BIOLOGÍA
4_Proteinas
JENNY ORTEGA ROJAS
Bióloga. Msc. PhD
➢ En 1953, un estudiante universitario llamado Stanley
Miller realizó un experimento para el estudio de la
evolución química.
➢ Las descargas y el calor habían causado la síntesis de
compuestos que es fundamental para la vida: los
aminoácidos
¿QUÉ SON LAS PROTEINAS?
✓ Las proteínas, macromoléculas compuestas de aminoácidos, son los componentes más versátiles
de las células.
✓ las proteínas están implicadas en prácticamente todos los aspectos del metabolismo ya que la
mayoría de las enzimas, las moléculas que aceleran las miles de reacciones químicas que tienen
lugar en un organismo, son proteínas.
¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?
✓ Las proteínas son polímeros de aminoácidos (21).
✓ Todos los aminoácidos tienen la misma estructura fundamental que consiste en un carbono
central unido a cuatro grupos funcionales distintos: un grupo amino nitrogenado (—NH2);
un grupo carboxilo (—COOH); un hidrógeno; y un grupo que varía entre los diferentes
aminoácidos (R).
selenocisteína, tiene una
estructura similar a la cisteína pero
con un átomo de selenio en lugar
del azufre.
¿QUÉ SON LOS ISOMEROS?
Isómeros: moléculas con la misma fórmula estructural pueden tener diferentes estructuras.
¿Cómo se unen los aminoácidos para formar las proteínas?
✓ En general, una subunidad molecular como el aminoácido, el nucleótido o el azúcar se
denomina monómero («una parte»).
✓ Cuando se unen monómeros, la estructura resultante se llama polímero («muchas partes»). El
proceso de unión de los monómeros se denomina polimerización.
¿Cómo se unen los aminoácidos para formar las proteínas?
✓ Este enlace se llama enlace peptídico y la cadena resultante de dos aminoácidos se conoce
como péptido.
¿Cómo se unen los aminoácidos para formar las proteínas?
✓ La palabra proteína o polipéptido se reserva a menudo para las cadenas largas, digamos, de 50 o
más aminoácidos de longitud; en tanto que el término péptido se utiliza para referirse a cadenas
más cortas.
Esqueleto: (1) las cadenas laterales de cada residuo se extienden lejos de él; (2) tiene direccionalidad,
y (3) es flexible
¿Cómo son las proteínas?
Estructura Primaria
✓ La secuencia de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, es la estructura primaria de
la cadena polipeptídica.
✓ La estructura primaria siempre se representa en forma de “collar de perlas” simple y lineal
Recuerda que los
grupos R de cada
aminoácido afectan a
su solubilidad y
reactividad química
146 aa
¿Cómo son las proteínas?
Estructura Secundaria
✓ Los polipéptidos presentan regiones con alguna de las formas regulares de la estructura
secundaria, como la hélice-α y la lámina plegada-β.
✓ Las designaciones α y β se refieren simplemente al orden en el que estos dos tipos de
estructuras secundarias se descubrieron.
Estructura Secundaria
El a sticidad y fi rmeza. Fibroína, espidroínas 1 y 2.
Estructura Secundaria
¿Cómo son las proteínas?
Estructura Terciaria
✓ La estructura terciaria de una molécula proteínica corresponde a la forma global que toma
por cada una de sus cadenas polipeptídica
✓ Interacciones débiles (enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas) como los
enlaces covalentes fuertes.
1. Los enlaces de hidrógeno que se forman entre los grupos R de ciertas subunidades de aminoácidos.
2. Los enlaces iónicos que pueden ocurrir entre el grupo R de un aminoácido con carga positiva y el grupo
R de otro aminoácido con carga negativa.
3. Las interacciones hidrófobas que resultan por la tendencia de los grupos R no polares, al ser excluidos
por el agua circundante, causando su asociación y orientación hacia el interior de la estructura globular.
4. Los enlaces covalentes disulfuro o puentes disulfuro, que unen los átomos de azufre de cada dos
subunidades de cisteína presentes en la misma cadena.
Estructura Terciaria
Estructura Terciaria
¿Cómo son las proteínas?
Estructura Cuaternaria
✓ Muchas proteínas funcionales están compuestas de dos o más cadenas polipeptídicas, que
interactúan entre sí de manera específica para formar la molécula biológicamente activa. La
estructura cuaternaria es la estructura 3-D resultante.
¿Cómo son las proteínas?
Las proteínas varían desde una forma de mariposa hasta otra circular o globular.
Estructura Cuaternaria
Estructura de las proteinas… Resumen
¿Ocurren espontáneamente estos pliegues? ¿Qué sucede si se alteran los pliegues
normales?
En 1972, el científico norteamericano Christian B. Anfinsen obtuvo el Premio Nobel de Química por
sus estudios en desdoblamiento de proteínas.
Anfinson descubrió que la ribonucleasa puede ser desplegada, o desnaturalizada, tratándola con
compuestos que rompen los enlaces de hidrógeno y los puentes disulfuro
¿Ocurren espontáneamente estos pliegues? ¿Qué sucede si se alteran los pliegues
normales?
El plegamiento está facilitado por proteínas específicas llamadas chaperonas moleculares. Familia de
moléculas denominada «proteínas del shock por calor». Estos compuestos se producen en grandes
cantidades cuando las células se exponen a altas temperaturas o a otros tratamientos que provocan que las
proteínas pierdan su estructura terciaria.
Enfermedad de las vacas locas: encefalopatía espongiforme bovina
Scrapie atipico
Espontaneo, no contagioso
