TEMA 4.
ANÁLISIS HEMATOLÓGICO DE LA SERIE
ROJA. ERITROPATOLOGÍA
1. INTRODUCCIÓN
Los eritrocitos son las células más abundantes de la sangre, carecen de núcleo, ARN y
orgánulos (mitocondrias, ribosomas). Su citoplasma está constituido por hemoglobina (95%) y
una pequeña porción de enzimas.
Su función principal es el transporte e intercambio gaseoso, sobre todo de oxígeno, entre
los pulmones y los tejidos, está función es clave de la hemoglobina.
Los eritrocitos envejecidos quedan atrapados en el sistema reticuloendotelial del bazo, hígado
y médula ósea, y son destruidos por los macrófagos. En condiciones normales, su vida media
es de 120 días.
2. ERITROPOYESIS
La eritropoyesis es el proceso de producción y maduración de eritrocitos. Tiene lugar en la
médula ósea y está regulado por hormonas (eritropoyetina) y por interleuquinas.
La eritropoyesis mantiene la renovación continua de los hematíes, de tal modo que los
hematíes envejecidos se destruyen y son sustituidos por hematíes jóvenes producidos en la
médula ósea.
2.1. PROCESO EVOLUTIVO
La evolución tiene lugar en 4 compartimentos: células madre, células progenitoras, células
precursoras y eritrocitos maduros. El proceso completo dura alrededor de 7-9 días.
⇒ CÉLULAS PRECURSORAS. Son morfológicamente distinguibles unas de otras, se
produce la proliferación, diferenciación y maduración. La primera célula precursora es:
Proeritroblasto --- Eritroblasto basófilo --- Eritroblasto policromático --- Eritroblasto
ortocromático --- Reticulocito
En términos generales, el proceso de maduración implica los siguientes cambios morfológicos:
● Disminución del tamaño celular.
● Condensación de la cromatina y desaparición de nucleolos.
● Desaparición de los orgánulos.
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● Evolución de la coloración del citoplasma desde basofilia (azul intenso) hasta
eosinofilia (rosado). Se produce por la disminución de la cantidad del ARN.
⇒ ERITROCITOS MADUROS. Es la célula mayoritaria en la sangre. La membrana
plasmática es un mosaico fluido (bicapa lipídica) donde están las proteínas. Las proteínas
responsables del mantenimiento de la morfología del eritrocito:
⮚ Glicoforina C: glicoproteína integral de la membrana.
⮚ Espectrina: proteína fibrosa del citoesqueleto.
⮚ Glicoforina A: es la proteína integral más abundante y regula las interacciones
de los glóbulos rojos entre sí.
2.2. ERITROPOYETINA Y REGULACIÓN DE LA ERITROPOYESIS
La eritropoyesis es un proceso regulado por hormonas, citoquinas y factores de
crecimiento. El más conocido es la eritropoyetina (EPO). La EPO es una hormona que se
sintetiza en el riñón y es el principal agente estimulador de la eritropoyesis.
La EPO estimula las células madres y progenitoras para proliferar y diferenciarse,
teniendo un papel importante en las etapas finales de la maduración de la línea eritroide y
favoreciendo la síntesis de hemoglobina.
La producción renal de EPO está regulada por la tensión de oxígeno en los tejidos mediante un
mecanismo de retroalimentación o feedback:
⮚ Disminución de los niveles de oxígeno en los tejidos (hipoxia tisular) estimula la
síntesis de EPO, lo que provoca un aumento de la eritropoyesis y de la concentración
de la hemoglobina.
⮚ Aumento de los niveles de oxígeno en los tejidos, inhibe la síntesis de EPO y disminuye
la concentración de hemoglobina y en general todos los parámetros relacionados con
la serie roja.
3. HEMOGLOBINA
La hemoglobina es la responsable del transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos,
donde lo libera para que sea utilizado. Se sintetiza y se acumula en los eritrocitos
(eritroblastos) y es la responsable del color rojo de la sangre.
3.1. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
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Es una heteroproteína globular tetramérica cuya estructura cuaternaria se constituye por la
unión de 4 subunidades, iguales dos a dos, cada una de las cuales contiene un grupo
prostético llamado grupo HEMO y una cadena polipeptídica (globina)
Es una metaloproteína, puesto que cada grupo hemo contiene un ion ferroso y una
cromoproteína (color rojo)
⇒ GRUPO HEMO. Formado por una parte orgánica (PROTOPORFIRINA IX), y una parte
inorgánica, un átomo de hierro en forma de ion ferroso.
La protoporfirina IX consta de un anillo central (porfirina). El ion ferroso puede establecer 6
enlaces, se sitúa en el centro del anillo y establece:
● 4 enlaces con los 4 nitrógenos de la porfirina.
● 1 enlace con una histidina de la cadena de la globina. Este enlace es el anclaje del
grupo hemo a la cadena de globina.
● 1 enlace opuesto a la histidina. Este enlace es el sitio de unión para el oxígeno.
⇒ GLOBINAS. Las cadenas polipeptídicas de globinas son de 4 tipos diferentes en un
adulto normal: α, β, ϒ y δ.
Se diferencian unas de otras por el número de aminoácidos (141 en la cadena α y 146 en las
otras tres cadenas) y en la secuencia de estos (estructura primaria). Las combinaciones dos a
dos de estas cadenas determinan el tipo de hemoglobina.
Cada globina está codificada por un gen distinto. El conjunto de genes de las globinas está
divido en dos grupos:
● Grupo genérico alfa. Codifican alfa-globina y zeta-globina.
● Grupo genérico beta. Codifican beta-globina, gamma-globina, delta-globina y
épsilon-globina.
La estructura secundaria está constituida por hélices alfa. Finalmente, las 4 cadenas se unen
entre sí mediante interacciones hidrofóbicas, uniones electrostáticas y enlaces iónicos.
3.2. TIPOS DE HEMOGLOBINA
⮚ HEMOGLOBINA A O A1: dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Es la más abundante (97%
del total)
⮚ HEMOGLOBINA A2: dos cadenas alfa y dos cadenas delta. Representa menos del 2,5%.
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⮚ HEMOGLOBINA F O FETAL: dos cadenas alfa y dos cadenas gamma. Representa menos
del 1%, pero durante la vida fetal, desde el 4º mes hasta los 6 meses es la más
abundante.
⮚ HEMOGLOBINAS EMBRIONARIAS: en los primeros estadios embrionarios se sintetizan 3
tipos de hemoglobinas, denominadas Gower I, Gower II y Portland.
Independientemente de la composición proteica, la molécula de hemoglobina recibe distintos
nombres, dependiendo del estado del átomo de hierro del grupo hemo y de su unión a otras
moléculas:
⮚ Oxihemoglobina: hemoglobina combinada con oxígeno.
⮚ Metahemoglobina: el hierro del grupo hemo está formado por un ion férrico. Tiene
una afinidad tan elevada con el oxígeno que no es capaz de liberarlo a los tejidos.
⮚ Carboxihemoglobina: se produce por la unión del monóxido de carbono. La afinidad
de CO2 por la hemoglobina es 250 veces mayor que la del oxígeno. Tampoco es
funcional.
⮚ Carbinomohemoglobina: es la hemoglobina combinada con dióxido de carbono. Se
produce tras el intercambio gaseoso entre los eritrocitos y los tejidos.
⮚ Hemoglobina glicosilada: se origina por la unión de la hemoglobina a glucosa.
⮚ Sulfohemoglobina: se produce la unión del ion sulfuro. Es resultado de la intoxicación
por ciertos fármacos o exposición a tóxicos. No es un funcional y tiene color verdoso.
3.3. FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA
La función principal es el transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos. Colabora
en el transporte de CO2 de los tejidos a los pulmones y en el mantenimiento de pH sanguíneo.
Una molécula de hemoglobina se puede unir a 4 moléculas de oxígeno,
transformándose en oxihemoglobina. La unión de la primera molécula al grupo hemo,
determina un pequeño cambio conformacional en la estructura cuaternaria y facilitando así la
unión de la segunda.
Este fenómeno se ocurre cada vez que se incorpora una nueva molécula de oxígeno, de
manera que la afinidad de unión de la cuarta molécula no es unas 400 veces superior a la de la
primera.
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⇒ CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA HEMOGLOBINA.
Para unas condiciones dadas de pH y temperatura, la cantidad de oxígeno unido depende de la
presión parcial del oxígeno (PO2)
Al representar gráficamente el porcentaje de saturación de la hemoglobina, frente a la PO2 se
obtiene una curva en forma de S. Esta curva tiene 3 zonas:
1) Zona inicial: basal, corta, de muy baja pendiente, que refleja una muy baja afinidad de
la hemoglobina por el oxígeno cuando la PO2 es muy baja.
2) Zona intermedia: elevada pendiente, se pone de manifiesto el proceso cooperativo
positivo de la captación de oxígeno.
3) Zona final: amplia, de poca pendiente, en la que incrementos grandes de PO2 producen
pequeños aumentos de saturación. El porcentaje nunca llegará a 100%.
Esta curva se define el punto p50 como la PO2 necesaria para conseguir la saturación de la
hemoglobina del 50%. Diversos factores influyen sobre la p50:
- La p50 aumenta cuando baja el pH, sube la tª y la concentración de difosfoglicerato (DPG).
Comporta una disminución de afinidad por el oxígeno, y un desplazamiento a la derecha
de la curva.
- La P50 disminuye cuando sube el pH, baja la tª y disminuye la DPG.
⇒ INTERCAMBIO GASEOSO. El intercambio tiene 2 efectos:
o EFECTO BOHR: el aumento de la concentración de hidrogeniones disminuye la
afinidad por el oxígeno, aumentando a la liberación de este. Esto es debido a
que los hidrogeniones se unen a las regiones carboxiterminales de las globinas
produciendo cambios conformacionales de la estructura cuaternaria.
o EFECTO HALDANE: la oxigenación de la sangre disminuye la capacidad de la
hemoglobina para unirse al CO2 y viceversa, la unión de CO2 a la hemoglobina
para formar carbaminohemoglobina disminuye la afinidad por el oxígeno.
Intercambio gaseoso en los tejidos
La PO2 en los pulmones de un adulto normal es muy elevada. La sangre arterial que llega a los
tejidos procedente de los pulmones está totalmente saturada de oxígeno.
En los capilares que irrigan los tejidos, la PO2 es mucho menor, por lo que la saturación de la
hemoglobina disminuye y se libera el oxígeno.
La hemoglobina es capaz de detectar la necesidad de oxígeno del tejido para regular la
cantidad liberada gracias a tres factores:
● La PO2 en el tejido. Cuanto mayor sea la actividad del tejido, mayor consumo de
oxígeno, y, por tanto, la PO2 será menor y la hemoglobina libera más oxígeno.
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● La formación de carbaminohemoglobina. El tejido genera CO2, y parte de él se une a
la hemoglobina para formar carbaminohemoglobina, con poca afinidad por el oxígeno.
Cuanto mañas actividad hay, más CO2 se genera.
CO2 + hemoglobina 🡪 🡨 Carbaminohemoglobina
● La concentración de hidrogeniones. Parte del CO2 producido en el metabolismo se
combina con agua para producir bicarbonato e hidrogeniones, según:
CO2 + H2O 🡪 🡨 CO3H2 🡪 🡨 COH- + H+
La liberación de hidrogeniones en esta reacción provoca una ligera disminución local
del pH. En virtud del efecto Bohr, algunos se unen a la hemoglobina, con lo que disminuye sui
afinidad y se activa la liberación de más oxígeno por parte de la hemoglobina.
Intercambio gaseoso en los pulmones
En los pulmones, la elevada PO2 produce una rápida oxigenación de la hemoglobina hasta
valores de saturación superiores al 95%. Esta oxigenación tiene 2 consecuencias:
● Debido al efecto Haldane, se libera el CO2 de la carbaminohemoglobina, que se
transforma en oxihemoglobina.
● Se liberan los hidrogeniones que se habían unido a la hemoglobina en los tejidos.
El CO2 liberado por ambos fenómenos pasa a los alveolos a favor de gradiente y es exhalado.
3.4. CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
El ciclo vital de los hematíes dura entre 100 y 120 días. Una vez envejecidos, son destruidos
por las células del sistema reticuloendotelial, especialmente en el bazo, aunque también en el
hígado y la médula.
En el interior de las células, la hemoglobina se degrada en sus componentes (algunos son
reutilizados y otros transformados en productos de desecho):
● GLOBINAS: las cadenas de globina se separan de los grupos hemo y una parte sale a la
sangre y se incorpora al pool de proteínas plasmáticas y otra parte es digerid por
protestas hasta aminoácidos que se incorporan al pool.
● GRUPO HEMO: mediante reacciones enzimáticas se separa el hierro,y el anillo
tetrapirrólico se abre y se transforma en bilirrubina. Esta se transporta unida a la
albúmina hasta el hígado (se conjuga con ácido glucurónico) y es eliminada por la vía
biliar.
● HIERRO: el hierro separado se incorpora en forma férrica al pool plasmástico
uniéndose a la transferirán para ser transportado y reutilizado.
3.4.1. METABOLISMO DEL HIERRO
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El es el único componente de la hemoglobina que el organismo no puede sintetizar. Es un
oligoelemento fundamental para la vida, es imprescindible para el transporte de oxígeno y es
un cofactor de múltiples enzimas que mantienen la integridad celular.
Debe haber un equilibrio entre el hierro que la dieta aporta y el que el organismo elimina. En
condiciones fisiológicas normales, el hierro procedente de la degradación de los eritrocitos es
reutilizado pero en condiciones patológicas este equilibrio se ve alterado.
Del hierro contenido en la dieta, tan solo se absorbe alrededor del 10 %. La absorción se
realiza en el intestino y requiere que el hierro esté en estado reducido (ion ferroso).
La sales férricas presentes en los alimentos son reducidas a ferrosas por el efecto del pH ácido
(estómago) y por la acción de ferroreductasa (intestino)
En el plasma, los iones ferroso se oxidan y iones férricos y se unen a la transferrina, que es la
proteína plasmática que transporta y distribuye el hierro por el organismo. El destino del
hierro absorbido es:
● El 75 % se transporta a la médula ósea para la síntesis de hemoglobina.
● El 5- 15 % es captado por las células de los tejidos.
● El resto se almacena en forma de ferritina o hemosiderina en ciertos tejidos,
principalmente en el hígado.
DÉFICIT DE HEMOGLOBINA: ANEMIAS
Las anemias son la disminución de la concentración de hemoglobina en sangre por debajo de
los límites normales. Como consecuencia de la anemia, la sangre no es capaz de transportar
oxígeno a los tejidos en cantidad suficiente.
4. ESTUDIO DE LAS ANEMIAS EN EL LABORATORIO
La prueba inicial para diagnosticar una anemia es el hemograma. En una extensión de sangre
teñida con una tinción estándar los hematíes normales se visualizan redondos de color rosado
con una zona central más pálida. Algunas de estas morfologías son anómalas y son
características de ciertos tipos de anemias.
Los parámetros que se observan de los hematíes son:
● Tamaño
● Forma
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● Color
● Presencia de inclusiones citoplasmáticas
● Ordenación
Estas alteraciones se pueden detectar en toda la población observada o se puede detectar un
dimorfismo, es decir, dos poblaciones diferentes de hematíes de la misma muestra, cada una
distinta a la otra.
1. Alteraciones del tamaño —> ANISOCITOSIS. Se pueden observar tres tipos
morfológicamente diferentes según su tamaño:
● Normocito: hematíes normales, observado en anemias normocíticas.
● Microcito: hematíes con forma redondeada, pero anormalmente pequeño,
característico de anemias microcíticas.
● Macrocito: hematíes anormalmente grandes, se observa en anemias macrocíticas.
2. Alteraciones de la forma: POIQUILOCITOSIS
3. Alteraciones del color: ANISOCROMÍA. Se pueden detectar hematíes más pálidos o
más oscuros.
Tipo características enfermedad dibujo
Acantocito Asimétricas, y suelen Cirrosis hepática
perder la zona clara
central
Dacriocito Forma de gota o lágrima Mielofibrosis
Esplenomegalia
Dianocito Zona de mayor TALASEMIAS
concentración de HB en Hematopatías
la zona central
drepanocito o Alargados con forma de anemia falciforme
célula falciforme media luna
Equinocito Muchas espículas cortas, Anemia por déficit de PK
aspecto de erizo e insuficiencia renal
Esferocito Eritrocito maduro Esferocitosis hereditaria
coloreado Anemias hemolíticas
Esquistocito Fragmento de eritrocito Anemias hemoliíticas
Quemaduras
Talasemias
Estomatocito Eritrocito con la zona Estomatocitosis
clara alargada hereditaria
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Alcoholismo
Hepatopatías crónicas
Excentrocito HB concentrada en un Déficit de G6PD
polo del eritrocito
Forma de hongo Forma de hongo, Esferocitosis hereditaria
carecen de zona clara
Knizocito (en Eritrocito con 2 Anemias hemolíticas y
canasta) concavidades, banda de esferocitosis hereditaria
HB en el centro
Ovalocito o Eritrocito maduro con Anemia ferropénica
eliptocito forma ovalada Talasemia
Eliptocitosis hereditaria
Anemia megaloblástica
Queratocito dos proyecciones Anemia hemolítica
citoplasmáticas con
forma de casco
La falta de uniformidad en la coloración (anisocromia) se correlaciona con la concentración de
hemoglobina. Cuando solo se observan hematíes con una coloración normal se habla de
normocromía.
● Hipocromía: disminución de la intensidad de coloración, normalmente se correlaciona
con valores de HCM y CHCM por debajo del rango de normalidad.
● Hipercromía: aumento en la intensidad de la coloración, y se correlaciona con
aumentos de HCM y CHCM. Es típica de la esferocitosis hereditaria.
● Policromatofilia: Si observas una cuerda Zion más basófila de algunos hematíes
(grisácea o azulada). Normalmente, es como se observan los reticulocitos.
4. Presencia de inclusiones eritrocitarias: El interior de los eritrocitos contiene
hemoglobina y en determinadas ocasiones se observan inclusiones anormales en el
citoplasma de los hematíes.
● Eritroblastos: salen a la sangre por hemorragias agudas y en anemias hemolíticas.
● Cuerpos de Howell-Jolly: Son gránulos densos que corresponden al resto de material
nuclear procedentes de la expulsión incompleta del núcleo de los eritroblastos
ortocromáticos. Habituales en anemias megaloblástica As incluyendo la anemia
perniciosa.
● Punteado basófilo: conjunto de pequeños gránulos por todo el citoplasma. Esta
inclusión es muy inespecífica y se observa en anemias regenerativas (talasemias,
anemia megaloblástica)
● Anillo de Cabot: son estructuras basófilas amplias, formados por restos de membrana
nuclear y microtúbulos en anemias megaloblásticas.
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● Cuerpos de Pappenheimer: son inclusiones basófilas redondeadas formado por hierro
(en mitocondrias y ribosomas). En anemias sideroblásticas y talasemias.
● Inclusiones parasitarías y bacterianas: varios parásitos parasitan eritrocitos y producen
inclusiones. Suele ser característica de cada especie.
5. Alteraciones en el ordenamiento de los hematíes: normalmente están distribuidos
homogéneamente sin tocarse unos con otros.
● Fenómeno de Rouleaux: se basa en la alineación de los eritrocitos y se produce en
situaciones en que aumentan determinadas proteínas séricas (IG).
● Autoaglutinación: los hematíes forman agregados irregulares, se debe a la presencia
de aglutininas en la sangre. Es muy típica de la anemia hemolítica autoinmune.
4.1. ESTUDIO DE ANOMALÍAS DE MEMBRANA
Las anomalías de membrana se suelen reflejar en una mayor fragilidad de los mismos. Las
pruebas de laboratorio utilizadas para el diagnóstico de estas patologías se basan en poner de
manifiesto estas patologías:
● FRAGILIDAD OSMÓTICA ERITROCITARIA (resistencia osmótica globular): se basa en
provocar la lista por fenómenos osmóticos. Es especialmente útil para el diagnóstico
de esferocitosis hereditaria.
Cuando se introducen hematíes normales en una solución isotónica de cloruro sódico (0,9%).
Las concentraciones a ambos lados de la membrana son iguales y no hay movimiento de agua,
por lo que los hematíes mantienen su forma y tamaño.
Si se introducen en una solución hipotónica, la concentración externa es inferior a la interna y,
por un fenómeno de ósmosis, el agua atraviesa las membranas. Esto que hace los hematíes se
hinchen y aumenten de tamaño.
La liberación al medio de hemoglobina, hace que adquiera un color rosado más o menos
intensa, dependiendo del grado de hemólisis.
Los esferocitos, que son característicos de las anemias por anomalías de membrana, tienen
una relación superficie/volumen menor que la de los eritrocitos normales, por lo que admiten
menor agua y se lisan a concentraciones de cloruro sódico más altas.
● PRUEBAS DE HAM-DACIE Y DE LA SACAROSA: son específicas para diagnosticar la
hemoglobinuria paroxística nocturna (HPN), se basan en la mayor sensibilidad a la lisia.
● Prueba de Hac Dacie, test de Ham o prueba de la hemólisis ácida: es más específica. Se
fundamenta en que los hematíes de la HPN son más sensibles a la lista por las
proteínas del complemento activadas por un medio ácido que los hematíes normales.
Se incuban a 37º durante 1 hora.
● Prueba de la sacarosa: se basa en la inducción de la hemolisis mediada por
complemento por solutos de baja fuerza iónica, como la sacarosa. Se incuban a tª
ambiente durante 30 minutos.
4.2. ESTUDIOS DE TALASEMIAS Y HEMOGLOBINOPATÍAS ESTRUCTURALES
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● ELECTROFORESIS DE HEMOGLOBINAS: es un método de separación de proteínas
basado en su distinta migración en un campo eléctrico, y permite detectar las HB
anómalas.
La HB tiene carga neta negativa, por lo que migra hacia el polo positivo (ánodo), pero los
diferentes tipos de HB tienen diferentes y se separan. De forma rutinaria, este estudio se inicia
con una electroforesis a pH alcalino (8,5-8,9)
Dado que varias HB anormales migran en las mismas posiciones, cuando se detecta una banda
anómala está indicada la realización de la nueva electroforesis a pH ácido (6,0-6,2). Menos la
HB C, que tiene una débil carga negativa, las demás tienen carga positiva y migran al cátodo (-)
● CUANTIFICACIÓN DE LAS HEMOGLOBINAS: aporta información para orientar el
diagnóstico de las anemias producidas por hemoglobinopatías estructurales. Es más
limitado para las talasemias.
● Cuantificación de HB A2 por cromatografía de intercambio iónico: de gran utilidad para
el diagnóstico de talasemias. Esta cromatografía se basa en la unión electrostática a
una resina que tiene carga positiva. La más empleada es la matriz de celulosa que es
capaz de tener todos las HB presentes.
● Cuantificación de HB S por cromatografía de intercambio iónico: característica de la
anemia falciforme. La gravedad de la enfermedad depende de si una mutación es
heterocigosis (una copia normal y otra mutada) o homocigosis (dos copias mutadas).
● PRUEBAS PARA EL ESTUDIO DE ANEMIA FALCIFORME
● Test de falciformación: la HB S polimeriza a presiones bajas de oxígeno, lo que hace
que el hematíe se deforme y adquiera forma de drepanocito. Este test consiste en
inducir a la formación de drepanocitos tratando la sangre con un agente reductor.
● Pruebas para la solubilidad de HB S: son insolubles en tampones concentrados,
mientras que las HB normales son solubles.
● Pruebas para el estudio de HB inestables
4.3. ESTUDIO DE ENZIMOPATÍAS
Las deficiencias enzimáticas se estudian midiendo la actividad enzimática mediante técnicas
espectofotométricas.
Déficit de G6PD: prevención para pacientes y manifestaciones clínicas que hacen sospechar del
déficitScreenin
● de déficit de G6PD: es una mezcla de un hemolizado y un compuesto, si es positivo
hay déficit.
● Cuantificación de la actividad G6PD: se debe realizar en momentos que no haya crisis
hemolítica y se mide en el espectrofotómetro.
Déficit de PK: se mide a partir de un hemolizado de sangre y la enzima.
4.4. ESTUDIO DE MÉDULA ÓSEA EN LAS ANEMIAS
el aspirado de médula se realiza cuando hay alteraciones asociadas a leucocitos y plaquetas.
No está indicado para las anemias regenerativas.
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En la ps arregenerativas, es de gran utilidad para el diagnóstico de las insuficiencias medulares
o por desplazamiento.
5. POLIGLOBULIAS
La poliglobulia, policitemía o eritrocitosis se caracteriza por el aumento de hematocrito. Sus
causas pueden ser aumento de hematíes o una disminución del plasma sanguíneo.
● Policitemia absoluta: aumento de la masa eritrocitaria. Puede tener su origen:
-Neoplásico (policitemia vera): es uña enfermedad neoplásica.
-Secundario: producción compensadora de eritropoyetina y producción inapropiada de
eritropoyetina.
ESTUDIO DE LAS POLIGLOBULIMAS EN EL LAB. DE HEMATOLOGÍA
● Volumen sanguíneo y masa de eritrocitos
● Pruebas bioquímicas
● Electrocardiograma y radiografía de tórax
● Ecografía abdominal
● Estudio microscópico del aspirado
● Detección de la mutación Jack2 V61 7F
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