Todas las reacciones que involucran transacciones de energía requieren la
acción de las proteínas.
Los seres vivos son capaces de producir miles de moléculas diferentes a
partir de fotones solares, elementos y compuestos sencillos como O2, N2,
H2O, NH3, CO2 y glucosa
Estas moléculas se sintetiza en el
Biomoléculas que intervienen en
momento preciso y en la cantidad
todas las propiedades que
adecuada para que las células se adapten
caracterizan a los seres vivos
a las condiciones ambientales y se
reproduzcan
Hacen posible la vida –
cumplen una diversidad de Macromoléculas intracelulares más
funciones abundantes y se encuentran en todos
los compartimientos de las células
UTILIZACION
ORIGEN
Degradación de Síntesis de proteínas para los tejidos
proteínas (digestión)
Síntesis de
Compuestos aminados
Ejm: Hemo, GABA,
Hormonas, etc.
Absorción a AMINOACIDOS
nivel intestinal
Síntesis (Urea, creatinina,
Ac. úrico, NH3)
Síntesis de aa en el
Producción de Ciclo de
hígado (transformación
Krebs
de un aa en otro ) Energía
α-cetoácidos glucosa
Cuerpos
cetónicos
Las enzimas, aceleran reacciones químicas para que se lleven a cabo a una
velocidad compatible con las necesidades celulares
Las proteínas transportan y regulan el flujo de moléculas y electrones a
través de las membranas
Estructural: determinan la estructura celular y la extracelular, y forman, por
ejemplo, cabellos y tendones
Defensa - Sistema inmunitario produce otro tipo particular de
proteínas→ los anticuerpos, capaces de distinguir las moléculas propias de
las ajenas.
Seres humanos son capaces de sintetizar alrededor de 50 000 proteínas
distintas, una pequeña fracción se ha estudiado
Cadenas de L-aminoácidos
Descritos > 300 AAs
20 AAs – Constituyentes proteínas mamíferos – síntesis
Presentan la misma estructura general
AAs contienen grupos ionizables, al variar la acidez de la solución, se observan
diferentes especies iónicas cuya carga neta varía con el pH.
El carbono α (Cα) de los aminoácidos está unido a tres sustituyentes comunes:
un grupo carboxilo (-COOH), con pKa cercano a 2; un grupo amino, básico (-
NH2), con pKa cercano a 9.5; y un átomo de hidrógeno.
El cuarto sustituyente del Cα, llamado cadena lateral, determina la identidad del
aminoácido.
Cadenas de L-aminoácidos
L-aminoácidos se encuentran unidos en las proteínas mediante el enlace
covalente del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro.
Reacción de condensación se forma una amida, que une los dos aminoácidos
para formar el enlace peptídico
Aa Aa Enlace peptídico
Cadenas de L-aminoácidos
Polipéptido
Cadenas laterales→ llamadas residuos, determinan la
identidad y propiedades de la proteína al ser
incorporadas a la cadena polipeptídica
Cadenas de Aas unidos mediante enlaces
peptídicos
20 aminoácidos de las proteínas presentan una variedad de tamaños, formas y
propiedades químicas.
La conformación que adoptan las cadenas polipeptídicas en el espacio es
determinada por el volumen y la solubilidad de las cadenas laterales.
Cada aminoácido tiene asignados símbolos de una y tres letras
Estructura de los 20 aminoácidos frecuentes en las proteínas
En las proteínas que se
encuentran en disoluciones
acuosas (un ambiente polar)
las cadenas laterales de los
aminoácidos no polares
tienden a agruparse en el
interior de la proteína
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
EN EL ASPECTO NUTRICIONAL
20 aminoácidos comunes son
esenciales para asegurar la
salud
8→ Dieta del ser
humano 12 → No requieren estar
presentes en la dieta
“esenciales desde el punto de vista
nutricional”
“no esenciales en el aspecto
nutricional”
Arginina → Semiesencial 1 – a partir de Glu 6- a partir de Ser
Hidroxiprolina 2 – a partir de Asp 7 – a partir de Fen
Hidroxilisina → No se requiere para 3 – a partir de Lis
síntesis proteína. Procesamiento 4 – a partir de Pro
colágeno 5 – a partir de Ser
Glicina Gli G Alanina Ala A Serina Ser S
Cisteina Cis C Aspartame Asp D
Glutamato Glu E Asparagina Asn N Glutamina Gln Q
Tirosina Tir Y Prolina Pro P
Valina Val V Leucina Leu L Isoleucina Ile I
Treonina Tr T Metionina Met M
Lisina Lis K Arginina Arg R Fenilalanina Fen F
Histidina His H Triptofano Trp W
Las propiedades Aas explican su comportamiento
y características
• Actividad Óptica
• Comportamiento anfótero
• Absorbancia Luz ultravioleta
• Generación reacciones coloreadas
Actividad Óptica
• Las formas D y L de la Alanina son imágenes especulares
• La mayoría de isómeros don del tipo L (trazas D)
• El carácter L o D de los aminoácidos condiciona la estructura
secundaria de las proteínas
Comportamiento anfótero
• Determina el comportamiento de los AAs
• Se usa para escoger los métodos cromatográficas de
separación
• Permite que los Aas se adapten y actúen
dependiendo del pH y actúen:
• Como un acido (Si el pH es básico)
• Como una base (Si el pH es acido)
• Como un acido y una base (Si el pH es neutro)
Absorbancia UV AAs
• Se puede detectar los Aas que tienen anillos benceno
• Se utiliza esta absorbancia para cuantificar proteínas
• Los Aas alifáticos absorben a longitudes de onda
diferentes
Reacciones coloreadas para la detección AAs
El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la
presencia de proteínas, péptidos cortos y otros
compuestos con dos o más enlaces peptídicos en
sustancias de composición desconocida
La coloración violeta se debe a la formación de
un complejo de coordinación entre los iones
Cu+2 y los nitrógenos de los enlaces peptídicos
Separación AAs
Cromatografía de exclusión
molecular
Electroforesis en gel
Separación AAs
Cuantificación mediante absorbancia
Espectro de masas
Estados de deficiencia de aminoácidos
Suministro de una dieta farinácea con poca
KWASHIORKOR
proteína
La ingestión calórica como aminoácidos
MARASMO específicos son deficientes
BIOSINTESIS DE PRODUCTOS AMINADOS
DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA
Histamina
Acido g-aminobutirico (GABA)
Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina)
Hormonas Tiroideas
Serotonina
Melatonina
Creatina, entre otros
HISTAMINA
Se produce por
descarboxilación de
la histidina.
Acción vasodilatadora
Disminuye la PA
Estimula la producción de HCl
y pepsina en el estómago
Se libera bruscamente en
respuesta al ingreso de
sustancias alergenas en los
tejidos.
ACIDO GAMMA-AMINOBUTIRICO (GABA)
Se forma por descarboxilación del
glutamato, generalmente en el
SNC.
Intermediario químico en la
regulación de la actividad neuronal,
Actúa como inhibidor o depresor de
la transmisión del impulso nervioso
CATECOLAMINAS: Dopamina,
Noradrenalina y Adrenalina
Derivan de la TIROSINA
Se producen en el SN y en la M.
adrenal.
Dopamina: neurotransmisor
importante
Adrenalina y Noradrenalina:
hormonas que estimulan la
glucogenolisis en hígado y
músculo y la lipólisis en tejido
adiposo.
HORMONAS TIROIDEAS
Triyodotironina y tiroxina (T3, T4), se sintetizan a partir de TIROSINA.
Producidas por la G. tiroides.
Efecto: aumento del metabolismo basal siendo indispensable para:
Correcto desarrollo fetal,
Funcionamiento adecuado de los sistemas cardiovascular, músculo-
esquelético y hematopoyético.
Respuestas corporales adecuadas en: producción de calor, consumo de
oxígeno y regulación de otros sistemas hormonales.
SEROTONINA
Se forma a partir del
triptófano.
Neurotransmisor que
ejerce múltiples
acciones regulatorias en
el sistema nervioso:
mecanismos del sueño,
apetito,
termorregulación,
percepción de dolor,
entre otros.
MELATONINA
Se forma a partir del triptófano
Hormona derivada de la G.
pineal, inhibida por la luz y
estimulada por la oscuridad.
CREATINA
Participan en su síntesis: arginina, glicina y metionina.
La síntesis se inicia en el riñón y se completa en el hígado,
Pasa a la circulación, es captada por el músculo esquelético,
miocardio y cerebro.
Se transforma en creatinina , forma de eliminación renal, ó
Reacciona con ATP para dar creatinafosfato (12,5 Kcal),
reserva energética utilizada para mantener el nivel intracelular de
ATP en el músculo durante periodos de actividad intensa.
Importancia clínica
Determinación «clearance» de creatinina endógena,
utilizado para la evaluación de tasa ultrafiltración glomerular
Aminoácidos no proteicos
Son Aas que no se incorporan a las proteínas, pero
intervienen en el metabolismo celular
α- Aas
• Se relacionan con el metabolismo de las
proteínas
• Participan en la síntesis o degradación
β- Aas
El mas común β-Alanina – forma parte acido
Pantoténico (Vit. B5)
γ- Aas
Ácido γ-aminobutírico (GABA) Neurotransmisor
inhibitorio del sistema nervioso
Referencias
• Feduchi, B. Bioquímica: fundamentos esenciales. 2ª edición. Editora Panamericana,
2014.
• Ferrier D. Bioquímica. 7th ed. Philadelphia: Wolters Kluwer; 2017. 591 p.
• Murray RK, Kennelly PJ, Bender DA, Rodwell VW, Botham KM, Weil PA. Harper
Bioquímica Ilustrada. 29th ed. México D.F: Mc Graw Hill; 2018. 816 p.
• McKee, T., McKee, J. Bioquímica. 5ta Ed. Mc Graw Hill. 2013.
• Martinez F, Pardo JP, Riveros H. Bioquímica de Laguna y Peña. 8th ed. Ciudad de
México: Manual Moderno; 2018. 1446 p.
