuertes, y se establecen entre dos grupos
-SH correspondientes a dos aminoácidos Cisteína.
Página | 14
Si se sustituye un aminoácido por otro (estructura primaria), se alterará la estructura
tridimensional de la proteína, ya que no se formará alguno de estos enlaces. La
disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con
otras moléculas, por lo que esta estructura es la responsable directa de las propiedades
biológicas de una proteína y de su función.
La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que pueden tener las proteínas
formadas por una única cadena polipeptídica.
Se puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales de las proteínas: ➲
proteínas globulares: la estructura resulta del plegamiento sucesivo de la estructura
secundaria, como un ovillo, hasta formar una proteína esferoidal, compacta, y ,
generalmente soluble en agua. En estas proteínas el plegamiento se hace de tal
manera que los aminoácidos que poseen cadenas hidrófobas se disponen hacia el
interior de la estructura y los que poseen cadenas polares se localizan en la superficie.
La gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares, como
funciones enzimáticas, de transporte u hormonales
➲ proteínas fibrilares o fibrosas: presentan formas alargadas, muy resistentes e
insolubles en agua. Su estructura terciaria es muy simple, con un grado de
plegamiento menor. Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los
organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Entre las
proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del
pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
Página | 15
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Sólo está presente en las proteínas que constan de más de una cadena polipeptídica. La
estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria.(subunidades proteicas o protómeros). La unión entre ellas se realiza
mediante los mismos tipos de enlaces que establecen la estructura terciaria que se
establecen entre las cadenas R de los aminoácidos de las distintas subunidades.
Página | 16
Ejemplos: lahemoglobina, lasproteínas
musculares, loscomplejosmultienzimáticosylas
inmunoglobulinas.
La hemoglobina es un tetrámero constituido por
4 protómeros: 2 cadenas ⍺ y 2 cadenas β
Página | 17
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
SOLUBILIDAD
Las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua, en cambio las
globulares son solubles en agua. Las proteínas en agua debido a su elevada masa
molecular forman disoluciones coloidales.
Las proteínas globulares son solubles en medios acuosos, esto se basa en la interacción
de los aminoácidos polares que se disponen en la periferia con el agua; en cambio los
aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la estructura. Existe una capa de
solvatación de agua alrededor de cada proteína que impide la asociación entre ellas. Si se
pierde esta capa (por la presencia de iones) las moléculas de proteínas se unen entre sí ,
formando agregados insolubles y precipitan.
DESNATURALIZACIÓN
La desnaturalización consiste en la pérdida de su estructura 3D característica de la
proteína. Como consecuencia afecta a la función de la proteína.
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible, dependiendo de que la proteína
pueda recuperar su conformación cuando cesan los factores que producen la
desnaturalización o que no recupere más su forma. Cuando recupera su forma y función
el proceso se llama renaturalización.
Los factores que provocan la desnaturalización son: variaciones de pH, cambios de
temperatura, y cambios en la presencia de sales.
ESPECIFICIDAD
Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie posee proteínas distintas a
otras. Esto permite establecer el parentesco evolutivo entre especies, al estudiar la
semejanza que existe entre las proteínas de distintos grupos de seres vivos. Incluso
dentro de la misma especie los individuos presentan distintas proteínas. (se pone de
manifiesto en el rechazo de órganos trasplantados)
Página | 18
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su naturaleza y composición, las proteínas se clasifican en Holoproteínas y
Heteroproteínas.
HOLOPROTEÍNAS
Son proteínas formadas exclusivamente por cadenas polipetídicas (por aminoácidos). Se
clasifican en :
Globulares.
Con forma esférica y solubles en disoluciones acuosas. pueden ser:
➲ Albúminas. Con función transportadora o de reserva de aminoácidos.
Lactoalbúminas. Ovoalbúminas y seroalbúminas.
➲ Globulinas. Son las proteínas más grandes, con elevadas masas moleculares. Las ⍺
y β globulinas de la hemoglobina y las inmunoglobulinas o anticuerpos. ➲ Histonas.
Con Mm baja y contienen una gran cantidad de Aas básicos. Se asocian al ADN para
formar la cromatina.
Fibrilares
Son insolubles en agua y desempeñan funciones estructurales. Se incluyen: ➲
Queratinas. Presentes en la epidermis de piel, y en estructuras asociadas: pelo, uñas,
plumas y escamas.
➲ Colágeno: En los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y óseo. Con una estructura
compuesta por tres cadenas trenzadas.
➲ Miosina: participa en la contracción muscular
➲ Elastina: con gran elasticidad. Se encuentra en órganos como los pulmones, las
arterias o en la dermis de la piel.
Página | 19
HETEROPROTEÍNAS
Están formadas por cadenas peptídicas y otras sustancias no proteicas llamado grupo
prostético:
. Heteroproteína=grupo proteico + grupo prostético.
Página | 20
Según el grupo prostético, se clasifican en:
➲ Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico. ejemplo: caseína de la
leche
➲ Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Ejemplos: las proteínas de las
membranas celulares, las mucoproteínas protectoras del aparato respiratorio y
digestivo, las gammaglobulinas o anticuerpos.
➲ Lipoproteínas: Con un lípido como GP. Ejemplo: las proteínas transportadoras en la
sangre de grasas y colesterol.
➲ Nucleoproteínas: Su GP está formado por AN. Constituyen la cromatina y los
cromosomas.
➲ Cromoproteínas: Su GP es una molécula compleja que presenta color, puede ser:
→ compuesto porfirínico: su GP está compuesto por una meltalporfirina, que
es una molécula formada por cuatro anillos pirrólicos unidos formando una
estructura cerrada, se le une un ión metálico. Destacan
[Link] y mioglobina, de la sangre y del músculo, transportan
O2. Su metalporfirina es el grupo hemo y lleva Fe 2+.
2. citocromos, intervienen en los procesos de transporte de electrones.
También tienen Fe3+ que pasa a Fe2+.
3. clorofilas, con una metalporfirina con Mg2+, y llevan también el
terpeno fitol. Se encargan de captar energía luminosa durante la
fotosíntesis.
4. cianocobalamina o vitamina B12, contiene Mo7+. interviene en el
metabolismo de proteínas y AN.
→ compuesto no porfirínico: su GP es coloreado pero no es una
metalporfirina. 1. rodopsina, presente en la retina, imprescindible para el
proceso visual. 2. hemocianina, contiene Cu 2+ , en invertebrados transporta
O2
Página | 21
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son un grupo de moléculas que realizan funciones muy
variadas:
1. ESTRUCTURAL: muchas proteínas forman estructuras celulares, como las
membranas celulares, fibras contráctiles,... órganos y tejidos
2. ALMACÉN DE AAS: Constituyen una fuente de reserva de Aas. Son
abundantes en semillas y en huevos.
3. FISIOLÓGICA: se incluyen proteínas que intervienen en procesos celulares
y orgánicos, como el transporte de sustancias, hormonal,
4. CATALIZADORA: son las enzimas , que son biocatalizadores, favorecen las
reacciones químicas del metabolismo.
5. INMUNITARIA: como los anticuerpos de defensa del organismo.
