CATALIZADORES ORGÁNICOS
ENZIMAS Y RIBOSOMAS
CATALIZADORES
Sustancia o agente que acelera las reacciones químicas. Pueden ser orgánicos e
inorgánicos.
Entre los orgánicos (compuestos que contienen carbono) encontramos a:
Enzimas: de naturaleza proteica
Ribosomas: de naturaleza nucleica (ARN)
ENZIMAS
SON:
Moléculas proteicas, catalizan (aceleran) reacciones químicas
Altamente específicas: solo actúan sobre sus sustratos
Sumamente efectivas: se requieren de pequeñas cantidades
No se modifican permanentemente ni se consumen durante la reacción
Actúan a una temperatura y pH óptimos
Su acción es regulada
pH óptimo
pH en el cual la conformación de las proteínas será la más adecuada para la
actividad catalítica. (La conformación depende de sus cargas eléctricas).
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH porque poseen
grupos químicos en las cadenas laterales de sus aminoácidos que según el pH
pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
Temperatura óptima
Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC
de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas
por enzimas siguen esta ley general.
Sin embargo, por ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad es
contrarrestado por la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
Tipos de enzimas según su proceso de síntesis
Constitutivas: Son sintetizadas por la maquinaria celular. Existen siempre
en la célula.
Inducibles: Son sintetizadas si aparece un sustrato. (ej. enzimas del
metabolismo de la lactosa)
Reprimibles: Dejan de ser sintetizadas al aparecer un producto. (Ej. Histidin
sintetasa, necesaria para la producción de histidina. Cuando hay mucha
histidina deja de sintetizarse)
Enzimas conjugadas
Cofactores:
Presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis. Estos pueden
ser iones inorgánicos como el hierro, magnesio, manganeso, Zinc, entre otros. Casi
un tercio de las enzimas conocidas requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estas
coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
Cuando los cofactores o las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente a la enzima se llaman grupos prostéticos.
La forma catalíticamente activa de la enzima, es decir, la enzima unida a su
grupo prostético, se llama holoenzima.
La parte proteica de una holoenzima se llama apoenzima
Solo la apoenzima no es activa
Mecanismo de acción de las enzimas
Actúan reduciendo la energía de activación: energía necesaria para que el sustrato
alcance el estado de transición, es decir de mayor energía.
No afectan ni la dirección, ni el equilibrio de la reacción. Solo la velocidad
Etapas de la acción enzimática
1. Formación de complejo enzimasustrato: la enzima se une a la (las)
molécula (s) que será (n) modificada (s) químicamente.
2. Ajuste inducido: modificación temporal de enzima y sustrato
3. Catálisis: reacción química
4. Liberación de productos: la enzima puede iniciar nuevamente el ciclo.
MODELO CERRADURA LLAVE O MODELO DE MOLDE DEL SITIO
CATALÍTICO
Modelo de "Ajuste Inducido“
El sitio catalítico es flexible y “se ajusta”
Flexibilidad del sitio catalítico.
En el modelo de ajuste inducido, el sustrato
induce un cambio de forma en la enzima.
Regulación de la acción enzimática
Cinética enzimática:
La velocidad de las reacciones químicas depende de
las concentraciones de enzima y de sustrato.
A grandes concentraciones de sustrato, la enzima
actúa a su máxima velocidad, hasta que se satura.
Para acelerar más la velocidad, es preciso agregar
más enzima.
SITIOS FUNCIONALES
Sitio activo:
Lugar donde se une el
sustrato con la enzima.
Es específico para su
substrato, con actividad
catalítica
Sitio alostérico:
Lugar donde se une un
producto o metabolito a
la enzima.
Con actividad
reguladora
Sitio activo
Parte funcional de la enzima donde se une el sustrato.
En el sitio activo existen ciertos aminoácidos:
o Residuos de unión: intervienen en la unión enzima y sustrato.
o Residuos catalíticos: participan de forma activa en la transformación
química del sustrato
Los aminoácidos se aproximan en la estructura terciaria de una proteína.
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles: puentes de
hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, llamado sitio activo o sitio
catalìtico.
Tipos de inhibidores
Reversibles: Unión no covalente de un inhibidor a la enzima
o Competitiva
o No competitiva
o Acompetitiva
Irreversibles: Unión covalente del inhibidor al enzima
Inhibidores reversible
INHIBICION COMPETITIVA: Sustrato e inhibidor se
asemejan y compiten por el sitio activo
INHIBICION NO COMPETITIVA: El inhibidor no
se asemeja al sustrato, ni compite por el sitio
activo, pero al unirse a la proteína modifica al sitio
activo, inhibiendo a la enzima.
En la inhibición acopetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato,
pero su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado
su disociación e impidiendo la formación de los productos.
INHIBIDORES/ACTIVADORES
ISOENZIMAS
Enzimas que tienen distinta estructura molecular, aunque su función
biológica es similar
Podemos observar la existencia de isoenzimas en función de:
o El tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta
isoenzimas distintas en músculo y corazón.
o El compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato
deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
o El momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo,
algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de las mismas
enzimas en el adulto.
CLASIFICACION INTERNACIONAL
OXIDO REDUCTASAS
TRANSFERASAS
HIDROLASAS
LIASAS
ISOMERASAS
LIGASAS
AMILASA SALIVAL (hidrolasa)
Corta enlace glucosídicos
Convierte el almidón en dímeros o monómeros
RIBOZIMAS
Catalizadores orgánicos formados por ribonucleótidos.
Pueden participar en maduración de otros ARN, recorte de intrones y
empalme o en reacciones químicas que ocurren en el ribosoma (Ej.
Formación de enlaces peptídicos).
