BIOQUIMICA

 Introducción:
 Teoría básica molecular:

Todos los organismos vivientes están formados por sustancias

químicos de dos tipos:

Orgánicas e inorgánicas: Los principales clases de sustancias

orgánicas son proteínas, ácidos nucleicos, carbohidratos y lípidos
los cuales se conocen como biomoléculas. Casi todas estas
moléculas están formados por solo 6 elementos todos de
naturaleza no metálica (oxigeno, carbono, hidrogeno, nitrógeno,
fosforo, azufre).

Todos los minerales o sustancias inorgánicas con importancia

biológica se encuentran en su forma iónica de modo que existen
como iones libres o están unidos a una sustancia orgánica entre
ellos se encuentran:

Calcio, cloro, cobalto, cobre, yodo, hierro, magnesio, magnesio,

 CONCEPTOS GENERALES DE LA BIOQUÍMICA
 ¿Qué es la bioquímica?
 Es la ciencia que explica la vida utilizando el lenguaje de la
química.
 Es la ciencia que estudia los procesos biológicos a nivel
molecular (por eso se le llama a menudo biología molecular).

 ¿Que estudia?
 Es la ciencia que estudia la naturaleza y comportamiento de la
materia viva utilizando técnicas químicas, físicas y biológicas.

CIENCIAS AUXILIARES
 Matemáticas: Estudio de las relaciones entre cantidades, magnitudes y
propiedades, y de las operaciones lógicas utilizadas para deducir
cantidades, magnitudes y propiedades desconocidas.
 Física: estudio de los componentes fundamentales del Universo, de las
fuerzas que estos ejercen entre si y los efectos de dichas fuerzas. La
Bioquímica ha retomadoalgunas leyes y conceptos de la física como:
las leyes de la termodinámica, cargas, momentos de polaridad etc.
 Química: Estudio de la composición, estructura y propiedades de las
sustancias materiales,de sus interacciones y de los efectos producidos
sobre ellas al añadir o extraer energía en cualquiera de sus formas. La
bioquímica utiliza como bases los conceptos de la Química y les da una
aplicación hacia los seres.
 Microbiología: Ciencia que estudia los microorganismos, entre los que
incluyen: bacterias, virus, hongos, algas unicelulares, entre otros. Son
esencialmente apropiados para la determinación de muchas rutas
metabólicas y mecanismos de regulación.
 Parasitología: Ciencia que estudia los parásitos, protozoarios,
helmintos y otros, su interacción biológica entre estos y el huésped.
 Fisiología: Estudio de los mecanismos y procesos que utiliza el
organismo para mantener la constancia del medio interno
(homeostasis). Estudia la relación estructura- función de los diferentes
componentes del organismo y su interacción.
 Biología celular: Estudia la relación de la estructura de las
biomolecular con las funciones específicas que desempeñan en la
célula.
 Genética molecular: estudio de cómo se transmiten los caracteres
físicos, bioquímicos y de comportamiento de padres a hijos.
 Farmacología: estudia el origen, propiedades físico-químicas, vía de
administración, absorción, distribución, biotransformación y excreción
de un fármaco, así como el mecanismo de acción y efectos que
ocasiona en un ser vivo.
 1.2 BASES MOLECULARES
1.2.1 PROTEINAS
Las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. El cuerpo necesita
proteína para repararse y mantenerse a sí mismo. La estructura básica de
una proteína es una cadena de aminoácidos.

Funciones: Cada célula en el cuerpo humano contiene proteína. La proteína

es una parte muy importante de la piel, los músculos, órganos y glándulas. La
proteína también se encuentra en todos los líquidos corporales, excepto la
bilis y la orina.

Uno necesita proteína en la dieta para ayudarle al cuerpo a reparar células y

producir células nuevas. La proteína también es importante para el
crecimiento y el desarrollo durante la infancia, la adolescencia y el embarazo.

Fuentes alimenticias

Cuando se digieren las proteínas, quedan los aminoácidos. El cuerpo humano

necesita muchos aminoácidos para descomponer el alimento. Es necesario
consumir aminoácidos en cantidades suficientes y grandes para una salud
óptima.

Los aminoácidos se encuentran en fuentes animales tales como las carnes, la

leche, el pescado, la soja (soya) y los huevos, al igual que en fuentes
vegetales tales como los frijoles, las legumbres, la mantequilla de maní y
algunos granos como el germen de trigo. Usted no necesita consumir
productos animales para obtener toda la proteína que necesita en su dieta.
Las proteínas catalíticas son enzimas que incrementan la velocidad de ciertas
reacciones químicas dentro de la célula.

Las proteínas estructurales carecen de una verdadera función dinámica (es

decir, no participan en reacciones químicas).

Las proteínas contráctiles pueden contraerse y relajarse de manera

reversible.

Las proteínas de defensa natural dan protección al organismo contra

sustancias, células y virus exatraños.

Las proteínas digestivas son las diversas enzimas presentes en las

secreciones gastrointestinales.

Las proteínas de transporte sirven para llevar una sustancia de lugar a otro.

Las proteínas de la sangre (muchas de las cuales son enzimas) participan en

diversos procesos sanguíneos, como la coagulación, la disolución de coagulos
y el transporte de diversas sustancias como la vitamina B12 y el colesterol.

Las proteínas hormonales son sintetizadas por un tipo de celula y controlan

las actividades de otros tipos celulares. Ejemplo: la insulina.

Las proteínas como factores de crecimiento estimulan la velocidad del

crecimiento y la división celulares. Ejemplos: hormonas de crecimiento PDGF
Y EGF.

Las proteínas de transferencia de electrones median el flujo de estor últimos

entre un donador inicial y un aceptor final.

Las proteínas del DNA pueden regular la expresión de los genes (proteínas
represoras), promover el destorcimiento de la estructura doble del DNA,
estabilizar la estructura destorcida del DNA o promover la fijación de otras
proteínas a este.
 1.2.1.1 AMINOACIDOS
Un aminoácido es una molécula orgánica que en su estructura contiene un
grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminoácidos son los
monómeros a partir de los cuales se forman las proteínas, en cuyo caso
pasan a denominarse residuos de aminoácidos debido a la perdida de los
elementos del agua al unirse dos aminoácidos.

Los aminoácidos naturales o aminoácidos estándar son aquellos que forman

la mayoría de proteínas. Estos aminoácidos son veinte:

 ALIFÁTICOS:

 Glicina: es el aminoácido más pequeño de todos, su grupo R esta

constituido por otro átomo de hidrogeno, por tanto suele encajar en
regiones de la estructura tridimensional de las proteínas inaccesibles
para otros aminoácidos por tanto se encuentra en regiones donde los
 péptidos se doblan de forma aguda, dificultando de esta forma el
plegado de las proteínas.

 Prolina: presenta la particularidad de poseer su grupo amino unido al grupo

R formando una estructura cíclica; motivo por el cual posee una
conformación rígida que resta flexibilidad a las estructuras proteicas y
dificulta el plegado.

 Metionina: en su estructura contiene un átomo de azufre; junto con la

Cisteína son los dos aminoácidos de los 20 que contienen azufre.

 AROMATICOS:

Los 3 se caracterizan por absorber la luz ultravioleta (la fenilalanina

menos que la tirosina y el triptófano) a una longitud de onda de 280
nm. La Tirosina destaca en este grupo por poseer un grupo hidroxilo
(OH-) que le permite formar puentes de hidrógeno y actuar como
grupo funcional de varias enzimas; junto con la Serina y la Treonina
constituyen los 3 aminoácidos hidroxilados, de importancia debido a
que suele ser sobre este grupo OH que ocurre la fosforilación
enzimática.
 ALCOHOLES:
 LOS AMINOACIDOS CON AZUFRE SON:

 ACIDOS:

 BASES:
  AMIDAS:

 INMINOÁCIDOS:

Estereoquímica de los aminoácidos:

 Los Isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero
diferente fórmula estructural y, por tanto, diferentes propiedades. Por su
parte Los Estereoisómeros son un tipo de isómeros que tienen la misma
fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados, pero difieren
en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio. Los
Estereoisómeros pueden ser de varios tipos, entre ellos se encuentran los
Enantiómeros y los Diasteroisómeros. Los Enantiómeros son estereoisómeros
que se relacionan entre sí por una reflexión: son imágenes especulares entre
sí, y no son superponibles; por su parte los Diasteroisómeros no son
imágenes especulares entre si. Un compuesto puede tener solo un
Enantiómero (solo es posible tener una imagen especular de un objeto), pero
puede tener varios Diasteroisómeros.

La nomenclatura más utilizada para

identificar los Enantiómeros es la propuesta
por Emil Fischer (Proyección de Fischer) en
la que se les denomina como isómeros “D”
o isómeros “L” de acuerdo a la disposición
de un grupo sustituyente previamente
establecido; en el caso de los aminoácidos
se trata del grupo amino; si este se dispone
a la derecha se dice que se trata de un D-
aminoácido y si se dispone hacia la
izquierda se trata de L-aminoácidos. Es
importante tener presente que este sistema es un sistema arbitrario en el
cual el grupo sustituyente fue establecido sin tomar en consideración las
propiedades ópticas de cada enantiómero (inicialmente Fischer estableció
este sistema para Dgliceraldehido y el L-gliceraldehido); por tanto la
proyección de Fischer no expresa la dirección de rotación del plano de luz
polarizada.

Todos los aminoácidos, a excepción de la glicina (debido a que su grupo R es

otro hidrógeno) poseen un centro quiral y por tanto cada uno posee un
Enantiómero.
Los enantiómeros se diferencian entre sí únicamente en su capacidad para
rotar el plano de luz polarizada (la luz polarizada es aquella onda que oscila
en un solo plano del espacio determinado; generalmente se obtiene
utilizando un polarizador). Aquellos Enantiómeros que rotan el plano de luz
polarizada a la derecha se denominan dextrógiros o dextrorrotatorios y
aquellos que lo rotan a la izquierda se denominan levógiros o levorrotatorios.
A fin de evitar confusiones con la proyección de Fischer suele representarte
la rotación del plano de luz mediante letras minúsculas o mediante los signos
“+” o “-“; lo isómeros dextrógiros se representan con una “d” o un signo “+” y
los isómeros levógiros con una “l” o un signo “l”. es importante tener
presente que no todos los aminoácidos D giran el plano de luz polarizada a la
derecha ni todos los aminoácidos L giran el plano de luz polarizada a la
izquierda. Los residuos aminoácidos de las proteínas son todos L-aminoácidos
(aunque a pH fisiológico algunos giran el plano de luz polarizada a la derecha
y otros a la izquierda). Esto se explica posiblemente por la
estereoespecificidad de las enzimas las cuales tienen sus sitios activos
asimétricos y adaptados a la configuración de los D-aminoácidos no siendo
posible sintetizar o reconocer los L-aminoácidos

OBTENCIÓN DE AMINOÁCIDOS:
Los aminoácidos se obtienen por hidrólisis de proteínas. La hidrólisis significa
la ruptura de las proteínas en las unidades que las forman, es decir, los
aminoácidos. Tras el proceso de hidrólisis se obtiene una mezcla compuesta
mayoritariamente por aminoácidos libres, aunque también contiene en
menor proporción pequeñas cadenas de aminoácidos (péptido de cadena
corta). La planta únicamente puede utilizar los aminoácidos libres y dentro de
éstos los que son de forma L.

Las proteínas empleadas para la obtención de aminoácidos pueden ser de

origen vegetal o animal. Las más aconsejables para su empleo como
fertilizantes son las de origen vegetal, ya que contienen los aminoácidos que
emplean las plantas en las concentraciones usuales en ellas.
La hidrólisis del material proteico para su transformación en aminoácidos
libres puede realizarse por medio de enzimas proteolíticas (hidrólisis
enzimática) o por ataque con ácidos concentrados como ácido clorhídrico o
sulfúrico (hidrólisis ácida). La hidrólisis enzimática se realiza en condiciones
suaves (aproximadamente de 60 ºC de temperatura) por moléculas que
selectivamente van rompiendo las cadenas de proteína y liberando
aminoácidos.Por el contrario, la hidrólisis ácida se produce en condiciones
extremas (T > 100º C y medio ácido concentrado), lo que provoca la
destrucción de algunos aminoácidos esenciales como el triptófano (que está
relacionado con la síntesis de una hormona: el ácido indol-acético) y la
obtención de una mezcla de D y L aminoácidos, no siendo útiles los D-
aminoácidos para la planta, como ya se dijo.

Por tanto, puede afirmarse que los aminoácidos procedentes de la hidrólisis

enzimática de proteínas de origen vegetal (soya, girasol, etc.) constituyen un
fertilizante equilibrado para las plantas al contener todos los aminoácidos
necesarios para las plantas y en las proporciones adecuadas. Por todo lo
anteriormente mencionado, los aminoácidos entran al grupo de sustancias
llamadas bioactivadores.

De acuerdo a su obtención por el organismo:

Se clasifican en esenciales y no esenciales. Se denominan esenciales a
aquellos aminoácidos que no pueden ser sintetizados de novo por un
organismo vivo; en el caso de los seres humanos se trata de 10 aminoácidos,
de los cuales algunos solo son realmente esenciales en determinadas
condiciones como la lactancia, los periodos de crecimiento celular y la
enfermedad (Arginina e Histidina).
De acuerdo a la naturaleza de sus grupos R:
Los grupos R son los responsables de las características particulares de cada
aminoácido. Esta clasificación se fundamenta básicamente en la polaridad de
los grupos R y clasifica a los 20 aminoácidos en 5 grupos:

1.2.1.2 PEPTIDOS
Un péptido es el producto de la unión de dos o más aminoácidos. El
establecimiento de un péptido implica la formación de un enlace particular
entre los aminoácidos (denominados residuos de aminoácidos una vez
forman parte de un péptido) que recibe el nombre de enlace peptídico. La
unión de unos pocos aminoácidos forma un oligopeptido, mientras que la
unión de varios de ellos se denomina polipéptido. Usualmente suele
utilizarse los términos polipéptidos y proteínas de forma indistinta, sin
embargo usualmente los llamados péptidos tienen masas moleculares
inferiores a 10 000 y las denominadas proteínas tienen masas superiores.

ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTÍDICO:

El enlace peptídico es un enlace covalente de tipo amida sustituido el cual
mediante análisis por difracción con rayos X se comprobó que es ligeramente
mas corto que un enlace C – N simple; esto indica que el enlace se comporta
como un hibrido de resonancia (La resonancia consiste en la combinación
lineal de estructuras de una molécula (estructuras resonantes) que no
coinciden con la estructura real, pero que mediante su combinación, nos
acerca más a su estructura real. El efecto es usado en una forma cualitativa, y
describe las propiedades de atracción o liberación de electrones de los
sustituyentes, basándose en estructuras resonantes relevantes), lo que le
confiere carácter parcial de doble enlace y lo hace muy rígido.

Los átomos alrededor del enlace peptídico pueden adquirir la configuración

“cis” o “trans” (isómeros geométricos, un tipo de estereoisómeros que se
forman a partir de la existencia de un doble enlace). Debido a los
impedimentos estéricos entre grupos R muy grandes, la configuración “cis”
se ve desfavorecida; por tanto predomina la configuración
“trans”.

El Oxígeno carbonílico del enlace peptídico tiene carga parcial negativa y el

Nitrógeno amida carga parcial positiva, lo que da lugar a un pequeño dipolo
eléctrico; por tanto el enlace tiene carácter polar.

Debido a la rigidez de los enlaces peptidicos el número de conformaciones

que pueda adoptar una proteína se encuentra limitado; por tanto los enlaces
peptidicos tienen limitada capacidad de rotación; la rotación solo es posible
alrededor de los enlaces N - Cα y Cα – C. El ángulo de giro del enlace N-Cα se
denomina Φ y el del Cα-C se denomina Ψ. En principio Φ y Ψ pueden adoptar
cualquier valor entre -180 ° y +180°; pero muchos de estos valores no son
posibles a causa de las interferencias estéricas entre átomos del esqueleto
polipeptídico y las cadenas laterales de los aminoácidos.
Un enlace peptídico se caracteriza por:

 Es un enlace covalente

 Es un enlace tipo amida sustituido

 Tiene carácter parcial de doble enlace

 Predomina la configuración “trans”

 Tiene carácter polar

 Tiene limitada capacidad de rotación

Nomenclatura

Por convenio las estructuras peptídicas se escriben siempre con el resto N-

terminal a la izquierda y el C-terminal a la derecha y se nombran
antepotiendo al nombre del aminoacid C-terminal los nombres de los
residuos de los otros aa integrantes, comenzando por el N-terminal, se utiliza
el sistema de notación abreviado con los códigos de tres letras.
 1.2.1.3 PROTEINAS
Las proteínas o prótidos son biomoléculas
formadas por cadenas lineales de
aminoácidos.

Por sus propiedades físico-químicas, las

proteínas se pueden clasificar en proteínas
simples (holoproteidos), formadas solo por
aminoácidos o sus derivados; proteínas
conjugadas (heteroproteidos), formadas por
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas,
sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su
función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda
célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las
enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las

biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan:

 Contráctil (actina y miosina)

 Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina)
  Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej:
colágeno)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan
como un tampón químico)
 Inmunológica (anticuerpos)
 Producción de costras (Ej:fibrina)
 Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
 Transducción de señales (Ej: rodopsina).

Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los
seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con
excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es
decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene
una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados

los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores
externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma.

ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA Y TERCEARIAS:

Su estudio estructural pasa por reconocer cuatro niveles de organización en
una proteína: estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Se da
por conocida la estructura de una proteína cuando podemos describir estos
cuatro niveles con un grado razonable de precisión.

 Llamamos estructura primaria a la secuencia de aminoácidos de

una proteína, esto es, una información que nos dice que
aminoácidos y en que orden están colocados en la estructura
polipeptidica. Los métodos de determinación de las estructuras
primarias reciben el nombre de métodos de secuenciación.
 La estructura secundaria de una proteína es el plegamiento que
la cadena peptídica experimenta gracias al establecimiento de
enlaces de hidrogeno entre los átomos de las distintas uniones
peptídicas –CO-NH-. El plegamiento secundario de la cadena
peptídica puede adquirir diversas formas, pero las más
importantes son los belicoides (belices) y las láminas.

 con o sin estructura secundaria, la cadena peptídica presenta un

plegamiento tridimensional que adopta una forma determinada
en el espacio: es la llamada estructura terciaria, concepto
equiparable al de configuración absoluta en otras moléculas.
Dado el modelo general de interaccion estereoquimidel, la
estructura terciaria, que consister en la disposición espacial de
los distintos grupos moleculares de una proteína, determina la
fijacion de ligandos especificcos. De ahí que las propiedades
biológicas de una proteína vengan determinadas de manera
inmediata por su estructura terciaria. A su vez, todo indica que la
estructura terciaria de una proteína es única y siempre la misma
igualdad de condiciones ambientales; en otras palabras, las
cadenas polipeptidicas en estado nativo nunca forman
polímeros estadísticos, sino que presentan una estructura
tridimensional fija y determinada.
 Cuando una proteína consta e más de una cadena polipeptidica,
decimos que tiene estructura cuaternaria. Es decir, tiene
estructura cuaternaria las proteínas que llamamos oligomericas.
Las estructuras cuaternaria, por tanto, queda definida por el
número de polipéptidos presentes en una proteína y su
disposición espacial. Tendremos ocasión de ver que la estructura
cuaternaria no es en modo alguno excepcional entre las
proteínas. Este nivel estructural está a veces, pero no siempre,
relacionado con la multifuncionalidad que presentan algunas
proteínas; otras veces la estructura cuaternaria determina
 aspectos de control y regulación de su particular actividad
funcional.

Función e importancia:
Las proteínas son moléculas complejas que desempeñan funciones muy
variadas en los seres vivos. Existen proteínas estructurales como el colágeno
o las proteínas integrales de membrana, proteínas de transporte y
almacenamiento como la hemoglobina, proteínas implicadas en funciones
tan importantes como la contracción muscular, proteínas con función de
defensa como los anticuerpos y proteínas que participan en la recepción y
transmisión de señales.
En la mayoría de los casos, la función de las proteínas depende de su
interacción reversible con otras moléculas denominadas ligandos, que
pueden ser moléculas de pequeño tamaño o, incluso, otras proteínas.
Cuando una proteína
interacciona con un
ligando pueden
producirse cambios en su
estructura tridimensional
de mayor o menor
magnitud. Estos cambios
de conformación pueden
desencadenar efectos
fisiológicos importantes
debido a que producen
modificaciones en la
actividad de la proteína
en cuestión.
La unión de los ligandos a
las proteínas se realiza en
lugares específicos denominados sitios de fijación o de unión, que tendrán las
características espaciales adecuadas para que se produzca la interacción, y la
naturaleza química apropiada para que se establezcan interacciones
proteína-ligando. Una proteína puede tener varios sitios de fijación para
diferentes ligandos que serán específicos.
1.2.2 CARBOHIDRATOS
Los carbohidratos son biomoléculas compuestas por carbono, hidrógeno y
oxígeno, cuyas principales funciones en los seres vivos son el prestar energía
inmediata y estructural.

Los carbohidratos o hidratos de carbono están formados por carbono (C),

hidrógeno (H) y oxígeno (O) con la formula general (CH2O)n. Los
carbohidratos incluyen azúcares, almidones, celulosa, y muchos otros
compuestos que se encuentran en los organismos vivientes. Los
carbohidratos básicos o azúcares simples se denominan monosacáridos.
Azúcares simples pueden combinarse para formar carbohidratos más
complejos. Los carbohidratos con dos azúcares simples se llaman disacáridos.
Carbohidratos que consisten de dos a diez azúcares simples se
llaman oligosacáridos, y los que tienen un número mayor se
llaman polisacáridos.

1.2.2.1 Estructura:

Las estructuras de los sacáridos se distinguen principalmente por la

orientación de los grupos hidroxilos (-OH). Esta pequeña diferencia
estructural tiene un gran efecto en las propiedades bioquímicas, las
características organolepticas (e.g., sabor), y en las propiedades físicas como
el punto de fusión y la rotación específica de la luz polarizada. Un
monosacárido de forma lineal que tiene un grupo carbonilo (C=O) en el
carbono final formando un aldehído (-CHO) se clasifica como una aldosa.
Cuando el grupo carbonilo está en un átomo interior formando una cetona,
el monosacárido se clasifica como una cetosa.

Tetrosas

D-Eritrosa D-Treosa

Pentosas

D-Ribosa D-Arabinosa

D-Xilosa D-Lixosa

La forma anular de la ribosa es un componente del ácido ribonucleico (ARN).

La desoxirribosa, que se distingue de la ribosa por no tener un oxígeno en la
posición 2, es un componente del ácido desoxirribonucleico (ADN). En los
ácidos nucleicos, el grupo hidroxilo en el carbono numero 1 se reemplaza con
bases nucleótidas.

Hexosas

Hexosas, como las que están ilustradas aquí, tienen la fórmula

molecular C6H12O6.

D-Alosa D-Altrosa

D-Glucosa D-Manosa
 D-Gulosa D-Idosa

D-Galactosa D-Talosa

La forma anular de la ribosa es un componente del ácido ribonucleico (ARN).

La desoxirribosa, que se distingue de la ribosa por no tener un oxígeno en la
posición 2, es un componente del ácido desoxirribonucleico (ADN). En los
ácidos nucleicos, el grupo hidroxilo en el carbono numero 1 se reemplaza con
bases nucleótidas.

Ribosa Desoxirribosa
Hexosas

D-Alosa D-Altrosa

D-Glucosa D-Manosa

D-Gulosa D-Idosa

D-Galactosa D-Talosa
Estructuras que tienen configuraciones opuestas solamente en un grupo
hidroxilo, como la glucosa y la manosa, se llaman epímeros. La glucosa,
también llamadadextrosa, es el azúcar más predominante en las plantas y los
animales, y es el azúcar presente en la sangre. La forma lineal de la glucosa es
un aldehído polihídrico. En otras palabras, es una cadena de carbonos con
varios grupos hidroxilos y un grupo aldehído. La fructosa, también llamada
levulosa, está ilustrada aquí en forma lineal y anular. La relación entre estas
formas se discute más tarde. La fructosa y la glucosa son los principales
hidratos de carbono en la miel.

D-Tagatosa
D-Fructosa
(una cetosa)

Fructosa

Galactosa Manosa
Heptosas

La sedoheptulosa tiene la misma estructura que la fructosa, pero con un

carbono adicional. La sedoheptulosa se encuentra en las zanahorias. La
manoheptulosa es un cetoazúcar de 7 carbonos que posee la configuración
de la manosa y se encuentra en los aguacates.

D-Sedoheptulosa D-Manoheptulosa

La forma anular de la glucosa se crea cuando el oxígeno del carbono numero

5 se enlaza con el carbono que forma el grupo carbonilo (el carbono numero
1) y transfiere su hidrógeno al oxígeno del carbonilo para crear un grupo
hidroxilo. Estos intercambios producen alfa-glucosa cuando el grupo
hidroxilo resulta en el lado opuesto al grupo -CH2OH, o beta-glucosa cuando
el grupo hidroxilo resulta en el mismo lado que el grupo -CH2OH. Isómeros
como estos, que se diferencian solamente en la configuración del carbono
del grupo carbonilo, se llamananómeros. La letra D en el nombre se derivó
originalmente de la propiedad de las soluciones de glucosa natural que
desvían el plano de la luz polarizada a la derecha (dextrorotatoria), aunque
ahora la letra denota una configuración específica. Monosacáridos que
tienen formas cíclicas pentagonales, como la ribosa, se llamanfuranosas.
Azúcares con formas cíclicas hexagonales, como la glucosa, se
llaman piranosas.
 D-Glucosa
Ciclación de la glucosa
(una aldosa)

α-D-Glucosa β-D-Glucosa

Estereoquímica

Sacáridos con grupos funcionales idénticos pero con configuraciones

espaciales diferentes tienen propiedades químicas y biológicas distintas. La
estereoquímica es el estudio de la organización de los átomos en un espacio
tridimensional. Se les llama estereoisómeros a los compuestos con enlaces
químicos idénticos que se distinguen por tener los átomos en una
configuración espacial diferente. Compuestos especulares no superponibles,
comparables a un zapato derecho y uno izquierdo, se llamanenantiómeros.
Las estructuras siguientes ilustran la diferencia entre la β-D-Glucosa y la β-L-
Glucosa. Moléculas idénticas pueden hacerse corresponder rotándolas, pero
los enantiómeros, que corresponden a imágenes reflejadas en un espejo, no
pueden ser superpuestas. La glucosa es ilustrada frecuentemente en "forma
de silla" que es la conformación predominante en disolución acuosa. La
conformación de "bote" de la glucosa es inestable.
 β-D-Glucosa

β-D-Glucosa

β-L-Glucosa

β-L-Glucosa

β-D-Glucosa
(forma de silla)

β-D-Glucosa
(forma de bote)
PROPIEDADES DE LOS CARBOHIDRATOS

- Solubles en agua
- Cristalinos
- Mutorrotación
- Desvía la luz polarizada
- Poco solubles en etanol
- Dulces
- Dan calor
- Siguen la formula Cn (H2O)n

Dentro de las propiedades fisicoquímicas de los carbohidratos se tiene que

estos tienen un peso molecular bajo, de tal manera que son solubles en el
agua y tienen un alto poder edulcorante, estas propiedades del glucógeno
permiten que los carbohidratos puedan ser metabolizado más rápidamente.
Dentro de las propiedades físicas de los carbohidratos vemos que se ubican
en forma sólida, son de color blanco, cristalino, muy soluble en agua e
insoluble en disolventes no polares, son de sabor dulce.
En las propiedades químicas vemos que los carbohidratos pueden reaccionar
a la oxidación debido a que reducen los reactivos de Fehling y de Tollens.
 1.2.2.2 GLICOSIDOS
Los glucósidos son moléculas compuestas por un glúcido (generalmente
monosacáridos) y un compuesto no glucídico. Los glucósidos desempeñan
numerosos papeles importantes en los organismos vivos. Muchas plantas
almacenan los productos químicos importantes en forma de glucósidos
inactivos; si estos productos químicos son necesarios, se hidrolizan en
presencia de agua y una enzima, generando azúcares importantes en el
metabolismo de la planta. Muchos glucósidos de origen vegetal se utilizan
como medicamentos.

Propiedades fisicoquímicas:
La glicona y porciones de
aglicona se pueden separar
químicamente por hidrólisis
ácida. Numerosas enzimas
pueden formar y romper enlaces
glucosídicos. Las enzimas más
importantes de este tipo son las
glucósido hidrolasas, y las enzimas sintéticas más importantes de la
naturaleza son las glucosiltransferasas. Las enzimas mutantes llamadas
glucosintetasas, sintetizan glucósidos con un rendimiento mayor.

Enlace:
El enlace glucosídico es aquel mediante el cual un glúcido se enlaza con otra
molécula, que puede ser o no ser otro glúcido. En caso de unirse entre sí dos
o más monosacáridos formando disacáridos o polisacáridos utilizando un
átomo de oxígeno como puente entre ambas moléculas (un éter), su
denominación correcta es enlace O-glucosídico. Análogamente, también
existen enlaces S, N y C glucosídicos.
En el enlace O-glucosídico reacciona el grupo OH (hidroxilo) del carbono
anomérico del primer monosácarido con un OH unido a un carbono
(anomérico o no) del segundo monosacárido. Se forma un disacárido y una
molécula de agua. El proceso es realmente una condensación, se denomina
deshidratación por la característica de la pérdida de la molécula de agua, al
igual que ocurre en la formación del enlace peptídico.

Si la reacción de los OH provienen de los dos carbonos anómericos, el

disacárido será dicarbonílico y no tendrá poder reductor. Sin embargo, si en
el enlace participan los OH de un carbono anomérico y de otro carbono no
anomérico, el disacárido será monocarbonílico y tendrá poder reductor (ya
que queda un grupo OH libre en el otro carbono anómerico). Este hecho se
puede comprobar exprimentalmente mediante la reacción con el reactivo de
Fehling o con el reactivo de Tollens.

Al final del proceso ambos monosacáridos quedarán unidos por un oxígeno

(O).

Tipos de enlaces:
En la naturaleza se encuentran 5 tipos principales de enlaces glucosídicos
entre diferentes tipos de monosacáridos:

 α (1→2) - como en la sacarosa

 α (1→4) - como en la maltosa
 α (1→6) - como en la isomaltosa
 β (1→4) - como en la celobiosa o en la lactosa
 β (1→6) - como en la gentiobiosa
Nomenglatura:
Para nombrar los disacáridos se considera la posición del enlace respecto al
carbono anomérico, componiendo el nombre de la siguiente forma:

 Se indica la configuración del carbono anomérico que une los

monómeros
 Se añade el enantiómero (D o L) de cada uno
 Se indica la estructura del anillo de cada monómero (furano o pirano)
 Se añade la terminación -osil al primer monosacárido
 Entre paréntesis se coloca el número del carbono del primer
monómero unido por el enlace, una flecha y el número del carbono del
segundo (X → X`)
 Se escribe el segundo monosacárido siguiendo las reglas anteriores. Si
el enlace es dicarbonílico termina en -ósido; si el enlace es
monocarbonílico termina en -osa.

Así el ejemplo del esquema será: α-D-glucopiranosil (1→4) α-D-glucopiranosa

Clasificación:
Los glucósidos se clasifican dependiendo de la estructura de la glicona y de la
aglicona, siendo la última, la más importante y útil en bioquímica y
farmacología:

Glucósidos antraquinónicos: Los glucósidos antraquinónicos contienen una

aglicona derivada de la antraquinona. Están presentes el ruibarbo y los
géneros Aloe y Rhamnus; tienen un efecto laxante y purgante.

Glucósidos fenólicos simples: La aglicona tiene una estructura fenólica

simple. Un ejemplo es la arbutina, encontrada en la gayuba común. Tiene un
efecto antiséptico urinario.

Glucósidos alcohólicos: Un ejemplo de glucósido alcohólico es la salicina, que

se encuentra en plantas del género Salix. La salicina al ser ingerida, se
convierte en ácido salicílico, relacionada directamente con la aspirina y tiene
efecto analgésico, antipirético, antiinflamatorio y anticoagulante( para casos
de infartos).

Glucósidos flavonicos: Aquí el aglicona es un derivado de los flavonoides. Es

un grupo muy grande de glucósidos. Algunos ejemplos son la hesperidina, la
naringina, la rutina y la quercetina. Estos glucósidos tienen un efecto
antioxidante. También se sabe que disminuyen la fragilidad capilar.

Glucósidos cardíacos: En su estructura, la aglicona es un núcleo esteroideo.

Estos glucósidos cardíacos se encuentran en plantas de los géneros Digitalis,
Scilla y Strophanthus y de la familia Apocynaceae. Se utilizan en el
tratamiento de las enfermedades cardíacas como arritmia y fallo cardiaco.

Glucósidos cumarínicos: Aquí el aglicona es un derivado de la cumarina. Un

ejemplo es la apterina que se utiliza para dilatar las arterias coronarias, así
como, para bloquear los canales del calcio

Glucósidos cianogénicos: En este caso, la aglicona contiene un grupo cianuro

y el glucósido puede generar el venenoso ácido cianhídrico. Un ejemplo de
éstos es la amígdalina, un glucósido particular de las almendras. Los
glucósidos cianogénicos se pueden encontrar en las semillas de los frutos (y
en las hojas marchitas) de la familia Rosaceae (Cerezas, Manzanas, Ciruelas,
Almendras, Duraznos, Albaricoques, etc.). La mandioca, una planta de valor
alimenticio en África y Sudamérica, contiene glucósidos cianogénicos, por lo
que, la planta tiene que ser lavada y molida con agua a altas temperaturas
para que se pueda consumir.

Saponinas: Estos compuestos generan espuma permanente cuando están en

contacto con agua. Causan hemólisis debido a la destrucción de los
eritrocitos. Las saponinas se encuentran en plantas como el regaliz, cuyo
principio activo es la glicirricina. Tienen un efecto expectorante y se han
estudiado sus efectos sobre el control del colesterol en la sangre.
Hidrolisis:
La hidrólisis de glicósidos, oligosacáridos y polisacáridos de los alimentos está
influenciada por numerosos factores como son:

a) pH: Los enlaces glicosídicos son más lábiles en medioácido que en alcalino.

b) Temperatura: A mayor temperatura será mayor la velocidad dehidrólisis

c) Configuración anomérica: Los -glicósidos son más resistentes que los 

d) Tamaño del anillo del glicósido: Los furanósidos son más lábiles que los
piranósidos.

e) Interacciones: Los puentes de H estabilizan las estructuras haciendo más

difícil la hidrólisis

La hidrólisis de carbohidratos puede llevar a cambios indeseables en el color

de los alimentos, o en el caso de los polisacáridos, a su incapacidad para
formar geles.

Es importante controlar la hidrólisis, principalmente en soluciones con

sacarosa por los problemas de oscurecimiento.

En la fusión de sacarosa seca, se pueden detectar D-glu y D-fru libres, lo que

indica que el agua de cristalización es utilizada en la hidrólisis. Durante la
caramelización, el agua liberada durante la deshidratación de los
monosacáridos es usada en la hidrólisis

Efecto de la temperatura sobre la velocidad dehidrólisis de de

glicósidos:
Al considerar la reacción de hidrólisis se observa que el paso determinante de
la velocidad es la pérdida de R-OH y la formación del ión carbonio
estabilizado por resonancia. El mecanismo de reacción es el siguiente:

Por medio de la hidrólisis es posible obtener comercialmente D-glucosa casi

pura como edulcorante utilizando una secuencia de -amilasa y glucoamilasa.
 1.2.3 LIPIDOS
Son un grupo de sustancias heterogéneas que tienen como característica
principal el ser hidrofóbicas (insolubles en agua) pero solubles en solventes
orgánicos no polares como éter, bencina, alcohol, benceno y cloroformo.
Son untuosos tacto (resbaladizos), tienen brillo graso y menor densidad que
el agua por lo que flotan en ella.

Son una fuente importante de energía, por lo que son indispensables en la

dieta. En los países en vías de desarrollo las grasas aportan entre un 8 y 10%
del consumo energético total, la OMS recomienda entre un 20 – 25% del
total de ingesta; mientras que en algunos países industrializados llega a ser
hasta 36%. Ordinariamente los lípidos reciben de forma incorrecta el nombre
de grasas, ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de
animales.

Los más abundantes son las grasas, que puede ser de origen animal o
vegetal.

Estructura:
Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas,
compuestas principalmente por carbono (C) e hidrógeno (H) y en menor
medida oxígeno (O), aunque también pueden contener fósforo (P), azufre (S)
y nitrógeno (N).

Tienen carácter anfipático, ya que los ácidos

grasos tienen dos zonas diferentes; el grupo
carboxilo es polar y la zona de la cadena
hidrocarbonada es no polar, que tiende a
establecer enlaces de Van der Waals con otras
cadenas semejantes. El tamaño de la cadena saturada es el responsable de la
insolubilidad en agua de estas moléculas en un medio acuoso tienden a
dispersarse en forma de láminas o micelas (monocapa o bicapa), de modo
que constituyen emulsiones. Aquí las zonas polares establecen los puentes
de hidrógeno con el agua y los no polares se alejan de
esta. La zona polar es zona hidrófila o lipófoba (soluble
en agua) y la zona no polar es la zona lipófila o hidrófoba
(repele el agua).

Clasificación:

Resulta difícil definirlos químicamente, ya que forman un grupo muy

heterogéneo.

Los lípidos se clasifican en tres grupos, atendiendo a su composición química:

1. Con ácidos grasos denominados lípidos saponificables (formación de

jabón), a su vez pueden ser: A) Simples: integrados solo por C, H y O. Se
incluyen los propios ácidos grasos, acilglicéridos y céridos. B) Complejos:
además de C, H y O, contienen átomos de P, N o S. Se les suele llamar lípidos
de membrana ya que forman parte esencial de las membranas celulares.
Aquí se incluyen los fosfolípidos y glucolípidos.

2. Lípidos no saponificables: No sufren de hidrólisis alcalina ya que carecen

de ácidos grasos en su molécula. Son los isoprenoides, esteroides y
prostaglandinas.

3. Lípidos conjugados: lípidos de los grupos anteriores unidos a otras

sustancias.
SAPONIFICABLES SIMPLES: Ácidos grasos.

Los ácidos grasos en estado libre son muy raros en la naturaleza, la inmensa
mayoría se encuentran formando parte de otros lípidos, de los que se
obtienen por hidrólisis ácida o enzimática de los lípidos saponificables.
Químicamente son cadenas hidrocarbonadas de número variable de átomos
de carbono en cuyo extremo hay un grupo carboxílico. Pueden ser: saturados
cuando todos los carbonos tienen sus valencias ocupadas por hidrógeno y a
temperatura ambiente tienen consistencia de grasa sólida como la manteca
de cerdo, en este tipo de molécula es mayor el número de enlaces de Van del
Waals que hay que romper y el punto de fusión es más alto.

Los ácidos grasos insaturados y poliinsaturados presentan respectivamente

uno o varios dobles enlaces entre los carbonos, la presencia de los dobles
enlaces reduce el punto de fusión ya que los enlaces de Van der Waals son
escasos. Por tanto, los dobles enlaces a temperatura ambiente son
fácilmente identificables, ya que su punto de fusión es menor que en el resto
de los ácidos grasos, dándoles una consistencia líquida, como el aceite de
oliva. En la siguiente tabla se pueden observar los puntos de fusión de
algunos ácidos grasos. En ella se advierte que en los ácidos grasos saturados,
mientras mayor sea el número de carbonos, mayor es su punto de fusión, es
decir, son sólidos a temperatura ambiente, en cambio algunos ácidos grasos
insaturados tienen puntos de fusión negativos, lo que indica que son líquidos
a tempertura ambiente y algunos aún congelados, siguen siendo líquidos.
Por comodidad, la cadena hidrocarbonada de los ácidos grasos se representa
como una simple línea de zigzag, mientras que la cadena de los ácidos grasos
insaturados al tener dobles enlaces adoptan en el espacio las apariciones
diferentes vueltas o codos en el zigzag.
 1.2.4 ACIDOS NUCLEICOS
Los acidos nucleicos son polinucleotidos en los cuales un grupo ester
fosfórico une el oxigeno 5’ de un nucleótido al oxigeno 3’ de otro.

Los acidos nucleicos se clasifican como acidos ribonicleicos (ARN) o acidos

desoxirribonucleicos (ADN) según el carbohidrato que presenten.

BIBLIOGRAFIA
 Bioquímica humana: curso básico
Escrito por José M. Macarulla,Félix M. Goñi
 Biomoléculas
Escrito por Enrique BATTANER ARIAS
 HARPER DE BIOQUIMICA 29edicion
 Robert K. MURRAY, David A. BENDER, Kathleen M. BOTHAM Peter J
KENNELLY, Víctor W. RODWELL, P. Anthony WEIL
 Bioquímica conceptos esenciales
Esther Yáñez Conde
 BIOQUIMICA
BOHINDKI, QUINTA EDICION
 Quimica Organica Tercera edición
Francis A. Carey