Dominio Kringle
El dominio Kringle es un dominio de proteínas que se pliega en
grandes bucles estabilizados por tres enlaces disulfuro. Estos
dominos son importantes en las interacciones proteína-proteína con
factores de coagulación de la sangre. El nombre proviene del pastel
escandinavo kringle, debido a que estas estructuras se asemejan a su
forma.
Los dominios Kringle se han encontrado en plasminógeno, factor
de crecimiento de hepatocitos, protrombina, y lipoproteína (a).
Los dominios Kringle se encuentran en las proteínas de la
coagulación de la sangre y fibrinolíticas. Se piensa que estos
dominios desempeñan un papel en la unión de mediadores (e.g.
membranas, otras proteínas o fosfolípidos), y en la regulación de la
actividad proteolítica.1 2 3 Los dominios Kringle se caracterizan Fragmento 1 de la protrombina
por un bucle triple, una estructura de tres enlaces disulfuro, cuya bovina en un complejo con calcio y
conformación está definida por una serie de enlaces de hidrógeno y lisofosfatidilserina.
pequeñas piezas de láminas beta antiparalelas. Se encuentran en un
número variable de copias en algunas proteínas del plasma,
incluyendo la protrombina y activadores de plasminógeno tipo uroquinasa, que son proteasas de serina
pertenecientes a la familia S1A de la peptidasa MEROPS.4 5 6
Proteínas humanas conteniendo este dominio
ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; KREMEN1; KREMEN2; LPA; LPAL2; MST1; PIK3IP1; PLAT;
PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;
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